Цитохром также Цепь

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

Определена также структура солюбилизированного цитохрома Ьв из микросом печени. Хотя точная функция его неизвестна, можно думать, что он играет роль, подобную роли цитохрома с, взаимодействуя с ферментативной системой эндоплазматического ретикулума, катализирующей образование ненасыщенных жирных кислот. Белок содержит 93 аминокислотных остатка, а еще 44 (преимущественно гидрофобных) отщепляются с Ы-конца в процессе солюбилизации белка. Вероятно эта Ы-концевая часть служит гидрофобным якорем, погружаемым в мембрану эндоплазматического ретикулума. Гем в цитохроме Ьв не связан ковалентно с белком, но прочно удерживается между двумя боковыми цепями гистидинов. По способу свертывания цепи этот белок совершенно не похож ни на цитохром с, ни на миоглобин. И в этом случае не видно путей переноса электрона от атома железа на поверхность молекулы [23]. [c.375]

Ионная связь может быть непосредственной или вовлекать двухвалентные катионы между аминокислотами, заряженными отрицательно, и анионными фосфолипидами (ФС, ФИ, ФГ). Взаимодействие такого типа (ионный мостик) было обнаружено между белком миелина и фосфолипидом ФИ [104], а также между ФС и водорастворимым белком пшеницы [33]. Было показано (хотя это нередко игнорируется в липидно-белковых взаимодействиях), что ионная связь может играть важную роль в образовании гидрофобных связей. Так, цитохром Ьб — белок эндоплазматического ретикулума не способен образовывать гидрофобные связи с алифатическими цепями фосфолипида ФС, тогда как они могут быть установлены с фосфолипидом ФХ [25]. Электростатическое отталкивание между белками и полярной частью фосфолипидов поэтому в состоянии воспрепятствовать последующему образованию гидрофобных связей. [c.311]

Дыхательная цепь включает три белковых комплекса комплексы I, III и IV), встроенных во внутреннюю митохондриальную мембрану, и две подвижные мо леку лы-переносчика - убихинон (кофермент Q) и цитохром с. Сукцинатдегидрогеназа, принадлежащая собственно к цитратному циклу, также может рассматриваться как комплекс II дыхательной цепи. АТФ-синтаза иногда называется комплексом V, хотя она не принимает участия в переносе электронов (см. рис. 7.12). [c.174]

Теперь мы знаем, что цитохромы в дыхательной цепи расположены в последовательности Ь -> l с -> ааз (рис. 17-1 и 17-7). Цитохром Ъ, присутствующий в двух формах, принимает электроны от убихинона и передает их цитохрому с , который в свою очередь передает их цитохрому с. Каждый из этих цитохромов, находясь в окисной [Fe(III)] форме, присоединяет один электрон и переходит в закисную [Fe(II)] форму. В переносе электронов от убихинона на цитохром с принимает участие также белок, содержащий железо и серу (рис. 17-5). Последним в ряду переносчиков электронов стоит цитохром a 3, называемый также цитохромоксидазой, поскольку он переносит электроны прямо на кислород и тем самым завершает процесс переноса. [c.521]

Это свидетельствует о том, что в нециклическом потоке электронов имеется всего лишь одно место сопряжения с образованием аденозинтрифосфата. Вероятнее всего (если судить по термодинамическим показателям — по перепаду значений окислительновосстановительного потенциала, а также по действию разобщителей на электронтранспортную цепь) АТФ образуется на участке цитохром Вз — цитохром f. [c.187]

Установление строения цитохрома с из сердца человека показало почти полное подобие его лошадиному гемопротеиду. Он также состоит из 104 аминокислот, причем N-концевой глицин ацетилирован положение и характер присоединения гема к полипептидной цепи, распределение основных и гидрофобных остатков одинаковы в обоих белках наконец, большие участки полипептидных цепей полностью идентичны. Цитохром с человека отличается от цитохрома с лошади 12 аминокислотными остатками, причем ряд аминокислот замещен подобными (например, Glu в положении 62 на Asp), а ряд — совершенно отличными аминокислотными остатками (Glu в положении 92 на Ala) [c.161]

Несомненный интерес представляет также сравнение строения белков, выделенных из далеко отстоящих видов, например млекопитающих и пресмыкающихся. Определение структуры цитохрома с из сердечной мышцы гремучей змеи показало, что он состоит из 104 аминокислотных остатков, имеет N-концевой ацетилированный глицин, гем, присоединенный к остатку цистеина в положениях 14 и 17, и отличается от белка человека только 14 аминокислотными остатками 11 из них приходятся на 24 остатка с С-конца это может свидетельствовать о несущественной роли значительного отрезка полипептидной цепи у С-конца в определении функциональных свойств молекулы. Таким образом, даже у столь отдаленных видов, как человек и гремучая змея, структура цитохромов с оказывается сходной. В то же время цитохром с, выделенный из дрожжей, несколько отличается от цитохромов позвоночных. К остатку глицина, который в белках позвоночных является N-конце-вым, вместо ацетильной группы у него присоединена дополнительная последовательность из четырех аминокислот остатки в С-концевой последовательности также отличаются. [c.162]

Цитохромиая система способна принимать электроны, снятые с атомов водорода. Электроны передаются по цепи цитохромов и, наконец, на кислородный атом, который, соединяясь с ионизированными атомами водорода, образует молекулы воды. Последний цитохром в цепи, реагирующий с кислородом, называется цит о х р о м о ксидазой. Восстановленные формы других цитохромов не способны окисляться молекулярным кислородом. К окислительно-восстановительным ферментам относятся также каталаза и пероксидаза. [c.136]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий завершает цитохромоксидаза (цитохром сЮг-оксидоредуктаза, комплекс IV), катализирующая реакцию восстановления молекулярного кислорода до воды. Донором электронов для фермента служит ферроцитохром с. Реакция специфически блокируется цианид- и азид-ионами, а также окисью углерода. Цитохромоксидаза прочно связана с внутренней мембраной митохондрий и является интегральным мембранным белком в раствор фермент может быть высвобожден лишь после растворения мембраны высокими концентрациями детергентов. В нативной мембране, а также в растворах неионных детергентов (тритон Х-100, твин-80, Emasol-1130) цитохромоксидаза присутствует в виде высокоактивного димера. Некоторые воздействия (рН>8,5, высокие концентрации солей и неионных детергентов) вызывают появление мономерных форм фермента. Каталитическая активность цитохромоксидазы зависит от степени агрегации молекулы фермента. [c.432]

Некоторые металлофлавопротеиды содержат группы гема (гл. 10, разд. Б). Примером может служить Ь-лактатдегидрогеназа дрожжей— фермент, который также называют цитохромом Ьг. Этот белок является тетрамером с мол. весом 235 ООО каждая его субъединица состоит 3 двух различных полипептидных цепей, одной молекулы рибофлавин-фосфата и одного гема [131]. По всей вероятности, флавин и гем прикреплены к различным полипептидным цепям и фермент действует как типичная дегидрогеназа, причем электроны передаются от восстановленного флавина через атом железа на связанный гем. Внешним акцептором является, по-видимому, цитохром с. [c.267]

Нитратредуктаза таких бактерий, как Е. соЫ, прочно связана с мембраной. Солюбилизированный фермент из Е. oli имеет мол. вес 720 000 и содержит четыре тяжелые и четыре легкие полипептидные цепи, а также четыре атома молибдена [125, 126]. Полагают, что именно этот металл непосредственно взаимодействует с нитратом. Электроны из цепи переноса проходят через цитохром 6555 и попадают на атом молибдена [126]. С нитратредуктазой, по-видимому, тесно связана фор-миатдегидрогеназа (гл. 9, разд. В,3), и донором электронов в процессе восстановления является преимущественно формиат. [c.430]

Несмотря на большое количество примеров, когда секреторные и внутримембранные белки синтезируются с отщепляемой сигнальной N-концевой последовательностью, это, по-видимому, не есть общее правило. Некоторые белки, как оказалось, тоже синтезируются на мембраносвязанных рибосомах, но без отщепления N-конце-вой или какой-либо иной сигнальной последовательности. К ним относится такой типичный секреторный белок, как овальбумин, а также мембранные белки цитохром Р-450, эпоксидгидратаза, ретинальный опсин, гликопротеид РЕг вируса Синдбис. В этих случаях растущая полипептидная цепь тоже, по-видимому, имеет сигнальную последовательность, индуцирующую присоединение транслирующей рибосомы к мембране эндоплазматического ретикулума и ко-трансляционный транспорт белка в мембрану, но без сопутствующего процессинга. Для цитохрома Р-450 показано, что его N-концевая последовательность гидрофобна и напоминает сигнальную, но она сохраняется у зрелого белка. Однако N-концевые последовательности овальбумина и опсина не похожи на обычную сигнальную последовательность. Возможно, что либо сигнальную роль здесь выполняют специальные внутренние гидрофобные участки растущего полипептида, либо не столь гидрофобная N-концевая последовательность тоже в каких-то случаях может служить сигналом для присоединения к мембране. Как и в других случаях, взаимодействие с мембраной возможно лишь в течение трансляции но не после нее очевидно, сворачивание завершенной цепи как-то блокирует (экранирует) сигнальную функцию соответствующего участка. [c.282]

Поразительные изменения свойств могут проистекать в результате замены всего лишь одной аминокислоты на другую в молекуле белка. Так, замена остатка глутаминовой кислоты на валин в одной из четырех полипептидных цепей гемоглобина резко изменяет его свойства и приводит к болезни — серповидной анемии. Изменение других аминокислотных остатков может, однако, давать незначительный эффект или вовсе не влиять на биологическую активность. Интересный пример такого рода эффектов можно наблюдать среди различных молекул цитохрома с, выделенных из организмов, которые находятся на очень различных стадиях эволюционного статуса [12]. Цитохромы действуют при биологическом окислении как переносчики электронов и один из них, цитохром с, может быть легко растворен и выделен. Полная аминокислотная последовательность цитохрома с была определена для белков из примерно 40 видов проведено сопоставление между различными последовательностями, а также с трехмерной (по данным рентгенографии) моделью цитохрома с сердца лошади. По-видимому, цитохром с не подвержен радикальным эволюционным изменениям, однако отдельные участки (особенно положения 70— 80 в последовательности из 104 аминокислот) совершенно неизменны, тогда как другие допускают изменения в довольно широких пределах. Важно, что участок аминокислотной последовательности, ответственный за перенос электронов, содержит шесть или более остатков различных аминокислот в различных видах. [c.223]

Ферменты катализируют минимум две последовательные реакции гидроксилирования и реакцию отщепления боковой цепи холестерина (в виде альдегида изокапроновой кислоты). В качестве переносчика электронов участвует цитохром Р-450 в сложной оксигеназной системе, в которой принимают участие также электронтранспортирующие белки, в частности адренодоксин и адренодоксинредуктаза. [c.277]

Оксидазы со смешанной функцией катализируют введение одного атома молекулы кислорода в органическую молекулу RH с образованием окисленного продукта ROH. Второй атом кислорода восстанавливается до воды. Второй субстрат [кофер-мент, обычно NAD(P)H] используется при этом в качестве донора электронов. Вся система представляет собой небольшую электронтранспортную цепь, включающую флавопротеин и цитохром Р450, который принимает электроны от восстановленного флавина в две одноэлектронные стадии и передает эти электроны на молекулярный кислород. Субстрат RH в ходе реакции, по-видимому, связывается с цитохромом Р450. Возможный механизм этой реакции приведен на рис. 5.13. Характерно, что такое гидроксилирование протекает с сохранением конфигурации. Примерами реакций, катализируемых оксидазами со смешанной функцией, могут служить гидроксилирование стероидов в мик-росомах печени, а также гидроксилирование лекарственных препаратов (детоксикация). Индукция цитохрома Р450 происходит под влиянием многих чужеродных органических соединений. [c.181]

Цитохром-с-оксидаза (называемая также цитохромоксидазой, или цитохромом аох) — конечный компонент дыхательиой цепи всех аэробных организмов. Этот фермеит был открыт О. Варбургом в 20-х годах нашего столетия и был назван им дыхательным ферментом . Цитохромоксидаза играет фундаментальную роль а жизни аэробных организмов 90% потребляемого ими кислорода используется в качестве субстраха зтого фермента. [c.616]

Связь этих растворимых ферментов с дыхательной цепью не вполне ясна. В последовательном действии переносчиков водорода, рассмотренном на стр. 223, восстановление цитохрома с осуществляется при участии цитохромов 6 и j. Поскольку ни один из описанных выше растворимых ферментов не содержит в заметном количестве цитохрома, следует допустить, что эти растворимые ферменты действуют как-то в обход обычной последовательности реакций в дыхательной цепи. Кроме этих растворимых ферментов, из субклеточных частиц были выделены также НАД-Нг-цитохром-с-редуктаза и сукцинат-цитохром-с-редуктаза. По-видимому, оба эти выделенных из субклеточных частиц препарата являются фрагментами дыхательной цепи, содержащими все переносчики водорода, необходимые для восстановления цитохрома с в дыхательной цепи. Так в субклеточных частицах, содержащих НАД-Нг-цитохром-с-редуктазу и сукцинат-цитохром-с-редуктазу, кроме флавина и негеминового железа, присутствуют цитохромы Ь и j. [c.212]

На фиг. 63 пиридиинуклеотиды, флавопротеид и цитохром Ь, а также цитохромы с — Оз представлены в качестве трех мультимолеку-лярных группировок. Каждая пара этих группировок связана каким-то фактором Р. Если прп остаиовить дыхание, заменив воздух азотом, то водород, поступающий в дыхательную цепь на уровне [c.226]

Цитохром ааз отличается от других цитохромов. В его состав входят две молекулы прочно связанного гема А, отличающегося от протогема гемоглобина наличием у его порфиринового кольца длинной углеводородной боковой цепи. Кроме того, в нем имеются также два атома меди, играющие важную роль. Присоединив электроны, поступившие от цитохрома с, и перейдя таким образом в Fe(II)-фopмy, компонент а цитохрома аоз передает затем эти электроны цито- [c.521]

Физиологическую группу бактерий, восстанавливающих сульфат (их называют также десульфатируюшими, сульфатредуцирующими или суль-фидобразующими), отличает способность к переносу водорода с субстрата на сульфат как конечный акцептор электронов и, таким образом, к восстановлению сульфата до сульфида, В этом процессе происходит перенос электронов, и в нем участвует цитохром с. Энергия запасается благодаря фосфорилированию в электрон-транспортной цепи в анаэробных условиях [c.309]

Число точек фосфорилирования и их локализация в цепи переноса электронов были установлены с помощью целого ряда прямых и косвенных методов. Прямые измерения обычно проводят с помощью полярографического метода, определяя поглощение кислорода, или же используют изотопную метку (Р ), или, наконец, определяют образование АТФ или убыль АДФ с помощью ферментативных методов. Сравнение полученных при этом значений для отношения Р/0 показало, что для истинного фосфорилирования, обусловленного реакциями в дыхательной цепи, отношение Р/0 равняется 3 (окисление восстановленного НАД и субстратов НАД-дегидрогеназы) и 2 (для субстратов флавиновых ферментов, например для сукцината). Поскольку стадии, следующие за реакциями, которые протекают с участием флавопротеидов, для всех субстратов одинаковы, одна из точек фосфорилирования должна быть локализована в пределах комплекса I. Оставшиеся две точки, таким образом, должны быть расположены на коротком отрезке цепи между коферментом Q (цитохром Ъ) и Ог- Одна из них (точка 2), вероятно, локализована между коферментом Q и цитохромом (или с), т. е. в пределах комплекса III. Такое заключение подтверждается тем, что в системе, в которой цитохромоксидаза блокирована с помощью H N, для окисления восстановленного НАД или В- 3-оксибутирата при добавлении цитохрома с величина Р/2о (то же, что и Р/0) оказывается равной 2. О локализации третьей точки фосфорилирования в области цитохромоксидазы можно судить по результатам только что описанных экспериментов, а также исходя из того факта, что окисление аскорбиновой кислоты — переносчика, способного отдавать электроны только цитохрому с,— в присутствии тетраметил-га-фениленди-амина (ТМФД) характеризуется отношением Р/0, равным единице. Ни скорость, ни стехиометрия этой реакции не изменяются в присутствии антимицина А. В основном к тем же выводам пришли Чанс и Уильямс, исходя из своих экспериментов с использованием ингибиторов (см. стр. 392). Когда к интактным митохондриям добавляют субстрат и Фн, наблюдается явление, получившее название дыхательного контроля] при этом в отсутствие АДФ скорость дыхания становится очень низкой (так называемое состояние 4). После добавления АДФ система возвращается в состояние 3. [c.394]

Подобно тому как все клетки независимо от степени их различия содержат, как правило, ограниченный одинаковый набор субклеточных частиц, они также обладают одинаковым в общих чертах набором ферментов. Конечно, встречаются и исключения из этого правила, однако сходство оказывается гораздо большим, чем различия. Рассмотрим, к примеру, цитохром с. Его молекула представляет собой полипептидиую цепь, состоящую из 104—108 аминокислотных остатков и содержащую ковалентно связанную геминовую простетическую группу. Состав и последовательность аминокислот в цитохроме с [c.15]

Биологическое действие. Убихинон — очень важный кофермент процессов биологического окисления питательных веществ и образования энергии в клетках. Входя в состав компонентов дыхательной цепи в митохондриях, он осуществляет перенос водорода через мембраны к цитохро-мам. Кофермент О включен во многие пищевые смеси, которые используются для коррекции массы тела, повышения физической работоспособности, а также в растирочные препараты для улучшения энергообразования в суставах и мышцах. [c.125]

Исследованиями последних лет в значительной мере выяснена роль в процессах дыхания, а также фотосинтеза ферментов, содержащих железо. Здесь необходимо назвать цитохромную систему, основной путь биологического окисления, путь транспорта электронов от разнообразных дыхательных субстратов к кислороду. Установлена ведущая роль этой системы в энергетическом обмене клетки. Процессы окислительного и фотосинтетического фосфорилирования могут осуществляться лишь при непосредственном и непременном участии физиологически активных соединений, включающих железо. Промежуточными переносчиками электронов как в цепи дыхания, окисления дыхательных субстратов, так и восстановления углекислоты в фотосинтезе являются соединения железопорфириновой природы (различные цитохро-мы), а также ряд переносчиков, содержащих железо в негеми-новой форме (ферредоксин, НАД-Н-цитохром-с-редуктаза, ксан-тиноксидаза, сукцинатдегидрогеназа и др.). [c.4]

Доказательства тому, что цитохром а действует вблизи кислорода, получены Кейлиным и Хартри (Keilin а. Hartree, 1938), которым принадлежит также открытие фермента цитохромоксидазы. Авторы смогли доказать, что этот энзим, являясь железо-порфирином, включается в цепь между цитохромами и кислородом. При этом он тесно связан в своем действии с цитохромом а. До настоящего времени попытки полностью разделить цитохромы а и аз не увенчались успехом. Показано, что препарат, включающий оба компонента, окисляет восстановленный цитохром с. [c.187]

В состав фотосинтетической цепи переноса электронов включены также цитохромы с третьего типа ( i), которые служат хромофорной группой убихи-нол цитохром с оксидоредуктазы. [c.286]

Итак, в цепь, входят пять различных цитохромов. Кофер-мент Q известен также как убихинон 8,Д), цитохром (а+ + аз)—как цитохромоксидаза [1120, 1201]. Флавопротеиды, кроме ФП1, функционируют совместно с дегидрогеназами, специфичными для доноров электронов (кроме НАД-Н), например с сукцинатдегйдрогеназой. В дальнейшем будет коротко сказано о нескольких аберрантных дыхательных цепях в митохондриях высших растений 22, Д). Чтобы не усложнять изложение, мы не будем здесь упоминать об участии в дыхательной цепи Fe—S-протеидов, не содержащих гемогруппы, 7, Г), которым, однако, сейчас придают все большее значение. [c.139]

Используя приведенные выше данные, можно провести сравнение пространственных структур ряда функционально неродственных белков, таких, как, например, Ка , К+-АТРаза почек, белок быстрых натриевых каналов и аденилатциклаза мозга. Их объединяет то, что все они относятся к интегральным мембранным белкам и выполняемые ими функции имеют трансмембранный характер перенос веществ или передача химических сигналов. По-видимому, благодаря этому их пространственная организация имеет ряд общих особенностей. Все они содержат в своем составе гидрофобный сегмент, локализованный в средней части молекулы. Значительные части полипептидной цепи экспонированы на обеих мембранных поверхностях. Причем в некоторых случаях, таких, как, например, аденилатциклаза, одна полипептидная цепь образует три последовательно расположенных домена надмембранный, мембранный и внутриклеточный. В других, — например, Ка" , К -АТРаза, внутриклеточный домен образован а-субъе-диницей, тогда как Р-субъединица экспонирована практически целиком на внешней мембранной поверхности. Аналогичные особенности строения прослеживаются также и для других белков, функции которых имеют трансмембранный характер (ацетилхолиновый рецептор, цитохром-с-оксидаза или цитохром-редуктаза). [c.214]

Смотреть страницы где упоминается термин Цитохром также Цепь: [c.387] [c.135] [c.125] [c.30] [c.400] [c.227] [c.35] [c.227] [c.79] [c.227] [c.204] [c.388] [c.200] [c.90] [c.165] [c.132] [c.143] [c.156] [c.205] [c.155] [c.84]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология