Гемоглобин неактивный

Иногда получаемый кристаллический гемоглобин утрачивает способность соединяться с кислородом, несмотря на то, что растворимость, колориметрические и спектроскопические свойства его сохраняются. Существует, следовательно, модификация гемоглобина, неактивного при известных условиях. Имеются наблюдения, что после острого отравления, длящегося несколько дней, сохраняется уменьшение кислородной емкости крови, даже после исчезновения метгемоглобина в крови. [c.191]

Это любопытное явление протекает следующим образом сначала гемин восстанавливается цистеином до гема, который с добавленным основанием, например никотином, образует гемо-хромоген. Гемохромоген является активным катализатором. Окись углерода становится теперь способной вытеснить органическое основание и присоединиться к железу. Соединение гемохромоген — СО каталитически неактивно, но может быть расщеплено действием света, подобно соединению гемоглобин — СО и пентакарбонилу железа. При этом регенерируется каталити- [c.75]

Сульфит натрия при попадании внутрь организма вызывает отравление, так как при действии на кровь делает гемоглобин крови неактивным. Случаи острого отравления сульфитом натрия неизвестны. [c.220]

Денатурирование существенно изменяет состав белков. Например, денатурированный гемоглобин не может быть переносчиком кислорода, денатурированные ферменты и антитела биологически неактивны. Способность белков стимулировать продуцирование антител после денатурирования уменьшается, но не исчезает совсем. [c.293]

Самосборка белков. Специфическое взаимодействие определяет уникальное свойство белков — их способность к самосборке. Например, после обработки молекулы гемоглобина мочевиной она распадается на функционально неактивные протомеры. После удаления мочевины они самопроизвольно объединяются в нативную структуру гемоглобина. Возьмем более поразительный пример — гигантскую молекулу вируса табачной мозаики с 40 ООО ООО Да. Она состоит из одной молекулы РНК и 2130 белковых субъединиц, каждая из которых имеет ММ 17 500 Да. Если РНК и субъединицы разделить добавлением детергента, а затем убрать его, то нативная структура вируса полностью восстановится, сохраняя его биологические свойства. Самосборка не требует никакой дополнительной информации, происходит самопроизвольно путем взаимодействия комплементарных поверхностей молекул. Подчеркнем, что комплементарность поверхности молекулы белка определяется мозаикой радикалов аминокислот (поверхность третичной структуры). Последовательность [c.48]

Как известно, участок ДНК, несущий информацию о синтезе индивидуального белка, называется геном, а участок, контролирующий синтез единственной полипептидной цепи и ответственный за него,— цистроном. Следовательно, если белок состоит из нескольких (более одного) полипептидов, то естественно предположить, что в синтезе такого белка должны участвовать несколько (более одного) цистронов. Это не всегда соответствует действительности, особенно если полипептидные цепи идентичны (например, а,- и р -цепи гемоглобина). Если, например, пептидные цепи какой-либо одной белковой молекулы являются неидентичными, то это не всегда означает, что они синтезируются как результат действия разных цистронов. Подобный белок может синтезироваться в виде единственной полипептидной цепи с последующими протеолитическими разрывами в одном или нескольких местах и отщеплением неактивных участков. Типичным примером подобной модификации является гормон инсулин, синтезирующийся в виде единого полипептида препроинсулина, который после ферментативного гидролиза превращается сначала в неактивный предшественник проинсулин, а затем в активный гормон инсулин, содержащий две разных размеров и последовательности полипептидные цепи (см. рис. 1.14). [c.532]

Простетическая группа наиболее известных животных пигментов — белка крови гемоглобина и мышечного белка мио-глобина, так же как хлорофилл, является порфирином. Гемоглобин и многлобин являются гемопротеинами, т. е. белками, содержащими в качестве простетнческой группы порфирии с хелатированным ионом железа, или гем. К гемопротеинам относятся также цитохромы и некоторые ферменты, такие, как пероксидаза и каталаза. В функционирующих гемоглобине н миоглобине железо находится в восстановленной форме, Fe + если же в их молекулах присутствует окисленная Ге +-форма, то они неактивны. Что касается цитохромов, то их нормальное функционирование зависит от легкости взаимопревращения окисленной и восстановленной форм. [c.167]

Четыре полипептидные цепи гемоглобина ассоциированы в примерно тетраэдрическую структуру и образуют почти сферическую молекулу. Каждая из а-цепей контактирует с двумя р-цепями, в то время как между двумя а-цепями или между двумя р-цепями взаимодействие почти отсутствует. Каждый из четырех гемов гемоглобина способен присоединить одну молекулу кислорода. Кислородсодержащая форма гемоглобина называется оксигемоглобином (5.24 Ь), а форма, не содержащая кислорода,— дезоксигемоглобином (5.24 а). Когда дезоксигемо-глобин поглощает кислород, в его трехмерной структуре происходит ряд изменений, главным образом перемещение атома Ре + в плоскость системы колец гема (см. ниже и рис. 5.8). Как и в случае миоглобина, окисление Ре + до Ре + приводит к образованию неактивной формы гемоглобина — метгемоглоби-на, которая не способна присоединять молекулярный кислород. [c.169]

Комплексы, образуемые перекисью водорода с гемопротеинами, изучены более подробно, сначала методом визуальной спектроскопии, а в более поздних работах путем применения специальной техники быстрой спектрофотометрии. Все эти комплексы настолько неустойчивы, что их не удалось выделить. Показано, что и пероксидаза и каталаза образуют по три комплекса, тогда как метгемоглобин и метмиоглобип—только по одному. Эти комплексы различаются по цвету и Чанс [375] и Джордж [367] в составленных ими обзорах описали эти различия. Чанс характеризует эти комплексы как первичные, вторичные и т. д. в соответствии с характером спектров. Некоторые из этих комплексов принимают участие в ферментных реакциях. Проведено много работ для выяснения их относительных ролей. Чанс [375] указывает, что первичные комплексы наблюдаются лишь для гемопротеииов, активных как ферменты, тогда как каталитически неактивные гемоглобин и миоглобин их не образуют. Имеются также различия в константах равновесия при образовании и диссоциации обоих этих типов комплексов. С механизмом катализа при действии этих ферментов связано также то, что в отсутствие избытка перекиси водорода первичные комплексы, относительно говоря, устойчивы. Это дало возможность титрования гемопротеинов перекисью водорода с применением специальной техники такого рода исследования показали, что на каждый атом железа связывается одна молекула перекиси водорода. Ход этих реакций и форма образующихся комплексов еще не вполне выяснены. Чанс [375] и Джордж [c.352]

В последние десятилетия было обраш ено внимание на спектрополяриметрию в магнитном поле, обусловленную тем, что на естест-вещное оптическое вращение накладывается вращение, обусловленное воздействием магнитного поля. Этот эффект был открыт в 1846 г, Фарадеем и носит его имя. Несмотря на то, что органические вещества, в которых проявляется хорошо измеримый эффект Фарадея, гораздо более многочисленны, чем вещества, обладающие естествен-вым оптическим вращением , к началу 50-х годов изучению эффектов Фарадея не уделяется достаточного внимания [22, с. 211]. Положение изменилось в 60-х годах. Первая не очень удачная попытка поместить электромагнит в спектрополяриметр и применить такой прибор для определения магнитной дисперсии вращения была предпринята Шашуа в 1960 г. В 1964 г. он уже сообщил об определении магнитной дисперсии вращения у одиннадцати оптически неактивных. соединений (ацетон, фуран, акридин и др.). В том же году Волькенштейн и сотр. исследовали магнитную дисперсию вращения гемоглобина и оксигемоглобина. Этим же методом в 60-х годах были изучены и металлопорфириЕы. [c.211]

Другой метод исследования заключается в использовании оптически неактивных катионных красителей, при связывании которых со спиралью поли-Ь-глутаминовой кислоты появляется сильный эффект Коттона. При этом кривая дисперсии пересекает линию нулевого вращения вблизи полосы поглощения красителя (фиг. I). Для поли-О-глутаминовой кислоты также можно получить подобный, но противоположный по знаку, эффект Коттона, который исчезает при переходе от спирали к хаотической конформации, несмотря на то что краситель остается связанным с макромолекулой. Белки, в состав которых входят гемогруппы, содержащие железо (миоглобин, гемоглобин, ката-лаза, пероксидаза), обладают своим собственным красителем , и в их спектрах наблюдается эффект Коттона в видимой области, т. е. в области поглощения гема. При денатурации этот эффект исчезает, но поглощение в видимой области при этом сохраняется. При добавлении оптически неактивного восстановленного никотинадениндинуклеотида к алкогольдегидрогеназе из печени (ферменту, содержащему цинк) наблюдается эффект Коттона в области поглощения нуклеотида. Однако в этом случае эффект Коттона обусловлен, по-видимому, асимметрией связывающей поверхности фермента, а не асимметрией спирали. Аналогичным примером могут служить комплексы оптически активных аминокислот (не поглощающих видимого света) с медью. В полосе поглощения медных комплексов, уже находящейся в видимой области, наблюдается эффект Коттона, индуцируемый аминокислотами. [c.294]

При обращении с сульфит-бисульфитным раствором и готовым бисульфитом натрия следует быть осторожным, так как при попадании внутрь организма эти вещества вызывают отравление, связывая гемоглобин крови и превращая его в неактивный. Одновременно с этим бисульфит натрия, как кислая соль, действует раздрал<ающим образом на слизистые оболочки. [c.196]

В клинических лабораториях. Так как ни гемоглобин, ни оксигемоглобин не являются стойкими соединениями, они не могут быть использованы в качестве стандартов. Часто в качестве стандарта применяют раствор кислого гематина, имеющий коричневую окраску. Исследуемая кровь при этом методе предварительно смешивается с разведенной соляной кислотой. Необходимо, однако, отметить, что указанный метод дает часто ошибочные данные в связи с помутнением растворов вследствие постепенной флокуляции пигмента. Это помутнение означает, что падающий на раствор свет не только поглощается, но и рассеивается [209]. Помутнение растворов может быть обусловлено также липидами крови [210] или флокуляцией белков плазмы [211]. Более надежные результаты получаются при колориметри-ровании щелочных растворов, наилучшим же методом является колориметрическое или фотометрическое определение цианида метгемоглобина [212], образующегося при прибавлении к крови соляной кислоты и цианистого калия [213]. Этот метод был испытан в различных лабораториях, и полученные результаты оказались очень хорошими [214]. Большим преимуществом этого метода является также то, что можно использовать в качестве стандарта циангематин, который имеет такую же окраску и такой же спектр поглощения, как и цианид метгемоглобина. Хорошие результаты при определении гемоглобина дает также газовый метод Ван-Слайка. Содержание гемоглобина в крови нормальных людей при определении указанными методами оказалось равным 15,7—16,1% [215]. Метгемоглобин в присутствии гемоглобина может быть определен путем насыщения крови кислородом или окисью углерода до и после восстановления крови дитионитом (Ыа23204) [216]. Эта соль является одним из немногих восстановителей, которые могут быть использованы для превращения оксигемоглобина или метгемоглобина в гемоглобин, так как большинство других восстановителей одновременно необратимо денатурируют глобин. Однако некоторым недочетом этого метода является то, что небольшие количества неактивного пигмента , не способного присоединять кислород, также превращаются при действии N328204 в гемоглобин [217]. Очень малые количества кислорода и оксигемоглобина могут быть определены полярографическим методом [218]. Карбоксигемоглобин и метгемоглобин можно определять также путем спектрофотометрии в инфракрасном свете [219]. Спектрофотометрические методы применяются и тогда, когда необходимо определить какое-либо производное гемоглобина, находящееся в смеси с другими его производными [171, 220]. [c.255]

Часто имеются различия в содержании аминокислот и химическом поведении одного и того же гемопротеина, полученного из разных источников. Например, наблюдаются значительные различия в кривых равновесия с кислородом для гемоглобина млекопитающих и гемоглобина птиц. Пероксидаза, полученная из хрена, по своим свойствам отличается от пероксидазы из лейкоцитов, содержащей иную порфириновую группу [5]. Бактериальная каталаза обладает несколько большей каталазной активностью, чем каталаза из эритроцитов, хотя оба гемопротеина содержат по четыре нетронутых гематиновых группы обе каталазы более активны, чем каталаза из печени, в которой одна или больше гематиновых групп превращено в каталитически неактивную молекулу пигмента желчи. [c.197]

Овомукоид ингибирует протеолитическую и эстеразную активность трипсина, измеренную, например, с такими субстратами, как денатурированный гемоглобин или этиловый эфир бензоиларгинина. Поскольку ингибируется приблизительно равный вес трипсина, то это при учете относительных молекулярных весов наводит на мысль о эквимолярном взаимодействии. В этом отношении овомукоид напоминает ряд других белков, которые обладают общим свойством ингибирования трипсина (см. обзоры [7, 60]). Выделение неактивного кристаллического вещества, содержащего эквимо-лярные количества фермента и ингибитора, при взаимодействии трипсина и ингибиторов из поджелудочной железы, соевых бобов и молозива коровы свидетельствует об образовании во всех этих случаях комплекса между ингибитором и трипсином. Образование подобного комплекса при взаимодействии овомукоида и трипсина подтверждается следующими фактами а) при электрофорезе смесь овомукоида и трипсина движется как один компонент, подвижность которого является промежуточной между подвижностью ингибитора и фермента (рис. 2) б) ультрацентрифугирование смеси дает один седиментационный пик с коэффициентом седиментации 3,8 по сравнению с величиной 2,6, которую получают при центрифугировании любого из двух компонентов комплекса [61, 12]. Однако молярное отношение 1 1 является лишь приблизительным, поскольку имеется доказательство существования комплексов, включающих более одной молекулы трипсина на молекулу [c.35]

Совершенно естественно, что делеция, которая приводит к фенотипу гемоглобин Wayne , локализуется вблизи конца а-цепи Действительно, любая делеция, вызывающая сдвиг рамки считывания на протяженном участке структурного гена, по всей вероятности, будет приводить к синтезу функционально неактивных полипептидов Фенотипически это проявится как талассе-мия , и продукт гена вообще не будет обнаруживаться (как при Р°-талассемии) По-видимому, возникновение делеций является следствием ошибочного спаривания между гомологичными последователь- [c.86]

Нонсенс-мутации и мутации со сдвигом рамки считывания. Как уже указывалось ранее, мутации, приводящие к возникновению терминирующего кодона внутри экзона гена гемоглобина, обусловливают синтез укороченной, неактивной цепи и вызывают поэтому °-тaлa eмию. Выявлены три такие мутации, одна из них характерна для уроженцев Средиземноморья ( —Т). Обнаружена рестриктаза (Mael), узнающая [c.90]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология