Глюкоза Фосфоглюкомутаза

Фосфоглюкомутаза катализирует внутримолекулярный перенос фосфата между С] и Се в глюкозе. Равновесная смесь содержит 95% глюкозо-6-фосфата. Реакция осуществляется в присутствии иона Mg и кофермента — глюкозо-1,6-дифосфата. Молекула фосфоглюкомутазы [c.226]

Кинетические параметры (измеренные по ферментативной активности) при варьировании концентрации глюкозо-1,6-дифосфата и глю-козо-1-фосфата зависят от соотношения концентраций этих компонентов. Величина Кт для глюкозо-1-фосфата изменяется от 2,4-10 М до 4,8-10 М. для глюкозо-1,6-дифосфата — от 8,3-10 М. до 7,6-10 М. Кинетические параметры зависят также от того, находится ли фермент в активированном или неактивированном состоянии. Активацию фосфоглюкомутазы проводят путем предварительной инкубации в среде, содержащей ионы Mg + и имидазол (или гистидин). [c.227]

Фосфоглюкомутаза обладает широкой субстратной специфичностью, но превращение изомерных форм а- )-глюкозы катализирует со значительно меньшей скоростью. В присутствии глюкозо-1,6-дифос- фата фермент ингибируется фруктозо-1,6-дифосфатом и 2,3-дифосфо-глицератом. [c.227]

Глюкозо-1,6-дифосфат может быть ферментативно синтезирован с помощью фосфоглюкомутазы в присутствии фруктозо-1,6-дифосфата. Фосфоглюкомутаза катализирует реакцию [c.231]

Мд(СНзСОО)2 0,5 мМ фруктозо-1,6-дифосфат 10 ед/мл фосфоглюкомутазы. Реакцию начинают добавлением 2 мМ глюкозо-1-фосфата. Инкубируют при 38° С в течение 10—15 мин. Останавливают реакцию нагреванием в течение 15 мин при 100° С. Белок удаляют центрифугированием. В супернатанте определяют количество образовавшегося глюкозо-1,6-дифосфата. Для этого глюкозо-1,6-дифосфат превращают в глюкозо-6-фосфат 10-минутным гидролизом в 0,1 н. растворе НС1 при 100° С. Раствор нейтрализуют и определяют в нем глюкозо-6-фос-фат с помощью дегидрогеназы глюкозо-6-фосфата или после щелочного гидролиза. [c.232]

При подготовке к разрыву цепи свободная глюкоза фосфорилируется молекулой АТР при участии гексокиназы (реакция 1). В тканях имеется несколько гексокиназ некоторые из них относительно неспецифичны и катализируют также фосфорилирование других сахаров, например маннозы и галактозы (гл. 6, разд. Е,2 гл. 7, разд. Д,6). Продукт фосфорилирования, глюкозо-6-фосфат, может образовываться и без затраты АТР путем отщепления глюкозильных остатков от гликогена, осуществляемого гликогенфосфорилазой (реакция /а), с последующим действием фосфоглюкомутазы [реакция 1б см. также уравнение (7-26)]. Последний фермент переносит фосфорильную группу от кислорода при С-1 на кислород при С-6. [c.336]

Спектр поглощения химотрипсина меняется при его взаимодействии с субстратом, и эти изменения могут быть интерпретированы как вызванные изменениями конформации [82]. Сходные явления наблюдались и в ряде других случаев (см., например, [83]). Изменения конформаций проявляются и в спектрах люминесценции как ароматических аминокислотных остатков, так и сорбированных на белке красителей (см. [84]). Конформацион-ные изменения фосфоглюкомутазы при ее взаимодействии с субстратом глюкозо б-фосфатом находят свое выражение в спектрах поглощения и в спектрах люминесценции [68, 85]. [c.390]

В приведенной выще реакции ( gH Q05) — полисахаридная цепь гликогена, а (С Н[д05) [ — та же цепь, укороченная на один глюкозный остаток. Образовавшийся глюкозо-1-фосфат под действием фосфоглюкомутазы изомеризуется в глюкозо-6-фосфат, который далее вовлекается в процесс гликолиза [c.249]

Далее следует реакция изомеризации глюкозо-6-фосфата в глюкозо-1-фосфат, которая катализируется ферментом фосфоглюкомутазой [c.278]

Наследственные заболевания. Известны заболевания, возникшие в связи с полным отсутствием или синтезом дефектных ферментов обмена гликогена — гликогенозы. Этот термин является общим для группы заболеваний, характеризующихся отложением в тканях либо чрезвычайно больших количеств гликогена, либо необычных его видов. Вьщелен ряд типов гликогенозов, молекулярной причиной которых является дефект или отсутствие таких ферментов, как глюкозо-6-фосфатаза, гликогенфосфорилаза, фосфоглюкомутаза, киназа фосфорилазы и др. [c.284]

Фосфоглюкомутаза — фермент, катализирующий реакцию внутримолекулярного переноса фосфатного остатка. Реакция протекает в присутствии глюкозо-1,6-дифосфата, играющего роль кофермента. [c.164]

Фермент фосфоглюкомутаза катализирует взаимные превращения глюкозо-1-фосфата и глюкозо-6-фосфата. Механизм реакции [c.64]

Рис. 15-10. а-0-глюкозо-1,6-дифосфат-один из кофакторов, необходимых для действия фосфоглюкомутазы. [c.458]

То количество глюкозо-6-фосфата, которое не было использовано для немедленного превращения в глюкозу крови, превращается в гликоген в результате последовательного действия фосфоглюкомутазы и гликоген-синтазы (разд. 20.13). [c.753]

Глюкозо-1-фосфат под действием фосфоглюкомутазы превращается в глюкозо-6-фосфат [c.155]

Образовавшийся глюкозо-1-монофосфорный эфир превраш,ается далее под действием фосфоглюкомутазы в присутствии играющего роль кофермента глюкозо-1,6-дифосфата в глюкозо-б-монофосфорный эфир (11), который под влиянием другого фермента (изомеразы) переходит е фруктозо-6-монофосфорный эфи р [ГП7 [c.266]

Ф. играют важную роль в обмене углеводов, являясь звеньями в цепи анаэробного расщепления глюкозы (см. Гликолиз). Кроме того, фосфоглюкомутазе принадлежит важная роль в синтезе гликогена. Ф. широко распространены в природе и присутствуют практически во всех животных и растительных тканях, а также у многих микроорганизмов. [c.242]

Механизм образования фермент-субстратного комплекса удобно проследить на реакциях, катализируемых фосфомутазами или киназами. Одним из этих ферментов является фосфоглюкомутаза, катализирующая равновесие между глюкозо-1-фосфатом и глюкозо-6-фосфатом. Фермент содержит прочно связанный фосфор, который нельзя удалить диализом. Однако при добавлении к ферменту глюкозо-1-фосфата, содержащего радиоактивный фосфор, происходит обмен атомами фосфора между ферментом и глюкозо-1-фосфатом [48]. Эта реакция в схематической форме может быть изображена следующим образом [49, 50] [c.288]

Фосфоглюкомутаза (ФГМ) (а-0-глюкозо-1,6-дифосфат а-0-глюкозо-1-фосфат — фосфотрансфераза, К.Ф.2.7.5.1)—фермент анаэробного пути расщепления углеводов, катализирует обратимую реакцию превращения глюкозо-1-фосфата в глюкозо-6-фосфат [c.137]

Фосфоглюкомутаза (КФ 2.7.5.1) катализирует обратимое превращение глюкозо-1-фосфата в глюкозо-6-фосфат. Равновесие реакции сильно сдвинуто в сторону образования глюкозо-6-фосфата и устанавливается, когда около 95% фосфогексоз находится в форме глюкозоб-фосфата. Фермент относительно термостабилен и не инактивируется при нагревании до 65°С. Б задаче предлагается проследить за превращением глюкозо-1-фосфата в глюкозо-6-фосфат, используя мышечный экстракт, в котором предварительной термообработкой инактивирована глюкозофосфатизомераза. [c.60]

Активность фосфоглюкомутазы может быть определена двумя ме-т-одами химическим, основанным на определении убыли субстрата реакции, и энзиматическим — в сопряженной системе, содержащей помимо фосфоглюкомутазы и глюкозо-1-фосфата также НАДФ и дегидрогеназу глюкозо-6-фосфата. Последний фермент используется в избытке, и скорость реакции, катализируемой фосфоглюкомутазой, определяют по нарастанию НАДФН. [c.227]

Для определения активности (при любом методе) препарат фермента подготавливают для работы, активируя его в среде, содержащей 1 мМ. Mg ls и 30 мМ. гистидин (или имидазол). Смесь инкубируют 10—20 мин при 0° С. Предварительно растворы фосфоглюкомутазы л сопрягающего фермента (дегидрогеназы глюкозо-6-фосфата) обессоливают на колонке с сефадексом G-25 (тонкий). [c.227]

В спектрофотометрическую кювету объемом 3 мл помещают следующие компоненты (указаны конечные концентрации) 40 мМ трис-НС1 буфер (pH 7,5), 2 мМ глюкозо-1-фосфат, 1 мкМ глюкозо-1,6-дп-фосфат, 0,2 мМ НАДФ, 10 мМ M.g l2, 0,5 ед/мл дегидрогеназы глюко-зо-6-фосфата (в объеме 50 мкл) и 0,02 ед/мл (в объеме 50 мкл) фосфоглюкомутазы. Реакцию начинают добавлением фосфоглюкомутазы. Смесь перемешивают и регистрируют нарастание оптической плотности при 340 нм. [c.228]

Особое значение индуцированное соответствие имеет для целого ряда ферментов, переносящих ацильные или фосфорильные группы из одного нуклеофильного центра в другой. Ацилхимо-трипсины служат примером случая низкой специфичности в отнощении нуклеофила. Ацетил- [114] и фуроилхимотрипсин [62] легко реагируют, наравне с водой, со всеми типами спиртов, перенося ацильную группу на КОН с образованием сложного эфира. Неспецнфич еский ацильный перенос такого рода, очевидно, неприемлем в тех случаях, когда целью действия фермента является перенос ацильной группы на специфический рецептор, но, поскольку размер молекулы любого спирта превышает размер молекулы воды, полностью удалить последнюю из активного центра невозможно. В этой ситуации фермент должен выбрать между КОН и НОН путем гарантирования того, что НОН в реакцию не вступит, и индуцированное соответствие обеспечивает механизм специфичности этого типа. Ярким примером такой специфичности является перенос фосфорильной группы на глюкозу, катализируемый фосфоглюкомутазой и гексокиназой. [c.517]

Для измерения константы равновесия и величины свободной энергии какой-либо химической реакции, например реакции взаимопревращения глюкозо-1-фосфата в глюкозо-6-фосфат, катализируемой ферментом фосфоглюкомутазой, определяют количество глюкозо-6- и глюкозо-1-фосфата при достижении химического равновесия. В состоянии равновесия содержание глюкозо-6-фосфата оказывается в 19 раз больше количества глюкозо-1-фосфата. Отсюда константа равновесия Кравна 19. Подставляя эту цифру в уравнение, получаем ДО = -7329 Дж/моль. Это означает, что при превращении 1 моля глюкозо-1-фосфата в 1 моль глюкозо-6-фосфата при температуре 25°С происходит уменьшение свободной энергии системы на 7329 Дж. [c.134]

Прежде всего глюкоза подвергается фосфорилированию при участии фермента гексокиназы, а в печени-и глюкокиназы. Далее глюкозо-6-фосфат под влиянием фермента фосфоглюкомутазы переходит в глюкозо-Ьфосфат [c.322]

Образовавшийся в результате фосфоролитического распада гликогена глюкозо-1-фосфат превращается под действием фосфоглюкомутазы в глюкозо-6-фосфат. Для осуществления данной реакции необходима фосфорилированная форма фосфоглюкомутазы, т.е. ее активная форма, которая образуется, как отмечалось, в присутствии глюкозо-1,6-бисфосфата . [c.326]

В настоящее время установлено, что в каталитическом центре активной формы молекулы фосфоглюкомутазы присутствует фосфорилированный остаток серина. Во время катализа эта фосфорильная группа, вероятно, переносится на гидроксильную группу прп С-6 глюкозо-1-фосфата с образованием глюкозо-1-бпсфосфата. Далее фосфорильная группа указанного промежуточного продукта переносится на остаток серпна в активном центре. В результате происходят образование глюкозо-6-фосфата и регенерпрованпе фосфорюн-рованного фермента. [c.326]

Жирными стрелками указан путь распада, тонкими - путь синтеза. Цифрами обозначены ферменты 1 - фосфорилаза 2 - фосфоглюкомутаза 3 - глюкозо-6-фосфатаза 4-гексокиназа (глюкокиназа) 5-глюко-30-1-фосфат-уридилтрансфераза 6- гликогенсинтаза. [c.327]

Как отмечалось, процесс анаэробного распада гликогена получил название гликогенолиза. Вовлечение О-глюкозных единиц гликогена в процесс гликолиза происходит при участии 2 ферментов — фосфорилазы а и фосфоглюкомутазы. Образовавшийся в результате фосфоглюкомутазной реакции глюкозо-6-фосфат может включаться в процесс гликолиза. После образования глюкозо-6-фосфата дальнейшие пути гликолиза и гликогенолиза полностью совпадают [c.334]

Первой реакцией гликолизного цикла в мышцах является превращение гликогена в 1-фосфат глюкозы (эфир Кори) при действии мышечной фосфорилазы и при помощи неорганического фосфата. Под действием фосфоглюкомутазы 1-фосфат изомеризуется далее в 6-фосфат глюкозы [c.253]

D-глюкoзныe единицы боковых цепей гликогена и крахмала вовлекаются в гликолиз в результате последовательного действия двух ферментов-глнкоггн- ос-форилазы (или фосфорилазы крахмала у растений) и фосфоглюкомутазы. Гликоген-фосфорилаза, широко распространенная в животных клетках, катализирует изображенную ниже общую реакцию, в которой (Глюкоза) означает боковую цепь гликогена (или крахмала). [c.456]

Глюкозо- 1-фосфат - конечный продукт реакции, катализируемой гликоген-фос-форилазой (фосфорилазой крахмала), превращается в глюкозо-6-фосфат под действием фермента фосфоглюкомутазы. Этот фермент (он был выделен в чистом виде из многих источников) катализирует обратимую реакцию [c.458]

Для действия фосфоглюкомутазы необходим в качестве кофактора глюкозо-1,6-дифосфат (рис. 15-10). Роль этого кофактора станет ясной, если учесть промежуточные этапы действия фермента. Из приведенной ниже последовательности реакций видно, что фермент пребывает попеременно в одной из двух форм-фос-форилированной и нефосфорилирован-ной, или дефосфорилированной [c.458]

Фосфоглюкомутаза примечательна и еще в одном отношении этот фермент является представителем обширного класса ферментов, у которых в активном центре присутствует остаток серина, необходимый для каталитической активности. Именно этот остаток серина участвует во взаимодействии с глюкозо-1,6-дифосфатом - его гидроксильная группа этерифицируется фосфорной кислотой. Ферменты серинового класса (рис. 9-12), к которым принадлежит и фосфоглюкомутаза, необратимо ингибируются некоторыми органическими фосфатами, такими, как, например, диизопропилфторфос-фат. При этом ингибиторы взаимодействуют с гидроксильной группой упомянутого остатка серина, в результате чего образуется фосфорилированное производное фермента, лишенное каталитической активности (рис. 9-10). [c.458]

Остатки глюкозы, из которых построены гликоген и крахмал, превращаются в глюкозо-6-фосфат под действием гликоген-фосфорилазы или фосфорилазы крахмала и фосфоглюкомутазы. Другие гексозы, а именно фруктоза, манноза и галактоза также фосфорилируются и превращаются в промежуточные продукты гликолиза. Вовлечение глюкозы в процесс гликолиза при участии фермента гексокиназы регулируется [c.471]

Далее образовавшийся глюкозо-6-фосфаг шод влиянием фермента фосфоглюкомутазы переходит в глюкозо-1-фосфат. Поскольку для образования в печеночных клетках фосфорных эфиров глюкозы необходимо наличие АТФ, понятно, что фосфорилирование глюкозы в значительных размерах может протекать лишь в условиях, обеспечивающих достаточно быстрый и эффективный ресинтез АТФ из АДФ, т. е. при сохранении тканевого дыхания. [c.258]

ФОСФОМУТАЗЫ — ферменты, катализирующие реакции изомеризации нек-рых природных соединений с переносом остатка фосфорной к-ты от одного атома углерода к другому относятся к трансферазам (см. Номенклатура и классификация ферментов). Из числа Ф. наиболее известны фосфоглюкомутаза (шифр 2.7.5.1), катализирующая обратимую реакцию изомеризации глюкозо-1-фосфата в глюкозо-6-фосфат, а также фосфоглицеромутаза (шифр 2.7.5.3), катализирующая аналогичную реакцию взаимопревращения D-3-фосфоглицериновой к-ты в D-2-фосфоглицерино-вую к-ту. [c.241]

Превраш,енйе глюкозо-6-фосфата в глюкозо-1-фосфат катализируется фосфоглюкомутазой. В этой реакции, как показано ниже, в качестве промежуточного продукта образуется глюкозо-1,6-дифосфат [c.125]

В последние годы получены важные данные о строении активного центра фермента фосфоглюкомутазы, катализирующего эту реакцию, а также о механизме этой реакции [6 ]. Кристаллическая фосфоглюко-мутаза, меченная при помощи обменной реакции с глюкозо-6-подвергалась частичному кислотному гидролизу. В радиоактивных фракциях пептидов определялась последовательность аминокислот. [c.173]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология