Гистидин структура

Белковым компонентом ряда ДНП-частиц, например спермы рыб, являются протамины — низкомолекулярные основные белки (мол. в. 4000—12 ООО), характеризующиеся высоким содержанием аргинина (70 — 80%). По сравнению с другими белками протамины имеют ограниченный набор аминокислот (аргинин, аланин, серин, пролин, треонин, лизин, гистидин). Структура ДНП-частиц, содержащих протамины, — нуклео-протаминов предложена на основании данных рентгеноструктурного анализа и анализа аминокислотных последовательностей [c.457]

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

В комплексных соединениях медь (I) проявляет координационное число 2 или 4 (структура, линейная для к. ч. 2 и тетраэдрическая, иногда искаженная, для к. ч. = 4). Комплексы меди (II) имеют искаженную тетраэдрическую или октаэдрическую структуру. Особенно интересно, что ионы меди могут образовывать комплексы с координационным числом 5. Такие комплексы имеют строение, отвечающее квадратной пирамиде (в частности, так построен комплекс меди с р-аланил-гистидином), и реже — тригональной бипирамиде ([СиСЬ] ). [c.204]

Для Ь-гистидина на основании анализа изотерм адсорбции для адсорбентов разной пористой структуры было установлено, что адсорбция заметно падает с уменьшением радиуса пор. Это объяснено проявлением фактора ассоциации в водных и особенно в водно-солевых растворах. Отдельными исследованиями было установлено, что в рабочем диапазоне концентраций Ь-гистидин в водных растворах образует ассоциаты, состоящие из 5-ти молекул. [c.5]

Первичная структура обоих типов цепей довольно близка — примерно половину одних и тех же мест в цепях занимают одинаковые остатки (обратите внимание на выпадение гистидина между положениями 1 и 2 в а-цепи). Молекулы гемоглобинов некоторых беспозвоночных состоят из цепи только одного типа. [c.440]

При изучении химической структуры биологически активных белков, например ферментов, важное значение имеет определение различных функциональных групп белковой молекулы 5Н-групп, ОН-групп серина и треонина, е-ННз-группы лизина, имидазольного цикла гистидина и др. [c.123]

М.-гликопротеин, в углеводную часть к-рого входят остатки сиаловой к-ты и гексозаминов. Молекула фермента состоит нз двух субъединиц (мол. масса каждой ок. 60 тыс.), на одной из к-рых находится активный центр, содержащий ФАД. В состав активного центра входят также остатки гистидина и по крайней мере 2 из 7-8 принадлежащих ферменту групп SH, к-рые необходимы для проявления каталитич. активности. Величина pH, при к-рой проявляется макс. каталитич. активность, зависит от источника фермента и находится в области 7,5-9,0 р/ 4,7-5,3. Известны первичные структуры нек-рых М. и созданы гипотетич. модели строения их активного центра. [c.131]

Простейший способ маркирования белков заключается в прямом замещении в ароматическом кольце тирозина или гистидина. Однако распад радиоактивного нуклида передает молекуле энергию, которая превышает энергию химических связей, и, следовательно, существует опасность разрыва соседних связей и нарушения молекулярной структуры. Таким образом, хотя высокий уровень [c.581]

Атомы цинка расположены на оси симметрии 3-го порядка и связаны с тремя имидазольными кольцами гистидинов В-10. Роль атомов цинка не совсем ясна. Гексамеры легко образуют ромбические кристаллы даже внутри панкреатических клеток, синтезирующих инсулин. Структура инсулина воплощает в себе основные особенности строения олигомерных ферментов, обладающих циклической или диэдрической симметрией. Как и в случае гексамера инсулина, центральные части таких молекул часто открыты и торчащие боковые группы аминокислотных остатков (в случае инсулина имидазольные группы) образуют как бы гнезда , в которые могут входить ионы или молекулы, регулирующие активность белков. Однако функциональная роль цинка при действии инсулина остается пока неизвестной. [c.293]

В настоящее время структура химотрипсина и трипсина расшифрована благодаря использованию метода дифракции рентгеновских лучей [29—32], подтвердившего предположения, сделанные на основании химических исследований. Как 5ег-195, так и Н1з-57 находятся в активном центре ферментов (рис. 7-2). Следует иметь в виду, что метод Дифракции рентгеновских лучей кристаллом фермента не дает возможности обнаружить положение атомов водорода в молекуле фермента и что на рисунке они проставлены согласно химической логике. Так, Короткое расстояние (0,30 нм) между азотом остатка Н 15-57 и кислородом остатка 5ег-195 свидетельствует о наличии водородной связи. Аналогичные рассуждения привели к выводу о присутствии других водородных связей, показанных на рисунке. Если гистидин находится в непро-тонированной форме, а гидроксильная группа серина протонирована, то мы видим, что гистидин может выступать в роли акцептора протона от —СНгОН-группы серина (т. е. в роли общего основного катализатора), повышая нуклеофильность кислорода гидроксильной группы. [c.109]

Возвращаясь к стадии а в уравнении (8-32), отметим следующее структура субстрата такова, что вряд ли можно было ожидать легкого-элиминирования а-аминогруппы. Таким образом, не удивительно, что в ферменте Ь-гистидин — аммиак-лиаза имеется особый активны [c.236]

Определена также структура солюбилизированного цитохрома Ьв из микросом печени. Хотя точная функция его неизвестна, можно думать, что он играет роль, подобную роли цитохрома с, взаимодействуя с ферментативной системой эндоплазматического ретикулума, катализирующей образование ненасыщенных жирных кислот. Белок содержит 93 аминокислотных остатка, а еще 44 (преимущественно гидрофобных) отщепляются с Ы-конца в процессе солюбилизации белка. Вероятно эта Ы-концевая часть служит гидрофобным якорем, погружаемым в мембрану эндоплазматического ретикулума. Гем в цитохроме Ьв не связан ковалентно с белком, но прочно удерживается между двумя боковыми цепями гистидинов. По способу свертывания цепи этот белок совершенно не похож ни на цитохром с, ни на миоглобин. И в этом случае не видно путей переноса электрона от атома железа на поверхность молекулы [23]. [c.375]

Читатель может и сам поразмыслить, какая механика нужна для того, чтобы расщепить АТР и произвести сокращение. При этом небесполезно взглянуть и на структуру самого АТР. Прежде всего обратите внимание на то, что три-фосфатная группа содержит много отрицательных зарядов, взаимно отталкивающих друг друга. Представьте далее, что должно произойти, когда молекула АТР вытеснит ADP и Pi из связанной с актином миозиновой головки. При этом может нарушиться связь белок—белок вероятнее всего в какой-то определенной точке а поверхности их контакта индуцируется электростатическое отталкивание. Подумайте об образовании АТР в процессе окислительного фосфорилирования и о возможной роли протонов в синтезе АТР (разд. Д, 9,в). Не могут ли протоны оказать какое-то влияние на белок, окружающий молекулу АТР, в обратном процессе Подумайте о действии Mg +, связанного в комплексе с полифосфатной группой АТР, а также о том, что может случиться, если с соседней группой белка свяжется ион Са . Примите во внимание данные о возможном фосфорилировании боковых цепей белка на промежуточных стадиях процесса. Что произойдет, если будет фосфорилирована боковая цепь гистидина, связанная водородной связью с пептидным остовом в концевом участке спирали Автор этой книги не смог соединить все эти соображения в цельный механизм работы мышцы, но, может быть, кому-то из читателей удастся это сделать [c.418]

В обоих белках (гемоглобине и миоглобине) гем прочно связан с белковой частью (глобином) с помощью 80 гидрофобных взаимодействий и одной координационной связью между имидазольным кольцом так называемого проксимального гистидина и атомом железа. Несмотря на многочисленные различия в их аминокислотных последовательностях, миоглобин и гемоглобино-вые субъединицы имеют сходную третичную структуру, включающую восемь спиральных участков. Гем вклинивается в щель между двумя спиральными участками кислород связывается по одну сторону порфирина, в то время как гистидиновый остаток координируется по другую. По-видимому, уникальное свойство гемоглобина связывать кислород зависит от структурных особенностей всей молекулы гемоглобина или миоглобина. [c.360]

Согласно представлениям, которые сложились в гомогенном катализе, к каталитически активным радикалам бёлка относятся нуклеофильные группы (такие как имидазол гистидина, оксигруппы серина или тирозина, тиоловые группы цистеина, е-аминогруппы лизина, ионизованные карбоксилы аспарагиновой и глутаминовой кислот и др.) и электрофилы (ион имидазолия, неионизованные карбоксильные группы, ионы металлов и т. п.). В первичной структуре молекулы фермента группы активного центра обычно удалены друг от друга (см. рис. 1). Однако в третичной структуре аминокислотные остатки, принимающие участие в катализе, некоторым образом фиксированы [c.17]

Решение. Название этого дипептида указывает, что пептидная связь в нем образована аминогруппой глицина и карбоксильной функциональной группой гистидина. Это позволяет записать структуру гистидилглицина [c.448]

У простых ферментов активные центры образуются за счет своеобразного расположения аминокислотных остатков в структуре белковой молекулы. К таким аминокислотным остаткам следует отнести 5Н-группы цистеина ОН-группы серина — МН-группы кольца имидазола в гистидине, а также некоторое значение придается карбоксильным группам аспарагиновой и глутаминовой аминокислот, индольной группе триптофана и др. Хотя вопрос о природе и механизме действия активных центров представляет большой интерес, но, к сожалению, наши сведения об этом являются пока ограниченными. Выяснено, что количество активных центров в ферментах, как правило, очень ограничено так, например, большинство ферментов имеют от 1 (трипсин, химотрипсин, карбокси-полипептидаза и др.) до 3—4 (уреаза) активных центров, и только отдельные ферменты содержат их в больших количествах (от 20 до 100 содержится в холинэстеразе и др.). [c.106]

Производные имидазола представляют большой интерес с точки зрения поиска новых лекарственных средств. К этой группе гетероциклов наряду с такими природными соединениями, как гистидин и гистамин, играющими важную роль в процессах жизнедеятельности, относятся также эффективные лекарственные средства с разнообразным спектром биологической активности клофелин, метронидазол, этимизол, мебикар (см. с. 211). При модификации структуры одного из ключевых веществ в биосинтезе пуринов — амида 4-аминоимидазол-5-карбоноеой кислоты— получен новый противоопухолевый препарат диме-тилтриазеноимидазолкарбоксамид (VI) [333], обладающий активностью в отношении некоторых видов меланом и сарком. [c.198]

Если для A. используют метанол, р-ция наз. метаноли-зом, если этанол-эта н о л и 3 о м, и т.п. А. протекает по механизму нуклеоф. замещения. Об А. см. в ст. Спирты. АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА (алкоголь НАД оксидо-редуктаза), фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий в присут. никотинамидаденнндинуклеотида (НАД) окисление спиртов и ацеталей до альдегидов н кетонов. Состоит из двух (печень лошади) или четырех (дрожжи) одинаковых суб>единиц с мол. м ок. 40 тыс, первичная структура фермента расшифрована полностью. Существует в виде нескольких отличающихся строением молекулы форм (изоферментов). Каждая субъединица построена из двух доменов, на границе к-рых находится глубокий карман , ограниченный гидрофобными аминокислотными остатками На его дне локализован атом Zn, связанный с двумя остатками цистеина и одним остатком гистидина, [c.95]

Фермент состоит из 4 субъединиц с мол. массами ок. 70, 30, 14 и 12 тыс. и содержит в качестве окислит.-восстановит. групп флавинадениндинуклеотид (ковалентно связанный с самой тяжелой субъединицей) и 3 Fe-S-кластера (ассоциированных с субъединицей с мол, м. 30 тыс.). Одна из малых субъединиц С. высших организмов и фумаратредук-тазы микроорганизмов содержит гем. Активный центр, связывающий сукцинат, локализован на самой тяжелой субъединице, а центр, связывающий убихинон,-в субъеди-нш(е с мол, м, 12 тыс, В специфич, связывании сукцината участвуют остатки аргинина, гистидина и цистеина. С. проявляет оптим. каталитич. активность при pH 7,5-8. Установлены первичные структуры субъединиц с мол. м. 70 и 30 тыс. [c.451]

Одной из нерешенных проблем биологии является механизм Т1ревраш,ения химической энергии в механическую работу. Самыми маленькими движуш,имися органами являются жгутики бактерий, и можно думать, что исследования данного объекта помогут хотя бы отчасти проникнуть в эту тайну. Жгутики прокариот построены из белка одного типа — флагеллина. Молекулы флагеллина совсем не содержат остатков цистеина и триптофана, а остатки фенилаланина,, пролина и гистидина присутствуют в них лишь в небольших количествах. Этот белок характеризуется высоким содержанием гидрофобных аминокислот и имеет один остаток необычной аминокислоты — е- -метиллизина. Субъединицы жгутиков образуют спиральную структуру (рис. 4-7), формируя в ней также 11 почти параллельных оси опирали рядов— надспиралей с шагом 2,3 мкм Д. Эта последняя особенность жгутиков очень важна для понимания механизма их-функционирования. Мутантные бактерии, жгутики которых имеют линейную структуру, неподвижны. [c.281]

Каким образом присоединение О2 к гемовому железу вызывает конформационное изменение гемоглобина Как указано в гл. 10 (разд. Б.4), при связывании с кислородом атом железа в геме, по-видимому, смещается в плоскости гемогруппы приблизительно на 0,06 нм [73]. Это смещение передается через гистидин F-8, и спираль F смещается в сторону гема в результате происходит изменение третичной структуры, приводящее к ослаблению водородных связей в области а1р2-контактов и солевых мостиков между субъединицами. Несмотря на тщательные рентгеноструктурные исследования, детали механизма, инициирующего конформационные изменения при присоединении О2, остаются неясными. Необходимо иметь в виду, что разрешение, которое удается получить при рентгеноструктурном исследовании кристаллов белков, позволяет установить локализацию легких атомов с достаточной точностью, в результате чего механизм передачи кооперативных эффектов не поддается непосредственному изучению и его приходится выяснять, исходя из изменений третичной структуры субъединиц при атшеплении лиганда от Р(т. е. окси-)- или при присоединении его [c.307]

РИС. 4-19. Г. Дифференциальная карта, показывающая изменение электронной плоти остп при связывании гемоглобина с 2,3-дифосфоглицератом (ДФГ) (светлые контуры), наложена на карту, изображенную на рнс. 4-19, В. Области, где электронная плотность увеличивается, обведены сплошными светлыми линиями и обозначены заглавными буквами области, где электронная плотность уменьшается, обведены светлыми пунктирными линиями и обозначены прописными буквами. Молекула ДФГ с усредненной симметрией наложена на карту таким образом, чтобы она совпала с областью максимального увеличения электронной плотности на осп 2-го порядка. Наличие двух пар областей с увеличенной и уменьшенной электронной плотностью, обозначенных через Р1, р1 н Р2, р2, показывает, что прн связывании гемоглобина с ДФГ N-концевые а-амнногруппы и гистидины Н-21 перемещаются внутрь структуры. Сильное уменьшение электронной плотности в области р4 указывает на то, что [c.311]

Что же общего между всеми гемоглобинами Прежде всего для них характерен один и тот же способ укладки полипептидных цепей вокруг идентичных для всех гемоглобинов (или очень сходных) гемогрупп. Однако наиболее поразительным является тот факт, что, несмотря на четко выраженное единообразие общей структуры всех гемоглобинов, имеется всего девять инвариантных аминокислотных остатков и один почти инвариантный. Эти десять остатков заключены на рис. 4-17 в прямоугольные рамки. Два глицина (или аланина) в положениях В-6 и Е-8 инвариантны потому, что тесный контакт между спиралями В и Е не позволяет находиться в этих положениях аминокислотным остаткам большего размера. Пролин С-2 обеспечивает изгиб молекулы. Четыре других инвариантных остатка непосредственно связаны с гемогруппой. Два из них. His Е-7 и His F-8, являются гем-связанными гистидинами. Девятый остаток. Туг НС-2, о котором уже шла речь в разд. 5.а, играет основную роль в кооперативном связывании кислорода. И только Lys Н-9 расположен с наружной стороны молекулы. Причины, по которым этот остаток инвариантен, не ясны [80]. [c.314]

Самый ценный вывод, который был сделан на основании данных, полученных методом рентгеноструктурного анализа, состоит в том, что основной группой, отщепляющей протон от 2 -гидроксила, является Н1з-12, в то время как кислотная группа, отдающая протон уходящему 5 -кислороду, принадлежит Н1з-П9 [59]. (Любопытно, однако, что синтезированное производное рибонуклеазы с М -карбоксиметилированным остатком Н13-12 проявляет некоторую каталитическую активность — факт, в связи с которым возникает ряд вопросов [60].) Характер зависимости активности рибонуклеазы от pH согласуется с предложенным механизмом, поскольку найдены два значения р а (5,4 н 6,4), соответствующие двум группам, состояние ионизации которых контролирует активность фермента. (На основании ЯМР-спектров, показанных на рис. 2-42, было получено значение р/Са, равное 5,8.) Вблизи двух остатков гистидина расположен остаток Ьуз-41. Возможно, его положительный заряд используется для частичной нейтрализации отрицательного заряда на атомах кислорода фосфатной группы, облегчая атаку нуклеофильным агентом. С точки зрения химии рибонуклеазы интересен тот-факт, что под действием бактериальной пептидазы отщепляется фрагмент, содержащий двадцать аминокислотных остатков. Этот 5-пептид . Может воссоединяться с остальной частью молекулы с образованием активного фермента, называемого рибонуклеазой 5. Структура этого, фермента была определена методом дифракции рентгеновских лучей и по существу оказалась аналогичной структуре нативной рибонуклеазы. [c.121]

Анализ кристаллических структур комплексов белков с металлами показал, что аминокислотные комплексы металлов имеьот октаэдрическое строение, причем два остатка аминокислоты связаны с центральным атомом металла амино- и карбоксильными группами, а свободные координационные места заняты водой. Особой устойчивостью отличаются комплексы с аминокислотами, имеющими функциональные боковые цепи, как, например, гистидин, азот имидазола в котором образует дополнительную связь с центральным атомом. [c.67]

Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы и клетки живых существ. Миоглобин сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула белка-протеина связана с одной или несколькими молекулами гема(У), представляющего собой комплекс Ре(П) с протопорфирином. В настоящее время известен аминокислотный состав и последовательность аминокислот в протеине гемоглобина, место присоединения частиц гема, пространственная структура гемоглобина. Гем, РеПП, локализован в расщелине между спиралями белковой молекулы. По соседству с гемом находится так называемый проксимальный (соседний) фрагмент имидазола (Im) гистидино-вого (His) остатка, а на известном удалении с противоположной стороны от атома железа гема находится так называемый гисталь-ный (удаленный) имидазол другой гистидиновой молекулы. В отсутствие О2 атом Ре(П) в гемоглобине прочно связан с порфирином четырьмя донорно-акцепторными связями Fe-N и намного менее прочной [c.286]

Исследование реакций комплексообразования природных металлопорфиринов с нейтральными электронодонорными (-акцепторными) молекулярными лигандами представляет несомненный интерес как в теоретическом, так и в практическом плане. Многообразие полезных функций металлопорфиринов в первую очередь связано с их координационными свойствами, под которыми понимают дополнительную координацию заряженных или нейтральных частиц на центральном атоме металла. Механизмы протекания данных процессов в значительной степени определяются особенностями формирования сольватного окружения металлопорфиринов в биологических структурах и модельных растворах. В биоструктурах молекулы металлопорфиринов окружены псевдосольватной оболочкой, сформированной за счет универсальных и специфических взаимодействий с гидрофобными и гидрофильными фрагментами аминокислотных остатков белковой части хромопротеинов. Так, Ре(П)протопорфирин, являющийся простетической группой хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, пероксидазы) живых организмов [1], за чет электростатических взаимодействий пропионовых остатков связан с полярными фрагментами белка. При этом центральный атом металла вступает в дополнительное координационное взаимодействие с имидазольным остатком проксимального гистидина [33]. В гемоглобине (рис. 6.5) щестое координационное место остается открытым для взаимодействия с молекулами газообразных веществ (О2, СО, N0) и ионов окислителей (N02, Оз). В цитохромах (рис. 6.5) как пятое, так и шестое координационные места заняты за счет донорно-акцепторного взаимодействия с аминокислотными электронодонорными радикалами (например, гистидина и метионина). В результате проявляется новое свойство металлопорфирина - способность участвовать в легкообратимом окислительновосстановительном процессе переноса электрона, сопровождающемся обратимым изменением степени окисления иона железа Ре " Ре . [c.312]

В остальном структуры всех соединений могут изменяться в очень широких пределах. Помимо карбоксильной группы и а-аминогруппы, некоторые аминокислоты содержат вторую карбоксильную группу (например, аспарагиновая или глутаминовая кислота) или потенциальную карбоксильную группу в виде карбоксамидной (например, аспарагин) такие кислоты называют кислыми аминокислотами. Некоторые аминокислоты содержат вторую основную группу, в роли которой может быть аминогруппа (например, лизин), гуанидо-группа (аргинин) или имидазольная группа (гистидин) такие кислоты называют основными аминокислотами. Некоторые аминокислоты содержат бензольную или гетероциклическую систему, фенольные или спиртовые гидроксильные группы, атомы серы или галогенов. Каждой из этих циклических систем или функциональных групп присущи свои характерные реакции. [c.1040]

По контролю гены группируются в две четкие группы. Оперон является единицей транскрипции мРНК и может содержать один, два или несколько генов. Все они контролируются единственным промотором и выражаются в образовании единственной молекулы мРНК- Такие группы генов часто связаны с образованием продуктов, используемых для близко родственных биохимических задач. Например, десять белков, ответственных за биосинтез гистидина, сгруппированы в его оперон. В свою очередь, опероны могут быть объединены в кластеры. Кластер str-sp имеет дело примерно с 60 белками, которые все включаются в структуру рибосомы, а также с одной субъединицей РНК-полимеразы. Поскольку в настоящее время мало что известно о функции кластеров, изучение [c.203]

Выделение и характеристика пептидных гормонов — обычно кропотливая и трудная работа это относится и к гормонам гипоталамуса [19]. Гипоталамус является той областью ткани мозга, которая осуществляет тонкий контроль за эндокринной системой, влияя на активность продуцирования гормонов внещней долей гипофиза. В ткани одного животного присутствуют лишь нанограм-мовые количества гормонов. Первые исследования тиротропин-ре-лизинг гормона (TRH) представляли собой огромную работу по экстракции сотен тысяч свиных гипоталамусов и даже в результате ее удалось получить не полностью очищенный препарат. Аминокислоты, найденные в гидролизате, первоначально рассматривали как примеси, и только после того как в достаточно чистом препарате были обнаружены три аминокислоты гистидин, пролин и глутаминовая кислота в эквимольных количествах, предположили, что гормон имеет пептидную природу. Были синтезировавш шесть возможных изомерных трипептида, однако все они оказались неактивными. Дальнейшие исследования привели, наконец, к пептиду (7), содержащему пироглутаминовую кислоту и амидную функцию этот пептид и оказался идентичным природному ТКН [20, 21]. Таким образом, синтез гормона и определение его структуры были достигнуты одновременно. [c.292]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология