Белки интегральные и периферические

Рис. 12-17. Мембранные белки. Периферические (внешние) белки легко отделяются от мембраны, тогда как интегральные мембранные белки плохо экстрагируются водными растворами.

Рис. 3.1. Модели мембран, а-—бислойная модель липидных мембран б — модель Даниелли — Давсона. Этот и более по.зднне варианты модели помещают белки главным образом на поверхность бислоя. Гидрофобные области белка проникают в липидную фазу. Белки образуют также поры в мембране в — модель Синджера — Николсона, различающая интегральные и периферические белки (см. текст). Гидрофобные части интегральных белков погружены в липидную фазу или пронизывают ее насквозь (см. также рис. 3.4).

Периферические белки Интегральные белки [c.12]

Рис. 2.20. Модель структуры плазматической мембраны. В двойной слой липидов погружены интегральные белки. Периферические белки только примыкают к поверхности мембраны.

Рис. 22.3. Различные типы организации мембранных белков а — белок почти полностью погружен в мембрану б — сравнительно небольшая гидрофобная часть белка погружена в мембрану пересекая всю ее толщину в — гидрофобный якорь белка проникает только на расстояние фосфолипидного монослоя г — периферический белок взаимодействует с экспонированной на поверхность бислоя частью интегрального белка

Сверху н снизу небольшие кружки со спиральными хвостами изображают липиды крупные тела, включенные в двойной слой липидов — молекулы белков (интегральные белки). Периферические белки находятся на поверхности мембраны [c.387]

Белковые компоненты мембран образованы глобулярными белками, гликопротеинами с молекулярной массой от 5000 до 250 ООО. В зависимости от прочности связывания с мембраной различают периферические и интегральные белки. Интегральные белки располагаются между липидами монослоя (рис. 15.3) или пронизывают весь бислой, часто возвышаясь над поверхностью мембраны. Периферические белки связаны с мембранами за счет межмолекулярных электростатических взаимодействий и водородных связей и зачастую контактируют с интегральными белками. [c.444]

Интегральные и периферические мембранные белки [c.132]

Рассматривать динамичность бислоя мембраны без связи с белками нельзя. При липидных структурных перестройках в процесс вовлекаются интегральные, периферические и поверхностные белки мембраны. Более того, белки могут выступать в роли триггеров температурных структурных перестроек мембран, и белку часто принадлежит ведущая роль не только в инициации, но и в реализации структурной перестройки. [c.108]

Деление мембранных белков на периферические и интегральные определяется их структурой, количеством гидрофобных аминокислот и их расположением в первичной структуре, т. е. всеми [c.21]

Белки взаимодействуют с мембранным бислоем, в результате чего они либо ассоциируются с поверхностью мембраны — периферические белки, либо пересекают бислой один или несколько раз, прочно интегрируясь в него,— это интегральные белки. Интеграция оказывается возможной, если в первичной структуре белка имеются достаточно протяженные участки, содержащие гидрофобные аминокислотные последовательности. В таком случае белковые молекулы способны самопроизвольно встраиваться в бислой. При ассоциации рибосом с мембранными структурами встраивание гидрофобных белков в мембрану осуществляется синхронно с их синтезом при участии специальных механизмов, потребляющих энергию АТФ. [c.301]

В 1971 г. Ф. Сенгер и Г. Николсон предложили жидкостно-мозаичную модель биомембран, согласно которой мембраны представляют собой жидкокристаллические структуры, в которых белки могут быть не только на поверхности мембран, но и пронизывать их насквозь. В этом случае основой мембраны является липидный бислой, в котором углеводородные цепи фосфолипидов находятся в жидкокристаллическом состоянии, и с этим бислоем связаны белки двух типов периферические и интегральнь1е. Первые - гидрофильные, связаны с мембранами водородными и ионными связями и могут быть легко отделены от липидов при промывании буфером, солевым раствором или при центрифугировании. Вторые белки - гидрофобные, находятся внутри мембраны и могут быть выделены только после разрушения липидного слоя детергентом (процесс солюбилизации мембран), например, додецилсульфатом натрия, ЭДТА, тритоном и др. Интегральные белки, как правило, амфипатические, т.е. своей гидрофобной частью они взаимодействуют с жирными кислотами, а гидрофильной частью - с клеточным содержимым. Интегральные белки часто являются гликопротеидами, которые синтезируются в аппарате Гольджи, глико-зилируются в мембране и содержат много гидрофобных АК и до 50% спиральных участков. Эти белки перемещаются внутри липидного бислоя со скоростью, сравнимой с перемещением в среде, имеющей вязкость жидкого масла ( море липидов с плавающими айсбергами белков ). [c.107]

Примерно половина поверхности этих двухслойных структур покрыта так называемыми периферическими белками, легко отделяющимися от мембран. Периферические белки находятся во взвешенном состоянии в липидном слое - большая часть глобулы погружена в мембрану, меньшая - в окружающую мембрану водную среду. В некоторых участках мембран в липидную структуру погружены отдельные молекулы белков или их агрегаты. Таким образом, непрерывный липидный слой прерывается так называемыми интегральными белками. Эти белки имеют двойственную природу, причем спиральные участки, пронизывающие липидный слой, состоят из алифатических аминокислот, в то время как их наружные концы гидрофильны и могут быть связаны с остатками сахаров (терминальный остаток -К-ацетилнейраминовая кислота). Интегральные белки пронизывают мембрану насквозь, они удерживаются с помощью электростатических сил, возникающих при взаимодействии гидрофильных аминокислот с полярными головками фосфолипидов. [c.35]

В зависимости от степени гидрофобности, числа и локализации гидрофобных аминокислотных остатков в полипептидной цепи белки либо частично, либо целиком погружены в липидный слой мембран или пронизывают его насквозь. Наиболее слабо связаны с мембраной так называемые периферические белки, которые удерживаются в мембране за счет слабых, в основном неэлектростатических, взаимодействий. Белки, сильно связанные с липидами мембран и глубоко погруженные в липидный слой мембран, так называемые интегральные белки, составляют основную массу мембранных белков. Обычно полипептидные цепи этих белков включают большое число неполярных аминокислотных остатков. [c.7]

Некоторые латеральные белок-белковые взаимодействия опосредуются периферическими белками например, образуются сшивки через антитела и лек-тины и формируются так называемые кэп-структуры на поверхности мембраны. Таким образом, периферические белки, участвуя в специфических взаимодействиях, могут ограничивать подвижность интегральных белков внутри мембраны. [c.135]

Различают поверхностные (или периферические) и интегральные белки. [c.13]

Различия периферических и интегральных белков определяют степень связывания их с мембраной, но не способ их прикрепления к бислою. На рис. 6 показаны способы прикрепления белков к мембране [c.29]

Периферические белки мембран отличаются от интегральных меньшей глубиной проникновения в бислой и более слабыми бе-лок-липидными взаимодействиями. Интегральные белки, как следует уже из самого их названия, так тесно связаны с мембранным бислоем, что изменение состояния этих белков передается на окружающие их липиды. [c.21]

Мембранные белки выполняют различные функции. Наиболее распространены белки-ферменты. В их число входят как интегральные белки мембранные АТФазы), так и периферические ацетилхолинэстераза, кислая и щелочная фосфатазы, РНКаза). [c.23]

Жидкомозаичная модель Синджера и Николсона [3] различает два типа мембранных белков периферические и интегральные. Периферические белки удерживаются на поверхности мембраны в основном ионньпми взаимодействиями и относительно легко солюбилизируются, например, путем увеличения ионной силы. Интегральные белки погружены в липидную фазу и не могут быть высвобождены из мембраны без хотя бы частичного ее разрушения. Они нерастворимы в воде, гидрофобны и липофильны. Эта характеристика двух классов мембранных белков предполагает, что они асимметрично распределены в клеточной мембране периферические белки находятся только по одну сторону бислоя, тогда как интегральные проникают в нее — чаще только в один монослой если же они пронизывают весь бислой, то тогда они функционально асимметричны. Пример асимметрии последнего типа — транспортные системы, такие, как Na+, К+-АТРаза (гл. 7). [c.77]

В зависимости от расположения в мембране и характера связи с липидным слоем мембранные белки условно можно разделить на три фуппы интегральные, периферические и поверхностные (см. рис. 15). Интефальные белки полностью пофужены в мембрану, а иногда пронизывают ее насквозь. Связь интефальных белков с мембранными липидами очень прочна и определяется главным образом гидрофобными взаимодействиями. Периферические белки частично погружены в гидрофобную область, а поверхностные находятся вне ее. В первом случае связь с липидами в основном, а во втором — исключительно определяется элекфостатическими взаимодействиями. Помимо этого некоторые белки и липиды в мембране могут быть связаны ковалентно. [c.49]

Периферические белки не взаимодействуют с фосфолипидами в бислое непосредственно вместо этого они образуют слабые связи с гидрофильными участками специфических интегральных белков. Например, анкирин, периферический белок, связан с интегральным белком полосы П1 эритроцитарной мембраны. Спектрин, образующий скелет мембраны эритроцита, в свою очередь связан с анкирином и, таким образом, играет важную роль в поддержании двояковогнутой формы эритроцита. Молекулы иммуноглобулина являются интегральными белками плазматической мембраны и высвобождаются только вместе с небольшим фрагментом мембраны. Интегральными белками являются многие рецепторы различных гормонов, и специфические полипептид-ные гормоны, связывающиеся с этими рецепторами, можно, таким образом, считать периферическими белками. Такие периферические белки, как пептидные гормоны, могут даже детерминировать распределение в плоскости бислоя интегральных белков — их рецепторов (см. ниже). [c.132]

Хотя жидкостно-мозаичную структуру мембраны обычно представляют в виде белковых айсбергов , плавающих в липидном море, в случае сопрягающих мембран это не совсем так. Благодаря высокому содержанию белков (50% внутренней митохондриальной мембраны составляют интегральные белки, 25%—периферические и 25%—липиды) эти мембраны имеют относительно плотную упаковку. Бислойные участки составляют менее 60% мембраны. Различные сопрягающие мембраны имеют несколько разный липидный состав 10% липида внутренней мембраны митохондрий составляет кардиолипин в случае мембраны тилакоидов хлоропластов фосфолипиды составляют лишь 10% липидов, остальные — это галактолипиды (40%), сульфоли-пиды (4%) и фотосинтетические пигменты (40%). Несмотря на такие различия липидного состава, свойства бислойных участков различных мембран в отношении исходной и индуцированной ионофорами проницаемости достаточно сходны. Это позволяет использовать для их описания данные, полученные на искусственных бислойных мембранах. В то же время свойства белковых транспортных систем могут быть уникальными не только для данных органелл, но и для данной ткани. Так, например, внутренняя мембрана митохондрий из печени крысы содержит транспортные системы, которых нет в митохондриях из ее сердечной мышцы (разд. 8.3). [c.31]

Периферические белки связаны с гидрофильной поверхностью бислоя своими полярными радикалами с образованием нековалентньгх (ионных, водородных) связей. Многие периферические белки ассоциированы с мембраной за счет нековалентного взаимодействия с экспонированной на поверхность бислоя частью интегрального белка. Белки такого типа легко отделить от мембраны, не нарушив ее интактность. [c.305]

Облегченная диффузия осуществляется при участии мембранных пор, генерирующих ион-проводящие пути, ионофоров-пепти-дов, формирующих ионные каналы (например, декалептиды— антаманид у базидиомицетов, грамицидин С у некоторых бацилл и др ), интегральных и периферических мембранных белков, действующих взаимосвязанно (например, пермеазы и др ) [c.267]

В мембране эритроцита, например, содержится около 20 различньк белков, а во внутренней митохондриальной мембране их значительно больше. Некоторые белки в мембранах обладают ферментативной активнос гью, другие обеспечивают связьшанне и перенос молекулП. полярных веществ через мембраны. Мембранные белки различаются по ха- рактеру св и с мембранными структу- рами. Одни белки, называемые внешний ми, или периферическими, непрочно связаны с поверхностью мембраны другие, называемые внутренними, или интегральными,-потружты внутрь мембраны и даже могут пронизывать ее насквозь (рис. 12-17). Периферические белки обычно легко экстрагируются из мембран, тогда как интегральные белки могут быть вьщелены только при помощи де- [c.343]

Белки мембран встроены в липидный бислой. Различают внешние (периферические) белки — непрочно связанные с поверхностью мембраны внутренние (интегральные) белки — погруженные внутрь мембраны гидрофобными радикалами аминокислот прошивающие белки — пронизывают мембрану насквозь. Периферические и частично интегральные белки связаны с углеводами и являются рецеп- [c.101]

Липид-белковое взаимодействие в мембранах проявляется при образовании внутри мембран специфичного липидного окружения вокруг белковых молекул. Такие липиды называются связанными или аннулярными (от англ. annular — кольцеобразный). В настоящее время, однако, окончательно не решен вопрос о возможности формирования вокруг белков в жидкокристаллических мембранах (при Г > Гфп) специфического липидного окружения, характеризующегося сравнительно медленным обменом с остальными липидами. Тем не менее с помощью метода ЭНР доказано изменение подвижности и характера упаковки углеводородных цепей под влиянием белков. Более того, методами ЭНР, ЯМР, флуоресценции и другими показано, что пертурбирующее действие различных интегральных и периферических белков (цитохром-с-оксидаза, цитохром с, полилизин, миелин, родопсин, белки тилакоидных мембран и др.) распространяется вплоть до четвертого слоя липидов, окружающих молекулу белка. [c.59]

Состав реакционного центра. Кроме 6 молекул хлорофилла, в РЦ ФС II содержатся по 2 молекулы Фф и -каротина и одна молекула цит 6559. Две из шести молекул хлорофилла непосредственно связаны с субъединицей кор-комплекса СР 47 и служат воротами для приема энергии возбуждения в РЦ из внутренней антенны ФС II. Структурной основой РЦ являются интегральные белки Д1 и Д2, несколько периферических полипептидов меньшей молекулярной массы (около 10 кДа), а также цит Р559. [c.325]

Тени эритроцитов, полученные путем гипоосмотического гемолиза и отмытые от гемоглобина в изотоническом буфере, содержат около 50 % белков, 43 % липидов и 7 % углеводов. Белковые компоненты мембраны были идентифицированы методом электрофореза в ПААГ в присутствии додецилсульфата натрия. В соответствии с локализацией их подразделяют на периферические и интегральные (см. главу 1). Периферические белки расположены на поверхности мембраны и им соответствуют полипептидные полосы 1, 2, 4, 5 и 6. Интегральные белки погружены в липидный бислой и в некоторых случаях пронизывают его. Основным интегральным белком является белок полосы 3, осуществляющий транспорт анионов через мембрану. Его М-конец находится с цитоплазматической стороны, а С-конец погружен в бислой с наружной стороны мембраны. Периферические белки взаимодействуют друг с другом, образуя двумерный каркас, выстилающий внутреннюю поверхность эритроцитарной мембраны, который называют мембранным скелетом. Он содер- [c.230]

Белки-рецепторы и белки, определяющие иммунную реакцию клетки, — антигены, также могут быть как интегральными, так и периферическими компонентами мембраны. Часто рецепторы входят в состав более сложных мембранных комплексов, содержащих белки-исполнители. Например, холинорецептор воспринимает сигнал от нейромедиатора и передает его на белок-каналообразо-ватель. Эта реакция открывает проницаемость мембраны для ионов и формирует возбуждающий потенциал. [c.23]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология