Ферредоксин и фиксация азота

Кроме нитрогеназы, которая связывается с молекулой N2 й дестабилизирует ее, для восстановления N2 до NH3 необходимы сильный восстановитель и АТР. Ферредоксин — переносчик электронов, участвующий также и в фотосинтезе, — служит главным восстанавливающим агентом. При симбиотической азотфиксации АТР поставляется растением-хозяином и количество фиксированного азота часто ограничивается скоростью фотосинтеза. Поэтому удобряя растение, например сою, двуокисью углерода, в принципе можно повысить общую фиксацию азота благодаря увеличению количества метаболитов, образующихся при фотосинтезе. Однако это трудно осуществить на практике при возделывании полевых культур. [c.217]

Еще более очевидно присутствие белков с негемовым железом у клостридий, которые вообще не содержат гема. Именно из этих бактерий был выделен первый негемовый железосодержащий белок, названный ферредоксином. Этот белок, обладающий поразительно низким восстановительным потенциалом Е° = —0,41 В), участвует в реакции, катализируемой пируват ферредоксин—оксидоредуктазой (гл. 8, разд. К,3), в фиксации азота у некоторых видов и в образовании Нг. Он представляет собой небольшой белок зеленовато-коричневого цвета, содержащий всего 54 аминокислотных остатка, но образующий комплекс с восемью атомами железа. Если снизить pH до 1, освобождается восемь молекул H2S. Таким образом, белок содержит восемь атомов ла- бильной серы , каким-то образом связанных железо-сульфидными связями. Ферредоксины оказались только первыми представителями большого семейства открытых позднее железо-серных белков [37—39]. Большинство из них содержит железо и лабильную серу в отноше-яии 1 1, но число атомов железа на молеку. белка оказывается различным. Кроме того, одна группа белков вообще не содержит лабиль -ной серы железо в них удерживается боковыми цепями четырех астат [c.379]

Рис. 13.2. Общая схема фиксации азота. Fd-ферредоксин F1 - флаводоксин.

Открыта еще одна функция восстановленного ферредоксина — участие в фиксации азота. В реакции, катализируемой АТФ-зависимым ферментом (ферментами) нитрогенавой и приводящей к превращению N28 КНз, в качестве восстановителя может использоваться либо молекулярный водород, либо Фдгесг гл. XVII). На схеме (XII.39) показаны все эти различные пути использования восстановленного ферредоксина (некоторые из них обратимы) [c.332]

На каждый моль фиксированного азота окисляется приблизительно 100 моль пирувата. Эти количественные соотношения показывают, что процессы фиксации азота и окисления пирувата сопряжены лишь отчасти. Окислительное превращение пирувата может служить источником электронов и АТФ для восстановления азота по крайней мере о первой функции можно, по-видимому, говорить почти с полной уверенностью. Путь окисления пирувата у С. pasteurianum представлен на фиг. 121. Функцию акцептора электронов, ферредоксина, мы обсудим ниже. Роль АТФ в фиксации азота еще точно не выяснена. Возможно, что АТФ составляет часть системы, служащей донором водорода (см. ниже). [c.422]

Роль ферредоксина. Изучение фиксации азота непосредственно привело к открытию нового электронпереносящего фермента — ферредоксина. О фер-редоксине lostridium сказано подробно в гл. ХП и XV. Оказалось, что ферредоксин широко распространен среди выделяющих водород анаэробов, но отсутствует у аэробов. Из фиг. 121 видно, что ферредоксин может служить акцептором электронов при окислении пирувата. Восстановленный [c.422]

Нитритредуктазы — это обычно связанные с пиридиннуклеотидом метал-лофлавопротеиды. Однако для восстановления нитрита в аммиак используются разнообразные первичные источники электронов, в том числе восстановленный НАДФ, НгИ фотовосстановление. При восстановлении нитрита, как и в случае фиксации азота, ферредоксин играет, но-видимому, центральную роль в качестве электронпереносящего агента. Очевидно, ферредоксин восстанавливается указанными выше агентами, а затем отдает электроны нитриту либо непосредственно, либо через посредство какого-либо иного промежуточного переносчика. [c.423]

Можно понять специалистов в области координационной химии, полагающих, что, хотя чисто органические ферменты — замечательные катализаторы сами по себе, однако в присутствии ионов металла их химическая активность существенно повышается, вследствие чего возрастает интерес к ним с точки зрения химии. Известно много примеров различных ферментов, содержащих и не содержащих металла, которые катализируют одну и ту же реакцию, действуют на один и тот же субстрат или образуют один и тот же продукт. Так, например, электрон-транспортные белки могут содержать флавины, железопорфирины или ферредоксины, а ферменты, катализирующие восстановление перекиси водорода органическими субстратами, могут также содержать или флавины, или железопорфирины (разд. 8.1). Однако есть и другие реакции, которые, насколько это известно в настоящее время, могут происходить только в присутствии ферментов, содержащих переходные металлы это фиксация азота (разд. 9.2), восстановление нитрата до нитрита (см., в частности, 132]) и некоторые реакции изомеризации, в которых участвуют кобальткорриноиды (разд. 10.2) [18, 1811. И несомненно, должны существовать многие реакции, которые более эффективно катализируются ферментами, содержащими переходные металлы. Эти металлобелковые комплексы или металлоферменты участвуют во многих процессах биологического обмена веществ, однако две реакции заслуживают специального упоминания по двум причинам. Во-первых, эти реакции представляют основной путь, по которому молекулярный азот или нитрат-ионы включаются в биологический обмен. Во-вторых, они тесно связаны с основными способами генерации и конверсии энергии в биологии как переносчики электронов и, возможно, в процессе выделения кислорода в хлоропластах как переносчики электронов и в реакции с кислородом, сопряженной с фосфорилированием и, наконец, при выделении водорода и метана при анаэробной ферментации. [c.134]

Из схемы, приведенной на фиг. 242, очевидно, что при фиксации азота пируват функционирует в качестве донора водорода (электронов) и как источник энергии. Атом водорода от пирувата переносится на ферредоксин, а восстановленный ферредоксин может либо освобождать водород при действии гидрогеназы, либо переносить водород для восстановления N2 в N113. Другая возможность заключается в том, что водород для восстановления ферредоксина и последующего восстановления N2 может доставляться Нг. [c.596]

Все вышеупомянутые реакции молекулярного азота связаны с участием комплексов переходных металлов, содержащих треш-фосфи-ны, т -циклопентадиенильные группы или обычные неорганические лиганды. С другой стороны, изучение активных центров фермента нитрогеназы показало, что в непосредственной близости от железосерной простетической группы типа ферредоксина располагаются один или два иона молибдена (III -V). Предполагалось, что атомы молибдена связаны с серными лигандами. Один из предложенных механизмов биохимической фиксации азота включает "боковую" (или Т1 -) координацию молекулы азота к восстановленному атому молиб- [c.186]

Ферментативные реакции окисления — восстановления специально рассматриваются в части V, которая начинается с обсуждения (гл. 19) реакций окисления — восстановления координационных соединений, включающего изложение теории и ее применение к биологическим системам. Гл. 20 содержит классификацию реакций оксигенирован ия с помощью металлов в присутствии и в отсутствие ферментов. гл. 21 обсуждены различные типы медьсодержащих оксидаз. ьелки типа ферредоксина участвуют в переносе электрона, они охарактеризованы в гл. 22, за которой следует гл. 23, поср ященная фиксации азота и ферментам нитрогеназы. [c.10]

Очень важной является группа серосодержаш их белков, которые называют ферредоксинами или железосеропротеинами. Эти белки участвуют в широком круге биохимических процессов, включая перенос электронов при фотосинтезе, а также фиксацию азота при участии важнейшего фермента этого процесса — нитрогеназы. Атом серы проявляет донорные свойства и образует прочные связи с атомами -металлов. В ферредоксинах и нитрогеназе важнейшая роль переносчиков электронов принадлежит сульфидам железа и молибдена. Эти сложные сульфиды имеют в качестве структурной единицы тетраэдрические кластеры, изображенные на рис. 20.7. Каждый атом железа связан с тремя атомами серы и одной молекулой аминокислоты цистеина. Четыре молекулы цистеина вместе с кластером Ге484 входят в белок ферредоксин. [c.486]

Восстановленный ферредоксин может быть использован для восстановления атмосферного азота [1468, 2011, 2043]. Эволюцию фиксации азота мы не будем обсуждать здесь [194, 321, 322, 906, 1465, 1469, 1470, 1705, 1811, 1837]. Укажем только, что необходимость в этом процессе наверняка возникла уже в ранний период и в самом деле строго анаэробные клостридии уже фиксируют азот. Это делают также [c.81]

В книге не обсуждается подробно бионеорганическая химия [9], лишь в гл. 3 очень кратко упомянуты ферредоксины и гем-носители кислорода. Перегруппировки органических субстратов, катализируемые коферментом витамина В12, включают свободнорадикальные реакции [10] и упоминаются в гл. 14. Некоторые каталитические реакции оксигенирования олефинов, осуществляемые под действием ферментативного цитохрома Р-450, могут включать промежуточное образование оксометал-лациклов, содержащих связи металл — углерод [П], но о такой гипотезе говорится лишь вскользь в конце разд. 9.3. Мы также не касались обширной, сложной и все еще загадочной области, связанной с фиксацией азота [12] в гл. 3 отмечаются лишь структурные свойства элементарного азота как лиганда. [c.16]

Возможно, что расщепление пирувата до СО2 и ацетил-СоА в некоторых случаях обеспечивает получение восстановителя с очень низким потенциалом, предназначенного для других биохимических процессов. Примером может служить биологическая фиксация молекулярного азота (гл. 14, разд. А) возможно, что восстановленный ферредоксин или (у Аго1оЬ(1Ыег) флаводоксин с очень низким потенциалом (разд. Р1,5) генерируется при расщеплении пирувата и используется далее в процессах фиксации N2 [141]. В то же время последовательность реакций (8-66) может чаще действовать в обратном направлении в процессах биосинтеза (гл. И, разд. В, 1). [c.273]

Возмещение потерь почвенного азота происходит из нескольких источников. Это прежде всего органические остатки отмирающей биомассы, образующие самый мощный поток азота, вносимый в почву. Второе место по значению занимает процесс фиксации молекулярного азота атмосферы (азотфиксации) клубеньковыми бактериями, живущими в симбиозе с бобовыми и другими растениями. Кроме клубеньковых бактерий азотфик-сация осуществляется свободно живущими в почве микроорганизмами рода азотобактер, клостридиями, одноклеточными грибами и водорослями. Все эти микроорганизмы восстанавливают азот при участии фермента нитрогеназы и железосодержащих белков ферредоксинов. [c.423]

Фиксация атмосферного азота, восстановление нитрата и сульфата, синтез белков и множество других реакций зависят от источников энергии, образующихся в. процессе фотосинтеза, т. е. от АТР, восстановленного ферредоксина и NADPH. Эти реакции имеют не менее важное значение, чем фиксация СОг. Они необходимы для осуществления у растений процесса фотосинтеза в целом. Что касается механизмов регуляции и интеграции фотосинтетических процессов, то в этом вопросе еще много неясного. [c.115]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология