Белки периферические

Рис. 12-17. Мембранные белки. Периферические (внешние) белки легко отделяются от мембраны, тогда как интегральные мембранные белки плохо экстрагируются водными растворами.

Рис. 3.1. Модели мембран, а-—бислойная модель липидных мембран б — модель Даниелли — Давсона. Этот и более по.зднне варианты модели помещают белки главным образом на поверхность бислоя. Гидрофобные области белка проникают в липидную фазу. Белки образуют также поры в мембране в — модель Синджера — Николсона, различающая интегральные и периферические белки (см. текст). Гидрофобные части интегральных белков погружены в липидную фазу или пронизывают ее насквозь (см. также рис. 3.4).

Рис. 2.20. Модель структуры плазматической мембраны. В двойной слой липидов погружены интегральные белки. Периферические белки только примыкают к поверхности мембраны.

Более подробно выяснено значение витамина А в процессе свето-ощущения. В этом важном физиологическом процессе большую роль играет особый хромолипопротеин—сложный белок родопсин, или зрительный пурпур, являющийся основным светочувствительным пигментом сетчатки, в частности палочек, занимающих ее периферическую часть. Установлено, что родопсин состоит из липопротеина опсина и простетической группы, представленной альдегидом витамина А (ретиналь) связь между ними осуществляется через альдегидную группу витамина и свободную -КН,-группу лизина молекулы белка с образованием шиффова основания. На свету родопсин расщепляется на белок опсин и ретиналь последний подвергается серии конформационных изменений и превращению в транс-форму. С этими превращениями каким-то образом связана трансформация энергии световых лучей в зрительное возбуждение—процесс, молекулярный механизм которого до сих пор остается загадкой. В темноте происходит обратный процесс—синтез родопсина, требующий наличия активной формы альдегида—11-г<ис-ретиналя, который может синтезироваться из -ретинола, или транс-ретиналя, или транс-формы витамина А при участии двух специфических ферментов—дегидрогеназы и изомеразы. Более подробно цикл превращений родопсина в сетчатке глаза на свету и в темноте можно представить в виде схемы [c.211]

Рис. 22.3. Различные типы организации мембранных белков а — белок почти полностью погружен в мембрану б — сравнительно небольшая гидрофобная часть белка погружена в мембрану пересекая всю ее толщину в — гидрофобный якорь белка проникает только на расстояние фосфолипидного монослоя г — периферический белок взаимодействует с экспонированной на поверхность бислоя частью интегрального белка

Сверху н снизу небольшие кружки со спиральными хвостами изображают липиды крупные тела, включенные в двойной слой липидов — молекулы белков (интегральные белки). Периферические белки находятся на поверхности мембраны [c.387]

На основании роли белков в мембране их можно разделить на две группы структурные и динамические белки. Структурные белки поддерживают структуру всей мембраны. Это, как правило, периферические белки, выступающие в роли молекулярного бандажа . Динамические белки непосредственно участвуют в процессах, происходящих на мембране. Вьщеляют три класса таких белков [c.306]

В жидких слоях липидных мембран находятся специализированные протеиновые комплексы. Липопротеины погружены в липидную фазу и удерживаются гидрофобными связями (интегральные белки). Гидрофильные белки (периферические) удерживаются на внутренней и внешней поверхностях мембран электростатическими связями, взаимодействуя с гидрофильными головками полярных липидов. Основную роль в формировании мембран играют гидрофобные связи липид — липид. [c.14]

ПЕРИФЕРИЧЕСКОЕ ПОЛОЖЕНИЕ БЕЛКОВ НА ЯДРЕ РНК [c.104]

В 1971 г. Ф. Сенгер и Г. Николсон предложили жидкостно-мозаичную модель биомембран, согласно которой мембраны представляют собой жидкокристаллические структуры, в которых белки могут быть не только на поверхности мембран, но и пронизывать их насквозь. В этом случае основой мембраны является липидный бислой, в котором углеводородные цепи фосфолипидов находятся в жидкокристаллическом состоянии, и с этим бислоем связаны белки двух типов периферические и интегральнь1е. Первые - гидрофильные, связаны с мембранами водородными и ионными связями и могут быть легко отделены от липидов при промывании буфером, солевым раствором или при центрифугировании. Вторые белки - гидрофобные, находятся внутри мембраны и могут быть выделены только после разрушения липидного слоя детергентом (процесс солюбилизации мембран), например, додецилсульфатом натрия, ЭДТА, тритоном и др. Интегральные белки, как правило, амфипатические, т.е. своей гидрофобной частью они взаимодействуют с жирными кислотами, а гидрофильной частью - с клеточным содержимым. Интегральные белки часто являются гликопротеидами, которые синтезируются в аппарате Гольджи, глико-зилируются в мембране и содержат много гидрофобных АК и до 50% спиральных участков. Эти белки перемещаются внутри липидного бислоя со скоростью, сравнимой с перемещением в среде, имеющей вязкость жидкого масла ( море липидов с плавающими айсбергами белков ). [c.107]

Сердцевинное положение РНК и более периферическая локализация белков в рибосомных частицах может быть продемонстрирована также с помощью специальной техники электронной микроскопии, где частицы погружены в среды с разной электрон-рассеивающей плотностью. Здесь используется тот же принцип контрастирования, что и в случаях диффузного рассеяния в растворе. Так, когда частицы погружены в глюкозу, то электрон-рассеивающие плотности среды и белкового компонента оказываются уравненными и видна только РНК. В других средах видны как белок, так и РНК. Этим методом удалось подтвердить как тот факт, что РНК образует центральное ядро в рибосомной частице, так и многочисленные указания, что в то же время РНК далеко не вся покрыта белками, а в ряде мест образует поверхность частицы. [c.106]

Периферическое положение белков на ядре РНК [c.301]

Белки взаимодействуют с мембранным бислоем, в результате чего они либо ассоциируются с поверхностью мембраны — периферические белки, либо пересекают бислой один или несколько раз, прочно интегрируясь в него,— это интегральные белки. Интеграция оказывается возможной, если в первичной структуре белка имеются достаточно протяженные участки, содержащие гидрофобные аминокислотные последовательности. В таком случае белковые молекулы способны самопроизвольно встраиваться в бислой. При ассоциации рибосом с мембранными структурами встраивание гидрофобных белков в мембрану осуществляется синхронно с их синтезом при участии специальных механизмов, потребляющих энергию АТФ. [c.301]

В миелине периферической нервной системы, помимо основного белка Р2, найден белок А1. Главный компонент — белок РО, нерастворимый в воде и органических растворителях (М 30 000). Белок А1 вызывает ЭАЭ (модель рассеянного склероза) белок Р2 провоцирует ЭАН. [c.108]

Некоторые вирусы, например вирусы герпеса, в целях защиты от Тц-клеток подавляют экспрессию белков МНС класса 1 на поверхности инфицированных клеток. В этом случае иммунная защита осуществляется посредством нормальных (естественных) киллерных клеток (НК), которые способны распознать вирус. НК представляют собой большие гранулярные лимфоциты, составляющие у человека около 5% всех лимфоцитов периферической крови. Таким образом, НК и Тц являются взаимодополняющими структурами иммунной защиты против вирусной инфекции. [c.480]

Жидкомозаичная модель Синджера и Николсона [3] различает два типа мембранных белков периферические и интегральные. Периферические белки удерживаются на поверхности мембраны в основном ионньпми взаимодействиями и относительно легко солюбилизируются, например, путем увеличения ионной силы. Интегральные белки погружены в липидную фазу и не могут быть высвобождены из мембраны без хотя бы частичного ее разрушения. Они нерастворимы в воде, гидрофобны и липофильны. Эта характеристика двух классов мембранных белков предполагает, что они асимметрично распределены в клеточной мембране периферические белки находятся только по одну сторону бислоя, тогда как интегральные проникают в нее — чаще только в один монослой если же они пронизывают весь бислой, то тогда они функционально асимметричны. Пример асимметрии последнего типа — транспортные системы, такие, как Na+, К+-АТРаза (гл. 7). [c.77]

Исследования Палладина и его сотрудников показали, что общее содержание белков в различных отделах нервной системы не одинаково и зависит от выполняемых ими функций. В функционально более активных отделах нервной системы содержание белков выше, чем в функционально менее активных отделах. Наименее богаты белками периферические нервы. Проведенные исследования показали, что водорастворимые белки, извлеченные из головного мозга, мозжечка, нервных узлов, электрофоретически отличаются друг от друга. [c.559]

Липиды — это амфифильные соединения они образуют мицеллы, если содержат по одной жирнокислотной цепи, и двойные слои или бислойные пузырьки, если таких цепей две. Свойства и состав двух поверхностей бислоя не обязательно одинаковы. Природные мембраны помимо липидов содержат большое количество белков. Периферические белки легко экстрагируются из мембраны, в то время как интегральные мембранные белки прочно связаны с ней, вероятно, с помощью гидрофобного участка пептидной цепи. Некоторые интегральные цепи локализуются только на одной поверхности мембраны, другие пронизывают ее насквозь. В липидных бислоях происходят фазовые переходы между состояниями, которые условно можно считать твердым и жидким. В природных мембранах тоже наблюдаются аналогичные переходы, а также латеральное фазовое разделение. От других биологических тpyктyi) мембраны отличает то, что они являются динамическими системами. В них происходит довольно быстрое латеральное перемещение белков и липидов и вращение различных компонентов. Однако перескок компонентов с одной поверхности на другую происходит весьма редко. [c.235]

Процессы старения белков, видимо, не столько связаны со струк-турообразованием в растворах полимеров, сколько с медленно протекающей денатурацией (И. Н. Буланкин, 1957). При этом происходит изменение в укладке полипептидных цепей, приводящее к появлению в периферической части белковой молекулы большего количества негидратируемых гидрофобных группировок. Создаются благоприятные условия для агрегации молекул при контакте указанных группировок, затем постепенное уплотнение и стягивание внутренних структур. Старение животного организма связано со старением его коллоидов, но эта причина далеко не единственная и к тому же зависящая от целого ряда других биологических факторов. Появление у тканей с увеличением возраста организма таких новых качеств, как большая жесткость и меньшая эластичность, объясняется процессами синерезиса и дегидратации. [c.210]

Процессы старения белков, видимо, не столько связаны со структурообразованием в растворах полимеров, сколько с медленно протекающей денатурацией (И. Н. Буланкин, 1957). При этом происходит изменение в укладке полипептидных цепей, приводящее к появлению в периферической части белковой молекулы большого количества негидратируемых гидрофобных группировок. Создаются благоприятные условия для агрегации молекул гтри контакте указанных группировок, затем постепенное уплотнение и стягивание внутренних структур. Старение животного организм [c.243]

В биосистеме молекула Н2П находится преимущественно в неполярном окружении (коллоидный раствор). Модельные исследования [98, 100] показали, что в растворах ПАВ порфирины являются центрами образования неполярной части мицеллы. Взаимодействие первой и второй экранирующих сфер белкового комплекса осуществляется за счет гидрофобного взаимодействия периферических заместителей с неполярным белковым окружением (псевдо-сольватная оболочка [10]) и обеспечивается пространственной "подстройкой" сольватационных центров. В этом состоит роль Н2П в поддержании третичной структуры белка в белковых комплексах. Можно полагать, что происходящие при этом сильные конформационные изменения связаны в первую очередь с перестройкой периферии молекулы биопорфирина, а не с искажением самого макроцикла [101]. Существует иная точка зрения, касающаяся наличия у металлокомплексов порфиринов некоторой конформационной гибкости. Согласно ей, именно изменение степени искажения макроцикла в комплексе, а значит, и его физикохимических свойств, вызываемое конформационной перестройкой третичной структуры белка, является залогом их биологической активности in vivo [102-104]. [c.357]

Ангиотензин II - октапептидный тканевый гормон, входит в качестве центрального действующего элемента в ферментную ренин-ангиотензино-вую систему, в которой осуществляется его биогенез и распад. Ангиотензин II - самый мощный из известных прессорных агентов в системе крово-Ьбращения. Он стимулирует сужение периферических артериол по всему организму и тем самым повышение артериального давления. Помимо этого ангиотензин II активизирует секрецию ряда гормонов (главным образом альдостерона), влияет на работу сердца, печени, центрального и периферического отделов нервной системы, а также вызывает ряд других откликов в организме млекопитающих. Его биохимический предшественник - ангиотензин I, образуется, согласно приведенной ниже схеме, из глобулярного белка крови ангиотензиногена при действии протеолитиче-ского фермента ренина. [c.269]

В гиппокампе и других органах имеется по крайней мере два типа глутаматных рецепторов, причем один из них зависит от концентрации Na+, а другой — нет. Число рецепторов гиппокампа увеличивается при стимуляции. Этот эффект носит долговременный характер, коррелирует с постсинаптической по-тенциацией (гл. И) и, что интересно, связан, по-видимому, с Са +-зависимым протеолизом периферического мембранного белка (названного фодрином), осуществляемым тиоловой протеазой кальпаином I [25]. [c.296]

Большие субчастицы как прокариотических (50S), так и эукариотических (60S) рибосом выглядят практически идентичными по своей форме. Разные проекции 50S субчастиц даны на рис. 37, а модель — на рис. 38 (см. цветную вклейку). Большая субчастица более изо-метрична, чем малая, имея во всех направлениях линейные размеры около 20—23 нм. В ней четко различаются три периферических выступа, или протуберанца центральный, который может быть назван головкой боковой палочкообразный отросток, так называемый L7 / Ы2-стержень боковой по другую сторону центрального протуберанца, обозначаемый как боковая доля, или Ll-ребро (два боковых протуберанца 50S субчастицы Е. ali содержат рибосомные белки L7/L12 и L1, соответственно, что специально будет рассмотрено в гл. B.1V). [c.65]

В то же время, белок и РНК в рибосоме вовсе не взаимопере-мешаны. Высокополимерная РНК каждой рибосомной субчастицы самосвернута в компактную структуру той или другой формы (см. раздел II), и белки внутрь нее, по-видимому, не попадают. Следовательно, рибосомные белки должны располагаться преимущественно на компактно свернутой высокополимерной РНК. Это значит, что белки занимают преимущественно периферическое положение на ядре РНК. [c.104]

Хайден обратил внимание на белок S-100, концентрация которого в определенной области мозга четко возрастала вО время обучения. Уже долгое время S-100 известен как нейрон-специфичный белок, в еще более высокой концентрации он был найден в глиальных клетках [16]. Название этого белка произошло благодаря его способности растворяться в 100%-ном по насыщению растворе сульфата аммония. Это маленький М 24 000), очень кислый, слабо антигенный белок, преимущественно находящийся в мозге (его концентрация в мозге в. 100 000 раз превышает содержание в других тканях), в основном в белом веществе особенно высока его концентрация в мозжечке. Он также присутствует в периферической нервной системе. Если антисыворотка крысы против S-100 вводится в мозг животного, его способность к обучению значительно уменьшается (рис. 11.9) [17]. [c.344]

В зависимости от расположения в мембране и характера связи с липидным слоем мембранные белки условно можно разделить на три фуппы интегральные, периферические и поверхностные (см. рис. 15). Интефальные белки полностью пофужены в мембрану, а иногда пронизывают ее насквозь. Связь интефальных белков с мембранными липидами очень прочна и определяется главным образом гидрофобными взаимодействиями. Периферические белки частично погружены в гидрофобную область, а поверхностные находятся вне ее. В первом случае связь с липидами в основном, а во втором — исключительно определяется элекфостатическими взаимодействиями. Помимо этого некоторые белки и липиды в мембране могут быть связаны ковалентно. [c.49]

Образование и созревание гормонов. Эти процессы связаны с различными внутриклеточными механизмами. Предшественниками гормонов могут быть стероиды, ароматические аминокислоты или белки. Некоторые гормоны синтезируются в активном состоянии, для других необходимо постсинтетиче-ское созревание. К первым относятся кортикостероиды, ко вторым — белковые гормоны, например инсулин, который синтезируется в виде белка-предшественника проинсулина, а затем превращается в активный инсулин. Прогормоны после завершения их синтеза, как правило, локализуются в секреторных гранулах и по мере надобности ферментативным путем превращаются в активные гормоны. Активация гормонов возможна и в периферических тканях. Например, гормон щитовидной железы тироксин в печени превращается в более активный 3-иод-тиронин. [c.133]

Периферические белки связаны с гидрофильной поверхностью бислоя своими полярными радикалами с образованием нековалентньгх (ионных, водородных) связей. Многие периферические белки ассоциированы с мембраной за счет нековалентного взаимодействия с экспонированной на поверхность бислоя частью интегрального белка. Белки такого типа легко отделить от мембраны, не нарушив ее интактность. [c.305]

Смотреть страницы где упоминается термин Белки периферические: [c.562] [c.22] [c.131] [c.174] [c.37] [c.387] [c.122] [c.485] [c.231] [c.105] [c.629] [c.89] [c.104] [c.106] [c.205] [c.231] [c.48] [c.368] [c.144] [c.305] [c.251]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология