Антиген представление

Иммунная реакция — яркий пример взаимодействия типа клетка—макромолекула. По наиболее принятым сейчас представлениям упрощенная схема выработки иммунного ответа на бактериальный антиген такова. В лимфе и крови циркулируют специализированные клетки Т- и В-лимфоциты, на поверхности которых находятся рецепторы к потенциальным антигенам. У каждого лимфоцита (точнее, у каждого клона, т. е. у семейства генетически тождественных лимфоцитов) имеются свои, индивидуальные для него рецепторы к потенциальным антигенам. [c.157]

Метод агглютинации используется также для изучения растворимых антигенов. Они связываются химическим путем с эритроцитами или частицами латекса, образуя таким образом частицы, называемые сенсибилизированными. Антитела противо-растворимых антигенов, добавляемые в суспензию таких частиц, косвенным образом провоцируют агглютинацию сенсибилизированных частиц. Этот способ называется пассивной, или косвенной, агглютинацией [9, 72, 109]. Принцип его схематически представлен на рисунке 4.3. Указанная методика позволяет также использовать антитела вместо антигенов для получения сенсибилизированных частиц. Применение моноспецифических антител позволяет в первую очередь количественно определять содержание отдельного белка в смеси белков. Если антисыворотка не является строго специфичной, то для определения количества содержащегося белка необходимо, чтобы используемые для сенсибилизации частиц антигены были очищены от примесей, которые могут реагировать с неспецифическими антителами в сыворотке. [c.98]

В этих методах применяются мечение антигенов или антител и иммобилизация на твердой подложке одного из реагентов [34] под таким названием разработано много вариантов [113]. Иммобилизация выполняется на дне пробирок или чаще в микрокюветах, вмонтированных в пластиковые планшеты. Для мечения часто используют пероксидазы, щелочные фосфатазы, глюкозооксидазу. Возможно использование реакций конкуренции между мечеными и немечеными реагентами пример такого рода схематически представлен на рисунке 4.9. Можно описать еще один вариант метода, не основанный на реакциях конкуренции [c.106]

D5 Его называют еще Т-1 антигеном. Он имеет ММ 67 кДа представлен на большинстве Т-клеток у человека, на незрелых В-клетках плода и, в небольшом числе, на покровной зоне В-клеток в лимфоидной ткани взрослого человека. [c.568]

D7 Антиген имеет ММ 40 кДа, представлен на многих Т-клетках он полезен в качестве маркера Т-клеточных неоплазм, когда другие Т-клеточные антигены отсутствуют. D7 антиген, по-видимому, является F -рецептором для IgM. [c.568]

У взрослого животного создать иммунологическую толерантность к чужеродным антигенам, как правило, гораздо труднее, чем на ранней стадии раз-. вития. Но в отношении некоторых антигенов это можно сделать экспериментально, вводя антиген 1) в очень больших дозах, 2) многократно в очень малых дозах, 3) вместе с иммунодепрессантом или 4) внутривенно после ультрацентрифугирования антигена с целью удалить все агрегаты (это позволяет обойти нормальные механизмы представления антигена, см. ниже). В таких случаях повторное введение того же антигена (в условиях, когда в норме индуцируется ответ) не только не вызывает вторичного иммунного ответа, но [c.18]

I каким-то образом участвуют в представлении вирусных антигенов, связанных с клеточной поверхностью, цитотоксическим Т-клеткам. [c.61]

Современные представления о специфичности реакций между антителами и антигенами начинаются с работ Ландштейнера. [c.654]

Представляется возможным исключить деятельность самого гипофиза с помощью радиоактивных антител к гипофизарным гормонам. Согласно иммунологическим представлениям, радиоактивные антитела достаточной чистоты и специфичности, будучи введенными в организм, при встрече с антигеном (в данном случае — гормон гипофиза, на который они выработаны) дают комплекс, который локализуется в месте его образования, являясь источником лучевого воздействия на гипофиз. [c.513]

Фиг. 22. Схема, иллюстрирующая современные представления о роли, которую играют известные сахара в специфичности некоторых антигенов Кауфмана — Уайта.

Поверхность эритроцитов Трагические результаты первых опытов по переливанию крови привели к изучению иммунологических реакций между эритроцитами и сывороткой крови, в результате чего возникло представление о группах крови. Оказалось, что кровь каждого индивидуума можно отнести к одной из четырех групп в зависимости от присутствия на поверхности эритроцитов того или иного антигена (агглютиногена), а в сыворотке — антител к аналогичным антигенам (агглютинина), как это показано в табл. 19. [c.603]

Это положение на первый взгляд противоречит представлению о том, что форма молекулы антитела геометрически дополняет форму молекулы антигена, а форма молекулы фермента дополняет форму молекулы субстрата. В гл. XIV, рассматривая соответствие между формой молекул антигена и антитела, мы указывали, что антиген в этом случае является шаблоном, а молекулы антитела его негативными отпечатками. Этот взгляд, подтверждаемый всеми имеющимися в настоящее время данными об образовании антител и реакции антиген—антитело, не противоречит, однако, предположению об образовании пептидных цепей белка в мономолекулярном слое. Легко можно допустить, что антиген играет роль шаблона в упомянутой вторичной реакции, а именно в процессе превращения растянутой двумерной пептидной пленки в трехмерную глобулярную молекулу антитела. В соответствии с этим форма молекулы антитела геометрически дополняет форму глобулярной молекулы антигена, а не форму его растянутой молекулярной пленки. Синтез антител представляет собой частный случай синтеза белков, и нет никаких оснований думать, что он чем-либо существенным [c.403]

А. Н. Бах с сотрудниками предпринял широкое изучение антиферментов, т. е. тех антител, которые вырабатываются в животном организме при иммунизации энзимами. Это, с одной стороны, углубило наше представление о взаимоотношениях ферментов с сопровождающими их ( сопутствующими ) веществами с другой стороны, в области иммунологии использование ферментов в качестве антигенов привело к разработке принципиально новых приемов для изучения реакции между антигеном и антителом. [c.666]

Схемы, изображенные на фиг. 47 и 48, показывают, что каждая молекула антитела, даже в том случае, если для иммунизации используется многовалентный антиген, обладает только одной специфической группой, способной связываться с антигеном. Представление о том, что антитела являются одновалентными [67, 79], подкрепляется следующим наблюдением. Дифте- [c.340]

В процесс селекции вступают незрелые В-клетки, экспрессирующие IgM-рецепторы. Известны две формы отрицательного отбора self -реактивных В-клеток от р по антигенам, представленным на поверхности клеток, и отбор по растворимым антигенам. В первом случае результат распознавания аутоантигенов приводит к апоптозу В-клеток. Во-втором — к функциональной блокаде В-клеток — анергии [c.196]

Второй класс тимуснезависимых антигенов представлен молекулами, имеющими часто повторяющиеся идентичные эпитопы. К этому классу относятся полисахариды бактериальной стенки, сильно полимеризованные высокомолекулярные белки (например, гемоцианин). Механизм активации В-клеток связан с перекрестным сцеплением между повторяющимися антигенными эпитопами и поверхностным иммуноглобулином. Является ли ответ к TI-i-антигенам полностью независимым от хелперных Т-клеток, не ясно. С одной стороны, гуморальный иммунный ответ регистрируется у дефицитных по Т-клеткам мышей nude. С другой — удаление из культуры in vitro всех Т-клеток приводит к подавлению ответа на Tl-2-антиген. Введение незначительного количества Т-клеток иммунодефицитным мышам значительно усиливает иммунный ответ к данным антигенам. Вероятно, наиболее ранний ответ в виде синтеза IgM формируется без помощи Т-клеток. Более поздний гуморальный ответ, характеризующийся доминантным синтезом IgG, требует включения хелперных Т-клеток. [c.243]

Включившие метку иммуноглобулины можно удалить из диализованного лизата следующим образом. Для усиления преципитации меченых иммуноглобулинов к лизату прибавляют нормальную сыворотку того вида, клетки которого взяты в опыт. Количество этой сыворотки (обычно 25 мкл на 10 клеток) должно быть равным объему прибавляемой позже специфической антисыворотки (см. ниже) или немного большим. Затем добавляют анти-глобулиновый реагент в наименьшем количестве, достаточном для полной преципитации иммуноглобулинов. [Это количество определяют в предварительном титровании, в котором 25 мкл нормальной сыворотки смешивают с возрастающими объемами (например, 100, 200... 1000 мкл) антиглобулииового реагента, доводят общий объем до 1 мл, добавляя сыворотку с ЗФР, и оставляют для образования преципитата на ночь находят то минимальное количество реагента, после добавления которого в надосадочной жидкости больше не остается иммуноглобулинов (т. е. новое добавление 100 мкл реагента уже не вызывает преципитации).] Реакцию преципитации в основном опыте проводят в течение 4—16 ч при 4°С, после чего преципитат удаляют центрифугированием при 2000g в течение 15 мин. После удаления меченых иммуноглобулинов к двум пробам лизата прибавляют соответственно специфическую и контрольную сыворотки и инкубируют 1—2 ч при 37°С. Обычно на 10 клеток прибавляют 20 мкл антисыворотки. Если, предположим, сыворотка содержит 50 мкг/мл антител к антигену, представленному в количестве 5-10 молекул на 1 клетку, то каждая молекула антигена будет в среднем иметь по два участка, связывающих антитело. Целесообразно в предварительных опытах (используя разные объемы, например 5, 20 и 50 мкл на 10 клеток) определить то количество сыворотки, которое дает наибольшее соотношение между радиоактивностью преципитатов в опыте и в контроле. Наконец, ко всем пробам прибавляют соответствующее количество антиглобу-линового реагента и инкубируют 4—16 ч при 4°С. [c.190]

Механизм вовлечения ингибиторного звена при иммунном ответе не так прост, как это может показаться из схем, приведенных на рис. 5 и 6. В начальный момент иммунной реакции готовых супрессоров нет. И это не удивительно, ведь иначе реакция бы не возникла. На антиген, представленный макрофагами, реагируют предшественники Т-супрессоров первого порядка (ПТС1). Они созревают в функционально активную форму, приобретая способ ность выделять белковый фактор супрессии (ФС1). Этот медиатор активирует процесс созревания супрессоров второго порядка, а их фактор (ФС2), в свою очередь, — созревание супрессоров третьего порядка. И только последние выделяют белковый фактор (ФСЗ), угнетающий функцию Т-хелперов (рис. 7). По сути, первые два фактора (ФС1 и ФС2) вовсе не супрессорные, так как они активируют превращения других клеток. Поэтому правильнее называть первые два типа клеток Т-индукторами супрессии. [c.27]

Агрегация антигена — это необходимый шаг в процессе его удаления из организма, полного уничтожения антигена. Здесь важно отметить, что для выполнения защитной функции антител важна их способность не столько преципитировать антиген, сколько образовывать мультимолекулярные комплексы. Зачастую эти комплексы сохраняют растворимость, но сам факт их образования уже включает механизм элиминации антигена. В этот механизм вовлечены нелимфоидные клетки, о чем пойдет речь в следующей главе. Здесь же проведем анализ эффекторной функции антител против антигенов, представленных на поверхности живых клеток. [c.74]

Основные представления об иммунной системе. Иммунная система — это система органов и клеток, реагар>ующая на генетически чужеродную информацию и участвующая в защите макроорганизма от такой информации. Иммунная система во взаимодействии с другими системами (нервной, эндокринной, сердечно-сосудистой, пищеварительной и др.) обеспечивает защиту организма от внедрения и развития в нем патогенных микробов (вирусов, бактерий, грибов, протозоа), а также от воздействия антигенов разной другой природы и специфичности (тканевые трансплантаты растительные и животные яды аутоантигены, опухоли). Она выполняет функцию иммунологического надзора во благо поддержания постоянства внутренней среды (гомеостаза) макроорганизма, обеспечивая его целости ость и индивидуальность. [c.563]

Т-клетки распознают антиген, представленный им антигенпрезентирующими клетками (АПК), и в результате переходят в активированное состояние [c.194]

Механизм действия Т-клеток. Антиген, поступивщий в организм, захватывается антигенпрезентирующими клетками (АПК). Они представляют собой гетерогенную популяцию лейкоцитов и играют существенную роль в активации Т-хелперных клеток. АПК локализованы в лимфатических узлах, коже, селезенке, тимусе, а также в эпителии слизистых. В АПК экспрессированы белки МНС, необходимые для представления антигена Т-хелперным клеткам. Существуют различные типы АПК. К ним, в частности, относятся дендритные клетки, локализованные в эпидермисе клетки Лангерганса, макрофаги, а также В-клетки. [c.478]

При данной форме гепатита нередко выявляется, помимо частиц Дейна, еще один вид вирусных частиц — дельта-частицы (или дельта-антиген). Характерной особенностью дельта-частиц является зависимость их репродукции от репродукции частиц Дейна. Это мелкие РНК-содержащие вирусы, поверхностный (капсид-ный) белок которых представлен HBsAg. Они получили наименование HDVи будут рассмотрены ниже. [c.305]

В обзоре обобщены современные представления по некоторым видам собственной биологической активности водорастворимых синтетических полимеров. Важным свойством таких полимеров является взаимодействие их с биополимерами - белками и нуклеиновыми кислотами, а также с клетками и, прежде всего, с клеточными мембранами. Рассмотрены полимеры катионной природы с антимикробной активностью полианионы с противовирусной и противоопухолевой активностью, обладающие способностью индуцировать интерферон полимеры различной природы, проявляющие иммуноадъю-вантные свойства. Отдельный раздел посвящен синтезу и использованию канцероген-полимерных антигенов в иммунодиагностике эндогенных и экзогенных канцерогенных веществ. Библиография - 107 ссылок. [c.163]

Теперь, когда мы узнали, что гликопротеииы МНС участвуют в представлении антигена Т-клеткам, гены 1г в значительной мере потеряли свою загадочность. По крайней мере мы видим, каким образом определенная аллельная форма гжкопротеина МНС класса II (Р) могла бы быть неэффективна в представлении Т-хелперам какой-то антигенной детерминанты А, но могла бы тем не менее представлять другие антигенные детерминанты-В, С, В и т.д. Например, форма Р может быть не способна связать молекулу антигена таким образом, чтобы эффективно представить детерминанту А. В другом случае среди Т-клеток особей, имеющих аллель Р, может не быть Т-хелперов, способных узнать комбинацию Р-(-А,-если, например, комбинация Р + А окажется сходной с каким-то своим гликопротеином МНС (самим по себе или ассоциированным с какой-то другой своей молекулой). В зтом случае Т-хелперы, реагирующие с Р -I- А, должны были элиминироваться при развитии толерантности ко всему своему в процессе онтогенеза жмфоцитов (такую толерантность мы кратко рассмотрим ниже). [c.64]

Изучение белков, содержащихся в плазматической мембране эритроцитов, позволило сформулировать новые представления о строении мембран. Возникло, в частности, предположение о том, что по крайней мере некоторые мембраны имеют скелет . В мембране эритроцита человека содержится пять главных белков и большое число минорных. Большинство мембранных белков-гликопротеины. К интегральным белкам в мембране эритроцита относится гликофорин ( переносчик сахара ). Его молекулярная масса составляет 30000 гли-кофорин содержит 130 аминокислотных остатков и множество остатков сахаров, на долю которых приходится около 60% всей молекулы. На одном из концов полипептидной цепи располагается гидрофильная голова сложного строения, включающая в себя до 15 олигосахарид-ньк цепей, каждая из которых состоит приблизительно из 10 остатков сахаров. На другом конце полипептидной цепи гликофорина находится большое число остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот (рис. 12-20), которые при pH 7,0 несут отрицательный заряд. В середине молекулы, между двумя гидрофильными концами, располагается участок полипептидной цепи, содержащий около 30 гидрофобных аминокислотных остатков. Богатый сахарами конец молекулы гли-1Кофорина локализуется на внешней поверхности мембраны эритроцита, выступая из нее в виде кустика. Считают, что расположенный в середине молекулы гликофорина гидрофобный участок проходит сквозь липидный бислой, а полярный конец с отрицательно заряженными остатками аминокислот погружен в цитозоль. Богатая сахарами голова гликофорина содержит антигенные детерминанты, определяющие группу крови (А, В или О). Кроме того, на ней имеются участки, связывающие некоторые патогенные вирусы. [c.347]

Как известно, вещества, продуцируемые микроорганизмалп и вызывающие образование антител, называются антигенами. Основная функция антител заключается в связывании антигенов. Согласно представлениям Эрлиха, Лаидштаннера и Полинга, антигенный детерминант (активный центр) и специфический участок антитела комбинируются, поскольку они стереохимически соответствуют друг другу. Иными словами, антигенный детерминант является информационной матрицей для построения специфического участка антитела [51]. [c.172]

В книге обобщены материалы по изучению аллергии к промышленным химическим соединениям. На основании данных современной литературы и собственного многолетнего опыта авторы высказывают оригинальное суждение по ряду теоретических и прикладных аспектов проблемы. В книге дано представление оо иммунных механизмах различных типов аллергических реакций, о химической структуре и конкуренции гаптенов и полных комплексных антигенов, об иммунологической толерантности и гипосенсибилнзации к химическим аллергенам. Освещены приемы выявления сенсибилизирующего действия промышленных химических соединений, сложных и полимерных продуктов, методы определения опасности контакта с ними в условиях производства и в повседневной жизни, принципы установления их гигиенического норматива. Представлены методы специфической диагностики аллерго-зов химической этиологии и методы применення промышленных химических аллергенов при постановке кожных, провокационных, клеточных и серологических тестов. Рассмотрены возможные всходы сенсибилизации к промышленным химическим аллергенам. [c.2]

После внедрения антигена в организм происходит акт его распознавания, т. е. соединение антигена с антиген-распознающим лимфоцитом Ti, имеющим комплементарные для антигенной детерминанты рецепторы IgT. Общепринято, что в комплексных антигенах рецепторы распознают детерминанту носителя. Такое представление вполне логично, когда в организм вводится искусственный комплексный антиген (конъюгат) химического гап-тена с чужеродным для организма носителем, и обусловлено внутримолекулярной конкуренцией сильных детерминант белка с более слабыми химическими (см. главу 3). Если же комплексный антиген образовался in vivo и носитель представлен аутобелком, то распознавание его, по-видимому, связано с так называемой общей или пограничной детерминантой, образованной изменением трехмерной конфигурации участка белковой молекулы носителя в месте соединения ее с химической группой (см. главу 2). На схеме представлен общий случай — соединение с детерминантой носителя. [c.12]

Предсказываемая соотношением (1) линейная зависимость была подтверждена достаточным числом опытов при разных значениях pH (фиг. 25). В опытах Сингера это соотношение оказалось верным для обеих изучавшихся им систем (альбумин куриного яйца — антиовальбумин, бычий сывороточный альбумин — антиальбумин). Константа Кн в обоих случаях имела величину порядка 10 , что согласуется с представлением о важной роли карбоксильной группы —СОО в осуществлении связи антиген — антитело в этих системах согласно этому представлению, сила связи максимальна, когда карбоксильная группа полностью ионизирована. [c.151]

Вирус гепатита В не принадлежит ни к одному из известных семейств вирусов животных. Это сферическая частица со средним диаметром 36 нм. Геном представлен однонитевой, циклической молекулой РНК, которая образует палочковидную неразветв-ленную структуру. В РНК закодирован вирусспецифический полипептид — HBAg (собственный антиген нуклеокапсида). Наружная оболочка образует поверхностный антиген. [c.148]

Наши представления о строении антител были сильно расширены в последние годы в результате открытия их чрезвычайно специфического расщепления в присутствии нротеолитических ферментов и восстановителей [1008, 1009]. Два фрагмента молекулярного веса 45 000, по-видимому, идентичны и ведут себя подобно одновалентным антителам, а третий фрагмент (молекулярного веса 155 000) не имеет сродства к антигену. Физиче- [c.340]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология