Дезаминирование метионина

Наиболее важным процессом при превращении аминокислот является удаление аминогруппы и замещение ее кислородом с образованием кетокислот, которые затем используются как источники энергии. Аминный азот, освободившийся при окислительном дезаминировании, вовлекается в орнитиновый цикл для последующего образования мочевины. Образовавшиеся при окислительном дезаминировании кетокислоты подвергаются дальнейшему окислению в цикле трикарбоновых кислот или используются для образования других веществ. По способности образовывать ацетоуксусную кислоту и глюкозу одна группа аминокислот относится к гликогенным (все заменимые кислоты), а другая — к кетогенным (лейцин, лизин, триптофан). Ряд аминокислот (метионин, цистин, изолейцин, фенилаланин, тирозин) по способу своего превращения может относиться как к той, так и к другой группе. [c.7]

Дезаминирование некоторых аминокислот идет своеобразно. Так, серосодержащие аминокислоты (цистеин и метионин) дезаминируются путем отщепления аммиака и сероводорода или метилмеркаптана ( H3SH) соответственно оксиаминокислоты (серин и треонин)—путем отщепления аммиака и воды гетероциклические аминокислоты—путем дегидрирования по кольцу (пролин) с дальнейшим преобразованием продукта дегидрирования и т. д. Однако и в этих случаях конечными продуктами дезаминирования остаются кетокислоты и непредельные кислоты. [c.267]

Использование органических азотсодержащих веществ. Многие микроорганизмы могут усваивать азот органических соединений, например, пептонов, аминокислот и белков. В процессе ферментативного гидролиза белка освобождаются аминокислоты, которые используются клеткой непосредственно в процессах биосинтеза, а также подвергаются расщеплению в результате дыхания или брожения до более простых соединений. Поэтому разложение белка микроорганизмами (аммонификация) всегда сопровождается образованием побочных продуктов аммиака, который выделяется при дезаминировании аминокислот, сероводорода, освобождающегося при разрушении серосодержащих аминокислот (цистина, цистеина, метионина), а также индола, который образуется при распаде триптофана. Обнаружение этих продуктов в культурах свидетельствует об использовании аминокислот микроорганизмами. Процесс аммонификации всегда сопровождается повышением щелочности среды. [c.158]

Источником энергии, очевидно, служит сопряженная реакция окисления-восстановления. Роль донора водорода могут выполнять, например, аланин, лейцин, изолейцин, валин, серин, метионин и т.д. Акцепторами водорода могут служить глицин, пролин, аргинин, триптофан и т.д. Аминокислота-донор дезаминируется в оксокислоту, которая затем в результате окислительного декарбоксилирования превращается в жирную кислоту. Этот этап сопряжен с фосфорилированием и, таким образом, представляет собой реакцию, доставляющую энергию. Водород, перенесенный при этом на ферредоксин, снова связывается при восстановительном дезаминировании аминокислоты-акцептора. Однако не все аминокислоты используются всеми пептолитическими клостридиями. [c.298]

Некоторые незаменимые аминокислоты, как, например, метионин, могут вводиться в организм животного в форме dl- или о-соединений, ио скорость их усвоения значительно ниже по сравнению с аминокислотами l-ряда. Сначала происходит окислительное дезаминирование с помощью специфической о-амииокислотиой оксидазы. Затем полученная а-кетокислота стереоспецифически переамииируется в L-амииокислоту. Вообще говоря, НАК можно заменить промежуточными продуктами их биосинтеза, например соответствующими кетокислотами. [c.18]

Определенный вклад в глюконеогенез вносят и другие аминокислоты, поскольку после дезаминирования или переаминирования их углеродный скелет полностью или частично включается в цикл. Примерами служат аланин, цистеин, глицин,, гидрок-сипролин, серии, треонин и триптофан, из которых образуется пируват аргинин, гистидин, глутамин и пролин, из которых образуется глутамат и далее а-кетоглутарат изолейцин, метионин и валин, из которых образуется сукцинил-СоА из тирозина и фенилаланина образуется фумарат (рис. 17.7). Вещества, образующие пируват, либо полностью окисляются до СО, по пируватдегидрогеназному пути, ведущему к образованию ацетил-СоА, либо следуют по пути глюконеогенеза с образованием оксалоацетата в результате карбоксилирования. [c.178]

ЛЗ. Известно, что пептид содержит только Е-лизин и Е-метионин. Р1з данных по титрованию следует, что на каждую свободную карбоксильную группу пептида приходятся 3 свободные аминогруппы. При обработке пептида азотистой кислотой (HNO2) в аппарате Ван-Слайка каждая аминогруппа освобождает 1 моль N2. Если провести полный кислотный гидролиз дезаминированного пептида и вновь обработать гидролизат HNO2, то высвобождается то же количество N2, что и из исходного пептида. Обработка исходного пептида избытком динитрофторбензола дает динитрофенильный (ДНФ-) пептид, который по спектрофотометрическим данным содержит по три ДНФ-группы на каждую свободную карбоксильную группу. После полного гидролиза этого ДНФ-пептида выявляются следующие продукты бесцветное соединение, содержащее S (Ai) соединение желтого цвета, содержащее S (Аг), и соединение желтого цвета, не содержащее S (Аз). При частичном гидролизе ДНФ-пептида образуются Ai, А2 и Аз и еще четыре соединения, имеющие желтую окраску—Bi, В2, Вз и В4. При полном гидролизе из Bi образуется Ai, А2 и Аз из 2 — Ai и А2 из Вз—-Ai и Аз, а из В4 — только A3. Какова наиболее вероятная структура исходного пептида [c.192]

Опыты показали, что малобелковая диета приводит к резкому уменьшению интенсивности дезаминирования в печени и переаминирования в печени, почках и мышцах. При этом выяснилось, что нарушения дезаминирования связаны с разрушением апофермента (белковой части) оксидаз аминокислот, в то время как концентрация кофермента была вполне достаточной. Оказалось далее, что при белковом голодании нарушаются многие другие ферментные системы (окисляющие фенилаланин, тирозин, метионин и гистидин), в том числе и ферментная система синтеза мочевины. [c.370]

В организме избыточный метионин может затем подвергаться расщеплению с выделением метантиола (разрывается связь углерод— сера). В 1947 г. Дент [81] установил, что у здоровых людей, а особенно у людей с синдромом Фанкони при введении метионина наблюдается увеличение выделения а-аминомасляной кислоты, как будто имеет место прямое обессеривание . Судьба СНз5-группы метионина оставалась неизвестной. Образованию меркаптана может, конечно, предшествовать окислительное дезаминирование метионина, приводящее к получению соответствующей а-кетокислоты H3S H2 H2 O OOH, которая, как показали Челенджер и Лай [82], расщепляется культурами S. brevi aulis с выделением метантиола и диметилсульфида (образуется в результате метилирования). Однако не исключено также, что может происходить аминирование кетокислоты до метионина и расщепление последнего. [c.68]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

Согласно гипотезе, получившей экспериментальное подтверждение, все или почти все природные аминокислоты (исключение составляет метионин) сначала реагируют с а-кетоглутаровой кислотой в реакции трансаминирования с образованием глутаминовой кислоты и соответствующей кетокислоты. Образовавшаяся глутаминовая кислота затем подвергается непосредственному окислительному дезаминированию под действием глутаматдегидрогеназы. Схематически механизм трансдезаминирования можно представить в следующем виде [c.437]

Известно, что следующие аминокислоты выделяют аммиак при облучении [36, 39—42] аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, а-аминоизомасляная кислота, цистин, глутаминовая кислота, глицин, гистидин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, серин, тирозин и валин. Цистеин [4-3] не способен к дезаминированию, вероятно, нз-за преобладающей реакции тиоловой группы (см. ниже). Пролин не образует аммиака [36]. Глицилглицин образует несколько больше аммиака на единицу дозы облучения, чем глицин, а его хлорид — значительно меньше [44]. Возможно, что дезаминирование может происходить как за счет амидной группы, так и за счет свободной аминогруппы в полипептидной цепи оно вызовет разрыв самой цепи. Предложен [36] следующий механизм для реакций дезаминирования свободной аминогруппы [c.220]

Широкое распространение реакций переаминирования и участие в йих многочисленных аминокислот свидетельствуют о существенном значении этих реакций в обмене веществ. Роль реакций переаминирования в процессах окислительного дезаминирования L-аминокислот и мочевинообразования у млекопитающих рассмотрена выше (стр. 171). Возможность замещения незаменимых а-аминокислот в пищевом рационе растущих животных соответствующими кетокислотами определяется наличием в организме активных трансаминаз (стр. 137). Сравнительно недавно было показано, что молодые крысы растут примерно с одинаковой скоростью при кормлении синтетической диетой, содержащей 10 незаменимых аминокислот и глутаминовую кислоту, и рационом, в котором 5 незаменимых аминокислот (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин и метионин) заменены соответствующими кетокислотами и эквивалентным источником азота [321]. Эти данные свидетельствуют о том, что общая активность трансаминаз в организме крысы очень велика поскольку для синтеза белков необходимо одновременное присутствие всех аминокислот, приведенные выше факты говорят о том, что указанные пять а-кетокислот быстро подвергаются переаминированию. [c.233]

Шимин и сотрудники [152—155 нашли, что а-углеродные атомы глицина используются в равной степени для синтеза пир-рольных колец и для образования метиновых мостиков. Они пришли к выводу, что эти углеродные атомы молекулы прото-порфирина возникают за счет одного и того же производного глицина. Согласно схеме Шимина, активный сукцинат конденсируется с а-углеродным атомом глицина, причем образуется а-амино-р-кетоадипиновая кислота, которая декарбоксилируется и переходит в S-аминолевулиновую кислоту. Последняя может служить предшественником порфирина или подвергаться дезаминированию с образованием альдегида а-кетоглутаровой кислоты, который в свою очередь может превращаться в янтарную кислоту и одноуглеродное соединение, используемое для синтеза пуринов, серина и метильной группы метионина. При введении 5-С -8-аминолевулиновой кислоты уткам метка была найдена в уреидных группах пуринов, в р-углеродном атоме серина и в метильной группе метионина. [c.323]

Примером первого рода (превышение почечного порога [54, 55]) может служить выделение фенилаланина при фенилпировиноградной олигофрении (стр. 474). При поражениях печени обычно повышается общий уровень аминокислот в плазме, что сопровождается общей аминоацидурией [17, 55—60]. Это не удивительно, поскольку дезаминирование аминокислот происходит в основном в печени. Дент и Уолш [56] наблюдали у больных с легкими формами заболеваний печени повышенное выделение с мочой цистина, таурина, р-аминоизомасляной кислоты, метилгистидина, этаноламина и метионина. При более тяжелом поражении печени значительно увеличено выделение всех аминокислот, наподобие экскреции аминокислот у животных после гепатэктомии [61]. [c.468]

Калибровочные кривые для ь-аминокислот (ь-фенилаланин, ь-лей-цин, ь-метионин, ь-аланин и Е-пролин) и для о-аминокислот (о-фенила-ланин, о-аланин, о-валин, о-метионин, о-лейцин, о-норлейцин и о-изо-лейцин) имеют различные наклоны вследствие того, что субстраты обладают различной чувствительностью по отнощению к ффментам и разлагаются с различной скоростью. Наклон калибровочных кривых для ь- и о-пролина очень мал в частности кривые, полученные для о-пролина, почти параллельны оси абсцисс (концентрации аминокислоты). Это связано с тем, что под действием фермента е- и о-пролин подвергаются дезаминированию и вместо КН образуется метиламин [c.187]

Хотя в большинстве случаев реакция образования сероводорода из тиолов имеет второстепенное значение, она важна с точки зрения радиационного воздействия на пищевые продукты. Образование сероводорода можно предотвратить, если предоставить тиолу возможность реагировать с такими веществами, как глиоксаль или пировиноградная кислота, с образованием меркапталей [L51]. Эта обработка, конечно, не может остановить все реакции. Метионин СНз5СН2СН2СН(ЫН2)СООН в водном растворе подвергается воздействию рентгеновских, р- или Y-лучей при этом атом серы окисляется, образуя сульфоксид или сульфон. Идет также дезаминирование, декарбоксилирование, деметилирование (с образованием гомоцистеина) и другие реакции [К46, К55, К56]. [c.250]

В результате такого дезаминирования аденин (А), например, превращается в гипоксантин (Гк), который в отличие от аденина не способен спариваться с тимином. Он образует пару только с цитозином. Рассмотрим такой пример. Триплет ТАЦ под действием азотистой кислоты превратится в ТГкЦ, который при последующей редупликации достраивает комплементарный триплет АЦГ. При дальнейшем расхождении цепей двойной спирали АЦГ, естественно, спаривается с ТГЦ. Таким образом, вместо первоначального триплета ТАЦ, кодирующего метионин, возни- [c.107]

Метионин — незаменимая аминокислота, необходимая для синтеза белков. Метионил-тРНК участвует в инициации процесса трансляции. Как и многие другие аминокислоты, метионин подвергается транс- и дезаминированию. [c.248]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология