Сульфгидрильные группы, определени

Методы окисления-восстановления. Иодометрическое определение меркаптанов [974] и веществ, содержащих сульфгидрильные группы [1099], описано давно. В настоящее время используются методы с потенциометрической [873] и амперометрической индикацией КТТ. С помощью бромид-броматной или иодид-иодатной смеси проводят титрование органических сульфидов [280]. [c.77]

Определение сульфгидрильных групп проводилось методом амперометрического титрования. В таблице приведены средние значения параллельных опытов. Доза 0,28 10 эв мл.1 [c.160]

ОПРЕДЕЛЕНИЕ ЧИСЛА СУЛЬФГИДРИЛЬНЫХ ГРУПП С ПОМОЩЬЮ [c.160]

Определение основано на том, что я-ХМБ образует со свободными сульфгидрильными группами меркаптидный комплекс [c.158]

Определение количества сульфгидрильных групп в препарате миозина [c.159]

Готовят ряд пробирок (12 шт.), в которые разливают по 1,4 мл раствора миозина в 0,5 М КС1, содержащего 0,8—0,9 мг/мл (для удобства сопоставления результатов раствор должен быть таким же, какой использовали для определения содержания сульфгидрильных групп методом спектрофотометрического титрования — см. с. 159). [c.399]

Обзор методов определения меркаптанов был опубликован Уайлдом [128]. Их можно определять при помощи 18-фосфорновольфрамовой кислоты, которая восстанавливается до синих продуктов тиосоединениями, а также рядом других соединений. Путем снижения pH раствора до 5 и тщательного контроля времени можно устранить мешающее влияние многих менее энергичных восстановителей. Реагент Фолина [24], содержащий 18-фосфорноволь-фрамовую кислоту, применяли для фотометрического определения цистеина, цистина и аналогичных веществ [661, в том числе других сульфгидрильных и дисульфидных соединений [97, 102[. Метод неселективен. Обзор других реагентов для определения сульфгидрильных групп, включая феррицианид двухвалентного железа, феррицианид двухвалентной меди, 2,3,5-трифенилтетразолийхлорид и бруцин и персульфат калия, был выполнен Фрейтагом [26]. [c.329]

Определение сульфгидрильных групп [47] [c.243]

ОПРЕДЕЛЕНИЕ ЧИСЛА СУЛЬФГИДРИЛЬНЫХ ГРУПП МЕТОДОМ ТИТРОВАНИЯ №-ХЛ0РМЕРКУРИБЕН30АТ0М [c.158]

Бусев и Тетерников [93, 94] рекомендуют для определения сульфгидрильных групп в различных органических соединениях п-диметил- и п-диэтиламинофенилмеркурацетат. Разработан визуальный метод титрования с использованием в качестве индикатора дифенилкарбазона. [c.76]

Наиболее полное и убедительное решение этой задачи можно найти в трудах Догадкина и сотр. [535]. Их исследования показали, что при существующих методах вулканизации между цепями полимера образуются поперечные связи, различные по типу и по энергии ковалентные, ионные (солевые) и водородные. К первым относятся связи —С—S—С, —С—S— S—С—, —С—5д —С— и, возможно, —С—О—С—. Вторые характерны для каучуков, содержащих карбоксильные и другие солеобразующие функциональные группы. Некоторое количество ионных связей может содержаться и в серных вулканизатах, где они образуются при взаимодействии оксидов металлов с сульфгидрильными группами. При наличии карбоксильных, гидроксильных и сульфгид-рильных групп достаточно устойчивы при комнатной температуре водородные связи. Следует отметить, что качественное и в особенности количественное определение вулканизационных связей представляет большие трудности вследствие нерастворимости вулканизатов. [c.205]

Эту методику можно использовать для определения дисульфидов в белках после предварительного расщепления 5 мл 7%-ного белкового раствора раствором (20 мл), содержащим 0,005% пепсина и 0,05% НС1. После расщепления в течение 1 час при 24 10 мл кипятят в течение 2 час с обратным холодильником в присутствии 2 6 УИ НС1. Сульфгидрильные группы, содержащиеся в неденатурированном белке, в процессе гидролиза окисляются до дисульфидов. Для нативного белка конечная точка соответствует сумме половины содержания сульфгидрилов и всего количества дисульфидов. Содержание —8Н в неденатурированном белке можно определить меркури-метрическим титрованием на вращающемся платиновом электроде. Этот метод успешно применялся для определения дисульфидных групп в нормальной и патологической сыворотках крови и их альбуминовых и глобулиновых фракциях. [c.393]

Косвенное определение сульфгидрильных групп в белках основано на соединении с л-хлормеркурбензоатом натрия и полярографическом восстановлении [90, 174]. При pH 7 восстановление продукта реакции происходит при более отрицательном потенциале полуволны, чем восстановление п-хлормеркурбензоата. Высота первой волны пропорциональна концентрации в области 0,001—0,0001 М. Метод был проверен на цистеине, альбуминах и глобулинах. Цистин, метионин, кислород, иодид и гидросульфит мешают анализу. [c.394]

Применение. В качестве специфического реактива восстановительного рас- щепления дисульфидных мостиков, для стабилизации и регенерации сульфгидрильных групп, В качестве добавки к секвенатррным растворам, повышающей стабильность введенной пробы и способствующей последующему расщеплению дисульфидных связей [2]. Как активатор креатинкиназы в сыворотке крови и как реактив для количественного определения креатинфосфокиназы [3, 4] и расщепления дисульфидных связей в кератине [5], Восстанавливает дисуль-фидные связи в пептидах и белках в жидком аммиаке без каких-либо обна руживаемых побочных реакций [6]. [c.143]

Ларсон и Дженесс [160] описали амперометрическую методику определения белковых сульфгидрильных групп с помощью иода и иодозобензоата. [c.395]

Основная биологическая роль серы заключаеюя в создании определенной структурной и функциональной организации живой клетки. Серосодержащая сульфгидрильная группа является важный структурный элементом белка на молекулярном уровне. Образующиеся сульфидные мостики обусловливают вторичную и тре ичную структуры белковой молекулы. Большов значение имеют 5Н-группы и в надмолекулярной организации живой материи /I0,I8,4I, f2,44, 53/. [c.117]

Примечание. Методы пря.мого определения сульфгидрильных групп, разработанные Роснером [554] и Геллерманом [288], повидимому, лучше, чем метод титрования с порфириндином. Было найдено, что порфириндин окисляется при pH 7,2 тирозином [124]. [c.210]

В 1930—1933 гг. чешскими биохимиками [377, 378] был разработан количественный полярографический метод определения сульфгидрильной группы в протеинах. Почти в то же время Ревенда [379] показал, что сероводород образует анодную волну, но детально этого явления не изучил. Позднейшие исследования показали пригодность анодной волны H2S для количественного его определения [380—382]. В 1947 г. М. И. Гербер [382] показала, что из двух анодных волн H2S только одна пригодна для количественного определения. При этом оказалось, что меркаптаны мешают определению сероводорода, так как они деполяризуют ртутный капельный электрод при одинаковом потенциале. По методике, предложенной Гербер, сначала снимают полярограмму исходного образца, затем в электролизер прибавляют каплю подкисленного раствора Сс1(ЫОз)2 для осаждения H2S и снимают полярограмму, отвечающую присутствию только меркаптанов. По разности высот волн определяют содержание сероводорода. На Проведение анализа затрачивается 30—40 мин. Эта первая попытка применения полярографии к анализу сернистых соединений нефтепродуктов, несомненно, имеет большое значение для развития химии сернистых соединений нефтей. Роубал с сотрудниками [383] предложил косвенный полярографический метод для сероводорода, основанный на определении уменьшения диффузионного тока ионов d2+ в результате реакции с H2S. Для количественного определения необходимо построение калибровочного графика. [c.42]

Методы количественного определения меркаптанов можно разбить на три группы а) окислительные методы б) методы, основанные на замещении водорода сульфгидрильной группы металлом (аргентометрические методы) и в) колориметряче-ские методы. [c.45]

Рассмотрены факторы, определяющие температуры плавления кристаллизующихся полимеров энергия когезии,гибкость иформа молекул [186]. Болеенизкиетемпературыплавления полидисульфидов и политиоэфиров приписываются гибкости молекул, обусловленной наличием связей S—С и5-5,вращение вокруг которых очень слабо заторможено. Берли [187] исследовал роль сульфгидрильных групп в высокоэластической деформации шерсти. Применив новый чувствительный колориметрический метод определения S—Н-групп в шерсти, автор установил, что при растяжении волокна и его сокращении общее число групп S—Н и связей S—S остается неизменным, но переориентировка последних приводит к облегчению повторного растяжения. [c.246]

Она аналогична реакции ацилирования при малеилировании. В зависимости от молярного соотношения добавленного реагента и числа свободных аминогрупп белка число вводимых в молекулу белка групп сукцинила может варьировать от немногих до максимального, равного числу свободных аминогрупп. Реагент проявляет сильное сродство к аминогруппам, хотя при определенных условиях также способен реагировать с гидроксильными и сульфгидрильными группами. [c.418]

Применение. Реактив для качественного и количественного сдектрофотом т-рического определения сульфгидрильных групп в биологических объектах [1—Д]. [c.143]

Применение. В цитохимии и гистохимии для выявления и определения SH-rpynn [1, 2]. Количество SH-rpynn, вступающих в реакцию С реактивом, а, следовательно, чувствительность метода зависят от выбора растворителя. Число реагирующих SH-rpynn с ртутным оранжевым, растворим в диметилформамиде, больше, чем в растворах в толуоле и н-пропиловом спирте [Пирс, 721], В зависимости от содержания сульфгидрильных групп в исследуемом объекте окраска полученного соединения варьирует от бледно-оранжевой до более темной оранжево-красной. [c.344]

Не удивительно, что исследование гемоглобина шло гораздо медленнее в первую очередь из-за того, Что молекула гемоглобина по размеру в четыре раза больше миоглобина. Она состоит из двух а- и двух р-цепей. В каждую цепь входит один гем и по крайней мере мере одна сульфгидрильная группа. Вследствие наличия сульфгид-рильных групп у гемоглобина есть определенное положение, которое замещается тяжелым атомом. р-Цепи замещали /г-хлормеркур-бензоатом, димеркурацетатом й бета-меркуриалом (1,4-диацет-оксиртуть-2,3-диметоксибутан). При разрешении 5,5 А Перутц и его сотрудники получили 1200 рефлексов для каждого из этих производных и для исходного соединения. По этим рентгенограммам они [c.239]

Ферментативный синтез глютатиона в животных тканях протекает с большой -скоростью. Биологическая функция глютатиона до сих пор недостаточно выяснена она по-видимому, в основном сводится к поддержанию на определенном уровне содержания биологически активных сульфгидрильных групп в белках клетки в зависимости от окислительно-восстановительного потенциала среды этим можно объяснить также активирование SH-глютатионом ряда протеолитических ферментов (например, катеп-сина) и других биологически активных белков (гормонов и ферментов). Глютатион является коэнзимом дегидрогеназы 3-фосфоглицериновой кислоты и глиоксалазы. [c.347]