Активация синтеза ферментов

Механизм действия гиббереллинов связан с индукцией синтеза или активацией некоторых ферментов, в частности а-амилазы, а также с изменением проницаемости мембран растительных клеток. [c.141]

Наблюдение, согласно которому гликоген-синтаза обладает самой низкой активностью по сравнению с другими ферментами синтеза гликогена, наводит на мысль, что этот ферментативный этап представляет собой узкое место данного метаболического пути и, следовательно, точку его регуляции. Это подтверждается наблюдением, что стимуляция синтеза гликогена путем активации регуляторного фермента приводит к снижению концентрации промежуточных продуктов до точки регуляции и к повышению концентрации мета- [c.722]

Подагра Гиперурикемия. Отложение уратов в области суставов, сухожилий, хрящей, сопровождающееся сильным болевым синдромом 1. Недостаточность ферментов утилизации пуринов. 2. Активация синтеза пуринов. 3. Уменьшение экскреции мочевой кислоты почками [c.439]

Под действием цитокинина покоящиеся семена и клубни ряда культур выходят из состояния покоя. Возможно, что это связано с активацией синтеза гидролитических ферментов. [c.338]

Примечание. , - аллостерическая активация, ингибирование 1>, О - индукция, репрессия синтеза ферментов. [c.382]

Понижение и изменение некоторых ферментативных процессов в печени может быть также следствием молекулярных нарушений в структуре ДНК на уровне гена-оператора или регулятора. Так, активация синтеза углеводных производных уридин-дифосфата в печени опытных животных, по-видимому, связана со снятием репрессии с оперона, ведающего синтезом ферментов, участвующих в образовании мукополисахаридов [29]. Увеличение синтеза и повышенное использование углеводных производных уридиндифосфата является предвестником развивающихся циррозов печени. [c.110]

Таким образом, существует тесная взаимосвязь между интенсивностью роста ткани, а следовательно, и интенсивностью синтеза ДНК и резкой активацией специфических ферментов ее биосинтеза. Благодаря этой особенности, указанные ферментные системы способны выполнять регуляторную роль по отношению ко всему процессу образования ДНК. Каким же образом осуществляется эта регуляция [c.121]

Так же как и стадии передачи сигнала с R-белка на G-белок, стадия активации фермента и стадия синтеза ферментом вторичных мессенджеров сопровождается дальнейшим усилением сигнала. [c.276]

Однако вопрос взаимодействия первичного и вторичного метаболизма на самом деле значительно сложнее. Возраст инокулюма, морфология составляющих его клеток, жизнеспособность, митотическая активность, концентрация вторичных метаболитов определяют не только рост биомассы (активный первичный метаболизм), но и синтез продукта. Важную и пока малоизученную роль играет углеродное питание. Глюкоза в ряде случаев превосходит или равна сахарозе по влиянию на рост биомассы, но количество вторичных продуктов выше при использовании сахарозы. Мало изучено влияние азотного питания (форма, концентрация) на активацию ключевых ферментов метаболизма [c.26]

Кроме того, медленный рост (время удвоения числа клеток 1—3 дн), длительный период выращивания (2—3 недели) в строго асептических условиях, чувствительность к механическим повреждениям, во многих случаях низкое содержание искомого продукта являются недостатками этого метода, ограничивающими его применение в промышленности. Это также предстоит преодолеть исследователям и технологам. Надо помнить, что кроме генетических подходов к созданию продуктивных, устойчивых к стрессам выращивания, быстрорастущих и быстро переходящих к синтезу продукта линий необходимо знание физиологических механизмов репрессии и активации ключевых ферментов различных путей. метаболизма. Правильное сочетание компонентов среды, двухэтапное культивирование клеток на средах для роста и для продукции (см. табл. 2) может увеличить количество продукта в клеточной культуре, полученной из растения, способного к данным синтезам. [c.27]

Прекращение роста — необходимое условие прохождения первой фазы закаливания. Метаболические изменения, наблюдаемые во время этой фазы, могут быть вызваны изменением гормонального и энергетического баланса. Изменение баланса фитогормонов, несомненно, влияет на белковый синтез и активацию специфических ферментов в закаленных тканях. Гормоны также могут непосредственно влиять на свойства клеточных мембран как известно, абсцизовая кислота увеличивает проницаемость мембраны для воды, в то время как кинетин оказывает обратное действие. Возможно, что низкая температура повышает активность ингибиторов роста и тормозит растяжение клеток. [c.514]

Благодаря тому, что число мест связывания для РНК-полимеразы возросло, в первые 15—30 мин наблюдается активация, этого фермента. Спустя 1,0— 1,5 ч активность РНК-полимеразы II снижается, а затем через 6—10 ч вновь возрастает. Вторая, фаза повышения активности фермента связана, вероятно, с его дополнительным синтезом, так как она блокируется пуромицином. [c.212]

Индукция экзогенным низкомолекулярным соединением — не единственный механизм активации синтеза ферментов у микроорганизмов, особенно в тех случаях, когда субстрат является полимерным соединением (целлюлоза). Инициация и значительное ускорение синтеза многих микробных ферментов могут быть достигнуты в результате воздействия на физиологическое состояние микробной клетки целого ряда факторов (изменение темпов роста микробной популяции в результате лимита одного из компонентов среды или действия ингибиторов и антиметаболитов, присутствие субстрата фермента, продукта его действия или их аналогов, образование продуктов трансгликолизирования и некоторых эндогенных метаболитов). [c.70]

РИС. 6-15. Некоторые механизмы контроля метаболических реакций. На всех приведенных в книге рисунках модуляция активности фермента аллостерическими эффекторами, а также модуляция активности генов (транскрипция и трансляция) обозначается пунктирными линиями, отходящими от соответствующего метаболита. Линии заканчиваются знаком минус в случае ингибирования идерепрессиии знаком плюс в случае активации и депрессии. Кружки соответствуют прямому действию иа ферменты, а квадратики — репрессии или индукции синтеза ферментов. (Подобная схема представлена в работе [66а].) [c.64]

Наиболее простым примером такой регуляции является, пожалуй, синтез ферментов в форме неактивного предщественника. Больше всего известны в этой связи мощные протеолитические ферменты процесса пищеварения. Понятно, что в клетках, производящих эти ферменты, проявление их активности было бы нежелательным. В связи с этим пепсин, трипсин и химотрипсин синтезируются в виде неактивных зимогенов . Пепсиноген затем секретируется в желудок, где совместное действие высокой концентрации кислоты и в особенности протеолитическая активность ужа присутствующего там пепсина приводит к удалению 44-членного пептидного фрагмента и образованию активного фермента. Активацию трипсиногена, заключающуюся в удалении гексапептида, осуществляет фермент энтерокиназа, а также (автокаталитически) уже образовавшийся трипсин, в то время как химотрипсин получается из химотрипсиногена посредством протеолитического действия трипсина, высвобождающего в результате важную для активности химотрипсина концевую +ЫНз-группу изолейцина-16 (см. разд. 24.1.3.4). [c.536]

Инсулин является единственным гормоном, резко снижающим содержание сахара в крови. Его действие на углеводный обмен полифункционально. Основные механизмы регуляции связаны с повышением в присутствии инсулина проницаемости клеточных мембран для транспорта глюкозы внутрь клетки, а также опосредовано через активацию синтеза регуляторных ферментов катаболизма глюкозы — гексокиназы и фосфофруктокииазы, фермента синтеза гликогена — гликогенсинтазы (гл. 13). [c.283]

Пунктирными линиями обозначены пути регуляции активности ферментов аллосте-рическими эффекторами, а также активности генов (транскрипция и трансляция). Знак минус указан в случае ингибирования и репрессии. Знак плюс - в случае активации и репрессии. Кружки соответствую прямому действию на ферменты, квадратики - репрессии или индукции синтеза ферментов. [c.461]

В ферментных системах в большинстве случаев первой фермент цепи является скоростьопределяющим (Ньюсхолм, Старт, 1977). Очевидно, что инактивация (или активация) лимитирующего фермента может играть ключевую роль с точки зрения регуляции системы в целом. В некоторых случаях инактивационный процесс имеет ярко выраженный регуляторный характер. Рассмотрим кинетические закономерности в такого рода системах на примере ферментной системы синтеза простагландинов. Выще обсуждались эффекты инактивации эндопероксидпростагландинсинтета-зы в процессе реакции. Интересно выяснить, как процесс инактивации сказывается на динамике накопления и расхода простагландинов — сильных физиологически активных соединений, регуляторов многих процессов в животных клетках. [c.138]

Как показали тщательные исследования Холмса и его сотрудников, перечисленным выше событиям предшествует активация синтеза РНК в солевой железе. Полученные данные дают основание думать, что увеличение размеров железы и специфической активпостп транспортной системы обусловлено образованием de novo соответствующих компонентов и, следовательно, зависит от предшествующего синтеза определенных информационных РНК. Насколько можно судить по имеющимся данным, никаких новых компонентов не образуется — возрастает лишь количество тех, которые уже были в железе. По-видимому, особенно активно идет транскрипция той части генома, которая кодирует структуру существенных полипептидных субъединиц Na+K -АТФазного комплекса, и это ведет сначала к увеличению количества соответствующей информационной РНК, а затем и концентрации самого фермента. Одновременно возрастает количество гликолипида, необходимого для Na+K -АТФазы. [c.160]

Можно представить, что повреждение молекулы ДНК печеночной, костной или какой-либо другой клетки в области гена-регулятора или гена-оператора, ведающих ключевыми ферментами синтеза ДНК (тимидилатсинтетазы, тимидилаткиназы и полимеразы), приведет к нарушению генетического контроля над лроцесоом образования этих ферментов и обусловит значительное ускорение их синтеза. Активация ключевых ферментов синтеза ДНК создает условия для повышения скорости пролиферации клона мутировавшей клетки и, вероятно, исключает действие генов, определяющих синтез информацио>нных РНК, необходимых для дальнейшей дифференциации клеток. [c.117]

РНК-полимераза кишечной палочки в настоящее время получена в высокоочищен-ном виде, многие ее структурные и функциональные особенности изучены. Холофер-мент с мол. массой 500 ООО в определенных условиях диссоциирует на несколько субъединиц. Две из них получили название а-цепей, каждая с мол. массой 39 ООО, одна — Р-цепи (мол. масса 155 ООО), одна — Р -цепи (мол. масса 165 ООО) и одна — о -фактора (мол. масса 95 ООО). Холофермент без а-фактора называется кор -ферментом. а-Фактор инициирует синтез РНК- Холофермент без а-фактора может катализировать синтез РНК на матрице ДНК тогда, когда используется гетерологичная ДНК. Добавление же а-фактора в систему с гомологичной ДНК восстанавливает синтез. С началом синтеза РНК а-фактор высвобождается с транскрипционного комплекса и может быть снова использован для активации кор -фермента. а-Фактор узнает гены, с которых должна транскрибироваться РНК. В отсутствие ст-фактора кор -фермент начинает транскрипцию РНК с произвольных генов ДНК, а при наличии его — со специфической стартовой точки. [c.80]

Роль метаболита при репрессии биосинтеза сводится, по-видимому, к аллостерическому соединению с белком-репрессором. При этом репрес-сор изменяется так, что он уже не может взаимодействовать с геном-оператором. Таким образом, перепроизводство конечного продукта данного метаболического пути влечет за собой активацию репрессора и, следовательно, снижение скорости синтеза ферментов, необходимых для данного метаболического пути. [c.437]

Алексидзе (1972) недавно также обнаружил образование новой фракции кислого белка в составе растворимых белков пирамидных нервных клеток гиппокампа при обучении крыс использовать непредпочитаемую лапу для доставания пищи со дна узкой пробирки. В аналогичных условиях выработки поведенческой реакции была показана также активация синтеза специфического для синаптических структур фермента — ацетилхолинэстеразы. [c.23]

В целом можно представить себе следующий наиболее вероятный механизм стимуляции светом биосинтеза РНК, белков и размножения клеток andida guilliermondii хромофор-f BeT-i-конформационная активация мембранных ферментов-)-синтез фактора- -стимуляция макромолекулярного биосинтеза и деления клеток. [c.219]

Кальций-зависимый регуляторный белок назван кальмодулином его мол. масса 17000, по структуре и функции он гомологичен мышечному белку тропо-нину С. Кальмодулин содержит четыре участка связывания Са +. Связывание Са + по всем четырем участкам ведет к заметному изменению конформации белка больщая часть молекулы приобретает структуру а-спирали. Эти конформационные переходы определяют, видимо, способность кальмодулина активировать или инактивировать определенные ферменты. Взаимодействие ионов кальция с кальмодулином (и соответствующее изменение активности последнего) в принципе сходно с процессом связывания сАМР с протеинкиназой, обеспечивающим активацию этого фермента. Кальмодулин часто оказывается одной из многочисленных субъединиц сложных белков и, как правило, участвует в регуляции активности различных киназ, а также ферментов синтеза и распада циклических нуклеотидов. Список некоторых ферментов, прямо или косвенно (по-видимому, через кальмодулин) регулируемых Са +, приведен в табл. 44.5. [c.167]

Проведенные исследования показали, что в живых объектах происходят периодические колебания диамагнетизма, связанные с ритмами клеточного метаболизма, в ходе которых меняется соотношение диа- и парамагнетиков. О перераспределении веществ в метаболизирующих клетках свидетельствует сравнение динамики магнитной восприимчивости биомассы пивных дрожжей в процессе сбраживания ими зеленого пива с их ЭПР-спектрами. При накоплении в дрожжах парамагнитных продуктов магнитная восприимчивость снижалась и, наоборот, повышалась при уменьшении их образования и активации синтеза диамагнитных соединений. Зависимость величины магнитной восприимчивости микробов от наличия в клетках парамагнетиков (марганцезависимых ферментов) нами была отмечена ранее у магнитных диссоциантов сибиреязвенноподобных бацилл. [c.117]

Начальный процесс патогенеза можно разделить на две фазы — детер-минантную и экспрессивную [Метлицкий, Озерецковская, 1985]. Первая определяет, вторая выполняет, т. е. происходит определение специфики контакта и задается программа для ее выполнения. В последней фазе растение уже зиает , как защитить себя от патогена. Именно экспрессивную фазу изучают многие исследователи у растений-хозяев, сверхчувствительных к вирусному поражению. Эта фаза характерна прежде всего тем, что в клетках устойчивых растений в месте инициации некрозов резко изменяется метаболизм, и это выражается в активации многих ферментов, изменяется синтез их субстратов, аккумулируются фенолы и хиноны. Особенности проявления метаболических процессов в этой фазе изучаются давно и очень интенсивно, накоплено большое количество данных Гораздо хуже обстоит дело с первой — детерминантной фазой, когда взаимодействие вируса и клеток растения-хозяина в первые секунды трудно оценить достоверно. А именно контакт клеток хозяина и вируса определяет дальнейшую судьбу встречи. Вопрос состоит в том, как осуществляется этот контакт на молекулярном уровне. Что определяет специфику взаимодействия и есть ли эта специфика [c.107]

Обычно автономный F-фактор при размножении бактерий реплицируется, подобно бактериальной хромосоме (см. рис. 9.4), образуя 0-образные фигуры в качестве промежуточного продукта репликахщи. Установление конъюгационного контакта между клетками, возможно, служит сигналом для активации или синтеза ферментов, участвующих в переносе ДНК, в частности ферментов, разрывающих одну нить в ДНК F-фактора. [c.206]

Протеинфосфатаза-1 (ПрФ-1) является не только главной фосфатазой, которая превращает фосфорилазу а в фосфорилазу Ь, но также главным ферментом, который дефосфорилирует р-субъединицу киназы фосфорилазы и гликогенсинтазу [36]. ПрФ-1 катализирует, следовательно, все реакции дефосфорил ирования, которые приводят к ингибированию гликогенолиза и активации синтеза гликогена (рис. 4.11). ПрФ-1 эф- [c.79]

Поток энергии и вещества (в виде атомов углерода) в ходе метаболизма зависит от процессов синтеза ферментов и активации проферментов. Однако процессы эти необратимы. Как и все белки млекопитающих, ферменты распадаются на аминокислоты (обновление белков). В бактериальных клетках активность фермента может разбавляться из-за распределения его среди дочерних клеток, образующихся в результате последовательных делений. Хотя оба механизма приводят к уменьшению концентрации фермента и как следствие к уменьшению каталитической активности, идут такие процессы медленно и сопровождаются большими затратами вещества представим себе по аналогии, что мы выключали бы свет, разбивая лампочку, а затем, чтобы снова его включить, вкручивали бы новую лампочку. Ясно, что гораздо эффективнее регулировать активность фермента, включая и выключая его. Каталитическая актюность некоторых ключевых ферментов действительно регулируется с помощью низкомолекулярных метаболитов (см. гл. 6). Низкомолекулярные модуляторы, подавляющие ферментативную активность, называют отрицательными модуляторами, а повышающие ее—положительными. Мы рассмотрим их в гл. 10 и в последующих главах. [c.90]

Пептидные гормоны тимуса синтезируются эпителиальными клетками. Их действие на созревающие Т-лимфоциты находится в процессе изучения. Для большинства пептидов еще не удалось точно установить, какое изменение в лимфоидной клетке они вызывают и каков молекулярный механизм действия гормона на клетку. Пока лишь известно, что некоторые пептиды тимуса могут индуцировать в лимфоидной клетке синтез тех или иных присущих Т-лимфоцитам белков (например, Thyl, TdT или Т4). Есть основания считать, что эта функция пептидов осуществляется через активацию мембранного фермента аденилатциклазы, т. е. через сигнальный механизм, который используется в эндокринной системе при запуске реакций различных клеток на самые разные пептидные гормоны (соматотропный, адренокортикотропный, пептиды гипоталамуса и др.). [c.127]

Индукция синтеза фермента, происходящая под действием субстрата, приводит к активации процессов катаболизма данного вещества. Этот механизм регуляции нужен клетке либо для устранения неблагоприятного воздействия вещества (например, индукция цитохрома Р450 и гидроксилаз в печени под действием ядов), либо для утилизации этого чужеродного вещества, использования его в качестве источника энергии или строительного материала. [c.59]

Активность гуанилатциклазы в разных тканях не превышает 1—2 пмоль мг/белка в 1 мин. Это объясняется, по-видимому, крайне низким содержанием фермента. Концентрация цГМФ в клетке также низка (в 4 —10 раз ниже концентрации цАМФ) — около М. При активации синтеза или подавлении распада цГМФ концентрация этого нуклеотида в клетке обычно, повышается в 3—8 раз. [c.186]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология