Ингибиторы ферментов

Наиболее сильные яды вызывают смерть потому, что ингибируют ферменты, необходимые для жизнедеятельности организма. Цианистоводородная кислота и сероводород образуют ионы N и HS-, которые соединяются с атомами железа (П1) в цитохромах, представляющих собой гемсодержащие ферменты, катализирующие внутриклеточные реакции окисления (тканевое дыхание), весьма существенные для жизни. Многие лекарственные препараты действуют как ингибиторы ферментов. [c.399]

Такие элементы, как Hg, d и As,— сильные хелатирующие агенты тиольных групп и, следовательно, эффективные ингибиторы ферментов. Токсичные металлы отличаются от органических ядов тем, что они не могут быть превращены в безвредные метаболиты. Например, чрезвычайно ядовитый газ люизит, представляющий собой органическое соединение мышьяка, может воздействовать на легкие, кожу или другие органы [214]. За последние 30 лет создание специфических конкурентных хелатирую- [c.342]

Молекула субстрата связывается с вполне определенным участком молекулы фермента, так называемым активным центром. Поэтому нещества, способные обратимо присоединяться к активному центру фермента, будут препятствовать об- )азованию активного промежуточного комплекса фермент — субстрат и, следовательно, будут тормозить реакцию. Такие вещества называются ингибиторами ферментов. Следует отличать ингибитор от ферментного яда. Ферментные яды необратимо взаимодействуют с активным центром фермента и переводят его в другое вещество, лишенное каталитических свойств. [c.259]

Ранее нами было обнаружено, что при пропускании раствора гиалуронидазы через колонку с хитином происходит сорбция балластных веществ и, возможно, ингибиторов фермента, что приводит к увеличению удельной активности фермента. Использование обнаруженного нами факта при разработке технологии очистки гиалуронидазы требует дальнейшего изучения этого процесса и, в частности, определения емкости сорбента. Для этого на колонки с одинаковым объемом сорбента наносили различные количества фермента. Результаты экспериментов сведены в таблице. [c.95]

В ходе процесса имеет место расходование молекул ингибитора. В этом, между прочим, состоит одно из существенных различий ингибиторов цепных реакций и ингибиторов ферментов — последние обратимо связываются с молекулами ферментов и не исчезают из реакционной системы. [c.313]

Ферментативный анаэробный распад углеводов исследуют при инкубации тканевого гомогената или экстракта с субстратами гликолиза (гликогеном, глюкозой, а также с промежуточными продуктами гликолиза). О процессе судят по приросту конечного продукта анаэробного превращения углеводов — лактата или убыли субстратов. Отдельные этапы изучают при добавлении в инкубационную среду ингибиторов ферментов или удалении диализом кофакторов и коферментов, необходимых для определенных реакций процесса анаэробного превращения углеводов. [c.49]

Из данных таблицы следует, что в процессе очистки удельная активность гиалуронидазы увеличивается в 8 раз, кроме этого, и общая активность препарата возрастает в 2 раза за счет, вероятно, удаления ингибиторов фермента. Наименьшая кратность очистки наблюдалась при пропускании раствора фермента через сорбент без остановки. Оптимальное время связывание препарата с сорбентом — 20 минут. [c.97]

Ингибитор фермента — вещество, соединяющееся с ферментом и лишающее его каталитической активности. Ингибитор может конкурировать с субстратом или быть неконкурентным. Если ингибитор конкурентный, то степень ингибирования фермента определяется соотношением концентраций ингибитора и субстрата. Молекулы ингибитора и субстрата конкурируют за присоединение к одному и тому же активному центру молекулы фермента. [c.399]

АКТИВАТОРЫ И ИНГИБИТОРЫ ФЕРМЕНТОВ [c.121]

Один из наиболее интересных выводов, к которым приводит модель ключа и замка , объясняющая механизм ферментативного действия, заключается в том, что определенные молекулы способны ингибировать фермент. Допустим, что некоторая молекула способна притереться к активному центру фермента, но по какой-либо причине не обладает реакционной способностью. Если такие молекулы присутствуют в растворе наряду с субстратом, они конкурируют с ним за связывание с активными центрами. Это препятствует образованию необходимых фермент-субстратных комплексов и понижает скорость образования продукта. Металлы с высокой токсичностью, например свинец и ртуть, по-видимому, действуют как ингибиторы ферментов. Ионы тяжелых металлов особенно прочно связываются с серусодержащими группами белковых боковых цепей. В результате образования прочных комплексов с этими центрами белков они препятствуют нормальным реакциям ферментов. [c.454]

Важным применением иммобилизованных ферментов и ингибиторов ферментов, а также иммобилизованных антител и антигенов [c.342]

В качестве конкретной системы можно исследовать комплекс а-химотрипсина с профлавином, который является ингибитором фермента. При уменьшении pH среды снижается связывание фермента в комплекс за счет конкурентной реакции с протонами [c.197]

Конечные продукты реакции часто являются также ингибиторами ферментов, что может быть следствием двух причин частного случая конкурентного обратимого ингибирования и неконкурентного ингибирования — взаимодействия с функциональными группами вне активного центра, влияющего на активность фермента. [c.121]

Очищенные таким образом глюкозные растворы перед изомеризацией сгущают на многокорпусных выпарках до 45—50 % СВ. При этом удаляется ингибитор ферментов — кислород [38]. В сироп дозируются необходимые для изомеризации компоненты соли магния, щелочь и бисульфит натрия для создания буферности и подавления процесса инфицирования. Для более полного удаления воздуха сироп перекачивают в сборник, находящийся под вакуумом. Изомеризацию осуществляют при соблюдении условий, указанных в табл. 29. [c.139]

На практике многие хорошо известные лекарственные препараты обладают свойством ингибировать тот или иной фермент, но только некоторые из них предназначены именно для этой цели. Познание структуры и механизма действия ферментов заметно продвинулось вперед за последние два десятилетия. В связи с этим поиск специфических ингибиторов ферментов с целью их использования в фармакологии стал еще более заманчивым. Чтобы такие поиски увенчались успехом, необходимо получить по возможности больше сведений о специфичности фермента, а также о второстепенных центрах связывания вблизи его активного центра, если таковые существуют. Интенсивные исследования в этом направлении привели к разработке новой интересной группы необратимых ингибиторов ферментов активируемых ферментом необратимых ингибиторов, или, как их иначе называют, самоуничтожающихся инактиваторов ферментов [313, 318, 319]. Смысл выражения са-моуничтожающийся инактиватор не совсем определен, но тем не менее это выражение используется. [c.452]

Часто продукты, образующиеся в результате реакции, катализируемой ферментами, сами служат ингибиторами ферментов. Благодаря [c.399]

С легко растворяется в воде и спирте. Антидепрессивное средство, ингибитор фермента моноаминоксидазы. [c.227]

Существует также много природных необратимых ингибиторов ферментов, называемых токсинами. Хорошо известен как токсин ризобитоксин — р,7-ненасыщенная аминокислота, продуцируемая [c.450]

Если эффектор является ингибитором фермента, коэффициент Хилла рассчитывают по формуле [c.335]

Большинство приведенных примеров показывает, что в основе механизма действия самоуничтожающихся ингибиторов ферментов лежит отщепление протона. По этой причине пиридоксальзависи-мые ферменты являются наиболее вероятными объектами такого ингибирования. Б будущем можно ожидать появления еще большего числа ингибиторов пиридоксальзависимых ферментов, механизм действия которых основан на инактивации функциональной группы, обусловленной карбанионной природой промежуточных соединений [315]. Весьма вероятно, что именно создание более селективных ингибиторов активного центра продвинет вперед разработку самоуничтожающихся ферментативных ингибиторов, или инактиваторов. По сравнению с рассмотренными ранее специфичными к активному центру необратимыми ингибиторами преимущество самоуничтожающихся ингибиторов состоит в том, что, будучи относительно нереакционноспособными, они становятся активными после взаимодействия с остатками в активном центре фермента. Активная форма зависит от каталитических особенностей конкретного активного центра. Таким образом, ингибирование катализируется самим ферментом. Однако оба типа ингибирования позволяют вводить метку и идентифицировать группы активного центра и функциональные группы ферментов. [c.458]

Например, феиилуксусмая и фенилпропионовая кислоты содержат карбоксильную группу и ароматическое кольцо на расстоянии, близком к расстоянию этих же групп в остатках ароматических аминокислот, поэтому они могут взаимодействовать со связывающим (контактным) участком фермента карбоксипептидазы (см. стр. 262). Они не цодвергаются каталитическому превращению, так как не содержат пептидных связей, ио конкури1)уют с пептидами за контактный участок фермента и тормозят каталитическую реакцию отщепления С-концевого аминокислотного остатка. Такие соединения получили название ингибиторов ферментов. [c.268]

Примечание. Если в препарате дегидрогеназы глюкозо-6-фос-фата имеется примесь дегидрогеназы-6-фосфоглюконата, при энзиматическом методе определения активности фосфоглюкозоизомеразы образуется 6-фосфоглюконат — конкурентный ингибитор фермента. Учитывая количество образовавщегося б-фосфоглюконата, вносят поправку при расчете активности фосфоглюкозоизомеразы. [c.234]

Активаторами реакции являются Mg2+, Мп2 +, Са +, Со + НСОз НСОг, ЫОз , N02 , С1 , Вг , являются ингибиторами ферментов, так как занимают место фосфорильной группы, которая переносится в реакции трансфосфорилирования и образуют аналог комплекса переходного состояния (Е—М -АДФ—ЫОз —креатин). [c.292]

Курс химической кинетики (1984) -- [ c.331 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.399 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.215 ]

Биохимия (2004) -- [ c.476 , c.478 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.242 , c.243 , c.244 , c.245 , c.246 , c.247 ]

Возможности химии сегодня и завтра (1992) -- [ c.95 , c.96 ]

Курс химической кинетики (1962) -- [ c.264 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.162 , c.165 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.174 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.75 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.111 , c.112 , c.113 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология