Тирозин нитрование

Как реагирует с азотной кислотой белок, фенилаланин, тирозин и глицин Почему после длительного кипячения раствора белка с азотной кислотой осадок постепенно растворяется, а окраска остается неизменной Какой процесс при этом происходит Написать уравнения реакций нитрования фенилаланина и тирозина. [c.236]

Реакция нитрования тирозина может быть изображена следующим образом [c.13]

Ксантопротеиновая реакция обнаруживает наличие в белке одиночных или конденсированных ароматических ядер, т. е. остатков таких кислот, как фенилаланин, тирозин, триптофан. Желтое окрашивание появляется в результате нитрования этих ядер азотной кислотой и образования полинитросоединений. Переход в щелочной среде желтой окраски подобных веществ в оранжевую обусловлен образованием более интенсивно окрашенных анионов (ср. опыты 172 и 173). [c.322]

Триптофан дает более ярко-красную окраску, чем тирозин. Фенилаланин не нитруется при действии одной азотной кислоты, но при добавлении концентрированных серной и азотной кислот нитрование идет. Ксантопротеиновая реакция получается лучше с сухими препаратами белка. [c.160]

Реакция обусловлена присутствием в белке циклических аминокислот — фенилаланина, тирозина (п-оксифенилалани-на) и триптофана (индолилаланина), которые при взаимодействии с концентрированной азотной кислотой образуют нитропроиаводные желтого цвета (реакция нитрования) [c.12]

Ксантопротеиновая реакция. При смешивании раствора белка с концентрированной азотной кислотой уже на холоду, но скорее при нагревании появляется интенсивная желтая окраска. Реакция основана на нитровании в ядро фенилаланина, тирозина или триптофана. [c.531]

КСАНТОПРОТЕЙНОВАЯ РЕАКЦИЯ, цветная качеств, р-ция на белки. Для ее осуществления к р-ру белка прибавляют конц. HNOj до тех пор, пока не прекратится образование осадка, к-рый при нагр. окрашивается в желтый цвет. Окраска возникает в результате нитрования ароматич. колец аминокислотных остатков белка (тирозина и триптофана). При добавлении к охлажденной жидкости избытка щелочи появляется оранжевое окрашивание, обусловленное образованием солей нитроновых к-т с хииоиовой системой сопряженных двойных связей, напр. [c.547]

При нитровании белков нитрогруппа входит, главным образом, в ядро тирозина н триптофана. При определенных условиях нитрование распространяется также и на свободные гуанидиновые группы аргинина. [c.313]

Реакция протекает в две стадии. Па протяжении первой аминокислота, например тирозин, взаимодействуя с концентрированной азотной ]сислотой, подвергается нитрованию. Г1ри эт(5м образуется динитротирозин (желтого цвета). [c.10]

При взаимодействии с 1 н. азотной кислотой в течение 24 час при 70° весь тирозин шерсти подвергается мононитрованию, причем цистин в этих условиях не окисляется или окисляется лишь незначительно [111]. Нитрованная , шерсть обнаруживает новые рефлексии на рентгенограмме при 40 и 83 А это подтверждает предположение о том, что остатки тиро- [c.353]

Наряду с уже известными биохимическими методами имеются другие методы, предназначенные для модификации боковых цепей молекул, что позволяет обнаружить корреляцию наблюдаемых изменений в спектрах аминокислот с изменениями, наблюдаемыми в последовательности. Эти методы в основном используют тот факт что, в нативном состоянии протеина реакционная способность аминокислот в зависимости от их положения в молекуле может различаться достаточно сильно. Это становится понятным, если представить, что аминокислота находится во внутренней части протеина, которая труднодоступна для взаимодействия с химическими веществами. В этом случае месторасположение модификации в последовательности может быть установлено с помощью химических методов. Распространены в основном методы H-D-обмена i-протонов гистидина или нитрование тирозина. Правда, все эти методы обладают тем недостатком, что здесь имеется опасность неверной интерпретации изменений, наблюдаемых в спектрах, в случае, если эти изменения возникают не в результате введения специфических меток, а, напротив, связаны с неспецифическими процессами денатурации. [c.134]

Нитрование тирозин-З-сульфокислоты в сернокислотном растворе приводит к 3,5-динитротирозину [217] [c.228]

Тирозин можно полярографировать после нитрования [185]. [c.386]

Первичные аминогруппы других аминокислот превращаются под действием азотистой кислоты в полярографически неактивные гидроксильные группы. Продукты нитрования тирозина, фенилаланина и гистидина не мешают анализу. Содержание пролина можно определить с точностью 2%, а оксипролина — с точностью +4%. Можно определить приблизительно 1 у нитрозопроизводного в 1 мл раствора. [c.387]

Кроме того, при азидной конденсации наблюдались и другие побочные реакции нитрование фенольного ядра тирозина, окисление производных 8-бензилцистеина до сульфоксидов, образование Ы-нитрозосоединений триптофана, а также разложение азидов а-тозиламинокислот. Побочные реакции, возможные при азидном синтезе, обстоятельно рассмотрены в обзоре Шнабеля [236]. [c.140]

Ксанто протеиноаая реакция указывает на наличие в белках молекул аминокислот, содержащих ароматические ядра, например, фенилаланина и тирозина. При действии концентрированной азотной кислоты происходит реакция нитрования ароматических ядер с образованием окрашенных в желтый цвет нитросоединений. При действии Эхммиака яитросоединеяия изомеризуются с образованием интенсивно окрашенных солеобразных продуктов. [c.94]

Б. дают ряд цветных реакций, используемых гл. обр. для их качественного анализа. Важнейшими из них являются 1) биуретовая реакция — с солями меди (в щелочной среде), при этом образуются медные биуретовые комплексы с пептидной группой СО—NH 2) ксанторотеиновая реакция — с конц. HNO3, в этом случае развивается желтая окраска за счет нитрования ароматич. колец 3) Миллона реакция — с азотнокислыми солями закиси и окиси ртути в азотной к-те. Б. дают красное окрашивание за счет образования ртутных солей нитропроизводных остатков тирозина 4) Адамкеви-ча реакция — с серной к-той, добавляемой к р-ру Б. в глиоксиловой к-те. На границе соприкосновения жидкостей появляется фиолетовое кольцо, что обусловлено реакцией с индольными кольцами остатков триптофана [c.125]

Ксантопротеиновая реакция (от греч. к8ап1о5 — желтый) характерна для бензольного ядра циклических аминокислот, входящих в состав белка (тирозина, триптофана, фенилаланина). При действии концентрированной азотной кислоты на свободные аминокислоты и белки происходит нитрование бензольного кольца с образованием нитросоединений желтого цвета. Такое желтое окрашивание наблюдается при попадании азотной кислоты на кожу, шерсть, ногти и т. д. [c.52]

Подавляюш,ее большинство белков (протеинов) при нагревании с крепкой азотной кислотой дает желтое окрашивание, переходящее в оранжевое при добавлении щелочи или аммиака. По-гречески ксантос — желтый, откуда реакция и Получила название ксантопротеиновой. Такое желтое окрашивание можно наблюдать при попадании крепкой азотной кислоты на кожу, ногти, шерсть и т. п. Эта реакция характерна для бензольного ядра циклических аминокислот (тирозина и триптофана) которые содержатся почти во всех белках. При действии крепкой азотной кислоты на эти. аминокислоты происходит нитрование бензольного кольца с образованием нитросоединений желтого цвета. [c.13]

Тетранитрометан, предложенный Херриотом [47] в качестве мягкого нитрующего агента, использовался Валле с сотр. [48— 50] для распознавания различных состояний остатков тирозина. Помимо тирозина, ТНМ взаимодействует с сульфгидрильными группами цистеина, но не вступает в реакцию с остатками других аминокислот. При работе с ТНМ необходимо соблюдать осторожность, поскольку он является ядовитым и сильно взрывчатым веществом. За ходом реакции можно следить по возрастанию концентрации ионов водорода (на рН-метре). Степень нитрования можно определять спектрофотометрически или анализом аминокислотного состава. [c.354]

S. В их состав часто входит малое количество фосфора в виде Н3РО4 (протеиды), галоидов, металлов. Белки обладают свободными карбоксильными и (или) аминогруппами, в результате чего они амфотерны (обычно с преобладанием кислотного или основного характера, в зависимости от преобладания групп СООН или NH2 в молекуле). Поэтому белки растворимы также в кислотах и щелочах. Постепенно был открыт ряд цветных реакций иа белки, исторически сыгравших большую роль. Некоторые из этих реакций были общими для всех белков (или пептидов), например биуретовая реакция (фиолетовое окрашивание с щелочным раствором двухвалентной меди), нингидрин-ная реакция (свойственная аминокислотам и заключающаяся в возникновении фиолетовой окраски при обработке, смеси, содержащей а-аминокислоты, нингидрином — гидратом трикетогидриндена). Другие цветные реакции характерны для отдельных аминокислот, входящих в состав белка (например, ксантопротеиновая реакция — появление желтой окраски при нитровании азотной кислотой тирозина и т. д.). [c.654]

Полоса поглощения 360 нм (s=2790 М- см ) неионизован-ной формы N-ацетил-З-нитротирозина смещается в слабо кислой среде в область 427 нм (е = 4100 М см" ), становясь при ионизации более интенсивной (рК = 7,0) изобестическая точка находится при 381 нм (б = 2200 М см" ). При обработке карбоксипептидазы 64-кратным молярным избытком ТНМ нитруются 6,7—7,1 из 19 остатков тирозина. Однако при 4-кратном молярном избытке нитрование идет лишь по одному остатку, при этом пептидазная активность снижается до 10%, а эстеразная возрастает до 170% [49]. При действии ТНМ в присутствии р-фенил-пропионата, ингибитора карбоксипептидазы, ферментативная активность не изменяется. На основании этого было сделано предположение об участии остатка тирозина в работе активного центра. [c.354]

Функциональные группы способны вступать в реакции алки-лирования, арилирования, окисления, восстановления, ацилирования, этерификации, дезаминирования (азотистой кислотой), йодирования, нитрования, фосфорилирования, диазотирования, реакцию с формалином. Белки могут осаждаться кислотами трихлоруксусной, салициловой, пикриновой, фосфовольфрамовон и фосфомолибденовой, а также солями тяжелых металлов. Благодаря наличию некоторых функциональных групп протеины дают ряд специфических реакций, как например биуретовую (реагируют пептидные связи), ксантопротеиновую (реагируют ароматические ядра циклических аминокислот), Миллона (фенольная группа тирозина), Адамкевича (индольная группа триптофана), Сакагучи (гуанидиновая группа аргинина), сульфгидрильную, нингидриновую, пикриновую и др. Больщинство из них исполь- [c.28]

Было изучено нитрование кератина шерсти кролика 1—5 М азотной кислотой при 20—40° [112, ИЗ]. В этих условиях тирозин подвергался монозамещению, триптофан полностью разрушался, а цистин совершенно не изменялся. Продукты реакции в этом случае анализировали на содержание цистина, тирозина, триптофана и 3-нитротирозина. Кислотный гидролизат нитрованного белка, как показал хроматографический анализ, не содержал триптофана, тирозина и 3,5-динитротирозина, но в нем был обнаружен 3-нитротирозин в количестве, эквивалентном содержанию тирозина в исходном кератине. [c.354]

Реагенты, отличающиеся от ацетилимидазола, селективно модифицируют тот или иной из двух остатков тирозина, что оказывает разное влияние на пептидазную активность. Нитрование одной тирозильной группы приводит к пропорциональному уменьшению активности [105], тогда как присоединение 1 моля диазобензоларсо- [c.537]

Ксантопротеиновая реакция открьтает наличие в белках циклических аминокислот — триптофана, фенилаланина, тирозина, содержащих бензольное ядро. Большинство белков при нафевании с концентрированной азотной кислотой дает же.лтое окрашивание, переходящее в оранжевое при подщелачивании. Реакция обусловлена нитрованием бензольного кольца этих аминокислот с образованием нитросоединений желтого цвета. [c.25]

Нитрование, являющееся по своему характеру в основном пук.леофиль-ным процессом, осуществляется в иекислоиилх средах на подходящих ароматических объектах, обогащенных электронами. Так, папример, феноляты нитруются тетранитрометаном [84]. 13 качестве растворителей можно использовать воду и ии[)идин. Азулен нитруется тетранитрометаном в ниридина с высоким выходом [85]. В ранних работах сообщалось, что тетрапитроме-тан нитрует анилин, однако в появившемся недавно сообщении [86], посвященном аминокислотам, было показано, что тетранитрометан не нитрует триптофан, но взаимодействует с тирозином [86]. [c.27]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология