Гидролиз белковых веществ

HзN—Н—СОО-Аминокислоты обычно получают гидролизом белковых веществ или путем синтеза, например из галогенозамещенных карбоновых кислот [c.103]

В. С. Садиков [33]. Они подвергали гидролизу животные организмы— свинок, кроликов, кошек, мелких рыб—и установили, что лучше всею гидролиз производить не в присутствии концентрированных H. SO или НС1, а в автоклаве при помощи разбавленных кислот. При нагревании различных белков в автоклаве при ]40--150° с 0,5—4"о НС гидролиз заканчивается через 3—6 час., а при 180° в этих же условиях через 1—3 часа. В растворе образуется смесь простейших а-аминокислот и других растворимых в воде органических соединений, входящих в состав всех органов животного, а нерастворимые продукты распада—жиры, жирные кислоты, холестерины и т. д.—могут быть отделены от раствора. Этот способ гидролиза белков является большим достижением гомогенного катализа и известен под названием—автоклавный гидролиз белковых веществ. [c.542]

Среди продуктов гидролиза белковых веществ встречаются более сложные аминокислоты, о которых сказано ниже аргинин (см. стр. 417), фенилаланин (см. стр. 503), тирозин (см. стр. 503), тироксин (см. стр. 503), пролин (см. стр. 587), триптофан (см. стр. 596) и некоторые другие. [c.383]

Гидролиз белковых веществ. В жизненных процессах основную роль играют белковые вещества, поэтому проблема белков является одной из самых важных в органической химии. Белки составляют около 50% всех природных соединений по подсчету в жизненные процессы биосферы нашей планеты вовлечено 5 10 т протеинов (В. И. Вернадский). [c.539]

Изучение продуктов гидролиза белковых веществ показывает, что белки построены из а-аминокислот, подобно тому как полисахариды образованы молекулами моносахаридов. [c.290]

I. Из полученных данных видно, что в автолизат переходит до 65% азотистых веществ, причем степень гидролиза белковых веществ (отношение аминного азота к общему) составляет 50%, т е. белковые вещества в автолизате представлены в основном дипептидами. При этом на долю нуклеиновых кислот приходится 1.5% общего азота, что снижает кормовую и пищевую ценность получаемых автолизатов. [c.224]

Аминокислоты имеют большое физиологическое значение они образуются при гидролизе белковых веществ животных и растительных организмов. [c.373]

При гидролизе белковых веществ большая часть входящей в их состав серы выделяется в виде -цистеина или -цистина. При некоторых болезнях цистин образует камни в мочевом- пузыре и почках. [c.381]

Эта аминокислота получается, наряду с другими аминокислотами, при гидролизе белковых веществ. [c.587]

В зерне содержатся следующие важнейшие ферменты, имеющие значение для технологии спирта карбогидразы, гидролизующие углеводы (Р-амилаза и появляющаяся при прорастании зерна -амилаза, сахараза, мальтаза) протеазы, гидролизующие белковые вещества (протеиназы, полипептидазы) липазы, расщепляющие жиры на глицерин и жирные кислоты. [c.8]

В природе играют существенную роль ароматические аминокислоты, содержащие амино- и карбоксильную группу в боковой цепи. Две аминокислоты являются продуктами гидролиза белковых веществ [c.450]

Сущность химических методов заключается в том, что исходное белковое сырье подвергают кислотному или щелочному гидролизу, очищают гидролизат от примесей, выделяют и очищают глютаминовую кислоту. Щелочной гидролиз применяется значительно реже, так как он приводит к рацемизации глютаминовой кислоты при несоблюдении строгих режимов температуры и среды В]. Кислотный гидролиз может протекать как в сернокислой, так и в солянокислой среде. При извлечении глютаминовой кислоты из отходов свеклосахарного и спиртового производств не требуется столь глубокого гидролиза, как в случае гидролиза белковых веществ. Их переработка более экономична с точки зрения расхода гидролизующих реагентов и менее длительна по времени. Недостаток химического метода заключается в том, что требуются большие затраты на очистку растворов и кристаллов глютаминовой кислоты от красящих веществ и минеральных примесей. [c.206]

Белки представляют собой биополимеры а-аминокислот. Если при гидролизе белковые вещества распадаются в конечном итоге до а-аминокислот, то мы имеем дело с так называемыми простыми белками, или протеинами. Но существуют и сложные белки, или протеиды, в состав которых входят остатки соединений, принадлежащих к иным классам органических и неорганических веществ (простетические группы). [c.500]

Получение аминокислот. В природе аминокислоты получаются в результате гидролиза белковых веществ они являются конечными продуктами гидролиза. [c.202]

Другими индукторами автолиза являются нротеолитические ферменты. Мы исследовали в качестве индуктора технический ферментный препарат протосубтилин ГЗх, который вводили в среду автолиза в количестве 2 мас.% Результаты эксперимента представлены в табл. Г Из полученных данных видно, что степень извлечения общего азота достигает 75% при степени гидролиза белковых веществ 87%. Доля нуклеиновых кислот в автолизате не превышает 0.5 % от общего азота. Таким образом, сравнение всех рассмотренных режимов автолиза позволяет сделать вывод о том, что использование протосубтилина в качестве индуктора является наиболее предпочтительным. [c.225]

В кишечнике гидролиз белковых веществ происходит не только под влиянием ферментов, на них воздействуют также и разнообразные гнилостные бактерии, обитающие в толстом кишечнике. Однако роль микроорганизмов в расщеплении белков незначительна. Состав кишечной флоры зависит от принимаемой пищи и может меняться при изменении рациона. [c.221]

Гидролиз белковых веществ. Аминокислоты образуются при гидролизе белков. Обычно при этом получаются весьма сложные смеси аминокислот. Однако разработан ряд методов, которые позволяют из этих смесей получать отдельные чистые аминокислоты. [c.374]

Пролин, или а-пирролидинкарбоновая кислота,— аминокислота, образующаяся при гидролизе белковых веществ [c.389]

Амино- и иминокислоты всегда получаются при гидролизе белковых веществ самого различного происхождения. Отсюда сделан был вывод, что аминокислоты являются теми структурными элементами, из которых построены белковые молекулы. Это предположение нашло полное подтверждение в многочисленных исследованиях. [c.32]

ВСАСЫВАНИЕ ПРОДУКТОВ ГИДРОЛИЗА БЕЛКОВЫХ ВЕЩЕСТВ [c.317]

Подобно белкам, сложные полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расщепление синтетических полипептидов на [c.39]

В зависимости от интенсивности азотного обмена в разных частях растения происходит перераспределение азота в растительном организме. Так, в физиологически устаревших частях, главным образом в листьях, происходит распад (гидролиз) белковых веществ и передвижение продуктов гидролиза в молодые растущие органы. В фазе формирования семян содержащиеся в листьях белковые вещества подвергаются интенсивному распаду, продукты которого, в основном аминокислоты, передвигаются в созревающие семена, где вновь переходят в белки. [c.186]

Гидролиз белковых веществ. При этом образуется сложная смесь различных, но, в основном, а-амннокислот. В настоящее время разработаны методы, позволяющие выделять из этой смеси отдельные аминокислоты н чистом виде, [c.222]

Отдельные представители аминокислот Аминоуксусная кислота. ЫНдСНзСООН, называемая также гликоколом (по-гречески гликос —сладкий, колла —клей ) или глицином, встречается в мускулах низшнх животных. В большом количестве (36% от веса исходного материала) образуется при гидролизе белкового вещества шелка. Получается кипячением животного клея с разбавленной серной кислотой или баритовой водой, а также гидролизом гиппуровой кислоты. [c.377]

Р-Фенилпропионовая кислота и ее парачжсипроизводное имеют прямое отношение к некоторым продуктам гидролиза белковых веществ. [c.484]

Задача 15.3. Изопентиловый и оптически активный пентиловый спирты были получены при ферментативном превращения аминокислот — лейцина и изолейцина, которые в свою очередь получены в результате гидролиза белковых веществ крахмала. [c.483]

Определение кислотности должно служить мерилом степени гидролиза казеина. Степень гидролиза белковых веществ определяется двумя величинами во-первых, количеством растворившегося перво-. начального вещества и, во-вторых, глубиной распада, так как гидролитический распад белковых веществ имеет несколько степеней он идет от белкового вещества через образование растворимых в воде альбумоз и пеатонов, полиаептидов и пептидов к аминокислотам и заканчивается выделением аммиака последний может содержаться в вытяжке из казеина в таком количестве, что жидкость приобретает. щелочную реакцию. [c.106]

Опыты гидролиза. Белковое вещество клубнелуковиц безвременника. 1) 1 г суммарного осадка, содержащего белок сока клубнелуковиц безвременника великолепного и тщательно извлеченного метанолом смешали с 10.0 мл 10% // i и кипятили 12 часов. Остаток после упарки высушили и выдержали над КОН для удаления/90 . Затем обработали 5 мл воды и несколько раз хлороформом. Отфильтровали темный смолистый осадок, 0.08 г. Из вытяжки получен ноттож-яый остаток. Кислый маточник нейтрализовали и хроматографировали на бумаге. В УФ обнаружено шесть пятен со слабой, оранжеватой флюоресценцией, из них два 0.74 и 0.46 (рисунок 4, 3) приб- [c.264]

Двуосновные карбоновые кислоты часто встречаются в природе в растительном и животном мире. Некоторые пз них выделяются при белковом обмене протеинов и аминокислот. Янтарная киатота, папрнмер, образуется при бактериальных процессах разложения яблочной []] и винной [2] кнслот, а также при гидролизе белковых веществ (казеина) [3]. [c.62]

Подобно пептонам, полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расш пление синтетических полипептидов на аминокислоты теми же ферментами кишечного сока, которые заканчивают в организме переваривание белков с образованием аминокислот, является весьма важным подтверждением взгляда, что и в белках аминокислоты связаны между собой пептидной связью. Все сказанное послужило основанием к признанию пептидной связи основной формой с о е д и н е н и я между отдельными аминокислотами в молекуле белка. [c.39]

Протозоа располагают ферментами, способными гидролизовать белковые вещества. В литературе нет данных о том, чтобы протозоа могли использовать синтетические органические соединения. [c.80]

Пепсин — фермент, ускоряющий гидролиз белковых веществ, обнаруживаемый в желудочном соке и активный при pH 1,6—2,0. Клетки слизистой оболочки желудка образуют неактивную форму пепсина — пепсиноген (ирепепсин). Последний под действием пепсина превращается в пепсин. Этот автокатализ, однако, при кислотности среды, когда рН>5,4, не происходит, так как пепсин остается связанным в неактивном состоянии с ве-дцеством полипептидного характера (ингибитором). Только при кислотности более высокой т. е. при pH меньшем чем 5,4 пепсин освобождается от этого соединения, а ингибитор подвергается [c.52]

При гидролизе белковые вещества распадаются на смесь а-амннокислот, которые были перечислены выше. Для гидролиза белков обычно пользуются тремя основными методами. [c.203]

Эти кислоты, как и другие двухосновные монбаминокислоты, обладают кислой, редкииед, т к как лри образовании внутренних солей у них остается одна свободная карбоксильная группа. Обе кислоты постоянно встречаются среди продуктов гидролиза белковых веществ. Аспарагиновая кислота в свободном состоянии встречается в животных и растительных организмах, играя важную роль в азотистом обмене. Обе кислоты-способны связывать обладающий токсическими свойствами аммиак с образованием амидов — аспарагина я глутамина (см. ниже). Глутаминовая кислота применяется при лечении психических заболеваний. [c.379]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология