Алло ферменты

В работе Аллена [3] рассмотрена кинетическая схема для связывания и гидролиза субстрата А со степенью полимеризации п, ассоциированного в активном центре фермента в положении г (г — сайт, с которым осуществляется контакт восстанавливающего конца олигомерного субстрата) [c.107]

Существуют и другие примеры олигомерных ферментов, образование которых обязательно проходит через каталитически неактивные промежуточные формы. Эти формы претерпевают конформа-ционное превращение на более поздней стадии, давая термодинамически стабильный активный фермент. Такой процесс конформационного дозревания имеет лимитирующую скорость и представляет собой практически необратимую стадию в образовании фермента. Предполагают [472], что в некоторых олигомерных ферментах алло- [c.191]

Наиболее важные реакции в клетке, катализируемые алло-стерическими ферментами, регулируются изменением активности уже существующих в клетке ферментов. В этом случае регуляция проводится очень быстро. Ферменты ингибируются конечным продуктом реакции, причем ингибитор действует не на все ферменты многочленной цепи реакций, а только на первый [c.49]

Сходные по структуре /3, )-ацетиленовые тиоэфиры узнаются тем же ферментом. Но в этом случае отщепление протона приводит к образованию конъюгированного аллена, который легко алкилирует гистидиновый остаток, находящийся в активном центре фермента [c.330]

Объяснить этот парадокс смогла теория аллостерической регуляции, которая сейчас быстро развивается. Возможна и изо-стерическая регуляция ферментов, когда на их активность влияют вещества, так или иначе действующие на активный центр и обладающие стерическим сходством с участниками реакции. Название аллостерическая регуляция говорит о том, что влияние на фермент осуществляется молекулами, которые пространственно геометрически с ним не сходны. Согласно этой теории сигнал и субстрат способны соединяться с различными центрами связывания на поверхности фермента сигнал реализуется через взаимодействие этих центров. Разнообразные опыты, проведенные на многих ферментах, убедительно подтвердили, что молекулы сигналов и молекулы субстратов соединяются с разными участками на поверхности частицы ферментного белка субстрат — с каталитическим (активным) центром, а сигнал — со специальным алло-стерическим. [c.91]

Блокирование первого фермента конечным продуктом происходит очень быстро, практически немедленно, поскольку стоит механизму алло-стерического торможения сработать, и первый же промежуточный продукт (а за ним автоматически и все последующие) больше не образуется. [c.278]

Оказалось, что угнетаемые конечным продуктом по принципу обратной связи ферменты весьма лабильны и у них прежде всего исчезает способность реагировать на присутствие алло-стерических эффекторов (десенсибилизация). Ретроингибирование обычно удается наблюдать лишь при физиологических значениях pH, а для уничтожения каталитической активности требуются более сильные воздействия. Поэтому можно считать установленным, что соответствующий тип ферментов обладает специальными участками для связывания субстратов в активном центре. [c.243]

В расшифровке понятия биологические функции макромолекул существует известная неопределенность, связанная с тем, что в настоящее время мы не в состоянии указать весь круг функциональных признаков, определяющих уникальную роль данного типа молекул в жизнедеятельности клеток и организмов. Еще труднее охарактеризовать эти признаки количественно. Однако для некоторых биомолекул уже сейчас можно указать ряд свойств, определяющих их значение в процессах обмена веществ, в хранении и передаче наследственных свойств, в возникновении естественной изменчивости. Анализируя влияние облучения на ферменты, мы прежде всего должны оценить их каталитическую активность, субстратную специфичность, чувствительность, к соответствующим активаторам и ингибиторам, возможность их алло-стерического регулирования. Если по любому из этих функциональных признаков отмечается эффективность облучения, то мы будем называть такое событие инактивацией фермента ионизирующей радиации. Соответствующими биохимическими методами можно оценить степень инактивации количественно. [c.58]

Следовательно, сборка ферментов, участвующих в общем метаболическом пути, приводит к ослаблению изостерических и алло-стерических механизмов и обеспечивает возможность реализации иерархически более высокого регуляторного механизма, осуществляющего контроль функционирования метаболической систе- [c.87]

Изостерические эффекты—эффекты пространственного взаимодействия между двумя частица.ми или участками фермента алло-стерические эффекты связаны с взаимодействием пространственноразобщенных центров фермента, расположенных на разных субъединицах. [c.186]

В некоторых случаях действие того или иного фермента регулируется не субстратом или продуктами ферментативной реакции, а веществом, отличным от них. Такие ферменты называют аллостертескими ферментами. Участок в молекуле фермента, который реагирует с алло-стерически действующей молекулой, не совпадает с активным центром фермента. Несовпадение места присоединения аллостерических молекул и активного центра фермента удалось наблюдать при рентгеноструктурном анализе аспартаттранскарбамилазы— фермента, молекула которого состоит из шести субъединиц и имеет массу 310000. [c.400]

У аллостерических ферментов, состоящих из нескольких субъединиц (213 — 215], кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата имеет характерный сигмоидный вид. Такой фермент независимо от наличия субстрата имеет две различные конформащ1И, находящиеся в равновесии. Активность этого фермента контролируется аллостерическими эффекторами (обычно несложными органическими веществами). Связывание эффектора происходит на одной из субъединиц в аллостерическом центре, пространственно отделенном от места связывания субстрата, и вызывает конформационные изменения других субъединиц. Фермент активируется, если эффектор является активатором, и ингибируется, если с алло-стерическим центром связывается ингибитор. Аллостерические ферменты обычно участвуют в контроле первых ступеней мультиферментных цепей. [c.399]

Особый вид регуляции ферментов - аллостерическая регуляция. Это может быть ингибирование или активация, и в этом случае действующие факторы называют ингибиторами или активаторами, или общим термином - алло-стерические эффекторы, т.е. действующие как бы в другом месте реакции (аллос - другой, иной). Обычно такой тип регуляции наблюдается в сложных многоступенчатых биохимических реакциях и называется часто ингибированием по типу обратной связи продукт последовательной реакции (иногда продукт реакции или близкий к нему интермедиат) ингибирует активность на одной из ранних стадий. [c.34]

Наряду с грубой регуляцией активности ферментов по механизму РееёЬаск-ингибиции известен тонкий контроль, в котором ферменты — алло-стерические белки имеют не только каталитические центры для связывания с субстратом, но и близко расположенные другие места (одно или более), с [c.77]

НОМ. Во-первых, молекулы аллостерических ферментов, как и молекула гемоглобина, состоят обычно из нескольких полипептидных субъединиц некоторые аллостерическне ферменты содержат по шесть, восемь или даже по двенадцать и более субъединиц. Во-вторых, у алло- [c.262]

Любопытно, что в этой системе алло-треонин является более активным субстратом, чем треонин [185, 258, 259]. По-видимому, ферментативная реакция в слабой степени обратима, однако стерическая конфигурация продукта, образующегося при обратной реакции, не установлена [261]. Для фермента, катализирующего расщепление треонина на глицин и ацетальдегид, были предложены названия глициногеназа [258] и альдолаза оксиаминокислот [262]. Механизм реакции расщепления треонина изучали Снелл и сотрудники [260, 263] они описали неферментативное обратимое расщепление треонина в присутствии пиридоксаля и солей металлов [260, 263]. Оказалось, что при ферментативной реакции коферментом является пиридоксальфосфат [238] [c.336]

Бинкли [473] удалось отделить фермент, расщепляющий цистатионин, от фермента, синтезирующего его, путем избирательного инактивирования второго при нагревании до 50°. Кроме L-цистатионина, фермент расщепляет дженколовую кислоту, L-алло-цистатионин и лантионин [474]. [c.369]

Расщепление мироновокислого калия под действием фермента мирозина является реакцией смешанного типа, протекающей в обоих направлениях наряду с сернистым цианистым аллилом здесь одновременно образуются цианистый аллил и сера однако реакция идет преимущественно по первому пути . [c.145]

Синигрин распадается при гидролизе под действием фермента мирозиназы на )-глюкозу, калия гидросульфат и аллил-горчичное масло, которое с аммиаком дает тиазинамин. При взаимодействии последнего с раствором AgNOз выделяете черный осадок А 25 (см. Ф1Х) [c.215]

Регуляция активности ферментов. Вторичные посредники фитогор-мопов. В этом случае реакция на фитогормон проявляется в течение нескольких минут с момента резкого повышения его концентрации. Такие эффекты объясняются изменением активности ферментов, причем общее число молекул того или иного фермента практически не меняется, но их активность возрастает или снижается вследствие взаимодействия с алло-стерическим эффектором, в роли которого может выступать фитогормон или его метаболит, что приводит к изменению сродства фермента к субстрату. Таким образом, быстрые ответные реакции на фитогормон объясняются изменением активности уже существующих в клетке ферментов. [c.335]

В результате активный центр деформируется и теряет сродство к своему субстрату или теряет способность катализировать реакцию. Это схе-тимачески изображено на фиг. 54. Ферменты, пространственная конформация которых, а следовательно, и каталитическая способность их активных центров изменяются в результате взаимодействия другого участка белка с молекулой ингибитора, были названы Жаком Моно, Франсуа Жакобом и Ж. Шанжё аллостерическими ферментами (от греч. алло —другое и стере — тело). Как и в случае активного центра, специфическая пространственная конформация аллостерического участка, связывающего ингибитор, также определяется первичной структурой полипептидной цепи. [c.110]

Образования, проходившие долгий и наверняка тернистый путь от неживой к живой материи, получили название эобионты [1440]. Термины организм или живой организм лучше оставить для образований, имеющих отлаженные механизмы метаболизма и размножения в них существенную роль играют ферменты. По предположению Аллена [35] и Хэнсона [792], на какой-то ранней стадии появились каталитические системы с обратной связью , в которых конечный продукт ряда реакций служил катализатором для начальной реакции этого ряда. Такой процесс называют ав-токаталитическим или процессом с положительной обратной связью. Этот процесс мог положить начало циклам каталитических реакций, столь распространенным сейчас в живых организмах (1,Д). [c.53]

Неоднократно было показано, что высокоэнергетические и, напротив, небогатые энергией аденозинфосфаты влияют антагонистически на каталитическое действие ( ) катаболических и анаболических ферментных систем. В основе этого действия лежат не термодинамические, а кинетические эффекты активность ферментов при взаимодействии с модуляторами или эффекторами (в данном случае АТФ, АДФ, АМФ) может усиливаться или подавляться. Примером такого влияния служит широко расчространенное явление алло-стерии 5,Е). Потенциальная польза такого регулирования метаболизма очевидна. На практике оказалось удобным [96, 97] выражать влияние аденозинфосфатов их энергетическим зарядом , рассчитываемым как [c.70]

До сих пор речь шла о моделях аллостерической регуляции активности ферментов, в которых ферментативный олигомер считается недиссоциирующим. Однако регуляторные ферменты способны в определенных условиях диссоциировать на отдельные субъединицы, причем степень диссоциации, как правило, зависит от присутствия субстратов и аллостерических эффекторов. Это свойство регуляторных ферментов позволяет предложить модель, в которой аллостерические взаимодействия опосредуются смещением равновесия между олигомерными формами фермента под действием субстрата или эффекторов. Подобные представления были впервые развиты в 1967 г. в работах Б. И. Курганова [94, 77, 95], американского ученого Frieden [96, 97] и австралийских ученых [98]. Принципиальное отличие работ Б. И. Курганова от этих работ состоит в том, что в них изложены принципы анализа диссоциирующих ферментативных систем, позволяющие выделить кинетические эффекты, связанные с изменением степени диссоциации ферментативного олигомера под действием субстрата и алло-стерческих эффекторов. Кинетическое поведение регуляторного фермента, для которого аллостерические взаимодействия опосредуются смещением равновесия между олигомерными формами фермента, должно зависеть от концентрации фермента. [c.109]

Все приведенные выше доводы в пользу увеличения Км молчаливо подразумевали, что при этом максимизируется скорость реакции. Хотя для большинства ферментов это действительно так, иногда на первый план выступают регуляторные функции фермента, а не обеспечение высокой скорости реакции. Все метаболические процессы регулируются. Регуляция обычно осуществляется с помощью контроля активности ряда ключевых фер-ментов. Активность этих ферментов, как правило, регулируется путем изменения Км соответствующих субстратов через алло-стерическое воздействие на них. Эти Кш для ключевых ферментов относятся к регуляции, и к ним не всегда применимы положения, рассмотренные в предыдущем разделе. [c.306]

Смотреть страницы где упоминается термин Алло ферменты: [c.138] [c.500] [c.92] [c.44] [c.463] [c.500] [c.139] [c.186] [c.207] [c.17] [c.446] [c.151] [c.194] [c.268] [c.139] [c.139] [c.28] [c.64] [c.28] [c.123] [c.140] [c.139] [c.93]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология