Белки разрывы молекул

Обе стадии невозможно отделить одну от другой. Сущность тепловой денатурации можно рассмотреть на примере глобулярных белков. Основная молекула глобулярного белка, как известно, состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, сложенных складками и образующих клубки. Такая структура стабилизируется непрочными связями, среди которых большую роль играют водородные связи, образующие поперечные мостики между параллельными пептидными цепями или их складками. При нагревании белков происходит усиленное движение полипептидных цепей или их складок, что вызывает разрыв непрочных связей между ними. В результате этого наблюдается развертывание и перегруппировка складок, сопровождаемые перераспределением полярных и неполярных радикалов, причем неполярные радикалы концентрируются на поверхности глобул, понижая их гидрофильность, а следовательно, и растворимость. [c.370]

То, что водородная связь образуется именно с карбоксильным ионом, а не с незаряженным карбоксилом, было доказано спектроскопически. При переходе от pH 1,5, когда СООН-группа не заряжена, к pH 5 происходит заметное смещение (на 6 ммк) полосы поглощения белка при 280 ммк, которое объясняется образованием водородной связи. Две такие связи были обнаружены в молекуле инсулина и три — в молекуле рибонуклеазы. Подобного рода связи играют важную роль в сохранении третичной структуры некоторых белков. Так, при обработке рибонуклеазы (5-меркаптоэтанолом в 8 М мочевине (агент, разрушающий водородные связи) происходили разрыв 5—5-мостиков и полная инактивация фермента. Однако после удаления этих агентов и окисления сульфгидрильных групп кислородом воздуха наблюдалось полное восстановление активности и числа 5—5-связей. Очевидно, что образование этих связей происходило в тех же местах, что и в нативном белке. Если же и окисление 5Н-группы проводилось в 8 М мочевине, то активность фермента не восстанавливалась, хотя и наблюдалось полное восстановление числа дисульфидных связей. Вероятно, восстановление этих связей проходило в полном беспорядке, хаотично, и белок остался денатурированным. [c.116]

Белки представляют собой биологические молекулы с длинными цепями, построенными из аминокислот. Белковая цепь имеет специфическое расположение, которое удерж1[вается водородными связями между группами N—Н и С=0, расположенными вдоль цепи (см. разд. 11.5, ч. Г). При денатурации белка, например при варке яйца, повышение тепловой энергии вызывает разрыв водородных связей, и регулярное расположение групп вдоль белковой цепи нарушается. Какие знаки имеют величины ДЯ и Д5 в процессе денатурации белка [c.197]

Денатурирующими агентами могут быть различные химические факторы кислоты и щелочи, изменяющие реакцию среды белковых растворов, выходящую за пределы значения pH от 3 до 10, т. е. лежащего вне зоны устойчивости белковых молекул разные легко гидратирующиеся соли, которые могут не только высаливать белки, по и денатурировать их в этом отношении остается справедливым лиотропный ряд для анионов Гофмейстера, в котором роданид и близлежащие к нему анионы вызывают денатурацию, в противоположность сульфатному концу ряда органические растворители, например ацетон, этиловый и метиловый спирты и др., снимающие водную оболочку у белков соответствующие окислители, производящие разрыв дисульфидных мостиков в белковой молекуле гуанидин и карбамид (мочевина), изменяющие количество водородных связей и, следовательно, конфигурацию белка (как бы производят плавление его комплексной спиральной структуры) и др. [c.209]

Одной из самых интригующих и перспективных задач современной науки является изучение механизма и движущих сил процессов, происходящих в живом организме. Решение этих проблем позволит перейти на качественно новый уровень развития фундаментальных и прикладных наук, таких как медицина, биотехнология и фармакология. В области химических наук толчком к началу исследования процессов молекулярного узнавания в биосистемах послужило открытие в конце бО-х годов искусственных молекул (краун-эфиров), способных к специфическому распознаванию других химических частиц. В последующие годы бурное развитие получил синтез соединений, способных к самоорганизации. На рубеже 80-90-х годов сформировалась новая область знаний, получившая название "супрамолекулярная химия". У ее истоков стоят работы трех нобелевских лауреатов 1987 года -Ч. Педерсена, Д. Крама и Ж.-М. Лена [1-3]. По определению Лена [4], супрамолекулярная химия - это химия межмолекулярных связей, изучающая ассоциацию двух и более химических частиц, а также структуру подобных ассоциатов. Она лежит за пределами классической химии, исследующей структуру, свойства и превращения отдельных молекул. Если последняя имеет дело главным образом с реакциями, в которых происходит разрыв и образование валентных связей, то объектами изучения супрамолекулярной химии служат нековалентные взаимодействия водородная связь, электростатические взаимодействия, гидрофобные силы, структуры "без связи". Как известно, энергия невалентных взаимодействий на 1-2 порядка ниже энергии валентных связей, однако, если их много, они приводят к образованию прочных, но вместе с тем гибко изменяющих свою структуру ассоциатов. Именно сочетание прочности и способности к быстрым и обратимым изменениям - характерное свойство всех биологических молекулярных структур нуклеиновых кислот, белков, ферментов. [c.184]

Белки состоят из длинных цепей остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями (—СО—ЫН—). Каждый белок, каждая цепь обладают определенной конформацией, т. е. они свернуты специфически, что обусловливает их трехмерную (пространственную) структуру. Конформация белка в значительной мере определяет его химические, физико-химиче-ские и биологические свойства. Если ее нарушить, то это приводит к изменению и даже утрате некоторых свойств нативного протеина. Изменившийся продукт обычно называют денатурированным белком. Термин нативный не всегда означает, что состояние очищенного протеина идентично тому, в котором он находится в живой клетке. Даже при самом осторожном выделении неизбежно происходит разрыв слабых связей, которые в клетке соединяют молекулу белка с молекулами иных типов. Высоко-очищенные белки могут далеко не полностью соответствовать тем, которые действуют в организме. Несмотря на все трудности, связанные с выделением белков, сейчас вполне возможно получение их (даже в кристаллическом состоянии) с полным сохранением той ферментной, гормонной или иной активности, которая [c.22]

В 1923 году Николай Дмитриевич опубликовал результаты более чем десятилетней работы по исследованию белков 230] и отметил, что гидролиз слабыми кислотами (1%-ная НС1) в автоклаве при ISO является гидролизом каталитическим, направляющим разрыв молекулы белка главным образом по полипептидным связям и что такой гидролиз очень напоминает гидролиз ферментативный. [c.96]

Сахарофосфатная группа с присоединенным азотистым основанием (А, Т, С или С) называется нуклеотидом она может рассматриваться как строительный блок. Из таких блоков и формируется молекула ДНК. Заложенная в ДНК информация кодируется последовательностью таких блоков. В ДНК содержится информация, необходимая для производства белков, нужных живому организму. Она может копироваться в процессе катализируемой ферментами репликации ДНК. При репликации происходит разрыв водородных связей и образование одинарных цепей, используемых в качестве матриц при ферментативном синтезе точно таких же последовательностей строительных блоков. Следовательно, процесс репликации включает формирование и разрыв водородных связей. Вследствие их непрочности репликация может осуществляться без нарушения значительно более сильных ковалентных связей в сахарофосфатных цепях. Таким образом, кодирование генетической информации в ДНК и ее репликация требуют тончайшей настройки структурных и энергетических параметров макромолекул. [c.115]

В определенных условиях молекулу рибонуклеазы можно расщепить с помощью фермента субтилизина. При этом разрывается связь между 20-м (аланин) и 21-м (серии) остатками и образуется два пептида — короткий (называемый 5-пептидом), содержащий 20 остатков, и более длинный (называемый 5-белком) из 104 остатков. Поскольку первый остаток цистеина находится в молекуле на 26-м месте, отщепление 5-пептида, состоящего из 20 первых аминокислотных остатков, равнозначно отщеплению хвоста фермента. По отдельности ни хвост , ни 5-белок не проявляют ферментативной активности, но их экви-молярная смесь активна. Очевидно, несмотря на разрыв связи между 20-м и 21-м остатками, благодаря взаимодействию боковых цепей образуется активная третичная структура. Если, так же как это делалось в случае нативного фермента, восстановить, а затем вновь окислить 5-белок, то получающийся продукт ничем не отличается от первоначального 5-белка. После добавления к реконструированному 5-белку 8-пептида активность в большой степени восстанавливается. По-видимому, правильное образование дисульфидных связей происходит и в отсутствие 5-пептида. Однако он все же несет какую-то определенную функцию, так как в его присутствии уменьшается количество осадка, состоящего, как предполагают, из молекул, связанных поперечными связями. Если опыт по восстановлению и последующему окислению производится с раствором, содержащим как 5-пептид, так и 5-белок, процент растворимого активного материала оказывается более высоким. [c.280]

Существует теория, объясняющая связь между угнетающим и стабилизирующим действием веществ, блокирующих активный центр. Выдвигается предположение о критическом шве в молекуле белка — ряде водородных и других слабых связей. Когда макроструктура напряжена при тепловых колебаниях или куло-новском отталкивании, то возникающее напряжение передается на всю сеть слабых связей. Если одна из них рвется в шве, то это ускоряет и разрыв соседней более слабой связи, и так все они быстро разрываются по шву подобно застежке молния . Шов проходит через реактивный центр на поверхности фермента. Соединяясь с реактивным центром, субстрат, ингибитор или иное вещество образуют дополнительную связь, которая скрепляет критический шов и таким образом повышает стабильность ферментного белка. Известно множество экспериментальных фактов, согласующихся с этой гипотезой. [c.167]

Необычной особенностью репликации ДНК фага Ми является то, что, во-первых, все вновь синтезированные копии фагового генома оказываются в состоянии профага (т. е. включены в клеточную хромосому) и, во-вторых, фагоспецифическая последовательность нуклеотидов, которая послужила матрицей для образования дочерних геномов, остается в клеточной хромосоме на том же месте, где она находилась до репликации. Другими словами, репликация идет без выщепления резидентного профага и, по существу, представляет собой репликативную транспозицию. Вероятная схема этого процесса представлена на рис. 152. Фагоспецифические белки обеспечивают сближение концов профага, интегрированного в клеточную хромосому (аналогично тому, как они это делают с проникшей в клетку молекулой ДНК фага). Участок хромосомы, в котором сближены концы прсфага, контактирует с другим участком этой же хромосомы или с какой-либо другой находящейся в клетке молекулой ДНК. В этом свежем участке появляется ступенчатый разрыв (два однонитевых разрыва на расстоянии 5 п. н.) возникают однонитевые разрывы и по обеим границам резидентного профага. Выступающие 5 -концы клеточной ДНК соединяются с З -концами вирус-специфических последовательностей, а З -концы клеточной ДНК выполняют роль затравки. Таким образом, инициация раунда репликации представляет собой в этом случае вариант рекомбинационной инициации- В результате Полуконсервативной репликации и последующих процессов репарации в клеточной хромосоме оказывается две копии профага в каждой из них одна чз цепей пронсходнт из резидентного профага, а вторая синтезирована заново. При повторении этого процесса Количество профагов в клеточной хромосоме может достигать сотни. [c.287]

Разрыв гидрофобных связей сопровождается изменениями объема от —6 до —20 см моль. Поэтому у белков, третичная и четвертичная структура которых стабилизирована главным образом гидрофобными взаимодействиями, влияние давления на третичную и четвертичную структуру может быть весьма значительным. Для полипептидной цепи с молекулярным весом 15 000 (около 100 аминокислотных остатков), в которой 25 гидрофобных остатков скрыты в глубине молекулы, ДУ при развертывании цепи, т. е. при разрушении третичной структуры, составит приблизительно — 250 см /моль (если предположить, что третичная структура почти всецело стабилизирована гидрофобны.ми взаимодействиями и что обнажение каждого гидрофобного остатка, приводящее к контакту его с водной фазой, сопровождается изменением объема —10 см /моль). [c.316]

В последнее время все сходятся на том, что вклад Н-связей в стабилизацию оптимальной конформации биологических молекул раньше преувеличивали. Поскольку растворителем в биологических системах является вода, которая сама способна к образованию водородных связей (рис. 1.3), разрыв водородной связи в белке не следует воспринимать так, как это показано в уравнении (а). [c.22]

Природа стадии, лимитирующей скорость, и соответствующего переходного комплекса пока не установлена. По аналогии с большим числом реакций карбонильной группы, при которых в ней происходит разрыв связи углерод—кислород, предполагается образование нестойкого тетраэдрического промежуточного соединения [58, 134]. Возникает интересный вопрос включение какой группы приводит к его образованию — молекулы воды или остатка Glu-270 Вторая возможность подразумевает ковалентное присоединение субстрата к белку и требует протекания второй реакции замещения, в которой происходит атака ацилфермента водой. Исходя из особенностей структуры, наиболее вероятен в качестве ковалентного промежуточного соединения ангидрид с участием остатка Glu-270. Однако нуклеофильная способность карбоксильной группы обычно невелика, а амин является плохой уходящей группой [58]. С другой стороны, есть основания полагать, что остаток Glu-270 как основание катализирует атаку воды по атому углерода карбонильной группы. [c.549]

ДУБЛЕНИЕ, процесс н произ-ве кожи ч меха, при к-ром между белком дермы (в кожей. проп -пе) илп волоса (в произ-ве меха) и молекулами дубящего веи/.естпа обра зуются хим. связи. Способствует повышению т-р1,1 (.варп вания полуфабриката, уменьшению его усадки при высушивании, увеличению пористости после сушки, повышеиню прочности кожи на разрыв в набухшем (обводненном) состоянии, устойчивости к действию ферментов п ра.чл. гидро лизующих агентов, снижению набухания в воде. Д. улучшает также качество волоса (упругость, смачиваемость и ДР-)- [c.198]

В процессе сайт-специфической рекомбинации в обмен вступают короткие специфические нуклеотидные последовательности одной и той же или обеих спиралей ДНК, распознаваемые особым сайт-специфическим ферментом, что приводит к трансформации распределения нуклеотидных последовательностей в геноме. Любые комплементарные взаимодействия между двумя гомологичными спиралями ДНК возможны лишь тогда, когда в одной из двух цепей происходит разрьш. К числу факторов, вызывающих такие одноцепочечные разрывы, относят химические агенты, некоторые виды излучения, специфические белки. Например, у Е. соИ обнаружен белок гес B D, который вызывает в молекулах ДНК одноцепочечные разрьшы. Белок гес B D представляет собой ДНК-зависимую АТРазу, которая действует как ДНК-хеликаза, перемещающаяся по спирали ДНК и вызывающая ее расплетение. Под влиянием этого белка, обладающего нуклеазной и хеликазной активностью, на двойной спирали ДНК возникает разрыв с образованием одноцепочечного участка ус (whisker) (рис. 5.5). [c.112]

В свою очередь трехмерная структура белковой молекулы также содержит информацию, но уже совершенно нового типа, а именно функциональную, которую акад. В.А. Энгельгардт назвал интрамолекулярной информацией. Как будет показано далее, все биологические свойства белков (каталитические, гормональные, антигенные и др.) связаны с сохранностью их третичной структуры, которую принято называть нативной конформацией. Любые воздействия (термические, физические, химические), приводягцие к нарушению этой конформации молекулы (разрыв водородных и других нековалентньгх связей), сопровождаются частичной или полной потерей белком его биологических свойств. [c.68]

Аминокислоты и белки также могут выступать в качестве энергетических ресурсов для эубактерий. Их использование связано в первую очередь с определенными ферментативными преобразованиями подготовительного характера. Белки сначала вне клетки расщепляются протеолитическими ферментами, катализирующими разрыв определенных пептидных связей, на отдельные фрагменты — пептиды, которые затем поглощаются клеткой и расщепляются внутриклеточными протеолитическими ферментами до отдельных аминокислот. Дальнейшее их превращение возможно по нескольким направлениям 1) аминокислоты непосредственно используются в конструктивном метаболизме для построения белковых молекул 2) аминокислоты служат основным материалом в энергетических процессах. В последнем случае метаболизирование аминокислот начинается с их декарбоксилирования или дезаминирования. [c.401]

Наряду с химической модификацией для тех же целей люжно использовать ферменты, катализирующие гидролиз нуг<лсиноных кислот. Например, в экспериментах по футпринтингу комплексов ДНК с белками часто используют панкреатическую дезоксирибонуклеазу (ДНКаза I), которая выделяется в пищеварительный тракт млекопитающих поджелудочной яселезой. Этот фермент катализируе г гидролиз внутренних фосфодиэфирных связей в двунитевых и однонитевых ДНК. При кратковременной обработке ДНК этим ферментом, проведенной так, чтобы в среднем на каждую молекулу ДНК пришелся одш разрыв, расщепление приводит к образованию фрагментов самой разнообразной длины, легко регистрируемых с помощью гель-электрофореза. При такой же обработке комплекса ДНК с белком расщепления в участках, экранирован 1ых белковой молекулой, не происходит и фрагменты соответствующей длины на электрофореграмме не обнаруживаются. На рис. 94 в качестве примера приведен результат исследования с помощью футпринтинга фрагмента ДНК с ферментом РНК-полимеразой (см. [c.324]

Электрофоретические свойства белка должны изменяться вследствие изменений формы и размеров молекулы, а также вследствие потери заряженных групп при дезаминировании и, возможно, при декарбоксил ировании. Разрыв полипептидной цепи может привести к образованию новых карбоксильных и аминогрупп. Однако природа концевых групп, образующихся при облучении, еще не установлена. Показано, что даже таких малых доз, как 100 р, уже достаточно, чтобы вызвать изменения электрофоретической подвижности [76]. Каррол с сотрудниками [63] не нашли доказательств изменения в отношении заряд — масса в облученном сывороточном альбумине. Гузман [c.228]

Если исследовать действие пепсина на простые белки, то нетрудно заметить, что одни из них поддаются действию ферменга весьма легко, другие— труднее, а третьи совсем не поддаются. К последним принадлежат, например, кератни волос и шерсти. Не изменяются под влиянием пепсина и наиболее просто построенные белки — протамины. Что касается коллагена, эластина и некоторых других белковых веществ опорных тканей, то опи изменяются только при длительном воздействии пенсина. Легко расщепляются пепсином мышечные белки (миозин и миоген), а также альбумины и глобулины как животного, так и растительного происхождения. Под влиянием пепсина происходит распад молекулы белка, который характеризуется расщепле1шем пептидных связей между определенными аминокислотами и соответственно увеличением количества свободных карбоксильных и аминных групп. Этому, по-видимому, предшествует разрыв ассоциативных или межмицеллярных связей в белке. Следовательно, пенсии осуществляет гидролитическое расщепление белка. [c.313]

Нуклеопротеиды являются сложными белками, в которых белок связан с полимером кислого характера и высокого молекулярного веса — нуклеиновой кислотой. Нуклеопротеиды встречаются во всех живых организмах. Особенно много нуклеопро-теидов в клетках, имеющих большие ядра по сравнению с цитоплазмой. Весьма вероятно, что хромосомы клеточного ядра состоят главным образом из нуклеопротеида. Генетическое действие излучения высокой энергии, по-видимому, обусловлено деградацией молекул нуклеопротеидов. Разрыв хромосом — сложное и до сих пор малоизученное явление, — по-видимому инициируется каким-то образом деградацией нуклеопротеида, Еще более вероятно, что сами гены являются отдельными молекулами нуклеопротеида или их иебольши.ми агрегатами, и. [c.245]

Поскольку в образовании вторичной и третичной структуры частично участвуют относительно слабые связи, физическое состояние белка, а следовательно, и активность фермента, гормона и антибиотика в значительной степени зависят от температуры, pH, присутствия солей и т. д. Нагревание вызывает распрямление белковой молекулы, которое вследствие большой положительной энтропии проявляется тем больше, чем выше температура [106]. Некоторые химические реагенты, такие, как мочевина и гуанидин, вызывают изменения в физическом состоянии и реакционной способности многих белков, разрывая главным образом стабилизующие структур г водородные связи, в то время как под действием органических растворителей пройсходит разрыв гидрофобных связей. Изменение pH обусловливает разрыв водородных связей в результате удаления протона и вызывает электростатическую неустойчивость. Эти изменения часто происходят очень резко и напоминают переходы первого порядка. [c.385]

Гипотеза эта возникла потому, что было прямо доказано для того чтобы начать удваиваться, молекуле ДНК обязательно надо закрутиться в сверхспираль, но для самого процесса репликации сверхспираль вовсе не нужна. Более того, иногда перед репликацией одна из нитей кольцевой замкнутой ДНК рвется, причем этот разрыв делает специальный белок и только в том случае, если ДНК сверх-спирализована. Получается какая-то бессмыслица — клетка затрачивает усилия, чтобы превратить ДНК в сверхспираль с помощью одного белка (ДНК-гиразы) для того, чтбиы другой белок эту сверхспирализацию немедленно ликвидировал. Но факты неопровержимы — без этого загадочного ритуала репликация не начнется, во всяком случае в тех объектах, которые были исследованы (например, в бактериофаге ФХ174). [c.94]

Некоторые исследователи наблюдали, что величина электрофи-зиологического сигнала зависит от концентрации соединения, обладающего сладким вкусом. Связанные с этим гипотезы основываются на предположении, что в результате образования водородной связи между сладкой молекулой и рецепторным центром происходит изменение конформации белка, расположенного на поверхности рецепторного центра. Действительно, из вкусовых бугорков были выделены белки, вступающие со сладкими соединениями в специфические слабые взаимодействия путем образования водородной связи. Брэдли и Хенюин обнаружили, что при приеме лекарств, содержащих тиольную группу, острота вкусового восприятия понижается, а металлы, например медь(II) и цинк(П), вновь восстанавливают вкусовую чувствительность до нормального уровня. Эти открытия дали основание предполагать, что может происходить разрыв дисульфидных связей белка за счет обмена сульфгидрил—дисульфид по следующему механизму [c.203]

Успешное применение разностного метода Фурье при изучении больших белковых молекул впервые было продемонстрировано в работе Страйера с сотр. [70], в которой на примере метмио-глобнна было изучено расположение азид-аниона относительно железопорфириновой группы и ближайших аминокислотных остатков (разд. 2.1.6, /), Проведенный недавно анализ [71] происхождения ошибок разностного метода Фурье показывает, что уровень ошибок разностной карты Фурье, как правило, гораздо меньше, чем соответствующей карты Фурье исходной структуры, и что с помощью разностной карты Фурье можно выявить более тонкие особенности электронной плотности, чем те, которые обнаруж иваются с помощью обычной карты Фурье с теми же фазами. Это объясняет широкую распространенность метода и успешное применение его при исследовании кристаллических белков. В благоприятных условиях при использовании разностного метода Фурье предел разре- шения структурных изменений может достигать 10 пм. [c.25]

По крайней мере некоторые из этих отклонений от приближенной теории могут быть объяснены при использовании более реалистичной схемы расчета кривой титрования. Другие отклонения, видимо, связаны с особенностями конформации. Например, хорошо известно, что фенольные ОН-группы могут создавать довольно прочные водородные связи с атомами, имеющими свободные-пары электронов. Энергия разрыва такой связи равна около 6000 кал1моль. Если бы каждая фенольная группа молекулы белка участвовала в образовании водородной связи, АН1ар. отщепления протона увеличилась бы на 6000 тл, так как отщеплению протона предшествовал бы разрыв водородной связи. Энтропия диссоциации также изменилась бы, так как можно ожидать, что образование водородных связей в белках должно ограничивать свободу вращательного движения боковых групп. (Например,, вращение вокруг ординарной связи между СНа-группой и бензольным кольцом в фенольной СНз—СбН —ОН-группе должно сопровождаться вращением атома водорода гидроксильной группы вокруг оси, параллельной этой связи если атом водорода связан водородной связью, то ясно, что такое вращение невозможно.) Таким образом, энтропия фенольной группы, участвующей в образовании водородной связи, ниже энтропии свободной фенольной группы, и поэтому величина А5 р. для отщепления водородного иона от фенольной группы должна быть соответственно более положительной, чем обычно. Ласковский и Шерага оценили, что изменение величины А5хар. может достигать 20— [c.633]

Ферментативный характер процесса превращения фибриногена в фибрин в настоящее время не вызывает сомнения, однако сущность изменений, которые претерпевает при этом молекула фибриногена, остается до сих пор невыясненной. Есть основания полагать, что переход фибриногена в фибрин, подобно процессу денатурации нативного белка, заключается в развертывании пептидных цепей молекул фибриногена. При этом развертывании обнажаются положительные и отрицательные группы молекул фибриногена, которые, взаимодействуя между собой, образуют сеть из фибриновых молекул отдельные цепи этой сети связаны солевыми мостиками [70], В пользу этого взгляда говорит торможение образования сгустка фибрина всеми теми веществами, которые обладают способностью соединяться с положительно или отрицательно заряженными группами белковой молекулы к такого рода веществам следует отнести гепарин и формальдегид, реагирующие с аминогруппами [70], а также основные краски, обладающие способностью присоединяться к кислотным группам фибриногена [71]. Вполне возможно, однако, что гепарин влияет на первую фазу процесса свертывания, играя роль антипротромбина. Если превращение фибриногена в фибрин действительно представляет собой процесс денатурации, то тромбин следует отнести к денатуразам [72], т, е. к ферментам, катализирующим разрыв слабых связей между отдельными пептидными цепями. В пользу той же гипотезы свидетельствует и то, что при действии тромбина на фибриноген в последнем [c.183]

Панкреатич. Р. отличается от многих белков высокой стабильностью — она способна выдерживать непродолжительное кипячение в кислой среде. Оптимум активности фермента лежит при pH 7,7. Панкреатич. Р. специфически расщепляет рибонуклеиновую к-ту и нек-рые синтетич. полирибонуклеотиды, не действуя на дезоксирибонуклеиновую к-ту. Под действием панкреатич. Р. подвергаются расщеплению не все фосфодиэфирные связи в молекуле рибонуклеиновой к-ты, а только связи между остатком фосфорной к-ты, соединенным с 3 -гидроксилом рибозы пиримидинового нуклеотида (уридина или цитидина) и 5 -гидроксилом соседнего пуринового или пиримидинового нуклеотида. Катализируемая панкреатич. Р. реакция протекает в две стадии на первой стадии происходит разрыв связи между 3 -фосфатом пиримидинового нуклеотида и 5 -гидроксилом соседнего нуклеотида с переносом освобождающейся связи остатка фосфорной к-ты на 2 - гидроксил пиримидинового нуклеотида, в результате чего образуется циклич. 2, З -нуклеотид. На второй стадии фосфатная группа из положения 2 циклич. нуклеотида переносится на воду, в результате чего образуется З -нуклеотид. Сум- [c.337]

В окружающем водном растворе или вблизи него. Как показывают измерения, выполненные Тэнфордом [30], в большом количестве воды наступает немедленный разрыв водородных связей в молекуле белка и замена их на водородные связи с молекулами воды. Таким образом, стабилизирующий эффект водородных связей был переоценен. Определенное значение для структуры имеют лишь те водородные связи, которые образовались внутри молекулы белка, т. е. в недоступных для водной среды участках. [c.49]

Конформация полипептида в растворе частично определяется прямым взаимодействием пептидных групп друг с другом. То обстоятельство, что синтетические по-липептидй имеют высокорегулярную, кристаллическую структуру, тогда как многие другие- полимеры аморфны, т. е. обладают структурой беспорядочного клубка, в принципе свидетельствует о наличии некой естественной конформации для полипептидов. Результаты тщательной оценки длины связей и валентных углов, основанной на размерах, установленных для планарных пептидных связей в кристаллах небольших пептидов, существенно ограничили число возможных моделей конформации полипептидов. Дальнейшие ограничения в выборе возможной конформации были связаны с тем, что, согласно исходным предположениям, каждая карбонильная и каждая амидная группа пептида участвует в образовании водородной связи и что конформация полипептида должна соответствовать минимальной энергии вращения вокруг одинарной связи. Этим требованиям для пептидов, в которых имеются внутримолекулярные связи, отвечала правая спираль, содержащая 3,6 аминокислотных остатка на один виток (так называемая а-спираль) [1].. Существование спиральных структур предсказанных размеров в синтетических полипептидах было подтверждено с помощью самых различных физических методов, в том числе и методом рентгеноструктурного анализа. Такая а-спираль, в которой каждая пептидная группа соединена водородной связью с третьей от нее пептидной группой, считается наиболее вероятной моделью отдельных участков остова молекулы глобулярных белков, к которым относятся и ферменты. Нужно подчеркнуть, однако, что конформация глобулярного белка в целом отличается от простой регулярной а-спиральной структуры из-за наличия, в белке дисульфидных связей и остатков пролина, которые нарушают спиральное строение и изменяют ориентацию цепи, а также из-за взаимодействия боковых цепей, ответственного за третичную структуру. Действительно, рентгеноструктурный анализ с высоким разре- [c.25]

Физические агенты. Денатурация белков может осуществляться и за счет действия различных физических агентов. Наиболее общим и наиболее изученным денатурирующим воздействием является нагревание. Тепловое движение полипептидных цепей вызывает как разрыв водородных связей между ними, так и нарушение взаимодействия гидрофобных групп. При постепенном повышении температуры можно наблюдать иногда признаки ступенчатого, скачкообразного течения процесса денатурации. По-видимому, процесс разрушения водородных связей в нативных молекулах имеет кооперативный характер, что позволяет говорить о температуре и теплоте плавления а-спиральных участков у ряда белков. Денатурированные нагреванием белки легко агрегируют и выпадают в осадок, хотя коагуляция представляет собой вторичное явление. Вероятно, коагуляция является результатом возникновения дополнительных дисульфидных мостиков, солеобразных и вторичных водородных связей между различными молекулами. То, что коагуляция тесно связана с образованием дисульфидных связей, подтверждается тем фактом, что д-хлормеркурибензоат ингибирует свертывание. В свою очередь коллаген, не содержащий сульфгидрильных групп, при нагревании превращается в растворимую желатину. [c.186]

Как для водородных, так и для гидрофобных (неполярных) связей характерна низкая энергия, однако если их число достаточно велико, то они вполне способны придать большой молекуле устойчивую структуру, точно так же как лиллипутяна.м удалось множеством слабеньких цепочек приковать к земле лежащего Гулливера. Сколь ни мала энергия этих связей в макромолекуле, оказывается, она достаточна для того, чтобы противостоять нарушению структуры, которое могут вызвать столкновения с другими молекулами при комнатной температуре. Однако по мере повышения температуры возрастающая сила молекулярных столкновений и возрастающая энергия внутримолекулярных колебаний легко вызывают разрыв и водородных, и неполярных связей, что служит причиной таких явлений, как тепловая денатурация белков и плавление молекул ДНК. [c.25]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология