Мочевина определение пригодности

С растворами полиамидов могут также комбинироваться е определенных условиях растворы некоторых продуктов конденсации мочевины с формальдегидом. Для этой комбинации особенно пригодны сополимерные полиамиды. Приготовленные при нагревании таких смесей пленки обладают заметно пониженной набухаемостью в воде и достаточной гибкостью"". [c.203]

Осаждение ксантгидролом [2]. Осаждение мочевины ксантгидролом применяется и для количественного ее определения, причем определение заканчивается или взвешиванием осадка диксантилмочевины, или его оксидиметрическим титрованием, основанным на легкой окисляемости диксантилмочевины. В качестве окислителей рекомендуются иодат калия и серная кислота ИЛИ бихромат калия и серная кислота [4]. Эти оба метода пригодны для определения мочевины в материалах животного происхождения, однако [c.340]

Однако надо иметь в виду, что все рекомендуемые методы разложения нитритов посредством солей аммония, мочевины, азида натрия, сульфаминовой кислоты и т. п. страдают весьма существенными недостатками и не всегда приводят к определенным результатам. Все указанные реактивы разлагают нитрит-ионы с образованием нитрат-ионов. Кроме того, избыток реактивов, разлагающих нитриты, разрушает имеющиеся в анализируемом растворе нитраты. Поэтому ни один из этих методов разложения нитритов не может считаться вполне пригодным для удаления нитритов и Г последующего открытия нитратов. [c.471]

По сравнению со спектрофотометрическими методами [631—633] определения аргиназы метод Букера и Хасмана [630] требует значительно меньше времени длительность анализа составляет не более 10 мин. Кроме того, для проведения анализа не требуются холостые опыты, что экономит фермент и реактивы. Для определения ферментов пригодны и предложенные недавно электроды с воздушным зазором. Эти электроды были с успехом использованы для определения ионов аммония в сточных водах [634] и в сыворотке [466] мочевины 467 — 469] (в результате ферментативного разложения) и бикарбоната 466] в крови, ее плазме и сыворотке диоксида серы в вине [635] суммарного количества углерода (входяшего в состав органических и неорганических соединений в воде [636]) и суммарного количества азота в водных системах [637]. Так, Ларсен и др. [638] применили электроды с воздушным зазором для определения активности уреазы и аргиназы. Анализ основан на контроле начальной скорости реакции селективного выделения аммиака, который образуется в системе аргинин — аргиназа при добавлении избытка уреазы. Скорость реакции измеряют в диапазоне 2-10 —1,5-10 моль/л/мин, относительное стандартное отклонение составляет около 2,8%. [c.208]

Эмали эпок си д н ы е (ЭП) готовят на основе эпоксидных лаков, В качестве отвердителей применяют гексаметилендиамин, полиэтиленполиамин, низкомолекулярные полиамиды или аддукты (модифхщированные амины), ортофосфорную к-ту, а также феноло-, мочевино- или меламино-фор-мальдегидные смолы. Все отвердители вводят в эмалевую К, в строго определеннь.х количествах, Феноло-, мочевино- и меламино-формальдегидные смолы вводят в процессе приготовления лака, получаемые затем эмали имеют длительную жизнеспособность (однокомпонентные эмали). Темн-ра отверждения их — не ниже 150°. Амины и другие отвердители вводят в К. перед употреблением. Такие двухкомпонентные эмали после смешения с отвердителем пригодны к употреблению в течение 8—20 часов, после чего они загустевают, Пл( нка образуется при 15° и выше. Сушка при нагревании до 80—1ио° дает более качественные покрытия. Растворители — кетоны, эфиры и ароматич, углеводороды. При отверждении эпоксидных эмалей образуется нленка сетчатого строения, обладающая высокой адгезией, водостойкостью, твердостью, стойкостью к концентрированным горячим щелочам и слабым к-там. Термостойкость пленок эпоксидных эмалей длительная при 180—200° и кратковременная до 250°, Эпоксидные эмали применяют для окраски различных приборов, машин и химич, аппаратуры, эксплуатируемых в любых климатич, условиях. Эмали, содержащие амины, обладают значительной токсичностью. [c.377]

Применяя поли-(оксибензил)-амины и поли-(оксибензил)-ами-ды, синтезированные Пакеном , из этих новых исходных продуктов Пэйн и Смит - получили глицидный эфир. Вводя в реакцию с эппхлоргидрином смеси из замещенных или незамещенных фенолов с аминами или полиаминами, а также с амидами или полиамидами кислот, различными производными мочевины, гуанидином, уретанами и циклическими иминосоединениями, можно получать глицидные эфиры с разнообразными свойствами, необходимыми для технических целей. Определение эпоксидных групп ведут по методу, разработанному Гринли с раствором солянокислого пиридина в пиридине. При этом, однако, возникло предположение, что у высокомолекулярных полиэпоксидных соединений многоатомных спиртов при температуре кипения пиридина хлористый водород может расходоваться не только на присоединение к эпоксидным группам, но и к другим группам с образованием ковалентно-связанного хлора, поэтому определение стали вести, нагревая пробу при 70—80° до тех пор, пока оттитровывание НС1 не давало постоянных результатов. По этому способу было получено соединение с более низким значением числа эпоксидных групп (стр. 922). Чтобы улучшить способ синтеза и сделать возможной лучшую промывку сырой смолы, в реакционную массу до или после реакции стали добавлять несмешивающийся с водой растворитель, в котором получающаяся смола легко растворялась. Для этого наиболее пригодными оказались хлористый метилен и хлороформ. Указанный прием имеет то преимущество, что часть продукта с высокой степенью полимеризации отделяется, так как она нерастворима в указанных растворителях (этот прием работы позднее был описан в патенте ). Среди 20 примеров, описывающих этот способ синтеза с использованием различных исходных веществ, приведены - следующие [c.497]

Определение. Во внешнюю камеру помещают 0,2 мл крови и 0,5 мл раствора уреазы (или 0,5 буферного фосфата и полоску уреазной бумаги). Во внутреннюю камеру— 2 мл раствора борной кислоты. Закрывают крышкой и оставляют на 15 минут при комнатной температуре или на 10 минут при 38° (в по-следне.м случае пригодны только стеклянные чашки Конвея, так как парафиновые плавятся). Затем в наружную камеру прибавляют 1 мл буры или К2СО3, с.мешивают хорошенько (вращением и качанием чашечки) и оставляют в закрытом виде на 105 минут. Затем оттитровывают раствор во внутренней камере 0,004 н. НС1 или, если мочевины много,— 0,01 н. НС1. [c.136]

Мочевина, ее производные и такие родственные ей вещества, как уретаны, семикарбазиды, амиды карбоновых кислот, реагируют с ксантгидролом, причем образуются кристаллические ксантильные и диксан-тильные производные. Во многих случаях эта реакция пригодна также и для количественных определений (стр. 553). [c.552]

Для аналитических целей вследствие образования плохо выраженных волн кислые растворы мало пригодны. В этом случае используют способность образовывать комплексы с некоторыми органическими кислотами и другими веществами, которые легко восстанавливаются на ртутном капельном электроде. При связывании в комплекс с тартратом, да-тратом , роданидом , оксалатом и трилоном Б получаются хорошо выраженные волны, соответствующие обратимому процессу причем потенциал восстановления Т сдвигается к более положительным значениям. Например, для тартратного и цитратпого комплексов Т потенциал полуволны 1/3=—0,48 е в 1 уИ винной кислоте на фоне 0,5 М раствора серной кислоты 1/2=—0,3 в. На последнем фоне титан можно определять в присутствии А1, 2г, ТЬ, N5, Та, щелочных и щелочноземельных элементов, если Ее, Си и Сг предварительно отделить электролизом с ртутным катодом Другой комплексообразователь—оксалат (насыщенный раствор в 1 н. НаЗО рекомендуется для определения титана в присутствии железа. В этом случае для подавления максимума автор применяет 8%-ный раствор мочевины. Потенциал полуволны на этом фоне равен—0,285 Однако, как показали опыты, проведенные Я. П. Гох- [c.277]

Денатурация белка в классическом смысле определялась как любая непротеолитическая модификация уникальной структуры нативного белка, приводящая к определенным изменениям химических, физических и биологических свойств [388]. Из этого определения исключаются изменения состояния ионизации, если только они не сопровождаются конформационными переходами. Денатурация может происходить в результате нагревания, изменения pH и добавления неполярных растворителей или некоторых специфических денатурирующих реагентов, например мочевины или солей гуанидина. Она также может быть вызвана восстановительным или окислительным разрывом дисульфидных связей, которые стабилизуют нативные конформации некоторых белков. Денатурация, как правило, сопровождается уменьшением растворимости белка. Это можно легко понять, так как гидрофобное взаимодействие, стабилизующее нативную конформацию, приводит к межмолекулярной агрегации, если полипептидные цепи принимают вытянутые конформации. Другим характерным последствием денатурации является раскрытие реакционноспособных групп, которые расположены внутри третичной структуры и становятся доступны воздействию реагентов при разрушении этой структуры. К числу наиболее пригодных методов наблюдения за процессами денатурации принадлежат спектроскопические измерения, измерения оптической активности и определение каталитической активности ферментов или биологической активности гормонов. Конформационные переходы при денатурации включают ряд процессов, которые в различной степени могут сказываться на каждом из наблюдаемых изменений, и поэтому понятие степени денатурации бессмысленно, если не будет установлен критерий, с помощью которого денатурация измеряется. Эта точка зрения иллюстрируется рис. 44, на котором изображено изменение оптической активности, поглощения света и ферментативной активности рибонуклеазы [389]. [c.136]

Методы выделения и идентификации мономеров дают информацию о молекулярной массе олигомера и его субъединиц, их количестве и свойствах, позволяют получать препараты для определения первичной структуры. Если удается получить белок в виде кристаллов, изучение первичной структуры удобно вести параллельно с помощью секвенирования и физических методов (например, рентгеноструктурного анализа), поскольку сопоставление получаемой информации существенно ускоряет ход анализа [158]. Однако такая возможность представляется редко. Часто именно получение достаточно чистых препаратов белка или субъединиц, пригодных для проведения аминокислотного анализа, и составляет одну из главных проблем, поскольку исследуемый белок может присутствовать лишь в незначительных количествах в сложной смеси сопутствующих белков и продуктов их деградации или же исходная смесь может содержать белки с очень близкими свойствами. Если белок плохо растворим и требует более жестких условий для солюбилизации, гетерогенные препараты могут быть получены уже на начальном этапе выделения. Причиной появления гетерогенности можег быть, по-видимому, изменение суммарного заряда из-за дезамидирования амидных групп аспарагина и глутамина, карбами-лирование е-аминогрупп некоторых остатков лизина ионом цианата, присутствующим в растворах мочевины [38], неспецифическая модификация остатков метионина и гистидина при алкилировании цистеина. [c.16]

Химики-органики на протяжении многих лет идентифицировали органические соединения с помощью химических реакций. Шифф был одним из первых исследователей, кто сообщил (в 1859 г.) о чувствительгюй реакции, пригодной для идентификации мочевины. До него было известно совсем немного по-па-стоящему специфических реакций, причем большинство из них использовались только для обнаружения определенных групп соединений, например, алкалоидов. Открытию новых реакций часто помогала интуиция, и еще до сих пор механизмы некоторых [c.10]

Из-за множества биокаталитических процессов, протекающих в клетках, избирательности действия сенсоров на основе цельных клеток ткани следует уделять особое внимание. Изучение избирательности биосенсора на основе ткани почки свиньи показало его пригодность для определения глутамина в сложных биологических объектах. Специально изучалось влияние большого числа соединений (мочевина, Ь-аланин, Ь-аргинин, Ь-гистидин, Ь-валин, Ь-серин, Ь-глутаминат, Ь-аспарагин, Ь-аспартат, О-аланин, О-аспартат, глицин и креатинин), которые могли бы создавать помехи работе сенсора, но оказалось, что они не дают заметного сигнала. Как известно, в клетках почки свиньи велика концентрация О-аминокислотной оксидазы [16], поэтому проверяли также отклик сенсора на различные О-аминокислоты. В присутствии кислорода и воды этот фермент катализирует окислительное деаминиро-вание нескольких О-аминокислот. Однако в специфических условиях работы глутаминовый биосенсор не обнаруживал чувствительности к проверяемым О-аминокислотам. То, что побочные биокаталитические процессы не влияют на сигнал биосенсора, по всей вероятности, обусловлено отсутствием флавинадениндинуклеотида в буферной системе [23]. [c.37]

Также определение величины порога коагуляции в присутствии осаждающего реагента должно внести ясность в изменение" дисперсности. Такой метод оказался уже пригодным для измерения хода конденсации при двухступенчатом способе, также при измерении чувствительности к электролиту (Е1ек1го1у1етрАпс1НсЬке 1). В настоящем случае, так как полученные продукты исключительно хорошо растворяются в воде, как коагулирующее средство применялся спирт. Практически это проводилась таким образом из конденсационной с.меси (состоящей из одного лмоля мочевины и трех молей СН2О при pH = 6) берется время от времени в течении конденсации по 5г в удобный стандартный сосуд. После охлаждения до комнатной температуры из бюретки приливается спирт до тех оор, пока при сильном встряхивании образ ется муть определенной консистенции. Эта муть измеряется при помо щи цветной лодкладки. [c.251]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология