Фермент уреаза

Активными катализаторами биологического действия являются ферменты — некоторые белки с большой молекулярной массой. Так, например, при комнатной температуре половина от имеющегося количества мочевины разлагается водой за 3200 лет, а в присутствии фермента уреазы время ее полупревращения при той же температуре составляет 10 с. [c.137]

В настоящее время методами межфазной полимеризации, поликонденсации и двойного эмульгирования в микрокапсулированном виде получен ряд ферментов (уреаза, аспарагиназа, липаза, трипсин, некоторые ферментные элементы крови и др.), вакцин и т.д. [c.404]

Абсолютная специфичность — это действие каждого фермента на вещество строго определенного химического состава. Например, фермент уреаза катализирует только гидролиз мочевины, фермент пепсин — только расцепление белков, каталаза действует лишь на пероксид водорода. [c.167]

СООН, N1 2, ЫН, ОН, 5Н, а также гидрофобные группы, способные ориентировать молекулы реагирующих веществ в определенном положении по отношению к активному центру. В состав активного центра многих ферментов входят ионы металлов, причем при удалении иона металла из металлофермента последний теряет каталитические свойства. Каталитическая активность ферментов имеет максимум на шкале pH, в сильнокислых и сильнощелочных средах она, как правило, не проявляется. Каталитическая активность ферментов наиболее оптимальна при температуре от 20 до 40° С, при 60 — 70° С происходит их денатурация. Активные центры имеют строго определенную структуру, что позволяет ферменту присоединять только молекулы определенного строения. Так, например, фермент уреаза гидролизует карбамид СО(NH2) в 10 раз быстрее, чем ион водорода, и не оказывает влияния на реакции гидролиза других родственных карбамиду соединений. В настоящее время известно около тысячи ( )ер-ментов, одни из которых катализируют только окислительно-восстановительные процессы, другие—реакции с переносом групп, третьи—реакции гидролиза и т. д. [c.184]

В последние годы благодаря использованию ферментов функции ионселективных электродов удалось существенно расширить и сделать их применимыми для быстрого клинического анализа на глюкозу, мочевину, аминокислоты и другие метаболиты. Такие электроды называются ферментными электродами или электрохимическими сенсорами. Создание электродов с указанными свойствами оказывается возможным благодаря тому, что ряд ферментов обладает высокой специфичностью, т. е. способностью катализировать превращения одного единственного вещества из многих сотен и даже тысяч веществ близкой химической природы. Если, например, фермент катализирует реакцию, в ходе которой изменяется pH среды, то рН-чувствительный электрод, покрытый пленкой геля или полимера, содержащей этот фермент, позволит провести количественное определение только того вещества, которое превращается под действием данного фермента. Из мочевины в присутствии фермента уреазы образуются ионы МН+. Если ионселективный электрод, чувствительный к ионам ЫН , покрыть пленкой, содержащей уреазу, то при помощи его можно количественно определять мочевину. Ферментные электроды — один из примеров возрастающего практического использования ферментов в науке и технике. [c.138]

Так, константа скорости разложения пероксида водорода, ионами равна 56,0 (если измерять концентрацию в кмоль/м а время — в секундах). Константа скорости той же реакции, проводимой каталазой, составляет 3,5- 10 . Иными словами, реакция под действием фермента протекает в миллион раз быстрее. Константа скорости гидролиза мочевины под действием кислоты равна 7,4- 10 , а фермент уреаза позволяет проводить эту реакцию со скоростью, константа которой на тринадцать порядков больше — 5,0-10 . [c.150]

Гомогенные катализаторы отличает большая, чем у гетерогенных, селективность или специфичность действия. (Все каталитические центры одинаковы и химически, и энергетически.) Наивысшая селективность присуща биологическим катализаторам. Среди них немало ферментов с абсолютной специфичностью. Так, например, фермент уреаза ускоряет гидролиз мочевины O(NH2)2, и только мочевины. Основной технологический недостаток гомогенных катализаторов — необходимость их вьщеления из конечной смеси продуктов и реагентов с неизбежными потерями катализатора. Поэтому ограниченный промышленный масштаб имеют лишь процессы гомогенного катализа кислотами и основаниями, стоимость которых невелика. [c.176]

В разд. 10.5 уже говорилось, что катализатор повышает скорость реакции (так же, как и скорость обратной реакции), поскольку обладает способностью снижать энергию активации данной реакции. Это достигается благодаря более сильному взаимодействию катализатора с активированным комплексом, являющимся переходным состоянием между молекулами реагентов и молекулами продуктов реакции. В качестве примера рассмотрим гидролиз мочевины, катализируемый ферментом уреазой. Молекула мочевины плоская ее электронную структуру можно представить как гибрид следующих трех структур [c.395]

Так, время полупревращения для реакции разложения мочевины водой при 25°С составляет 10 с, а в присутствии фермента уреазы оно уменьшается до 10 с. Каталитическая активность ферментов во много раз превосходит активность известных нам неорганических катализаторов. Например, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназы в 1 с при комнатной температуре превращает 720 молей спирта в уксусный альдегид, в то время как промышленные катализаторы того же процесса (в частности, медь) при 200°С превращают в 1 с не более 1 моля на 1 моль катализатора. [c.301]

Ферменты — это белки с большим молекулярным весом (порядка 500 000) обладают крайне дифференцированным каталитическим действием, которое определяется так называемыми активными центрами. Ферменты — высокоэффективные катализаторы так, например, времена полупревращения для реакции разложения мочевины водой равны соответственно 10 с при 25°С и 10 с при 25°С, но в присутствии фермента уреазы. [c.152]

При нагр. до 150°С и выше М. последовательно превращ. в NH4N O, Nf , СО2, биурет, циануровую к-ту в зам шу-том сосуде, особенно при добавлении NH3,-продукты аминирования циануровой к-ты, напр, меламин. В разбавленных р-рах при 200 °С возможен полный гидролиз М. с образованием NH3 и СО2. Гидролиз ускоряется в присут. к-т и щелочей, а также под действием фермента уреазы, находящегося во мн. органюмах н семенах нек-рых растений (соевые бобы и др.). [c.144]

ИСЭ можно покрыть ферментом, который катализирует биохимическую реакцию. Например, фермент уреаза катализирует гидролиз мочевины с образованием аммиака и диоксида углерода. Продукты реакции можно определять с помощью вышеупомянутых газочувствительных ИСЭ. Комбинация подходящих ферментов и электродов позволяет определять многочисленные органические вещества. Это дает возможность создавать биосенсоры (см. разд. 7.8). Применение ферментов как биокатализаторов приводит к тому, что реакции, протекающие при умеренных значениях pH и температуры, селективны и потребляют минимальное количество субстрата. [c.499]

Примером использования субстрат-специфичного мембранного электрода является определение мочевины с помощью чувствительного к ионам аммония стеклянного электрода в качестве ИСЭ. Ферментативная реакция основана на гидролизе мочевины в присутствии фермента уреазы [c.499]

Одним из наиболее удивительных свойств ферментов является их высокая специфичность. В некоторых случаях специфичность по отношению к субстрату практически абсолютна. В течение многих лет полагали, что единственным субстратом для фермента уреазы является мочевина, а единственным субстратом для сукцинатдегидрогеназы — сук-цинат. Даже после долгих поисков удалось найти лишь одно или два соединения с очень близкой структурой, на которые действовали указанные ферменты [c.40]

Фермент уреаза катализирует гидролиз мочевины с образованием карбамат-иона [уравнение (9.23)]. При pH 7,0 и 38 °С скорость катализируемого уреазой гидролиза мочевины должна быть по крайней мере в Ю раз выше скорости самопроизвольного гидролиза этой молекулы, причем скорость процесса в отсутствие фермента даже не удается измерить. На основанию [c.241]

Ферменты отличаются высокой каталитической активностью, специфичностью и избирательностью. Например, одна молекула фермента уреазы гидролизует карбамид в 10 раз быстрее, чем ион водорода, но не оказывает влияния на реакции гидролиза других амидов, хотя карбамид по реакционной способности мало отличается от других соединений с амидной связью. Э. Фишер образно сравнил взаимодействие фермента и субстрата с ключом и замком. Как ключ отпирает только определенный замок, так и фермент катализирует только определенную реакцию. [c.631]

Как и все амиды, мочевина при нагревании в водном растворе в кислой или щелочной среде гидролизуется, выделяя СО . В живых организмах гидролиз происходит под влиянием фермента уреазы. Благодаря этому свойству мочевина является хорошим удобрением — источником МНз в почве [c.624]

Первый кристаллический фермент уреаза был получен Д. Самнером в 1926 г. [c.32]

Классическим примером использования ферментов в экстракорпоральной перфузии биологических жидкостей является фермент уреаза. Препараты уреазы издавна применяются в клинике для анализа [c.232]

I Гидролиз мочевины происходит и ферментативно под дей-нем фермента уреазы. [c.375]

Мочевина подвергается гидролизу в присутствии кислот, оснований или фермента уреазы (выделяется из бобов канавалии, продуцируется многими бактериями, такими, как Мкгососсиз игеае). [c.877]

Мочевинный азот. Определение мочевины в крови, моче и других биологических жидкостях основано на достаточно быстром и количественном переводе мочевины в карбонат аммония при помощи фермента уреазы. Чтобы избежать ошибки, следует проводить реакцию достаточно длительное время. Пробирки необходимо тщательно очищать от следов ртути, которые остаются после предыдущих определений с применением реактива Несслера, так как активность уреазы понижается в присутствии солей тяжелых металлов. Хорошим растворителем для ртути является концентрированная азотная кислота. [c.104]

Гидролиз мочевины в мягких условиях катализируется ферментом уреазой ферментативный гидролиз применяют для аналитического определения концентрации мочевины. Продуктами гидролиза в нейтральных условиях в зависимости от применяемого буфера служат бикарбонат аммония или карбамат аммония [128. [c.572]

Метод определения мочевины основан на том, что мочевину крови разлагают ферментом уреазой на аммиак и угольную кислоту, в результате чего образуется углекислый аммоний. [c.229]

В природных условиях гидролиз мочевины протекает без нагревания под влиянием фермента уреазы (от латинского названия мочевины urea и -аза — окончание для соответствующего фермента). [c.98]

Вплоть до 1926 г. не было получено никаких данных, свидетельствующих о том, что ферменты — это белки. Только в 1926 г. Джеймсу Б. Самнеру (1887—1955), работавшему в Корнеллском университете, удалось выделить из соевых бобов в чистом виде и получить в кристаллической форме фермент уреазу. Уреаза — белок, катализирующий гидролитическое расщепление мочевины O(NHj), + Н2О-> Oj 4- 2NH3 [c.395]

В 20-40-е гг. получили развитие физ.-хим. методы анализа Б. Седиментациоиными и диффузионными методами были определены мол. массы многих Б., получены данные о сферич. форме молекул глобулярных Б. (Т. Сведберг, 1926), выполнены первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и пептидов (Дж. Д. Бернал, 1931), разработаны хроматографич. методы анализа (А. Мартин, Р. Синг, 1944). Существенно расширились представления о функциональной роли Б. был выделен первый белковый гормон-инсулин (Ф. Бантинг, Ч. Г. Бест, i922 антитела были идентифицированы как фракция у-глобулинов (1939) и тем самым обнаружена новая ф-ция Б.-защитная. Важным этапом явилось открытие ферментативной ф-ции мышечного миозина (В.А. Энгельгардт, М. Н. Любимова, 1939) и получение первьк кристаллич. ферментов (уреазы-Дж. Б. Самнер, 1926 пепсина-Дж.X. Нортроп, 1929 лизоцима-Э. П. Абрахам, Р. Робинсон, 1937). [c.248]

Первое полученне фермента (уреазы) в кристаллическом внде и доказательство его белковой прнроды [c.775]

Попытки выделить ферменты в индивидуальном состоянии предпринимали многие исследователи, среди которых следует упомянуть А. Я. Данилевского, Р. Вильштеттера и др. Белковая природа ферментов была однозначно доказана в 1926 г. американским биохимиком Дж. Самнером, выделившим в кристаллическом виде фермент уреазу из семян канавалии. В 1930 г. Дж. Нортроп получил кристаллический пепсин, а затем трипсин и химотрипсин. С этого периода ствло общепринятым утверждение, что все ферменты являются белками. [c.177]

Моделирование действия фермента уреазы позволило установить, что связывание производных мочевины с №(П) через карбонильный кислород приводит к активации в обычных условиях инертной карбонильной группы мочевины, подготавливая ее к нуклеофильной атаке растворителем. Скорость нефермента-Т1ИВН0Г0 гадролиза мочевины в водных растворах не зависит от pH в интервале от 2 до 12, но при pH ниже 2 и выше 12 наблюдаются соответственно падение и увеличение скорости реакции. При значениях pH 7, 13 и 14 было показано, ч то эта реакция протекает как элиминирование с образованием в качестве единственных продуктов аммиака и циановой кислоты (9.21). Все имеющиеся данные говорят в пользу того, что механизм процесса остается неизменным во всем интервале pH [уравнение (9.21)], причем падение скорости при pH ниже 2 объясняется протони- [c.240]

Ферменты природного происхождения, являясь катализаторами биохимических реакций, отличаются от обычных химических катализаторов высокой специфичностью, в силу которой действуют строго на одно вещество (субстрат) или очень небольшое число близких по химической структуре веществ. Данная особенность обеспечивается уникальной структурой активных центров ферментов, определяющих эффективность связывания только со своим субстратом и исключающих связывание других веществ. Классическим постулатом энзимологии является стерическое соответствие структуры молекулы субстрата структуре активного центра фермента, то есть каждый фермент подходит к субстрату, как ключ к отпираемому замку. В то же время степень специфичности ферментов варьирует. Принято различать абсолютную, абсолютную групповую, относительную групповую и оптическую виды специфичности. Абсолютная предусматривает только сродство к одному субстрату, не взаимодействуя даже с родственными по структуре субстратами. Примером может служить фермент уреаза (карбамидаминогидролаза), катализирующая гидролиз мочевины. Этот фермент был выделен в ГНЦЛС из семян столовых арбузов доказана его специфичность, изучены основные биохимические свойства [18, 19]. [c.163]

Ферменты оказывают специфическое действие на органические вещества, катализируя выделение низкомолекулярных электрохимически активных топлив. Иапример, мочевина разлагается ферментом уреазой с выделением аммиака. Аналогичное действие оказывает аспарагнпаза на амиды, гуасаза — на гуанины и т. д. Фермент формикгидрогеилиаза катализирует разложение муравьиной кислоты с выделением водорода. [c.350]

Исследован (патент США) биохимический ТЭ, в котором электрическая энергия генерируется за счет окис-лепия аммиака — продукта взаимодействия мочевины и фермента уреазы. Элемент состоит из анода, катода, пористого электролитоносителя, пропитанного электролитом, и электрохимически активного генератора топлива, состоящего из ннкелевон сетки или медной пластины, покрытой индием. Платинированный угольный электрод служит воздушным катодом. Пористый электроли-топоситель, помен енный между электродами, пропитан 350 [c.350]

Определение уреазы. Раствор А 2 мл 95%-го этилового спирта, 4 мл дистиллированной воды, 2 г мочевины. Раствор В 0,1 г дигидрофосфата калия, 0,1 г гидрофосфата калия, 0,5 г хлорида натрия, 1 мл 0,2%-го раствора фенолового красного, 100 мл дистиллированной воды. Растворы стерилизуют 30 мин при 1,5 атм. Затем к 1 части раствора добавляют 19 частей раствора В, асептически разливают в пробирки по 0,1 мл и вносят в каждую пробирку испытуемую культуру в количестве нескольких петель. Посевы помеш,ают в термостат на 30 мин. При наличии фермента уреазы среда приобретает ярко-малиновое окрашивание. При отрицательной реакции цвет не меняется за посевами наблюдают в течение 24 ч. [c.178]

Полоски хроматографической бумаги марки Б или С , пропитанные pa твopa и фермента уреазы и индикатора бромкрезолового зеленого, зоны нанесения которых разделены полосой парафина [c.382]

Переход к современному этапу, начавшемуся в 50-х годах, был связан прежде всего с кропотливым многолетним изучением отдельных ферментов и ферментных систем, начатых еще в 1920 г. Р. Вильштеттером и его учениками. Однако прогресс в этой области наметился только после работ Дж. Самнера [48], получившего в 1926 г. кристаллические препараты фермента уреазы. За этой работой последовала серия работ Д. Норт-ропа [49] по выделению в кристаллическом виде иротеолитиче-ских ферментов. [c.173]

В последние годы интерес к изучению комплексов никеля, их структуры и ката.дитической активности возрос в связи с открытием никельсодержащих ферментов [17,18]. Так, было уста-нов.тено, что активными центрами фермента уреаза являются биядерные комплексы никеля, содержащие N/O-допорные лиганды. Кофактором окислительно-восстановительного фермента метил-8-коэнзим-М-редуктазы в составе метаногенных бактерий является тетра-аза-макроциклический комплекс пикеля с гидрокорфином, №(1)р4зо, аксиально координированный внутри полости фермента [18]. [c.238]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология