Гидрофобное связывание Гидрофобное взаимодействие

По тем же причинам молекулы углеводородов стремятся агрегировать в воде. Процесс образования гидрофобной связи можно представить себе как перемещение неполярных частей молекул из воды в гидрофобные области, образуемые за счет ассоциации этих частей. В результате неполярные части оказываются в непосредственной близости друг от друга, т. е. как бы в окружении неполярного растворителя. Вследствие такого перемещения происходит уменьшение числа молекул воды, контактирующих с гидрофобными участками растворенного вещества, т. е. разрушение части областей структурированной воды, окружающих гидрофобные поверхности, в результате чего энтропия раствора возрастает. Следовательно, образование гидрофобной связи между двумя углеводородными молекулами или алкильными группами сопровождается обычно увеличением энтропии. Поскольку энтропийный член TAS чаще всего вносит наибольший вклад в величину свободной энергии, определяющую значение константы Kt, часто говорят, что гидрофобное связывание имеет энтропийную природу. Однако, как под-"черкивал Дженкс, важную роль в гидрофобном взаимодействии играет сильно выраженная способность молекул воды сцепляться друг с другом, вследствие чего заметный вклад может вносить не только энтропийный член, но и энтальпийная составляющая свободной энергии. [c.248]

Большая часть энергии гидрофобного связывания, таким образом, является следствием уменьшения невыгодной энергии взаимодействия указанных молекул с водой. После возникновения контакта между такими молекулами начинают играть роль другие силы, действующие на коротких расстояниях, что может приводить к существенному увеличению общей кажущейся энергии взаимодействия. Силы, повышающие притяжение между молекулами, представляют собой силы ван-дер-Ваальса, или силы дисперсии Лондона, возникающие между зарядами, диполями и индуцированными диполями. [c.505]

Если встречаются затруднения при непосредственном связывании лиганда с носителем, зачастую этого можно добиться с помощью промежуточных спейсеров — плеч, т. е. небольшой линейной углеводородной цепи, несущей с каждого конца химическую группу, одна из которых служит для закрепления на носителе, а другая—для связывания лиганда. Главная задача плеча состоит в ослаблении стерических взаимодействий между лигандом и подлежащим очистке веществом, так как его длина является важным параметром для выделения. Кроме того, большое значение имеют свойства спейсера — гидрофильные или гидрофобные. Преимущество гидрофобных спейсеров заключается в достаточной простоте и доступности этих веществ, но они неудобны тем, что образуют неспецифические связи. Гидрофильные спейсеры, обычно представляющие собой синтетические полипептидные соединения, вызывают неспецифические ионные взаимодействия. По правде говоря, идеальные спейсеры должны обладать неионными и гидрофильными свойствами, устанавливая неспецифические взаимодействия. [c.82]

Гидрофобные взаимодействия возникают в белке, находящемся в состоянии клубка. В том случае, когда большинство связей, стабилизующих вторичную структуру, разорвано, даже малое число гидрофобных взаимодействий играет решающую роль в стабилизации конформации. Нужно еще отметить, что наличие гидрофобных групп в белковой молекуле, вполне возможно, является не только фактором, стабилизирующим нативную пространственную структуру, но и имеет непосредственное значение для каталитического акта. Как подчеркнул Перутц [87], неполярная среда с низкой диэлектрической проницаемостью, возможно, усиливает электростатические взаимодействия субстрата с полярными группами фермента, увеличивая тем самым скорость химических реакций. В работах Березина и Мартинека с сотр. [88] обнаружено, что гидрофобным взаимодействиям принадлежит главная роль при связывании конкурентных ингибиторов а-химо-трипсином. [c.19]

Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]

Таким образом, установив, что вследствие индивидуальной структуры фермента определенные группы в полипептидной цепи расположены специфическим образом, мьт можем представить образование активного центра, который в дальнейшем и предопределяет природу превращений, приводящих к образованию того или иного продукта реакции. Сама же ферментативная реакция протекает в составе активного комплекса, который образуется при взаимодействии фермента и субстрата, при этом связывание с активным центром фермента происходит в результате образования специфических нековалентных связей, в том числе гидрофобных, и электростатического взаимодействия. Влияние специфических групп фермента за счет кооперативности дестабилизирует связи субстрата, который превращается в более реакционноспособное соединение. В соответствии с этим можно дать определение активного центра как участка белка фермента, который включает все специфические группы, участвующие в образовании активного комплекса [25]. [c.165]

Монография состоит из трех глав. Глава I посвящена изучению солюбилизации углеводородов — гидрофобному связыванию. Взаимодействие белков с малыми органическими молекулами рассматривается прежде всего как способ обнаружения гидрофобных взаимодействий в макромолекулах белков. [c.4]

Одним из важных следствий гидрофобных взаимодействий, приводящих к образованию гидрофобной области (ядра) или областей в структуре белка, является связывание белками малых молекул неполярного характера. Как будет показано в дальнейшем, гидрофобные области являются местами связывания различных неполярных молекул углеводородов, красителей, жирных спиртов, кислот и других ПАВ. [c.19]

Теоретические расчеты показали, что в процессе мицеллообразования параметр Ь пропорционален энергии гидрофобного взаимодействия. В случае ионных ПАВ эта пропорциональность также относится к обратной величине степени связывания противоиона. [c.156]

Как известно, термин гидрофобные взаимодействия выражает тенденцию неполярных частей молекул в водных растворах объединяться и, таким образом, уменьшать поверхность соприкосновения с соседними молекулами воды. Выигрыш свободной энергии (АФ) этого самопроизвольного процесса является мерой гидрофобного связывания [2]. Поэтому по величине изменения стандартной свободной энергии мицеллообразования, в частности, можно судить о склонности молекул ПАВ к гидрофобным взаимодействиям в данных условиях и об относительной устойчивости мицелл при изменении этих условий. [c.249]

Вероятно, что при связывании макромолекулы часть мозаичной жидкостной структуры мембраны претерпевает такую деформацию, что молекула получает возможность проникнуть внутрь клетки. Эта деформация может быть вызвана локальными физическими силами, например, поверхностным натяжением или гидрофобным взаимодействием. Поскольку белок связывается с подвижным мембранным рецептором, процессы переориентации и вращения всего комплекса протекают очень быстро. [c.66]

Специфичность ферментов связана с комплементарностью структуры их активного центра со структурой субстратов. Активный центр, как правило, располагается в полости макромолекулы фермента и формируется из различных участков цепи белковой глобулы. Согласно теории Кошланда, эта комплемен-тарность является индуцированной субстрат в момент взаимодействия с активным центром вызывает такое изменение геометрии фермента, которое соответствует оптимальной для данной реакции ориентации групп, непосредственно участвующих в химическом превращении субстрата (каталитических групп). В случае объемных субстратов происходит многоцентровая сорбция в активном центре за счет дисперсионных, гидрофобных и электростатических взаимодействий и водородных связей. Малые молекулы, такие как О2, N2 и Н2О, вступают в непосредственное взаимодействие с атомами переходных металлов. Однако и в этом случае связывание обычно носит много-центровый характер, например в биядерных комплексах или с участием безметальных групп. Так, в случае комплексования молекулы О2 в гемоглобине с ионом Fe " " происходит образование водородной связи с протонированным гистидиновым остатком в районе активного центра. [c.550]

В согласии с механизмом (4.40) субстратоподобный ингибитор действительно вытесняет из активного центра несколько молекул воды, как это было обнаружено при рентгеноструктурном анализе кристаллического химотрипсина [123]. Однако этот механизм не согласуется с данными по влиянию среды на гидрофобное фермент-субстратное взаимодействие (см. 4 этой главы). Кроме того, механизм (4.40) противоречит тому, что двойной выигрыш свободной энергии экстракции реализуется лишь в переходном состоянии химической реакции [см. уравнение (4.39)], в то время как в комплексе Михаэлиса вклад гидрофобного фермент-субстратного взаимодействия меньше [см. уравнение (4.29)]. Иными словами, в химотрипсиновом катализе не вся потенциальная свободная энергия сорбции, которую предполагает модель (4.40), равная 2АСэкстр, реализуется в виде прочного связывания субстрата с ферментом. Из диаграммы, представленной на рис. 44, видно, что в комплексе Михаэлиса (или ацилферменте) реализуется в виде свободной энергии связывания E-R лишь инкремент свободной энергии сорбции, отражающий перенос субстрата из воды в неводное окружение (в среду белковой глобулы), равный АО кстр [см. также уравнение (4.29)]. Для объяснения этих фактов следует допустить, что гидрофобное фермент-субстратное взаимодействие идет в две стадии 1) образование фермент-субстратного комплекса протекает по механизму (4.19), который не противоречит данным по солевому эффекту (на их основании он был и предложен), и термодинамические закономерности его согласуются с уравнением (4.29). Этот механизм также предполагает вытеснение нескольких молекул воды из [c.155]

Последовательность аминокислот, или первичная структура фермента, определяет вторичную и третичную (трехмерную) структуры, т. е. свертывание пептидной цепи в макромолекуляр-ную глобулу, имеющую некоторую определенную полость для взаимодействия с субстратом или, если необходимо, с кофермен-том. Ферменты обладают сложной и компактной структурой, в которой боковые цепи полярных аминокислот, находящиеся на поверхности молекулы, направлены к растворителю, а боковые цепи неполярных в общем случае ориентированы внутрь молекулы, от растворителя. Трехмерная структура поддерживается большим количеством внутримолекулярных нековалентных взаимодействий аполярной, или гидрофобной, природы, а также благодаря ионным взаимодействиям, дисульфидным мостикам, водородным связям, иногда солевым мостикам [57]. Гидрофобные взаимодействия имеют наиболее важное значение, поскольку они, вероятно, ответственны за большую величину свободной энергии связывания, которая наблюдается при ферментсубстратных взаимодействиях. [c.202]

В общем случае значение а — это характеристика сорбционной способности активного центра данного фермента. Если а <С 1 (как, например, в рассмотренном катализе (3-галактозидазой), то субстратная группа К, по-видимому, либо погружаетгя (переносится из воды) в органическую среду белка не полностью, либо связывание ее требует термодинамически невыгодных затрат на конформационное изменение структуры того или другого реагента. Гидрофобное ферментсубстрат-ное взаимодействие может быть термодинамически более выгодным, чем это предполагает простая экстракционная модель (где а= 1). В этом случае активный центр должен содержать локальный участок с относительно невыгодной поверхностной энергией пограничного слоя белок — растворитель например, с гидрофобными боковыми группами [c.44]

На стадии 2 в механизме (4.41) происходит фактически более эффективное термодинамически выгодное гидрофобное взаимодействие между ферментом и субстратом. Однако этот процесс не приводит к более про чному связыванию субстрата на ферменте, поскольку сопровождающие его термодинамически невыгодные конформационно-сольвата-ционные изменения в белке протекают полностью за счет потенциальной свободной энергии сорбции (гидрофобного взаимодействия). [c.156]

Этот выбор диктуется в основном стремлением сохранить нативность очищаемого белка и максимально уменьшить неспецифическую сорбцию других компонентов исходной смеси. Само аффинное связывание вещества с лигандом, как правило, от состава буфера я ид-кой фазы зависит мало. Интересами сохранения нативности и растворимости белка диктуются выбор pH, наличие соли, а иногда (например, для белков мебран) введение в буфер добавок органических растворителей или детергентов. Все это определяется известными свойствами данного белка. Неспецифическая сорбция примесей, в частности балластных белков, на матрице и спейсерах происходит за счет тех же самых сил (притяжения разноименно заряженных групп, водородных связей и гидрофобных взаимодействий), которые обусловливают и биоспецифическое снизывание вещества с лигандом. Избирательность и прочность аффинной связи обусловлены кооперативным действием различных сил в области связывания, где они дополняют друг друга. Благодаря такой кооперации имеется возможность ввести в буфер факторы, ослабляющие действие сил какого-либо типа или даже всех их одновременно, но в такой степени, что биоспецифическое аффинное взаимодействие будет ослаблено лишь частично, в то время как неспецифическую сорбцию удастся подавить практически полностью. [c.404]

Образование четвертичной структуры осуществляется прежде всего путем гидрофобных взаимодействий между отдельными полипептидными цепями. Возникают расширенные области контактов между а- и /3-цепями, которые вместе с этим являются предпосылкой для обратимого кооперативного связывания гемоглобином четырех молекул кислорода. Прн присоединении кислорода к гему образуется оксигемоглобин, четвертичная структура которого лишь незначительно отличается от неоксигенированной формы. а-Гемы взаимно сближаются на 0,1 нм, а 3-гемы удаляются один от другого на 0,65 нм. [c.418]

Циклодекстрины известны как реактивы с широкими возможностями лигандов в водных растворах. Важным свойством циклодекстринов является их способность связывать различные молекулы -"гости в своей гидрофобной полости, не образуя ковалентных связей. Принято [65], что взаимодействие между ЦД и лигандами происходит благодаря гидрофобным взаимодействиям, ван-дер-ваальсовым силам, Н-связям, дисперсионным силам и стерическим эффектам. Нельзя говорить об однозначном преобладании каких-либо сил в процессе комплексообразования ЦД с различными молекулами в водной среде. Кроме того, значительную роль в процессе комплексообразования играет геометрический фактор, т.е. соответствие размера полости ЦД размерам АК. Оказаки и МакДовеллом [66] при исследовании комплексов Р-ЦД с нитрилами высказана интересная идея о том, что чем меньше отклонение полости ЦД от симметрии, тем выше подвижность молекул - "гостей" и тем слабее взаимодействие "хозяин-гость". Таким образом, среди факторов, определяющих комплексообразующую способность ЦД к АК, можно назвать такие, как влияние среды и сольватационных свойств "хозяина", "гостя" и комплекса соответствие геометрических размеров "хозяина" и "гостя" асимметрию полости, которая ограничивает набор конформаций и обеспечивает эффективное связывание. При исследовании комплексообразования ЦД с ароматическими АК сделан вывод, что "гости" глубже проникают в полость Р-ЦД, чем а-ЦД [67]. Размер полости а-ЦД слишком мал для глубокого включения фенильного кольца. Также известно, что а-амино и а-карбоксилатные группы АК не могут включаться в полость ЦД, но они могут взаимодействовать с гидроксильными группами на поверхности полости ЦД. [c.223]

Термодинамические функции процессов комплексообразования ароматических АК с а- и Р-ЦД в воде приведены в табл. 4.17. Считается [71, 72], что отличительной особенностью образования комплексов включения между ЦД и модельными биомолекулами является одновременное действие нескольких сил (гидрофобные, ван-дер-ваальсовы, дисперсионные силы, водородные связи, стерические эффекты), которые играют важную роль в расположении молекулы-"гостя" внутри полости ЦД в соответствии с размером, формой, зарядом, функциональными группами и т.д. Из данных табл. 4.17 видно, что при взаимодействии АК с а- и Р-ЦД более сильное связывание происходит с Р ЦД. Использование меньшего макроцикла а-ЦД ведет к значительному понижению устойчивости комплексов. Это можно объяснить тем, что размер полости а-ЦД слишком мал для глубокого включения и сильного связывания ароматических фрагментов АК (известно, что а-амино- и а-карбоксилатные группы АК не могут включаться в полость ЦД, но могут взаимодействовать с ОН-группами, располагающимися на поверхности макроциклической полости). Из приведенных данных констант устойчивости комплексов видно, что значения К сильно отличаются (6,9-5-2455), что позволяет говорить о высокой селективности взаимодействия а- и Р-ЦД с АК в воде. [c.225]

В ЭТОЙ форме они связываются с анионной группой сульфированной смолы. Элюция аминокислоты достигается либо повышением pH и, таким образом, смещением равновесия (2) влево, либо увеличением ионной силы, что приводит к конкурентному связыванию со смолой аминокислот и катионов элюата. Аспарагиновая, глутаминовая и цистеиновая кислоты [последняя образуется в результате окисления цист(е)иновых остатков (см. разд. 23.3.3)] элюируются легче всего, ибо это двухосновные кислоты. Лизин и аргинин, напротив, элюируются с трудом в силу того, что каждый из них несет в боковой группе протонированную группу. М.ежду этими крайними случаями располагаются остальные аминокислоты по мере того как увеличивается гидрофобное взаимодействие их боковых групп с ароматической структурой ионообменной смолы. Не удивительно, что ароматические аминокислоты обладают наибольшим гидрофобным связыванием и выходят лишь перед лизином и аргинином. С другой стороны, присутствие нейтральной полярной группы, такой как гидроксильная или амидная, уменьшает силу гидрофобного взаимодействия, так что серин, треонин, аспа--рагин и глутамин элюируются раньше лейцина, изолейцина и валина. [c.261]

Фактором, определяющим силу взаимодействия между двумя молекулами, возможно, даже более важным, чем водородная связь или электростатическое притяжение, является гидрофобное связывание [8,84]. Молекулы или части молекул, недостаточно сольватируемые водой, разрушают сеть водородных связей, составляющую структуру растворителя. Это разрушение снижается в случае сближения таких молекул, в результате чего уменьшается общая площадь контакта неполярной поверхности с водой. Углеводороды, например, образуют отдельную вторую фазу, в то время как детергенты, обычно представляющие собой длннноце-почечные углеводороды с полярными группами с одного конца, образуют мицеллы [9]. Последние представляют собой шарообразные агрегаты молекул с заряженными концевыми группами на поверхности, сольватпрованными водой и с углеводородными цепочками внутри, в контакте только друг с другом. Маленькие неполярные участки или полости на поверхности белка также слабо сольватированы водой, однако они не контролируют состояния агрегации молекулы в целом. Эти участки могут, однако, взаимодействовать с гидрофобными молекулами или частями молекул близкого размера, соединяясь с ними, в результате чего уменьшается общая площадь контакта неполярной поверхности с водой, как это указано выше. При обсуждении трехмерной структуры химотрипсина уже рассматривался пример такого рода (см. с. 488). Вблизи активного центра этого фермента располагается образованный гидрофобными группами карман [46], размер которого позволяет связыванию в нем индольного бокового радикала остатка триптофана. Сам индол прочно связывается в этом кармане (энергия связывания 60 кДж-моль ) [88]. Селективность действия химотрипсина в отношении той или иной пептидной связи в большой степени определяется комплементарно-стью соответствующего бокового радикала аминокислоты этому гидрофобному карману. [c.505]

Приведенные данные свидетельствуют о том, что кроме гидрофобных взаимодействий при образовании комплекса бенздиазепины — ЧСА принимают участие и отрицательные электростатические силы. Об этом говорит и тот факт, что анионная форма ацетилсалициловой кислоты вытесняет диазепам с участка связывания на альбумине [332]. Следовательно, гистидиновые остатки альбумина не принимают участия при взаимодействии макромолекулы с бенздиазепинами, так как при значении pH выше 6,6 они депротонированы, а количество связанных анионных групп транквилизаторов остается неизменным. Скорее всего остатки лизина и аргинина участвуют в электростатическом связывании бенздиазепинов, так как их депротонирование происходит при более высоких значениях pH [333]. [c.237]

Нуклеопротеиды образуются, как правило, в результате нековалентных взаимодействий белков и нуклеиновых кислот. В связывании принимают участие электростатические и гидрофобные взаимодействия, водородные связи, а также уже упоминавшиеся с тзкинг -взаимодействия стабилизирующую роль в комплексах часто играют ионы металлов и другие кофакторы. [c.398]

Изучение взаимодействия углеводородов с белками (солюбилизация углеводородов в растворах белков) представляет интерес с различных точек зрения. Во-первых, солюбилизация углеводородов может служить методом обнаружения гидрофобных взаимодействий в макромолекулах белков и давать новые сведения о строении молекул белка. Во-вторых, изучение солюбилизации углеводородов в растворах биологически активных белков позволяет выяснить роль гидрофобных взаимодействий в биокаталитиче-ских процессах. Известно, что торможение активности ферментов осуществляется при взаимодействии не только с самим активным центром, но и с близлежащими участками путем электростатического, гидрофобного и водородного связывания. С этой точки [c.7]

Влияние солюбилизации бензола на структурно-механические свойства гелей желатины. Влияние солюбилизации — гидрофобного связывания углеводорода на структурно-лгеханические свойства гелей желатины и на конформационные изменения макромолекул в процессе гелеобразования в присутствии углеводорода изучено в нашей работе [212]. Результаты этой работы имеют принципиальное значение для исследования эмульгирующей способности н<елатипы, так как первичный акт взаимодействия белка с углеводородом проявляется в виде солюбилизации. Кроме того, концентрированные эмульсии углеводорода, стабилизированные желатиной, представляют собой твердообразные нетекучие системы, поэтому важно знать влияние углеводородов в широком интервале копцентраций на структурно-механические свойства гелей желатины. [c.97]

Гидрофобные взаимодействия, как уже неоднократно указывалось, играют чрезвычайно важную роль в стабилизации пространственной структуры биополимеров в водных средах. Связывание углеводородов белками можно рассматривать как доказательство существования гидрофобных взаимодействий, приводящих к возникновению в молекулах белка неполярных областей. Эти структурированные гидрофобные областр ответственны за связывание ненолярных веществ, поэтому понятно, что способность связывать углеводороды должна определяться особенностью пространственной структуры макромолекул. Было показано [213, 214], что солюбилизация уменьшается с увеличением концентрации растворов желатины, особенно при образовании трехмерных структур (гелей). Макромолекулы желатины обладают наибольшей солюбилизирующей способностью по отношению к бензолу в состоянии клубка [181]. Растворимость бензола в растворах желатины нри различных концентрациях и температурах представлена в табл. 4. [c.97]

Согласно этой теории энтальпия гидрофобных взаимодействий иоложи-тельна, но гидрофобному связыванию благоприятствует энтропийный эффект. Этот основополагающий вывод предлагаемой теории сделан, исходя из айсберговой модели структуры воды и свойств водных растворов углеводородов. [c.251]

С целью выяснения механизма гидрофобного связывания углеводородов в водных растворах ПАВ в работе изучено влияние температуры на ККМ, реологические, нефелометрические, гидро-тропные и солюбилизирующие свойства этих растворов. Результаты проанализирован на основе статистико-терм динамической модели гидрофобных взаимодействий в воде, развиваемой Франком, Эвансом, Немети, Шерага и др. [c.365]

Смотреть страницы где упоминается термин Гидрофобное связывание Гидрофобное взаимодействие : [c.88] [c.285] [c.310] [c.312] [c.315] [c.13] [c.177] [c.177] [c.178] [c.340] [c.296] [c.327] [c.226] [c.371] [c.73] [c.559] [c.518] [c.29] [c.44] [c.390]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология