Орнитин в белках

При декарбоксилировании лизина и орнитина, а также при гниении белков образуются ядовитые диамины (см. стр. 512), называемые птомаинами. [c.790]

Наиболее известны из них путресцин и кадаверин, возникающие в результате декарбоксилирования орнитина и лизина при анаэробном разложении белка. [c.402]

Орнитиновый цикл синтеза мочевины. В начале XX в. в печени был открыт гидролитический фермент аргиназа, отщепляющий гуанидиновую группу от аминокислоты аргинина. В процессе гидролиза аргинина образуется мочевина и аминокислота орнитин, не входящая состав белка [c.391]

L-Лизин и L-орнитин обычно содержатся в продуктах гидролиза белков. [c.381]

Орнитин, вероятно, представляет собой вторичный продукт расщепления белковых веществ. Непосредственным продуктом гидролиза белков является аргинин (см. стр. 417), при гидролизе которого получаются мочевина и орнитин. [c.381]

ДИАМИНЫ, содержат в молекуле две аминогруппы Наиб значение имеют алифатич а, т-Д (С2-С,2), моно- и бициклич ароматич и алициклич первичные Д, а также ряд вторичных и третичных Д В природе наиб известны пента- и тетраметилендиамины H2N( H2) NH2, где л = 5 и 4, содержащиеся в продуктах гнилостного распада белков-соотв кадаверин и путресцин (т пл 9и 27-28°С, т кип 178-179 и 159Х, 0,873 и 0,877, легко раств в воде и этаноле, плохо-в диэтиловом эфире) Образуются при ферментативном декарбоксилировании соотв лизина и орнитина Кадаверин найден в спорынье, мухоморе, сыре, пивных дрожжах Путресцин - исходное соед для синтеза физиотогически активных полиаминов (спермидина и спермина) [c.45]

Веществами, из которых образуются иутресцин и кадаверин, являются две входящие в состав белков аминокислоты — аргинин и лизин (стр. 353). При разложении аргинина сначала получается орнитин, который затем под влиянием бактерий декарбоксилируется до путресцина подобным же образом происходит отщепление двуокиси углерода от лизина, приводящее к образованию кадаверина (стр. 354). [c.311]

Растворимая ферментная система, ответственная за синтез этого антибиотика, состоит из крупного белка с мол. весом 280 000, который активирует аминокислоты в виде аминоациладенилатов и переносит их на тиоловые группы молекул 4 -фосфопантетеина, ковалентно связанные с ферментом [26, 27]. Таким образом, обеспечивается связывание четырех аминокислот, а именно пролина, валина, орнитина (орнитин см. на рис. 14-2) и лейцина. Активацию фенилаланина обеспечивает другой фермент (мол. вес. 100 000). Формирование полимера инициируется, вероятно, активированным фенилаланином ) и осуществляется аналогично тому, как это имеет место в процессе удлинения цепи жирных кислот (разд. Г,6). Инициация происходит в то время, когда аминогруппа активированного фенилаланина (на втором ферменте) атакует ацильную группу аминоацилтиоэфира, при помощи которой удерживается активированный пролин. Затем свободная иминогруппа пролина атакует активированный валин и т. д., в результате чего образуется пентапептид. После этого две молекулы пентапептида связываются друг с другом, и процесс образования антибиотика завершается замыканием цикла. Последовательность аминокислот в антибиотике строго специфична, и замечательным является тот факт, что эта сравнительно небольшая ферментная система оказывается способной осуществлять все стадии процесса в требуемой последовательности. Аналогичным путем синтезируются также и некоторые другие пептидные антибиотики — тироциди-ны и полимиксины. [c.491]

Он, по-видимому, образуется из связанного с белком аргинина и обнаруживается в кислотных гидролизатах как орнитин. Нерастворимость этих белков относят за счет присутствия е-(у-глута-мил)лизиновых мостиков, которые также не выдерживают условий разрыва пептидных связей [18. [c.232]

НИЗКИМ выходом. Ферментативное разложение осуществляется при гниении мяса, когда расщепление белка и декарбоксилирование аминокислот (орнитина и лизина) приводят к образованию дурно пахнущих 1,4-диаминобутана и 1,5-диаминопентана, называемых путресцином и кадаверином соответственно. [c.295]

Изображая строение грамицидина С, мы воспользовались принятыми в химии белков сокращенными обозначениями аминокислот (лей — лейцин, фал — фенилаланин, про— пролин, вал — валин, ори — орнитин). При такой записи считают, что начало сокращенного обозначения соответствует аминному концу молекулы, конец— ее карбоксильрюму концу, т. е. обозначение, например, вал расшифровывается как —ЫН—СН(СзН7)—СО—. [c.343]

Большинство природных белков содержит значительные количества (25—30%) дикарбоновых аминокислот (глютаминовой и аспарагиновой) и, следовательно, относятся к кислым белкам. Существует и относительно небольшая группа основных белков с преобладанием свободных групп —ЫНз за счет повышенного (до 80%) содержания диаминовых аминокислот (лизина, аргинина, орнитина, цитруллина). Изоэлектрическая точка кислых белков лежит в слабокислой среде, основных — в слабощелочной среде. В табл. 39 приводятся изоэлектрические точки некоторых белков. [c.188]

Гуанидиновая группировка обладает значительно более сильными основными свойствами, чем аминная, а потому аргинин является более сильным основанием, чем, например, лизин и орнитин. Аргинин встречается почти во всех белках и, помимо этого, вместе с орнитином принимает участие в образовании мочевины в организме. Аргинин легко может быть выделен иа продуктов гидролиза белков (например, желатина). [c.793]

В некоторых микроорганизмах синтез пептидной связи происходит по более простому, примитивному, механизму. В этом случае пептидный синтез идет очень эффективно, хотя и в отсутствие высокоупорядоченного синтезирующего аппарата, обеспечиваемого структурами рибосомы и тРНК. Поэтому таким путем синтезируются лишь короткие белки (полипептиды), например грамицидин S [5]. Грамицидин S считается интересным антибиотиком по нескольким причинам. Во-первых, он содержит фенилаланин в D-конфигурации. d-Аминокислоты встречаются в природе очень редко, а в белках присутствуют только ь-аминокислоты. Во-вторых, грамицидин S содержит аминокислоту орнитин, которая обычно не входит в состав белков. [c.61]

Помимо указанных, ряд а-аминокислот выполняет важные функции в обмене веществ, хотя и не входит в состав белков, в частности орнитин, цитруллин, гомосерин, гомоцистеин, цистеинсульфиновая кислота, диоксифенилаланин и др. [c.37]

Большинство природных белков содержит значительные количества (25—30%) дикарбоновых аминокислот (глутаминовой и аспарагиновой) и, следовательно, относятся к кислым белкам. Существует и относительно небольшая группа основных белков с преобладанием свободных групп —NH2 за счет повышенного (до 80%) содержания диампновых аминокислот (лизина, аргинина, орнитина, цитруллина). Изоэлектрическая точка кислых белкон [c.216]

Обычно орнитин не входит в состав белков. Однако сообщалось, что уратсвязьг-вающий гликопротеид плазмы (мол. вес 67 ООО) содержит 43 остатка орнитина. Было сделано предположение, что для образования этих остатков используется специальная аргиназа, которая, вероятно, отсутствует в некоторых случаях подагры, когда сильно еийжена способность крови связыванию уратов. [33а]. [c.96]

Белки синтезируются на рибосомах из отдельных аминокислот, образуемых самими микроорганизмами. Исключение составляют некоторые ауксотрофные мутанты, для которых необходимо присутствие в среде определенных аминокислот. Биосинтез аминокислот в клетке идет ферментативно из неорганического азота и различных соединений углерода, например продуктов аэробного или анаэробного разложения углеводов. Многие аминокислоты образуются из промежуточных продуктов цикла Кребса из а-кетоглутаровой кислоты — глутаминовая кислота, орнитин, аргинин, пролин из щавелевоуксусной кислоты — Ь-ас-парагиновая кислота, гомосерин, метионин, треонин, диаминопимелиновая кислота, лизин, изолейцин из пировиноградной кислоты — аланин, валин, лейцин, серии, глицин, цистеин (рис. 17). [c.41]

L-A.-необходимый компонент пищи для человека и животных (незаменимая кодируемая аминокислота). Встречается во мн, организмах в своб. виде и в составе белков особенно велико содержание в протаминах и гистонах. L-A.-один из основных метаболитов в орнитиновом цикле. Биосинтез может осуществляться из цитруллина. Выделяют из гидролизатов желатины в виде флавианата м.б. синтезирован из орнитина и цианамида. В спектре ЯМР L-A. хим. сдвиги в D2O для протонов у а-, -, у- и 5-атомов углерода составляют соотв. 3,777, 1,918, 1,703 и 3,256 м. д. При взаимод, А. с а-нафтолом (или 8-гидроксихинолином) [c.193]

К ряду основных аминокислот относится орнитин HjN- Hj- Hj- Hj-- H(NH2)- 00H (наличие его в белках спорно). Орнитин, как н цитруллин H2N- O-NH- H2- H2- Hj H(NH2)- OOH, — промежуточный продукт цикла мочевины он широко распространен как свободная аминокислота, а также входнт в состав различных антибиотиков. Как составная часть белка орнитин до сих пор был обнаружен только в гидролизатах некоторых морских водорослей. [c.23]

Диаминокислоты. Среди этих кислот представляют интерес, лизин — незаменимая аминокислота, встречающаяся почти во всех белках, и орнитин, найденный в ряде антибиотиков. Их можно синтезировать несколькими методами. До последнего времени широко пользовались методами, основанными на применении капролактама и пиперидо-яа. Первый применяется для синтеза лизина, второй — для синтеза ор-нитина. Ниже приведена схема синтеза лизина. [c.448]

Основные аминокислоты. В белках встречается только одна диаминокислота — лизин (а, е-диаминокапроновая кислота). В продуктах щелочного гидролиза белков, а также в ряде антибиотиков (грамицидин) найден еще орнитин—а, б-диаминовалериановая кислота. В гидролизатах она образуется из аргинина. Обе аминокислоты не обладают специфическими реакциями. [c.473]

Все эти процессы еще более свойственны пептидам, чем самим аминокислотам. Такое поведение аминокислот во время гидролиза имеет исключительное значение, поскольку в результате распада наблюдается не только разложение аминокислоты, но и превращение ее в другую. Если при этом образуется аминокислота, обычно не обнаруживаемая в белках (например, орнитин или лантионин), то легко устаиовить, что она является артефактом. Более серьезным недостатком метода является образование аминокислот, входящих в состав белка, например, глицина, так как о<но может привести к ошибочным заключениям. [c.478]

Производные пиридоксина — фосфопиридоксаль и фосфопиридок-самин — являются коферментами аминотрансфераз, которые выполняют важную функцию при обмене белков в процессе переаминирова-ния аминокислот, а также коферментами декарбоксилаз некоторых аминокислот (лизина, орнитина и др.). [c.145]

При избыточном потреблении животных жиров и ряде патологий в нижних отделах кишечника возможно развитие гнилостных и бродильных процессов. При действии микрофлоры кишечника происходят превращения аминокислот, получившие название гниения белков в кишечнике. Так, в процессе глубокого распада серосодержащих аминокислот (цистина, цистеина и метионина) в кишечнике образуются сероводород Н28 и меркаптан СНз8Н. Диаминокислоты, в частности орнитин и лизин, подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием диаминов, иногда называемых трупными ядами, поскольку они образуются также при гнилостном разложении трупов. Из орнитина образуется путресцин, а из лизина — кадаверин [c.364]

Для гидролиза белков до составляющих их аминокислот обычно используют хлороводородную кислоту (бМ, 24 ч, 120°С, эвакуированные запаянные ампулы). Однако этот метод не лищеи побочных реакций. Из генетически кодированных аминокислот интенсивно распадается триптофан, в то время как выходы серина и треонина составляют только 90—95%. Может происходить также хлорирование тирозина и образование орнитина из аргинина. Нередко метионин частично превращается в соответствующий сульфоксид, а цистеин полностью окисляется в цистин. Глутамин и аспарагин, естественно, гидролизуются до глутаминовой и аспарагиновой кислот. Использование п-толуолсульфокислоты может повысить выход триптофана [11], однако эту аминокислоту обычно определяют после гидролиза с помощью гидроксида бария. С другой стороны, щелочной гидролиз, помимо того, что вызывает рацемизацию, приводит к больщим потерям серина, треонина, цистеина и аргинина. [c.231]

Найдено, что кальций-связывающие участки некоторых белков относительно богаты остатками у-карбоксиглутаминовой кислоты. Она встречается, например, 10 раз в первых 33-х остатках последовательности из 582-х остатков протромбина, причем каждый раз в виде близко расположенных дублетов. Карбоксилирование остатков глутаминовой кислоты в этом белке, по-видимому, осуществ ляется в присутствии витамина К [15]. Как производное малоновой кислоты, она декарбоксилируется в процессе кислотного гидролиза, но может быть выделена после щелочного гидролиза [16], однако она дает крайне слабую реакцию с нингидрином. Установлено, что цитруллин (7), который долгое время считали промежуточным продуктом щелочной деградации аргинина в орнитин, входит в состав белка клеток сердцевины волос млекопитающих и игл дикобраза [17]. [c.232]

Данные о специфичности транспорта аминокислот через биомембраны клеток были получены при анализе наследственных дефектов всасывания аминокислот в кишечнике и почках. Классическим примером является цистинурия, при которой резко повышено содержание в моче цистина, аргинина, орнитина и лизина. Это повышение обусловлено наследственным нарушением механизма почечной реабсорбции. Цистин относительно нерастворим в воде, поэтому он легко выпадает в осадок в мочеточнике или мочевом пузыре, в результате чего образуются цистиновые камни и нежелательные последствия (закупорка мочевыводящего тракта, развитие инфекции и др.). Аналогичное нарушение всасывания аминокислот, в частности триптофана, наблюдается при болезни Хартнупа. Доказано всасывание небольших пептидов. Так, в опытах in vitro и in vivo свободный глицин всасывался значительно медленнее, чем дипептид глицилглицин или даже трипептид, образованный из трех остатков глицина. Тем не менее во всех этих случаях после введения олигопептидов с пищей в портальной крови обнаруживали свободные аминокислоты это свидетельствует о том, что олигопептиды подвергаются гидролизу после всасывания. В отдельных случаях отмечают всасывание больших пептидов. Например, некоторые растительные токсины, в частности абрин и рицин, а также токсины ботулизма, холеры и дифтерии всасываются непосредственно в кровь. Дифтерийный токсин (мол. масса 63000), наиболее изученный из токсинов, состоит из двух функциональных полипептидов связывающегося со специфическим рецептором на поверхности чувствительной клетки и другого — проникающего внутрь клетки и оказывающего эффект, который чаще всего сводится к торможению внутриклеточного синтеза белка. Транспорт этих двух полипептидов или целого токсина через двойной липидный слой биомембран до настоящего времени считается уникальным и загадочным процессом. [c.426]

Все эти превращения аминокислот, вызванные деятельностью микроорганизмов кишечника, получили общее название гниение белков в кишечнике . Так, в процессе распада серосодержащих аминокислот (цистин, цистеин, метионин) в кишечнике образуются сероводород Н,8 и метил-меркаптан СНз8Н. Диаминокислоты-орнитин и лизин - подвергаются процессу декарбоксилирования с образованием аминов-путресцина и кадаверина. [c.427]

В белках некоторых морских организмов присутствуют дийодти-розил, дибромтирозил и т.д. Многие неканонические аминокислоты (орнитин, а, у-диаминовалериановая кислота, а, б-диамино-масляная кислота и т. д.) фигурируют не в белках, а в низкомолекулярных пептидах и участвуют в процессах метаболизма. [c.61]

Так, лизин и орнитин (см. табл. 38), декарбоксилируясь пр] гниении белков, образуют диамины путресцин NH2( H2)4NH и кадаверин NH2( H2)5NH2, долгое время ошибочно считав шиеся трупными ядами. [c.494]

Приведенные выше 20 аминокислот имеют повсеместное распространение. Кроме них, в природе встречаются более редкие аминокислоты в некоторых белках или в свободном виде в растениях. Следует заметить, что, как правило, цистеин получается при гидролизе белков в виде цистина, а орнитин содерн ится в белках в виде аргинина, теряю-ш,его гуанидинную группу при гидролизе, как будет указано ниже. [c.361]

Орнитин И аргинин. Орнитин, а.,8-диаминовалериановая кислота как таковая не является составной частью белков она входит в состав последних только как аргинин — Ь-гуанидино-а.-аминовалериановая кислота. Однако нри гидролизе белков химическими методами выделяется орнитин, образующийся из аргинина [c.403]

Из общего количества азота N, выраженного в граммах, содержащегося в 100 г белка, вычитают количество N непептидного азота, содержащегося в виде аминной или гуанидиновой группы (орнитин, лизин, аргинин), амидной группы (аспарагин, глутамин) или в гетероциклах (гистидин, триптофан) этот непептидный азот определяется особыми методами. Разность N—N, отнесенная к атомному весу азота, дает число молей аминокислот в 100 г белка. [c.421]

Стрелки указывают направление от амииокон-цевого к карбоксиконцевому остатку. От - обозначение орнитина-аминокислоты, не встречающейся в белках. Обратите внимание, что в состав грамицидина С входят два остатка В-аминокислоты. [c.131]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология