Глутамин влияние

Бетаин свеклы практически полностью сосредоточивается в мелассе. Амиды — аспарагин п глутамин, содержащиеся в свекле,— под влиянием щелочи гидролизуются (омыляются) до аммиака п соответствующей аминокислоты. [c.25]

Азотистый обмен связан преимущественно с обменом белков, структурными единицами которых являются аминокислоты. Поэтому далее представлены накопленные к настоящему времени данные о нарушениях обмена отдельных аминокислот при патологии. Повышенный интерес биохимиков, физиологов и клиницистов к проблемам патологии обмена аминокислот объясняется рядом обстоятельств. Во-первых, имеются экспериментальные доказательства и клинические наблюдения о развитии патологического синдрома, в основе которого лежат нарушения нормального пути обмена отдельных аминокислот в организме. Во-вторых, в последнее время аминокислоты и их производные нашли широкое применение в клинической практике в качестве лекарственных средств например, метионин используется для лечения ряда болезней печени, глутаминовая кислота — некоторых поражений мозга, глутамин — кетонурии и т.д. Наконец, ряд аминокислот и продукты их декарбоксилирования (биогенные амины) оказывают регулирующее влияние на многие физиологические функции организма. Следовательно, знание закономерностей обмена отдельных аминокислот в норме и особенно при патологии представляет исключительный научно-теоретический и практический интерес. [c.464]

КМФ затем аминируется в присутствии глутамина и АТФ под влиянием ГМФ-синтетазы (К. Ф., 6.3.4.1) и дает ГМФ (фиг. 57) [c.176]

Только, у некоторых обитателей гидросферы (медицинская пиявка, крабы, речной рак, беззубка, каракатица и др.) КНз непосредственно или в виде солей аммония выводится в окружающую среду. У подавляющего большинства растительных и животных видов аммиак, уже в небольших концентрациях оказывающий вредное влияние на жизнедеятельность организмов, переводится в безвредные для биологических форм азотистые соединения. К их числу относятся аспарагин, глутамин и мочевина. У многих животных, особенно позвоночных, последняя служит для выведения обезвреженного аммиака. [c.272]

Вещества, загрязняющие окружающую среду, азотистая кислота и SOs могут способствовать дезаминированию цитозина в урацил схема (7) . Такая модификация, как видно из рассмотрения генетического кода (см. табл. 22.5.1) может иметь три вида последствий на синтез белка. Во-первых, замены С на U в третьей позиции кодового слова не будут оказывать влияния на включение аминокислот во всех 16 случаях. Во-вторых, замена С на U в первой позиции кода может заменить кодон САА (глутамин) на кодон UAA (Стоп) и, таким образом, привести к преждевремен ному окончанию синтеза отдельного белка. В равной мере, замена AU (гистидин) на UAU (тирозин) может заменить каталитически активный остаток аминокислоты на неактивный. Для белка, играющего в клетке жизненноважную роль, обе такие замены будут летальными нет потомков, которые могли бы пережить репликацию модифицированной таким образом цепи ДНК. В-третьих, некоторые из таких замен могут вводить аминокислоту с функцио [c.212]

В лаборатории Майстера получены доказательства, что глутамин и аспарагин в животных тканях подвергаются сочетанному трансаминированию и дезамидированию под влиянием специфических трансаминаз амидов (глутаминтрансаминазы и аспарагинтрансаминазы) и неспецифической со-амидазы [c.461]

Гис -метиленовых звеньев аспарагиновой кислоты и аспарагина у-метиленовых звеньев глутаминовой кислоты и глутамина). Спектр, как и можно было ожидать, очень сильно упростился. Положение сигналов известных протонов, таких, как протон при С-2 в гистидине, не изменилось, что свидетельствует об отсутствии заметных изменений в характере овернутости полипептидной цепи при замещении большинства протонов на дейтерий. В области резонансных сигналов S-СНз-группы метионина около 8,3т можно ясно различить острые резонансные сигналы четырех остатков Мет, которые в спектре недейтерированного белка скрыты большим числом разных пиков в этой области. Влияние ионов Са + (см. разд. 14.2.5) и ингибитора 3, 5 -тимидиндифосфата можно легко проследить с помощью ЯМР. [c.387]

Пепсин, папайи и субтилизип обладают низкой специфичностью. Поэтому, за исключением пепсина, в этих ферментах, трудно обнаружить примеси других ферментов. В случае пепсина это не имеет большого значения, так как оптимум его активности наблюдается при pH 1,8—2,2, в то время как возможные примеси других ферментов проявляют свое действие в среде, близкой к нейтральной. Влияние примесей может быть ослаблено уменьшением времени переваривания исследуемого белка ферментом. Пепсин разрывает пептидные связи, соседние как с глутаминовой кислотой или глутамином, так и с фенилаланином или тирозином. Иногда отсутствие специфичности проявляется в том, что он гидролизует связи аланин — аланин и аланин — серии. Папаин обладает аналогичной низкой специфичностью с еще более широким спектром активности. Субтилизин также имеет широкий спектр активности, гидролизуя связи, которые расщепляют трипсин, химотрипсин и пепсин. Однако его особым преимуществом является способность гидролизовать нативные белки. Следовательно, с его помощью могут быть обнаружены дисульфидные моспжи, например в инсулине и рибонуклеазе. [c.395]

Рис. 22-9. Аллостерическое ингибирование глутаминсинтетазы у Е. соИ. У этого организма глутамин является предшественником указанных здесь продуктов. Все они способны ингибировать фермент по типу обратной связи. Такое действие нескольких отрицательных модуляторов называется согласованным ингибированием. Глутаминсинтетаза резко ингибируется также избытком АТР, под влиянием которого она переходят в неа ивную форму вследствие ковалентной модификации тех остатков тирозина в ее субъединицах, которые важны для каталитической активности. В животных тканях активность глутаминсинтетазы регулируется гораздо более простым способом.

Поглощение аминокислот наблюдали и в других экспериментальных системах. Так, например, было найдено, что срезы коры головного мозга морской свинки накапливают L-глутами-новую кислоту против градиента концентрации [24]. L-Глутамин поглощался корой головного мозга значительно быстрее, однако конечные концентрации аминокислоты в ткани в опытах с глутаминовой кислотой и глутамином были примерно одинаковы. В опытах с глутаминовой кислотой нарастание ее концентрации в ткани прекращалось, когда разность между концентрациями кислоты в ткани и в окружаюш,ей среде составляла около 0,02 М. Эритроциты человека и утки, а также ретикулоциты кролика способны концентрировать аминокислоты. Активность ретикулоцитов кролика подавляется 2,4-динитрофенолом и цианидом на концентрирование аминокислот эритроцитами человека и утки эти агенты почти не оказывают влияния 125, 26]. [c.167]

Регулирование сложной цепи химических реакций, называемой клеточным метаболизмом, несомненно, является жизненно важным. В настоящее время известно, что для биосинтеза пуринов существует ряд возможных контрольных механизмов, которые включают подавление синтеза метаболитов самими же метаболитами, родственными с ними веществами или конечными продуктами. Так называемое ингибирование по принципу обратной связи может влиять либо на активность, либо на синтез фермента, ответственного за образование метаболита. Так, активность фосфорибозилпирофосфатами-дотрансферазы (которая катализирует синтез рибозиламин-5-фосфата из глутамина и рибозо-1-пирофосфат-5-фосфата) заметно подавляется АМФ, АДФ, АТФ, ГМФ, ГДФ и ИМФ, но не ингибируется большим числом других пуриновых или пиримидиновых производных, в случае некоторых мутантных штаммов бактерий с генетическим блоком, ведущим к накоплению предшественников аминоимида-зола, некоторые пурины могут вызывать аллостерическое торможение, если только генетический блок не препятствует взаимопревращению пуринов. Однако, когда это взаимопревращение затруднено, аденин становится специфическим ингибитором (препятствует накапливанию предшественников имидазола) и контроль по принципу обратной связи осуществляется на уровне аденина (или аденозина, или АМФ), а не с помощью других пуринов. Превращение гуанозин-5 -фосфата в производные аденина (через восстановительное дезаминирование ГМФ до инозин-5 -фосфата) заметно ингибируется АТФ, что свидетельствует о возможности контроля производными гуанина за синтезом адениновых нуклеотидов. Взаимоотношения между этими отрицательными типами контроля за скоростью синтеза и концентрацией нуклеотидов в клетке и положительными моментами взаимосвязи биосинтетических реакций, как, например, потребность АТФ для синтеза ГМФ и ГТФ для синтеза АМФ, представляются исключительно сложными. Как уже упоминалось выше, контроль за синтезом фермента также может быть установлен по принципу обратной связи примером может служить влияние гуанина на образование ИМФ-дегидрогеназы в мутантных штаммах бактерий с подавленным синтезом ксантозин-5 -фос-фатаминазы. [c.310]

Влияние инсектицидов на гликолиз и содержание глутамина в тканях азиатской саранчи (Lo usta migratoria L) и жуков свекловичного долгоносика [c.28]

Аммиачная форма азота характерна, по классификации Данилевского, для тех белков, из которых при обработке щелочами выделяется аммиак. Данилевский считал, что источником этого аммиака является глутамин и аспарагин. Таким образод , здесь речь идет об азоте амидов и кислот. Наконец, третья — алкалоидная форма азота обусловливает осаждение белков под влиянием обычных реактивов на алкалоиды, т. о. по современным представлениям этот азот соответствует аминному азоту остатков диаминокислот (цистин, лизин и др.). На основании прямых опытов (окисление пептона в кислой среде двуокисью свинца с образованием кислоты, сходной с арабиновой) и физиолого-химических фактов (появление большого количества сахара в моче диабетиков от продолжительного употребления мясной пищи, и т. д.) А. Я. Даниловский приходит к верному выводу о наличии в ряде белков углеводной группировки. Современные глюкопротоиды — наиболее яркий пример этого рода белков. [c.264]

Методика анализа свободных аминокислот описана Шустером [79]. На колонке, заполненной лихросорбом ЫНг (размер-частиц 5 мкм), используя градиентное элюирование смесью ацетонитрил— фосфатный буферный раствор, он за 30 мин разделил около 20 аминокислот, входящих в состав растворов для внутривенного введения. Обнаружение свободных аминокислот проводилось по их поглощению при 200 нм, а их идентификация — по времени удерживания. Чтобы подтвердить отнесение пиков, спектры поглощения всех выделенных компонентов сравнивались со спектрами чистых препаратов аминокислот. В этой статье, как и в работах, посвященных анализу аминокислот в виде их производных, содержится утверждение, что картина разделения очень сильно зависит от температуры колонки, а также от условий ее эксплуатации. Согласно данным Шустера, снижение эффективности колонки может привести к тому, что аспарагину, глутамину и глицину на хроматограмме будет соответствовать один пик. Авторы работ [54, 80] исследовали влияние различных факторов на время удерживания компонентов смеси и на разрешающую способность колонки более детально. [c.51]

Таким образом, совокупность нескольких регуляторных механизмов позволяет бактериальной глутаминсинтетазе быстро реагировать на изменение условий метаболизма и обеспечивает эффективное использование аммиака для биосинтеза. Наиболее важными метаболитами-регуляторами, по-видимому, являются 2-оксоглутарат и глутамин, соотношение между которыми определяет ход активационного процесса. Дополнительное влияние на эту систему оказывают другие, более отдаленные конечные продукты биосинтеза, а также нуклеотиды и ионы металлов. Кроме того, глутаминсинтетаза некоторых бактерий сама регулирует собственный синтез, а также синтез других ферментов, участвующих в метаболизме азота [2926]. С другой стороны, у млекопитающих нет той системы регуляции активности глутаминсинтетазы, которая свойственна бактериям [3107]. [c.121]

В классическом пептидном синтезе для удаления грег-бутилоксикарбонильных групп часто применяют безводную трифторуксусную кислоту, что логично использовать и в твердофазном синтезе. Применение трифторуксусной кислоты для отщепления грег-бутил-оксикарбонильных групп привело недавно к интересному решению проблемы твердофазного синтеза аналогов окситоцина [135]. Глутамин успешно вводился в различные пептиды при твердофазном синтезе, но включение глутамина в пептидил-полимер иногда приводило к прекращению роста пептидных цепей [128, 135] — вероятно, за счет циклизации Н-концевого остатка глутамина в остаток пироглутаминовой кислоты под влиянием безводного хлористого водорода, используемого для удаления гр т-бутилоксикарбо-нильной защитной группы из глутамина. Мэррифилд логично предположил, что трифторуксусная кислота, [c.50]

Е. соИ имеет только одну глутаминсинтетазу было показано, что in vitro фермент ингибируется всеми восемью конечными продуктами метаболизма глутамина (рис. 5.1), при этом на него не оказывает влияния ни один из 50—60 исследованных метаболитов [2]. Каждый из конечных продуктов метаболизма глутамина вызывает (даже в насыщающей концентрации) лишь частичное ингибирование, однако действие ингибиторов является аддитивным, поэтому в условиях избытка всех восьми конечных продуктов наблюдается почти полное ингибирование глутаминсинтетазы. Установление этого феномена, получившего название кумулятивного ингибирования по типу обратной связи, позволило сделать три вывода каждый ингибитор [c.109]

Глутаминовая кислота также образуется в процессе сбраживания и используется в качестве вкусовой добавки к пищевым продуктам. Для определения ее концентрации требуется быстрый автоматический метод. С этой целью можно использовать ферментные автоматические анализаторы, однако стоимость ферментов слишком высока. Изучение избирательности такого сенсора к различным аминокислотам показало, что он чувствителен к глутаминовой кислоте и глутамину и очень мало-к некоторым другим аминокислотам. При необходимости чувствительность сенсора к глутамину можно уменьшить, используя обработанную ацетоном Е. соН. В анаэробных условиях микробный сенсор нечувствителен к органическим веществам, например глюкозе (7800 мг/л) и уксусной кислоте (9200 мг/л) влияние неорганических ионов на его сигнал незначительно. [c.28]

Из-за множества биокаталитических процессов, протекающих в клетках, избирательности действия сенсоров на основе цельных клеток ткани следует уделять особое внимание. Изучение избирательности биосенсора на основе ткани почки свиньи показало его пригодность для определения глутамина в сложных биологических объектах. Специально изучалось влияние большого числа соединений (мочевина, Ь-аланин, Ь-аргинин, Ь-гистидин, Ь-валин, Ь-серин, Ь-глутаминат, Ь-аспарагин, Ь-аспартат, О-аланин, О-аспартат, глицин и креатинин), которые могли бы создавать помехи работе сенсора, но оказалось, что они не дают заметного сигнала. Как известно, в клетках почки свиньи велика концентрация О-аминокислотной оксидазы [16], поэтому проверяли также отклик сенсора на различные О-аминокислоты. В присутствии кислорода и воды этот фермент катализирует окислительное деаминиро-вание нескольких О-аминокислот. Однако в специфических условиях работы глутаминовый биосенсор не обнаруживал чувствительности к проверяемым О-аминокислотам. То, что побочные биокаталитические процессы не влияют на сигнал биосенсора, по всей вероятности, обусловлено отсутствием флавинадениндинуклеотида в буферной системе [23]. [c.37]

Ковалентная модификация. Некоторые регуляторные ферменты контролируются не только аллостерически, но и с помощью ковалентной модификации. Например, фосфорилирование повышает каталитическую активность гликоген-фосфорилазы и снижает активность гликоген-синтазы. Эти ковалентные модификации катализируются особыми ферментами. Еще один пример - глутамин-синтетаза, активность которой снижается при ковалентном присоединении остатка АМР. И в этом случае присоединение и отщепление модифицирующей группы катализируется специальными ферментами. Зачем же используется ковалентная модификация наряду с нековалентной аллостерической регуляцией Ковалентная модификация ключевых ферментов метаболизма - заключительная стадия каскада реакций, усиливающего сигнал. Благодаря этому метаболический путь может быстро включаться и выключаться под действием очень слабых сигналов, как это показано на примере стимулирующего влияния адреналина на расщепление гликогена. [c.283]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология