Ферменты каталаза

Другие ферменты.— Каталаза — гемопротеид, в молекуле которого имеется четыре атома железа, катализирует разложение перекиси водорода [c.732]

Пероксид водорода разлагается в водных растворах на кислород и воду. Реакцию ускоряют как неорганический катализатор (ион Ре +), так и биоорганический (фермент каталаза). Энергия активации реакции в отсутствие катализатора 75,4 кДж/моль. Ион Ре + снижает ее до 42 кДж/моль, а фермент каталаза — до 2 кДж/моль. Рассчитайте соотношение скоростей реакции в отсутствие катализатора в случаях присутствия Ре и каталазы. Какой вывод можно сделать [c.59]

Результат опыта. В зависимости от объекта исследования количество выделившегося кислорода будет неодинаковым. Чем больше в процессе проведения опыта выделяется кислорода, тем большей активностью обладает фермент каталаза в данном растении. [c.98]

Анаэробиоз некоторые авторы объясняют тем, что эти микробы не имеют фермента каталазы, разлагающего перекись водорода. Считают, что на первой стадии процесса окисления органического вещества кислородом воздуха образуется перекись водорода, которая является ядом для всех живых существ, но все микробы, кроме анаэробных, способны выделять в среду фермент каталазу, разлагающий перекись водорода на воду и кислород. Анаэробы в присутствии кислорода отравляются перекисью водорода. [c.263]

Ферменты обладают высокой специфичностью. Каждый фермент катализирует только определенный химический процесс или определенную группу превращений. Так, фермент каталаза разлагает перекись водорода, но не действует на белки пепсин разлагает белки, но не влияет на скорость окислительных процессов. [c.251]

Пероксид водорода впоследствии разлагается на воду и кислород в результате действия другого фермента — каталазы. Следовательно, работа супероксиддисмутазы заключается в попеременном окислении и восстановлении иона меди, связанного с белком. Роль ионов цинка, по-видимому, сводится к повышению устойчивости фермента. [c.190]

Химическая природа активной группы пируватдекарбоксилазы в настоящее время полностью выяснена. Она представляет собой соединение молекулы витамина В, и двух остатков фосфорной кислоты. Пируватдекарбоксилаза является примером фермента, активная группа которого содержит витамин. Как показали исследования, витамины являются неотъемлемой составной частью целого ряда важнейших ферментов (каталаза, пероксидаза и др.). [c.169]

Можно утверждать, что без катализа вообще была бы невозможна жизнь. Достаточно сказать, что лежащий в основе жизнедеятельности процесс ассимиляции двуокиси углерода хлорофиллом растений является фотохимическим и каталитическим процессом. Простейшие органические вещества, полученные в результате ассимиляции, претерпевают затем ряд сложных превращений. В химические функции живых клеток входит разложение и синтез белка, жиров, углеводов, синтез различных, часто весьма сложных молекул. Таким образом, клетка является своеобразной и весьма совершенной химической лабораторией, а если учесть, что все эти процессы каталитические — лабораторией каталитической. Катализаторами биологических процессов являются особые вещества —ферменты. Если сравнивать известные нам неорганические катализаторы с ферментами, то прежде всего поражает колоссальная каталитическая активность последних. Так, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназа в 1 сек при комнатной температуре превращает 720 моль спирта в уксусный альдегид, в то время как промышленные катализаторы того же процесса (в частности, мeдь)J при 200° С в 1 сек превращают не больше 0,1 — 1 моль на один грамм-атом катализатора. Или, например, 1 моль фермента каталазы при 0°С разлагает в одну секунду 200 000 моль перекиси водорода. Наиболее же активные неорганические катализаторы (платиновая чернь) при 20° С разлагают 10—80 моль перекиси в 1 сек на одном грамм-атоме катализатора. Приведенные примеры показывают, что природные биологические катализаторы во много раз превосходят по активности синтетические неорганические катализаторы. Высокая специфичность и направленность действия, а также способность перерабатывать огромное количество молекул субстрата за короткое время при температуре существования живого организма и позволяет ферментам в достаточном количестве давать необходимые для жизнедеятельности соединения или уничтожать накапливающиеся в процессе жизнедеятельности бесполезные, а иногда и вредные продукты. [c.274]

Различают следующие основные оксидоредуктазы аэробные дегидрогеназы или оксидазы, катализирующие перенос протонов (электронов) непосредственно на кислород анаэробные дегидрогеназы, ускоряющие перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород цитохромы, катализирующие перенос только электронов. К этому классу относят также гемсодержащие ферменты каталазу и пероксидазу, катализирующие реакции с участием перекиси водорода. [c.160]

Образующийся пероксид водорода разлагает до воды другой фермент каталаза [c.208]

Между количествами реагентов и катализаторов существует огромная диспропорция (хотя действие последнего примерно пропорционально его количеству). Так, одна массовая часть катализатора вызывает превращение миллиона массовых частей аммиака при его окислении в азотную кислоту. Эта диспропорция особенно велика для таких активных катализаторов, как ферменты, являющиеся ускорителями биологических процессов одна молекула фермента каталазы за 1 с способна разложить 100 ООО молекул НА. [c.131]

Двуокись марганца, порошкообразные тела (особенно уголь) раз..1а-1ЮТ перекись водорода уже на. холоду. Аналогично действует находя-ийся в крови и тканях животных фермент каталаза. Перекись водорода [c.23]

Физиологическое действие йодоформа сводится к тому, что при соприкосновении с раневой поверхностью ткани окислительный фермент (каталаза) крови или другой жидкости ране- [c.165]

AS и AG и тем самым изменяет константу скорости и скорость реакции. Обычно катализатор существенно снижает энергию активации процесса. Так, в реакции разложения Н2О2 в присутствии катализатора фермента каталазы энергия активации понижается от 72 до 4—8 кДж моль . Это соответствует увеличению константы скорости реакции в 10 раз при постоянстве предэкспоненциального множителя. [c.619]

Эта же реакция будет протекать намного быстрее в присутствии фермента каталазы, содержащейся, в частности, в эритроцитах, причем образуются те же конечные продукты распада перекиси водорода. [c.117]

Каталитическая активность. По активности биологические катализаторы в миллионы раз превосходят активность химических катализаторов. Даже лучший из неорганических катализаторов — атомная платина — уступает, например, ферменту каталазе по ак-тивиости в расчеге на 1 активный центр в тысячи раз. О скорости ферментативных реакций можно судить по следующему примеру [c.166]

Порфириновые комплексы железа служат простетическими группами белков, являющихся необходимыми участниками процесса дыхания. Эти белки — миоглобин, в котором запасается молекулярный кислород (см. гл. 7), гемоглобин — переносчик молекулярного кислорода (см. гл. 7), цитохромы — ферменты, служащие переносчиками электронов в процессе окислительного фосфорилирования (см. 2.10). Железопорфириновую группировку содержат также окислительно-восстановительные ферменты каталаза и пероксидазы. [c.98]

Важным моментом в эволюции порфиринов явилось включение ионов металла в центр порфиринового ядра. Все порфирины, обладающие фоторецепторным действием, являются магниевыми комплексами. Порфирины, участвующие в темновом транспорте электронов (цитохромы), а также ферменты каталаза и перокси-даза содержат в центре порфиринового кольца атом железа. [c.263]

В присутствии фермента каталазы происходит повышение первой волны восстановления кислорода [129] (рис. 188). Такое увеличение волны [c.367]

Свойства. В чистом (свободном от воды) виде пероксид водорода представляет собой светло-голубую жидкость. Очень взрывоопасен. В продажу поступает обычно 30 %-ый водный раствор, называемый пергидролем, или 3%-ый раствор. На свету и под действием катализаторов (пыль, кровь, пиролюзит МпОг. платина, фермент каталаза) пероксид водорода легко раз- [c.268]

Поверхность платины Фермент каталаза Без катализатора Медная фольга Серебряная фольга Золотая фольга Без катализатора Золотая фольга [c.37]

Фермент каталаза разлагает Н2О2 в живой клетке с очень высокой скоростью (Ац = Ю л-моль" -с ) в бимолекулярной реакции. Каталаза — тетра-мерный ассоциат гем-белкового комплекса с общей массой 220000—250000. В качестве гема выступает протопорфирин Ре(Ш). Каталазное действие фермента изучалось на многочисленных простых моделях каталазы, ни одна из которых не показала таких высоких скоростей разложения Н2О2, как сам фермент, что, естественно, объясняется уникальной структурно организую-щей функцией молекул белка. [c.751]

Поскольку состав активированного комплекса при различных катализаторах будет различным, тоС° и будут зависеть от катализатора. Отсюда следует, что катализатор, входя в состав активированного комплекса, изменяет термодинамические параметры АН, А5 и AG и тем самым изменяет константу скорости и скорость реакции. Обычно катализатор существенно снижает энергию активации процесса. Так, в реакции разложения Н2О2 в присутствии катализатора фермента каталазы энергия активации понижается от 72 до 4—8 кДж моль" . Это соответствует увеличению константы скорости реакции в 10 раз при постоянстве предэкспоненциального множителя. [c.619]

Железо-порфириновые комплексы входят в состав ферментов (каталаза и пероксидаэа), переносчиков электронов (цитохромы), переносчиков кислорода гемоглобин). Электронное строение всех этих комплексов имеет так много общих черт, что целесообразно на них и остановиться. [c.361]

Для каталитических реакций характерны некоторые особенности. Как правило, катализатор вводится в систему в очень небольших количествах по сравнению с массой реагентов. Тем не менее эффективность действия этих малых добавок необыкновенно высока. Так, одна частица мелкодисперсной платины (платиновая чернь) способна в 1 с разложить 10 молекул перекиси водорода. Активность фермента каталазы еще выше — 3-10 молекул Н2О2 в 1 с. В результате реакции катализатор остается в химически неизменном состоянии и не расходуется, т. е. участие катализатора в реакции не отражается общим стехиометрическим уравнением. Однако физические его изменения возможны. Например, кристаллический МпОг в процессе каталитического разложения хлората калия КСЮз превращается в мелкодисперный порошок. Физически изменяется и платина при каталитическом окислении диоксида [c.232]

По характеру действия ферменты обладают строгой специфичностью, которая обусловлена структурным соответствием между молекулами субстрата ш фермента. Каждый из них катализирует определенную химическую реакцию. На течение последних влияют условия среды (температура, pH, наличие химических соединений, облучение) и присутствие других ферментов [26]. Под действием факторов среды могут синтезироваться и новые ферменты. Их называют адаптивными, так как они позволяют микроорганизмам приспосабливаться к новым условиям. Ферменты, которые участвуют во внутриклеточных процессах,, называют эндоферментами, а ферменты, выделяемые микроорганизмами в окружающую среду, — экзоферментами. Последние могут являться биоцидами для других микроорганизмов или стимулировать процессы коррозии и биоповреждений материалов техники и сооружений. Каталитическая активность ферментов во много раз превышает неорганические катализаторы. Например, 1 мг железа, входящего в состав фермента каталазы, эквивалентен каталитическому действию 10 т железа в составе неорганического соединения прн разложении перекиси водорода, а 1 г амилазы может превратить 1 т крахмала в сахар при соответствующих условиях. [c.14]

Болыпое Лначенне для объяснения биологических процессов окисления имело открытие того факта, что нри так называемом безжелезном дыхании жмг>,ых клеток, а именно бактерий молочнокислого брожения, весь процесс обмена веществ в конечном результате сводится к присоединению водорода к молекулярному кислороду с образованием Н2О2. Благодаря тому что эти клетки не содержат фермента каталазы, присутствующего почти во исех других клетках н расщепляющего Н2О2, удалось количественно определить перекись водорода, [c.33]

ПОРФИРИНЫ, прир. макрогетероциклич. шп-менты, содержащие в молекуле цикл порфина (ф-ла I) Формально получаются из порфина замещением атомов Н в цикле на разл. орг. радикалы. К П. относят такие важные пигменты, как гемоглобины, хлорофиллы, цитохромы и нек-рые др. ферменты (каталаза, пероксидаза). [c.76]

Перекись водорода, образующаяся в аэробных реакциях, если она не используется для других обменных процессов, полностью выводится из окислительно-восстановительного цикла разложением на молекулярный кислород и воду при участии гемопротеидного фермента каталазы [c.567]

Действие фенольных веществ. Фенольные вещества относятся к сильнейшим ингибиторам биохимических процессов. Воздействуя, как и диоксид серы, на ферментную систему микроорганизмов, они подавляют, в частности, активность фермента каталазы. Фенолы проявляют себя уже в очень малых количествах. При их массовой доле всего 0,001 % зафиксировано снижение содержания лизина в клетках рода andida, а при повышении до 0,02 % — на 7з падает выход биомассы и содержание в ней белка. При такой же дозировке фенолов заметно снижается выход этилового спирта. [c.249]

Анаэробное дыхание. При анаэробном дыхании у микроорганизмов происходят различные биохимические и окислительные процессы органических веществ, основанные на дегидрировании (отнятии водорода) без участия свободного кислорода. Акцептором водорода являются промежуточные продукты процесса окисления субстрата (например, органические молекулы, имеющие ненасыщенные связи). Этот процесс происходит по следующей схеме 1) окисляемый субстрат — Нг + фермент дегидраза = окисленный субстрат + дегидраза — Нг 2) дегидраза — Нг -1- акцептор водорода (органическая молекула) =дегидраза-I-акцептор — Нг. При таком окислении выделяется определенное количество энергии, которое необходимо для жизнедеятельности анаэробных микробов. Последние не могут использовать для окисления органических соединений молекулярный кислород, так как у них дыхательными ферментами являются только дегидразы, а для использования молекулярного кислорода микроорганизмы должны иметь и другие ферменты. Например, несмотря на наличие кислорода в среде, молочнокислые бактерии (В. Ое1Ь-гйск ) совершенно не могут им пользоваться, так как у них нет фермента каталазы, которая разлагала бы перекись водорода, образующуюся в процессах дыхания и являющуюся ядом для микробов, и пероксидазы, которая вовлекала бы перекись водорода в окислительный процесс. [c.528]

Пероксид водорода может служить в организме в качестве гидроксилирующего реагента. Избыток пероксида водорода удаляется с помощью фермента каталазы, ускоряющего его разложение до кислорода и воды. [c.217]

Перекись водорода — наиболее стабильный из промежуточных продуктов восстановления О2, но и наименее реакционноспособный. У большинства аэробных прокариот Н2О2 быстро разлагается с помощью гемсодержащих ферментов каталазы и пероксидазы. В отсутствие их Н2О2 может накапливаться в летальных для организма концентрациях. [c.332]

Один из таких ферментов - супероксид дисмутаза - регулирует уровень супероксида в организме, катализируя его превращение в пероксид водорода и молекулярный кислород. Пероксид водорода, однако, также опасен, поскольку может генерировать гидроксильные радикалы "ОН. Фермент каталаза, также присутствующий в живом организме, предотвращает образование ОН-радикалов. [c.176]

Металлоферментами являются так называемые геминовые ферменты (каталаза, пероксидаза, цитохромоксидаза), в составе которых имеется простетическая железопорфириновая группировка, или гем, трансферазы, у которых коферментная форма витамина В12 представлена 5 -дезоксиаденозилкобаламином [c.64]

Метаболическая активность различных организмов может сопровождаться образованием перекисей, которые в определенных случаях могут быть мутагенами Более того, перекиси выступают как бы связующим звеном между химическим и физическим мутагенезом (в частности, лучевым), учитывая факт их образования во время облучения клеток или тканей При этом перекиси оказываются мутагенами первого порядка, а например, калия цианид — мутагеном второго порядка Это связано с тем, что K N блокирует фермент каталазу (антимутаген) и, как следствие, клетка лишается защиты против мутагенного действия Н2О2 [c.224]

Активность ферментов как катализаторов выражали многими способами. Одним из часто используемых способов является выражение ее через число оборотов Т.М. Последнее определяют [1] как число циклов, претерпеваемых во время каталитической реакции одной простетической группой фермента в одну минуту, т. е. как число молекул субстрата, реагирующих в минуту на одном активном центре фермента. Однако применялись и некоторые другие определения числа оборотов при любом способе измерения Т. N. следует указывать концентрацию субстрата и то, была ли она достаточной, чтобы дать максимальную скорость. Другой мерой [8, 3] является начальная константа скорости к реакции при низких концентрациях субстрата, где V = к [8]о[Е]о для реакции с одним субстратом, или к [8]о[Е]о[Т]о для бимолекулярной реакции. Эта характеристика имеет преимущество, являясь доступной мерой для многих реакций, катализируемых ферментами, и, кроме того, для тех же самых реакций в присутствии других катализаторов, которые не могут, например, дать предельно максимальную скорость. Однако, возможно, огромное преимущество может дать отнесение к к числу активных центров в молекуле фермента, точно так же как в кислотно-основном катализе константу скорости каталитической реакции делят на число доступных протонов кислотного катализатора. Аналогичным образом при сравнении фермента каталазы с коллоидальной платиной для реакции разложения перекиси водорода каждая частица может оказаться такой же активной, как и отдельная молекула фермента [8]. Однако каждая частица с радиусом 500 А имеет на поверхности приблизительно 3-10 атомов металла, каждый из которых, возможно, является самостоятельным активным центром, так что, относя к одному центру, можно видеть, что фермент оказывается намного более активным. Как показано в табл. 2, ферментативные реакции характеризуются более низкой энергией активации приблизительно на 10 ктл/моль, это может легко объяснить различие в активностях. В табл. 8 некоторые ферменты сравниваются с другими каталитически действующими ионами. [c.139]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология