Ферменты аминокислот ингибиторы

Пример неконкурентного ингибирования дезаминирование аминокислот, например, аланина и фенилаланина. Вероятно, связывание этих АК будет происходить неконкурентно, в разных участках фермента, так как структура АК различна. В этом случае при взаимодействии субстрата и ингибитора с ферментом нет конкуренции за связывание, но образуется непродуктивный тройной комплекс фермент-субстрат-ингибитор, поэтому максимальная скорость реакции будет меньше, чем при нормальных условиях. Оба вида ингибирования представлены графически на рис. 10. [c.34]

В результате обширного исследования микроорганизмов в поисках соединений с антибактериальной активностью и затем ингибиторов ферментов [55], антиметаболитов [56, 57] появилось много небольших линейных пептидов, значительно отличающихся по структуре [57]. Эти различия могут быть относительно небольшими, как в случае лейпептинов (23) [58], антипаина (24) [59] и пепстатинов (25) [60] все перечисленные пептиды являются специфическими ингибиторами протеазы. Аминокислоты в этих [c.299]

Во многих видах сырья встречаются ингибиторы ферментов, из них более известны ингибиторы трипсина. Они составляют часть более обширной группы ингибиторов протеаз, белков или полипептидов, специфически и устойчиво связанных с ферментами, гидролизующими белки. Они встречаются во всех живых организмах и особенно в семенах бобовых растений. Наиболее углубленно исследованы ингибиторы сои [68]. Их присутствие в кормах в нативном виде вызывает у животных гипертрофию поджелудочной железы, задержку роста, замедление прироста и аномально большую нехватку серосодержащих аминокислот [c.334]

В состав протеина соевых семян входит много незаменимых аминокислот. В то же время в соевых семенах присутствует фермент уреаза ингибитор трипсина. Поэтому с целью повышения пищевой и кормовой ценности белковых продуктов из соевых семян они должны быть подвергнуты обработке, инактивирующей ферменты семян. [c.38]

В ТО- же время даже такая прочная связь как -F может вступать в реакции замещения с отщеплением фтора при наличии соответствующего электронного окружения. Если такая реакция замещения осуществляется в организме с участием ферментов, происходит необратимое связывание фермента и субстрата и торможение ферментативной реакции. В качестве примера можно привести ингибирование декарбоксилазы а-аминокислот а-фторметил-а-аминокислотами. В соответствии с описанным механизмом действия вещества такого типа называют ингибиторами ферментов, действующими по принципу "самоубийства" [c.503]

ЭФФЕКТОРЫ ФЕРМЕНТОВ, взмевягот скорость ферментативной р-ции. Различают ингибиторы (снижают скорость) и активаторы (повышают скорость). Конкурентные ингибиторы уменьшают константу Михаэлиса (см. Ферментативных реакций кинетика), неконкурентные — макс. скорость р-ции. Ингибиторы смет, типа действуют по обоим механизмам одновременно. Активаторы влияют, как правило, на макс. скорость р-ции. Для ферментов, состоящих из неск. субъединиц, Э. ф. часто влияют на сродство фермента к субстрату (аллостерич. Э. ф.). Прн этом связывание Э. ф. на одной субъединице может повышать или понижать сродство к субстрату др. субъединицы. Это проявляется в изменении характера зависимости скорости р-ции (или ф-ции насыщения фермента субстратом) от концентрации субстрата (появление З-образной или др. типов негипербо-лич. зависимости). Э. ф. могут быть аналоги субстратов (налр., производные.О-аминокислот — ингибиторы протеолитич. ферментов), ионы металлов, мн. анионы (Р , СЫ и др.). Формально Э. ф. является Н+, т. к. изменение pH таеды влияет на скорость ферментативной р-ции. Эхинопсин (М-метил-4-хинолон), хиноли-новый алкалоид, содержащийся в семенах О [c.724]

Существует также много природных необратимых ингибиторов ферментов, называемых токсинами. Хорошо известен как токсин ризобитоксин — р,7-ненасыщенная аминокислота, продуцируемая [c.450]

Например, феиилуксусмая и фенилпропионовая кислоты содержат карбоксильную группу и ароматическое кольцо на расстоянии, близком к расстоянию этих же групп в остатках ароматических аминокислот, поэтому они могут взаимодействовать со связывающим (контактным) участком фермента карбоксипептидазы (см. стр. 262). Они не цодвергаются каталитическому превращению, так как не содержат пептидных связей, ио конкури1)уют с пептидами за контактный участок фермента и тормозят каталитическую реакцию отщепления С-концевого аминокислотного остатка. Такие соединения получили название ингибиторов ферментов. [c.268]

ПЕПСИН, фермент класса гидролаз. Мол. масса П., выделенного из желудка свиньи, ок, 35 ООО, р1 2,08 (для де-фосфорилиров. белка), оптим. каталитич. активность прн pH ок. 2,5—3. Активный центр включает карбоксильные группы, к-рые специфически реаг. с ингибиторами, содержащими зпокси- или диазогруппу. Ингибируется пепстати-ном, образуется в желудке позвоночных из предшественника (пепсиногена) отщеплением N-концегвого 42-членного пептида. Катализирует гидролиз белков и пептидов, участвует в процессах пищеварения. Специфичен к пептидным связям, образованным хотя бы одной гидрофобной аминокислотой, расщепляет также депсипептиды. Входит в состав лек. ср-в, применяется в сыроделии, а также для определения первичной структуры белков. [c.428]

ХИМОЗИН (реннин, сычужный фермент), фермент класса гидролаз, относится к эндопентидазам. Мол. масса бычьего X. 35 600, р1 4,6, оптим. каталитич. активность нри pH 3,5—4,0. Образуется в слизистой желудка телят из предшественника (нрохимозина) отщеплением 42 членного пептида с N-конца. По строению активного центра относится к ферментам тина пепсина. Катализирует гидролиз белков и пептидов по связям, образованными нреим. гидрофобными аминокислотами. Ингибируется пепстатином и ингибиторами, содержащими диазо- или эпоксигругигу. Использ. в сыроделии. [c.653]

Понижение давления возможно также в результате ингибирования фермента пептиднлдипептидазы (кининазы-Щ к-рый катализирует превращение неактивного декапептида ангиотензина-1 в сильный прессорный октапептид ангио-тензин-П и инактивирует брадикинин, расширяющий сосуды. К таким ингибиторам относятся, напр., тепротид-5-Oxo-Pro-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-iso-Leu-Pro-OH (буквенные обозначения см. в ст. Аминокислоты), каптоприл (X). [c.572]

Ферменты, разрушающие некоторые незаменимые аминокислоты (например, аспараганаза), используют для борьбы со злокаче-ственньпк ростом опухолей. Протеолитические ферменты (трипсин, химотрипсин, субтилизин, коллагеназа), иммобилизованные на волокнистых материалах (целлюлоза, полиамидные волокна, декстран и др.), применяют для эффективного лечения ран, язв, ожогов, абсцессов, а их белковые ингибиторы — в заместительной терапии для лечения эмфиземы и панкреатитов. [c.103]

Преждевременное превращение таких проферментов, как трипсиноген, в активные протеиназы в поджелудочной железе может иметь губительные последствия. Чтобы предотвратить такую преждевременную активацию, поджелудочная железа должна вырабатывать также специфические ингибиторы. Панкреатический ингибитор трипсина представляет собой небольшой белок с мол. весом 6500, специфически связывающийся в активном центре трипсина (Л[г=10 М в щелочной среде) . Определение кристаллической структуры самого трипсина и его ингибитора показало, что эти две молекулы плотно прилегают друг к другуб. Ингибитор связывается таким образом, как будто он является пептидным субстратом один край молекулы ингибитора образует антипараллельную р-структуру с пептидной цепью фермента. Лизин-15, образующий часть этой р-структуры, входит в специфический связывающий центр для основной аминокислоты субстрата. Таким образом, ингибитор протеиназы представляет собой модифицированный субстрат, который фактически может подвергаться атаке в активном центре. Однако подгонка двух молекул является настолько тесной, что молекула воды не может участвовать в завершающей стадии каталитического акта, и комплекс остается нереакционноспособным. (В тонкой кишке количество ингиби- [c.113]

Ввиду того что трипсин богат цистеином, этот синтез вызывает большой расход серосодержащих аминокислот, возникающих в реакциях метаболизма. Кроме того, инъекции ПЗ или ХК-ПЗ приводят к увеличению размеров поджелудочной железы и секреции ферментов у крыс [74]. Эти явления сопровождаются потерями экзогенного азота за счет ослабления протеолиза в кишечнике [86] и эндогенного азота вследствие выделения комплексированного трипсина [63]. Между тем ингибиторы протеаз бобовых, как это отметил Безансон [6], не являются единственной причиной гипертрофии поджелудочной железы помимо этого, трипсин человека, видимо, менее чувствителен к ингибиторам, содержащимся в сое, чем трипсин крыс или крупного рогатого скота. [c.334]

Как уже говорилось выше, питательная ценность зависит также от степени и скорости высвобождения незаменимых аминокислот. Эти факторы особенно важно принимать во внимание в присутствии ингибиторов протеаз или слабопереваримых комплексов. Имеется много работ, где этот вопрос рассмотрен с разных точек зрения в связи с измерением биологической доступности некоторых аминокислот, таких, как лизин и метионин [28], или в целях прогнозирования общей переваримости конкретного белка, либо для вычисления индексов наивысщей питательности, о которых говорилось выше. Используемые ферменты обычно относятся к участвующим в пищеварительных процессах in vivo (пепсин, трипсин, химотрипсин), но они могут быть также и другого происхождения (папаин, проназа). [c.576]

Умеренная термическая обработка вызывает денатурацию белков, изменяя их третичную структуру, и обычно оказывает благоприятный эффект на питательную ценность, повышая доступность для ферментов и одновременно инактивируя ингибиторы протеаз. Однако в присутствии редуцирующих сахаров некоторые незаменимые аминокислоты, особенно лизин, реагируют через свободные аминные группы боковой цепи с имеющимися карбонильными группами. Эти реакции описаны Мэйлардом и могут в первое время иметь обратимый характер, что приводит к образованию оснований Шиффа, неустойчивых, но доступных в смысле питательности. Эти соединения быстро превращаются в соединения Амадори, в которых свободные аминогруппы блокированы и которые обычно не усваиваются [22]. [c.587]

Ингибирование фермента конечным продуктом реакции часто встречается у ауксотрофных мутантов при получении аминокислот. Для роста синтезирующего лизин мутанта в среде необходимо присутствие треонина, который сам мутант не синтезирует из-за блокировки гена соответствующего фермента. Однако вначале, пока в среде еще есть треонин (конечный продукт), синтез лизина нарушается, так как треонин действует как ингибитор на первый фермент цепи синтеза лизина — аспартат-киназу. Надо отметить, что этот фермент имеет несколько изомеров, выполняющих одну и ту же функцию, но имеющих разные свойства. [c.51]

Получены экспериментальные доказательства наличия в активном центре химотрипсина двух остатков гистидина и остатка серина, схематически представленных в трехмерной структурной модели предшественника этого фермента (рис. 4.3). Выявление химической природы и вероятной топографии групп активного центра—проблема первостепенной важности. Она сводится к определению природы аминокислот, их последовательности и взаиморасположения в активном центре. Для идентификации так называемых существенных аминокислотных остатков используют специфические ингибиторы ферментов (часто это субстратподобные вещества или аналоги коферментов), методы мягкого (ограниченного) гидролиза в сочетании с химической модификацией, включающей избирательное окисление, связывание, замещение остатков аминокислот и др. [c.123]

Физиологическая роль тирозин-3-монооксигеназы чрезвычайно велика, поскольку катализируемая этим ферментом реакция определяет скорость биосинтеза катехоламинов, регулирующих деятельность сердечно-сосудис-той системы. В медицинской практике широко используются ингибиторы декарбоксилазы ароматических аминокислот, в частности а-метилдофа (альдомет), вызывающий снижение артериального давления. [c.443]

Другой весьма примечательный пример изучения ответственных пептидов можно найти в истории исследования эстераз. Янсен и др. [39] обнаружили, что в эквимолярных концентрациях дии-зопропилфторфосфат (ДИПФФ) способен необратимо подавлять активность некоторых протеаз и эстераз. Из гидролизатов этих ферментов удалось выделить и расшифровать структуру тех пептидов, с которыми связывается радиоактивный ингибитор. Результаты этой расшифровки представлены в табл. 7. У всех сравниваемых ферментов аминокислотные остатки, расположенные вблизи заблокированной ДИПФФ боковой цепи, содержащей серии, оказались идентичными или сходными. Это сопоставление также подтвердило справедливость принципа сходная структура— сходная функция . В химии белков этот принцип следует принимать с известной оговоркой аналогичной структуре не всегда соответствует тождественная функция, а чаще всего похожая или генетически близкая. Сходные структуры могут быть генетически близкими и возникать, например, от общего предшественника путем замены аминокислот в результате изменения одного основания в их кодоне. [c.41]

В глобулярных Б. пространственно сближенные фуикц. группы аминокислотных остатков образуют ансамбли, обладающие высокой реакц. способностью (каталитич. центры ферментов) или способностью к образованию комплексов с др, молекулами (антитела, репрессоры, ингибиторы ферментов). Внутр. ядро глобулы формируется почти исключительно из гидрофобных аминокислот, а на ее пов-сти располагаются как гидрофильные, так и гидрофобные аминокислотные остатки. К глобулярным относится большинство Б. Фибриллярные Б. (напр., коллаген, кератины) выполняют обычно в организме структурообразующую ф-цию. От способа укладки полипептидных цепей в этих Б, зависят их прочность, растяжимость и др, функционально важные св-ва. Существуют Б,, напр, миозин, в к-рых сочетаются элементы фибриллярной и глобулярной структур, [c.68]

В аналитических исследованиях в связи с иммобилизованными ферментами необходимо упомянуть ферментные электроды [21], ферментные термисторы [40] и ферменты, ковалентно связанные с полистиролом или найлоном для целей автоматического анализа [24, 46]. Гильбо [22], например, использовал ферментные электроды для определения глюкозы, мочевины, L-аминокислот, галактозы, ацетилхолина и дегидрогеназ. Ферхмеиты, связанные с капиллярными реакторами, использованы в соединении с автоанализатором фирмы Te hni on для анализа различных субстратов, таких как глюкоза, мочевина и мочевая кислота [55]. Гудзон и др. [20] описали применение иммобилизованной холинэстеразы для контроля воздуха и воды, для обнаружения ингибиторов фермента, таких, как пестициды. Система характеризуется чрезвычайной чувствительностью. Например, органофосфат параоксон может быть обнаружен в количествах 1 10 в воздухе и воде. [c.442]

Свойства. Суспензия белых кристаллов в воде. Не растворима в водЬ, плохо растворима в разбавленных буферных растворах. Растворяется в 0,2 растворе Ва(0Н)2. Гидролизует концевые L-аминокислоты многих пептидов, з> исключением тех, у которых С-концевым остатком является дкаминокислот или пролин. Оптимальное действие фермента при pH = 7,0—10,0 изоэлектр] ческая точка при pH = 6,0 константа седиментации 3,07 ингибиторы ферментной активности ионы S , N , РЫ+, u +, оксалат, цитрат. . [c.181]

Как известно, в процессах переаминирования аминокислот принимает участие пиридокоальфосфат. В опытах с настаиванием лепестков розы было обнаружено значительное снижение включения фенилаланина в фенилэтиловый спирт (на 40—80% ) в присутствии гидроксиламина и изониазида, являющихся ингибиторами пиридоксалевых ферментов. Превращение фенилпировиноградной кислоты в -фенилэтиловый спирт протекает, по всей вероятности, через стадии декарбоксилирования и восстановления. Таким образом, путь биосинтеза -фенилэтилового спирта из фенилаланина можно представить в виде следующей схемы [c.164]

В последнее время синтезирован ряд фторсодержащих аминокислот, проявляющих свойства так называемых "ингибиторов суицидального типа" (sui ide enzv Tie inhibitors), т.е, веществ, ингибирующих ферменты по механизму необратимого связывания. Эти вещества проявляют выдающуюся биологическую активность и, кроме того, имеют большое значение с точки зрения исследования механизма ферментативных реакций и строения активных центров ферментов, в связи с чем привлекают в последнее время пристальное внимание. Например, в случае, когда субстратом является Э-фтор-а-аминокислота, предполагается приведенный ниже механизм действия [26,27]. [c.528]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты аминокислот ингибиторы: [c.724] [c.270] [c.246] [c.260] [c.293] [c.454] [c.429] [c.367] [c.413] [c.221] [c.601] [c.445] [c.462] [c.400] [c.42] [c.239] [c.429] [c.653] [c.389] [c.761] [c.362] [c.150] [c.527]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология