Мочевина алкилированные

При действии на мочевину алкилирующих средств получают алкилмочевины [c.247]

Г. в воде гидролизуется до мочевины (50% за 20 сут при 29 С). С к-тами образует соли, устойчивые к гидролизу (см. табл.). Легко алкилируется ацилируется эфирами к-т в присут. щелочей (см. Шоттена-Баумана реакция) нитруется обработкой азотнокислого Г, серной к-той. Конденсация Г. с бифункциональными соед. (диэфирами, дикетонами, диаминами и др.) приводит к гетероциклич. соед. (пиримидинам, пиперазинам, триазинам и др.) или полимерам, напр, [c.617]

Как все амиды, мочевина способна алкилироваться и ацилироваться [c.625]

Р-ции аминогрупп А. аналогичны превращениям аминов. А. образуют соли с минер, к-тами и пикриновой к-той, легко ацилируются хлорангидридами к-т в водно-щелочном р-ре (р-ция Шоттена-Баумана) и алкилируются алкилгалогенидами. Метилиодид и дназометан превращают А. в бетаины (СНз)зЫСНКСОО . С формалином А. дают мети-лольные или метиленовые производные, а в присут. муравьиной к-ты пли каталитически активированного Нг-N,N-димeтилaминoки лoты. Под действием ННОз ароматич. аминогруппы диазотируются, а алифатические замещаются на гидроксил. При обработке эфиров А. изоцианатами и изотиоцианатами образуются производные мочевины и тиомочевины. При нагр. с содой или при одноврем. воздействии алкоголята и СО2 А. дают соли или эфиры Ы-карбоксипроизводных А., а при использовании С8т -аналогичные дитиокарба.маты. [c.138]

Таким образом, из теории Лаара сохранилась лишь концепция, что некоторые вещества могут реагировать по двум разным формулам, т.е. что они обладают двойственной реакционной способностью. Последняя приписывается, как правило, существованию равновесных изомеров. Однако А. Н. Несмеянов и М. И. Кабачник отмечают, что если вещества, которым свойственна равновесная изомерия, обязательно обладают двойственной реакционной способностью, как это обычно наблюдается, то обратное никоим образом не верно. Так, например, мочевина (I) превращается в результате обработки алкилирующими агентами в [c.86]

Действие алкилирующих средств на мочевину, например [c.845]

Перечисленные соли легко растворимы в воде, нерас-твори.мы или трудно растворимы в ацетопе и гексане. Соли Г. и сильных к-т стабильны в кипящей воде. Свободный Г. выделяется из солей лишь специальными приемами, напр, действием Ва(ОН)а на карбонат. При гидролизе Г. образуются последовательно мочевина и аммиак. Г. легко алкилируется и ацили- [c.505]

Мочевина алкилируется и ацилируется у атома азота. N-Алкил-мочевины нитрозируются, Ы-нитрозо-Ы-алкилмочевины служат для получения дназоалканов (гл. XXV. Б.1). [c.645]

По хим. св-вам Ф,- типичные первичные амины. С минер, и орг. к-тами образуют соли, с альдегидами - основания Шиффа, с цианатами и тиоцианатами - замещенные мочевины и тиомочевины с сульфохлоридами - соответствующие амиды сульфокислот. Ф. ацилируются по Шсяптенаг-Баумана реакции с образованием N-замещенных амидов N-алкилиро-вание галогенопроизводными низших углеводородов приво- [c.69]

Восстановленные и карбоксиметилированные белки обычно плохо растворяются в воде. Если при снижении концентрации мочевины они выпадают в осадок, то необходимость диализа отпадает. В этом случае белок, выпавший в осадок, можно непосредственно отмыть от мочевины 0,01 и. НС1, при этом удаляется также избыток алкилирующего реагента. [c.166]

Очень важными реагентами для синтеза функциональных производных оксазола оказались также разнообразные хлорсодержащие енамиды, которые в свою очередь получаются из доступных продуктов присоединения амидов карбоновых кислот, карбаматов и мочевин к дихлорацетальдегиду и хлоралю. Синтезы амидо-алкилирующих средств 13-17 подробно рассмотрены в нашей монографии [85], а применение их для получения а-функционализированных енамидов 18-24, содержащих к тому же один или два атома хлора в (3-положении винильного остатка, обобщено на схеме 2 [10, 12, 15-17, 20-22, 24, 31, 33, 34, 40, 48, 52-54, 62, 63]. [c.58]

Маршалл [106] установил, что резонансный сигнал С1 м-меркурбензолсульфохлорид-группы, присоединенной через атом ртути к остатку Сер-195 активного центра а-химотрипсина, уширяется, если соседние остатки Мет-180 и Мет-192 алкилированы бромистым бензилом. Уширение пропадает, если обработать белок 8М раствором мочевины, что приводит к развертыванию глобулы. Можно полагать, что заторможенность движения хлорсодержащей группы определяется вторичной и третичной структурой интактного белка. [c.391]

Алкилирование мочевины протекает по кислороду (по аналогии с реакциями амидов), и образуются 0-алкилизомочевины (171) (схема (94) , которые представляют собой относительно сильные основания (рКа около 6) и обычно выделяются в виде солей. Ы-Алкилирование наблюдается в тех случаях, когда алкилирующим агентом является карбениевый ион, например алкилирование мочевины трет-бутанолом в серной кислоте приводит к (172). Ы-Алкилирование мочевин можно проводить и непрямыми методами. Например, как это показано на схеме (95), восстановлением метилола (173) триэтилсиланом в присутствии трифторуксусной кислоты. Метилол (173) получают реакцией мочевины с формальдегидом [119] активной частицей при восстановлении служит, вероятно, ион иминия (174). [c.568]

С сероводородом [11] и меркаптанами [12], образуя тио-мочевину или замещенную изотиомочевину, и в присутствии кислот взаимодействует со спиртами [13], давая, замещенные изомочевины. С формальдегидом [14] цианамид дает метилольные соединения, с аминами [15]-— замещенные гуанидины. Цианамид ацилируется ацили-рующими средствами [10, 16] и алкилируется алкили-рующими [10]. При сплавлении с едким кали [17] образует цианат калия при обработке солями гидразина [18] дает соли аминогуанидина. Цианамид токсичен (действие на кожные покровы), легко действует на железо, сталь, медь, свинец и в слабой степени — на дюрИрОн. Наиболее устойчивы к воздействию цианамида стеклянные и змалированные сосуды. [c.43]

Подобно вторичным алифатич. аминам, Т. алкилируется, ацилируется и нитрозируется по азоту образует замешенные производные мочевины с циана-том калия, органич. изоцианатами и изотиоциана-тами реагирует с сероуглеродом и формальдегидом [c.129]

Получены экспериментальные доказательства того, что гистидин входит в состав активного центра химотрипсина. При обработке фермента Ъ-1-тозиламидо-2-фенилэтилхлор-метилкетоном (ТФХК) один из двух остатков гистидина в молекуле химотрипсина алкилируется, что сопровождается полной утратой ферментативной активности. Если фермент предварительно инкубировать с ДФФ, то алкилирования не происходит. Алкилирование не идет также в растворе 8 М мочевины. Следовательно, необходимым условием для алкилирования химотрипсина является сохранение вторичной и третичной структуры и нормальных каталитических свойств [31]. В полипептидной цепи фермента этот остаток гистидина расположен далеко от активного серина и должен поэтому приблизиться к активному серину за счет изгиба пептидной цепи. Можно предполагать, что за счет изгибания пептидной цепи с активным серином сближается также та часть молекулы фермента, которая определяет его специфичность. Таким образом, представление об активном центре фермента отличается достаточной сложностью. [c.108]

Прямой аммонолиз галогенных алкилов дает смесь веществ, поэтому для синтеза первичных аминов вначале алкилируют амид, а затем гидролизуют полученное вещество. В качестве амидной компоненты обычно берут фталимид. Напишите уравнения реакции его алкилирования и гидролиза. Почему применяют не сам фталимид, а его калиевое производное Можно ли в качестве амида использовать мочевину [c.115]

Олигомеры первой группы получают растворением меламина или мочевины в щелочном растворе формалина с последующим кратковременным нагреванием реакционной смеси. Таким образом получают, например, частично сконденсированный те-трагидроксиметилмеламин, у которого примерно каждая восьмая гидроксиметильная группа алкилирована присутствующим в формалине метанолом. Такие олигомеры обеспечивают очень высокие скорости отверждения водорастворимых композиций, но в то же время имеют низкую стабильность при хранении вследствие самоконденсации по гидроксиметильным группам. Для повышения стабильности водных растворов этих олигомеров и снижения реакционной способности гидроксиметильных групп их блокируют аминами за счет образования водородных связей. Примером может служить олигомер ММФ-50, стабилизация которого обеспечивается введением триэтаноламина (см. табл. 1.2). [c.27]

Эта реакция проходит и при продолжительном нагревании спиртового раствора метафоса при 100°С. В продуктах термического разложения метафоса обнаружены также соли триметилсульфо-ния, получающиеся в результате метилирования диметилсульфида, образование же последнего возможно из 0-метил-5-метил-0-4-ии-трофенилтиофосфата. Метафос является сильным алкилирующим средством и может метилировать сульфиды, амины, фосфины, тио-мочевину и многие другие соединения [c.517]

Метилоламиды жирных кислот R ONH HgOH диспергируются в воде и представляют собой хорошие маслорастворимые эмульгаторы, которые, однако, в химическом отношении не слишком стойки. При обработке их мочевиной [58], а также при помощи алкилирующих средств, например метилового спирта и серной кислоты, они становятся более стойкими [59]. [c.213]

Многие из соединений перспективных в качестве хемостерилизаторов используются в качестве паллиативных средств при лечении рака или представляют собой аналоги противоопухолевых соединений. Это относится к алкилирующим соединениям, многим антиметаболитам и к ряду разнообразных соединений, подобных колхицину и замещенным мочевинам. Химикаты, которые казались в какой-то степени перспективными для лечения рака, были подвергнуты тщательным исследованиям. В результате в отношении некоторых хемостерилизаторов имеется много данных об их биохими и токсичности. Часто имеется точная информация [c.244]

В качестве реагентов для этерификации карбоксильных групп белка в водном растворе при комнатной температуре были исследованы также окиси. Френкель-Конрат [42] нашел, что при контакте в течение нескольких дней окиси этилена, окиси пропилена и эпихлоргидрина с рядом белков получаются менее растворимые белковые производные с изоэлектрической точкой, смещенной в щелочную сторону на 3 единицы рН. Эти факты наряду с результатами электрофоретических измерений и данными, полученными при определении количества амфотерных групп методом связывания красителей, свидетельствуют о том, что большая часть карбоксильных групп подвергается этерификации, но что основность аминогрупп при этом не изменяется. Однако эта реакция оказалась неспецифичной. Фенольные и сульфгидрильные группы также взаимодействуют с окисями с образованием соответственно простых эфиров и тиоэфиров. Аминогруппы лучше всего алкилируются при рН 8, образуя вторичные амины с неизмененной основностью, которая таким образом характеризует физические свойства избирательно этерифици-рованных белков. Реакция проводилась в нейтральных, кислых и щелочных растворах и в растворах мочевины, причем доля различных вступающих в реакцию функциональных групп до некоторой степени зависела от условий проведения реакции. Можно предположить, что протекают следующие четыре реакции [c.299]

Боргидриды. Количественное восстановление дисульфидных связей рибонуклеазы, трипсиногена, лизоцима и Р-лактоглобулина было осуществлено при действии боргидрида натрия в 8 М растворе мочевины при температуре 41° и р] около 10 [278] при pH 8,5 количественное восстановление провести труднее. Поскольку при восстановлении боргидридом в молекулы белка не вводится никаких новых атомов серы, этот метод расщепления дисульфидных связей обладает некоторыми преимуществами перед восстановлением тиоловыми соединениями. Кроме того, образовавшиеся после восстановления боргидридом меркаптогруппы можно алкилировать для устранения возможности обратного превращения их в дисульфидные. В этом случае нет необходимости в применении большого избытка алкилирующего агента, поскольку боргидрид с ним не реагирует. Дисульфидные связи шерсти были полностью восстановлены боргидридом натрия [279], а затем алкилированы иодуксусной кислотой. Протекание реакции по предлагаемой схеме подтверждается результатом анализа на содержание цистина в модифицированном продукте, которое было равно 5 цмолъ/г по сравнению с 470 1моль/г в исходной шерсти. При восстановлении боргидридом натрия может происходить расщепление пептидных связей, а также рацемизация, что ограничивает возможности применения этого реагента [263]. [c.407]

В большинстве случаев достаточно кипячения в течение 5"-10 мин при нейтральном pH или осаждения 5%-ным раствором трихлороуксусной кислоты. Восстановление дисульфидных связей проводят в присутствии денатурирующего агента, например 8 М мочевины или 6 М гуанидин-НС, а затем алкилируют образующиеся остатки цистеина. Методы восстановления дисульфидных связей и последующего алкилирования рассматриваются в разд. 3.3 И в гл. 2. [c.139]

Белки, заведомо имеющие неблокированную N-концевую аминокислоту, но не поддающиеся анализу на секвенаторе, ведут себя так по разным причинам. Если в ходе восстановления и алкилирования (в гидрохлориде гуанидина или в мочевине) ие было тщательного контроля pH (>7,0) и ко1щентрации алкилирующего агента, то существует определенная вероятность реакции этого агента с N-концевой аминокислотой. Если это происходит, то белок оказывается блокированным . Эта частная проблема становится бедствием, ибо не существует удобного способа удаления алкилирующей группы. Второе затруднение возникает, если белок нерастворим в одном или нескольких реагентах (растворителях). Мы обнаружили, что чаще всего это относится к квадрольному буферу. Часто, когда в присутствии квадрола было невозможно провести анализ, замена его на ДМАА-буфер позволяла получить отличные результаты. [c.427]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология