Коллаген плавления

Однако, как было показано Эвалдом [31], если коллаген в нативном состоянии сшит (задублен) формальдегидом, то гидротермический процесс плавление — кристаллизация сопровождается обратимым анизотропным изменением размеров. Одноосноориентированная кристаллическая структур ра, развивающаяся из расплавлен ного состояния, подтверждается картиной рассеяния рентгеновских лучей под большими и малыми углами [32, 33]. Рекристаллизованное волокно снова сокращается при последующем нагревании, так что процесс может проводиться циклически [8, 34]. Пример такого рода наблюдений приведен на рис. 60. [c.200]

ЖЕЛАТИНА — продукт переработки коллагена, распространенного в природе белкового вещества, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных, особенно в коже, оссеине костей и в сухожилиях. Но аминокислотному и элементарному составу Ж. близка к коллагену. Главнейшие к-ты глицин (ок. 27%), пролин (ок. 16%), оксипролин (ок. 14%), глутаминовая к-та (ок. 12%), аргинин (ок. 9%), лизин (ок. 5%). Элементарный состав Ж. 48,7—51,5% С 6,5—7,2% Н 17,5—18,8% N 24,2—26,8% О 0,3—0,7% 8. В Ж. ок. 15% НгО и ок. 1% золы. Лучшие сорта Ж. слабо окрашены в желтый цвет <1 1,3—1,4 Ид 1,5 средний мол. в. ок. 60000 благодаря наличию в Ж. кислых (карбоксильных) и основных (амино) групп она имеет амфотерный характер. Ж., полученная по щелочному способу, имеет изоэлектрич. точку при pH 4,8—5,1, а полученная по кислотному способу — при pH ок. 9. Ж. набухает в воде и при нагревании растворяется при охлаждении р-р Ж. образует студень (гель), к-рый при нагревании опять переходит в р-р. Темп-ра застудневания и прочность студня зависят от концентрации р-ра и качества Ж. Основными критериями качества Ж. являются вязкость р-ра, прочность студня, темп-ра его плавления и застудневания, измеренные при определенных условиях. В конц. р-рах нек-рых веществ (нанр., роданистого калия, бензолсульфоната натрия и др.) Ж. растворяется на холоду. Эти же вещества препятствуют образованию студня. Под действием дубителей Ж. теряет снособность набухать в воде и растворяться. [c.8]

Используя метод понижения температуры плавления в присутствии низкомолекулярного растворителя, Флори и Гаррет [7] нашли, что для системы коллаген — этиленгликоль ДЯм= = 2,25 тал на моль звеньев в кристаллическом состоянии. Меньшее значение ДЯм, полученное в водной среде для этого количества и по такой же методике, можно приписать значительному содержанию аморфной фазы в нативном коллагеновом волокне. [c.192]

Как бы то ни было, результаты, полученные на системах коллаген — вода и коллаген — вода — роданистый калий, подтверждают, что плавление под нагрузкой и в этом случае можно интерпретировать с позиций фазового равновесия. Отсюда понятна также возможность развития очень больших напряжений в результате химических процессов. [c.192]

На ряде опытов продемонстрировано, что гидротермическое сокращение коллагена (примерно в пять раз по сравнению с нативным состоянием) происходит непосредственно в результате плавления [7, 8, 30]. Как уже указывалось, однако, ни ориентированное кристаллическое состояние, ни начальные размеры не восстанавливаются при одном лишь охлаждении образца ниже температуры плавления. Природа обнаруженных в коллагене аминокислотных остатков не свидетельствует о наличии каких- [c.199]

Наконец, необходимо отметить, что нарушение процесса гидроксилирования коллагена—один из биохимических дефектов при цинге. Коллаген, синтезированный в отсутствие или при дефиците аскорбиновой кислоты, оказывается недогидроксилированным и, следовательно, имеет пониженную температуру плавления. Такой коллаген не может образовать нормальные по структуре волокна, что и приводит к поражению кожи и ломкости сосудов, столь четко выраженных при цинге. [c.671]

Измерения темплоемкости белков выполняются с помощью дифференциальных сканирующих калориметров, которые позволяют получить теплоемкость как функцию температуры, и реже — с помощью капельных калориметров, которые дают значение теплоемкости при фиксированной средней температуре. Измерения, проведенные на слабо гидратированных образцах белка с помощью сканирующих калориметров в температурном интервале по обе стороны от 0°С, показали, что теплота перехода и изменение в величине теплоемкости, связанное с плавлением воды, наблюдается только при уровнях гидратации выше 300%. Например, из измерений на коллагене [11] следует, что для образцов со степенью гидратации 0,35 г воды/г белка не наблюдается никакого перехода. Отсюда можно сделать вывод, что по крайней мере данное количество воды взаимодействует с белком настолько сильно, что она не может замерзнуть. Оценка гидратационной воды, определяемой как количество незамерзающей воды, может быть сделана на основе ана- [c.117]

Свариванием называется резкое изменение свойств коллагена при повышении температуры волокна белка укорачиваются, он теряет прочность, становится высокоэластичным, т. е. происходят явления, напоминающие плавление кристаллического тела. Причиной этого является разрушение части межмолекулярных мостиков в структуре коллагена и увеличение длины не связанных этими мостиками участков, на которых волокна начинают сближаться. Температура сваривания (плавления) безводного коллагена равна примерно 210°, а набухший коллаген, содержащий две трети воды и одну треть белка, начинает свариваться при температуре около 65Я [c.245]

Изучение понижения температуры плавления при набухании было проведено Флори и Гарретом [136] при исследовании термодинамических переходов кристалл — жидкость в фибрилляр-ных белках, в частности в коллагене. С помощью чувствительной дилатометрической техники определена температура плавления коллагена (из сухожилия хвоста крысы и ахиллесова сухожилия кЗ быка), набухшего до различ- ных степеней в безводном эти-ленгликоле. Как видно из рис. 22, зависимость температуры плавления от концентрации эти-ленгликоля подчиняется вырал<е-нню (14), если не принимать во внимание область очень малых концентраций полимера. Из отрезка оси ординат на этом графике вычислено значение ДЯ , равное 24 кал1л или 2250 кал1моль пептидных звеньев (Гдл принята равной 418°К). [c.53]

Однако при анализе фазовых диаграмм таких систем возникают некоторые осложнения. Трудно, например, получить значение температуры плавления чистого ненабухшего полимера. Суш,ествует также вероятность того, что растворитель может войти в кристаллическую решетку и стать составной частью кристаллографической структуры. Например, поглощение воды коллагеном и нуклеиновыми кислотами сопровождается усилением экваториальных рентгеновских рефлексов [14, 15], что указывает на проникновение растворителя в упорядоченную фазу. При этих обстоятельствах условия равновесия, определяемые соотношением (10), уже не достаточны, и должны быть выполнены некоторые дополнительные требования. В частности необходимо, чтобы удовлетворялось равенство [c.54]

При анализе результатов, полученных на коллагене [13], были введены некоторые упрощения. Так, принималось, что определенное количество растворителя (независимо от его общего объема) устойчиво связано с белком, тогда как остальная часть при температуре плавления может свободно переходить в аморфную область. В этих условиях выражение (10) снова будет однозначно определять условия равновесия, химический потенциал мономерного звена в кристаллической фазе будет независимым от композиции системы в целом и равенство (14) вновь будет выполняться. Однако в этом случае Гцл соответствует уже температуре плавления не чистого ненабухшего полимера, а комплекса полимера с растворителем и, таким образом, зависит от природы низкомолекулярного компонента. Это приближение должно неизбежно привести к большей неопределенности в оценке ДЯм, чем в условиях однокомпонентной кристаллической фазы. [c.54]

Основную часть мономерных звеньев в молекуле коллагена составляют глицин, пролин и оксипролин. Хотя содержание амино- и иминокислотных остатков меняется от образца к образцу, в коллагене позвоночных и беспозвоночных содержание глицина остается постоянным и составляет приблизительно треть всех звеньев. Несмотря на различия в составе коллагенов, существует взаимосвязь между темиературой плавления (опре-деленной при фиксированной полной концентрации белка) и содержанием иминокислот. [c.133]

Физические агенты. Денатурация белков может осуществляться и за счет действия различных физических агентов. Наиболее общим и наиболее изученным денатурирующим воздействием является нагревание. Тепловое движение полипептидных цепей вызывает как разрыв водородных связей между ними, так и нарушение взаимодействия гидрофобных групп. При постепенном повышении температуры можно наблюдать иногда признаки ступенчатого, скачкообразного течения процесса денатурации. По-видимому, процесс разрушения водородных связей в нативных молекулах имеет кооперативный характер, что позволяет говорить о температуре и теплоте плавления а-спиральных участков у ряда белков. Денатурированные нагреванием белки легко агрегируют и выпадают в осадок, хотя коагуляция представляет собой вторичное явление. Вероятно, коагуляция является результатом возникновения дополнительных дисульфидных мостиков, солеобразных и вторичных водородных связей между различными молекулами. То, что коагуляция тесно связана с образованием дисульфидных связей, подтверждается тем фактом, что д-хлормеркурибензоат ингибирует свертывание. В свою очередь коллаген, не содержащий сульфгидрильных групп, при нагревании превращается в растворимую желатину. [c.186]

Преобразование энергии можно осуществлять, используя изменения структур макромолекул при изменении электростатических сил отталкивания, вида сшивки, концентрации растворителей. Например, белки теряют кристаллическую структуру (плавятся) при добавлении в систему некоторых солей. Коллаген при погружении в раствор ЫВг (5-6 моль/л) сокращается на 8%. Можно подобрать такое изменение объема (и связанное с этим изменение концентрации солей), что произойдет резкое снижение температуры плавления кристаллической структуры и при сокращении осуществятся процессы плавления и рекристаллизации. На этом принципе работает показанный на рис. 4.8, а механохимический двигатель, в котором полимерный шкив, находящийся в солевом растворе (нижняя ванна), сокращается и двигает по часовой стрелке колесо С (имеющее больший диаметр). Полимер представляет собой коллаген, сшитый формальдегидом. В качестве соли используется Ь1Вг (концентрация в нижней ванне - 11,25 моль/л, в верхней ванне — 0,3 моль/л). При этих концентрациях колесо В вращается со скоростью 40 об/мин и совершает работу, по количеству вполне сопоставимую с работой мышцы. При равенстве или близости концентраций в ваннах двигатель, естественно, останавливается. [c.124]

Такил образом, коллаген —это соединение типа кристаллогидрата с температурой плавления более высокой, чем температура плавления льда. При очень плавном высушивании образца коллагена температура плавления сначала возрастает на5°С (при влажности около 95% от исходной), а при дальнейшем высушивании после достинГения плавного максимума начинает уменьшаться — до 0°С и ниже при потере около 40% воды. Такой ход кривой плавления является обычным для соединений с так называемым положительным взаимодействием между компонентами, в данном случае — водой II белком. [c.28]

Добавление в солевой раствор 10" М раствора адреналина за очень короткое время (1—2 минуты) приводит к резкому увеличению расщепления спектра. По своим параметрам этот спектр отвечает спектрам хорошо промытых образцов, что означает действительно, под действием адреналина коллаген переходит в состояние, в котором он освобождает связанный натрий. Но самым интересным для нас является факт резкого увеличения температуры плавления клатратного гидрата коллагена на 10—15° С. Напомним, что ранее (в гл. I) мы искали подобное повышение под действием ксенона. Высокая скорость диффузии указывает на то, что, как и при диффузии натрия, адреналин заселяет какие-то поверхностные центры в структуре коллагена, тогда как объемная фаза воды в каналах структуры остается ненарушенной. Для клатратных гидратов в таких случаях увеличение температуры плавления клатрата зачастую сопровождается одновременным понижением температуры фазового перехода расслоения. Можно предполагать поэтому, что присоединение адреналина к коллагену также сопровождается понижением устойчивости водных клеток вокруг тех фрагментов структуры белка, к которым присоединяется адре-надин. [c.80]

Для выяснения молекулярной природы возрастного увеличения жесткости коллагена мы исследовали (совместно с А. Ф. Ржавиным) методом ЯМР структурные особенности коллагенов различных животных и человека з зависимости от возраста. В экспериментах были получены результата, указывающие на их драматическую связь с временной эволюцией организма. Во-первых, было обнаружено, что образцы коллагена, полученные от более старых животных, при тех же значениях влагосодержания характеризуются систематическим понижением температур плавления гидрата, и, во-вторых, для каждого зоологического вида темп снижения этих температур с возрастом примерно коррелирует с темпом старения. [c.82]

Возможно, что причина снижения температуры плавления связала с обоими указанными выше факторами и включ ает как диспергирование, так и увеличение гидрофобности молекул. Во всяком случае, можно ожидать по аналогии с влиянием адреналина, что параллельно с возрастным уменьшением температуры плавления клатратного гидрата — коллагена должна возрастать температура расслаивания в бинарной системе коллаген — вода как следствие эффективного уменьшения взаимодействия вода — вода. Если наблюдаемый у коллагена процесс затрагивает и другие рецепторные белки, то интегрально механизм старения можно связывать с их постепенной гидрофобизацией , ведущей к росту температур расслоения и, следовательно, к снижению эффективности рецёпторных взаимодействий. Последнее будет проявляться в том, что для осуществления одних и тех же операций потребуются все увеличивающиеся количества трансмиттера, с одной стороны, и большая амплитуда изменений солености — С другой, для того, чтобы рабочий цикл биомолекулярной машины оставался замкнутым. Вероятно, негативный эффект роста температуры расслоения может быть отчасти скомпепсирован-введением в пищевой рацион определенных доз над- [c.83]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология