Миоглобин аминокислотный состав

Аминокислотный состав кристаллизующихся миоглобина и гемоглобина человека [892]. [c.246]

Аминокислотный состав кристаллического миоглобина и гемоглобина человека [1421]. [c.283]

Как уже указывалось, третичная структура обеих пар цепей гемоглобина лошади аналогична структуре миоглобина. Подобную же структуру имеют цепи миоглобина тюленя и гемоглобина быка. Интересно сравнить аминокислотные последовательности этих цепей, обладающих аналогичной третичной структурой. На первый взгляд они не имеют ничего общего, поскольку их аминокислотный состав совершенно различен. Однако анализ показал, что в а- и р-цепях гемоглобина и в молекулах мио-глобинов некоторые аминокислотные остатки занимают идентичное положение в глобуле. Например, в местах изгиба в этих цепях часто находятся остатки пролина, в местах сближения между сегментами спирали — остатки глицина образование водородных связей между сегментами происходит через остатки тирозина с железом гема связан гистидин. В этом и состоит основное сходство трех структур. Последовательность остатков в спиральных участках может быть совсем различной, но для стабилизации этой структуры существенно, чтобы внутри глобулы находились неполярные остатки. [c.268]

Уже давно высказывалось мнение, что первичная структура белка — аминокислотный состав — определяет его пространственную структуру 1116, 117]. Поскольку за последнее десятилетие структура пяти белков — гемоглобина [1181, миоглобина [ПО, 1111, лизоцима [112, 113], а-химотрипсина [119] и рибонуклеазы А [120] — стала известна детально, а еще для нескольких белков рентгеноструктурный анализ дал достаточное разрешение для того, чтобы увидеть основные черты вторичной и третичной структур, многие исследователи пытаются найти корреляцию между аминокислотным кодом (составом и последовательностью аминокислотных остатков) и конформационным кодом (пространственной структурой). [c.388]

Аминокислотный состав миоглобина лошади и кита обнаруживает удивительное сходство, хотя различие в концевых аминокислотах (глицин в миоглобине лошади и валин в миоглобине кита) заставляет предположить, что порядок чередования аминокислот в этих двух белках неодинаков. До сих пор, однако, не проведено сравнительного изучения частичного гидролиза ука-" занных белков и не имеется никаких сведений об их относительной растворимости. [c.233]

Молекулярный вес отдельных аминокислот колеблется от 75 (глицин) до 240, а для бром- и иодсодержащих почти до 800. Величина среднего молекулярного веса аминокислот у большинства белков оказывается приближенно равной 110, следовательно в состав белков входят преимущественно простые а-аминокислоты. Исходя из такого среднего молекулярного веса, можно подсчитать, что для белков с наименьшим молекулярным весом—около 17000 (например, для альбумина молока и для миоглобина мышц) число аминокислотных остатков все же должно быть не менее 150, а для более сложных белков значительно больше, например для яичного белка с М = 43000—около 400, а для гемоглобина крови с >60000—около 500. [c.172]

Предположение о том, что 70% цепи находится в спиральной конформации, подтверждается результатами, полученными методом дейтерообмена. Скоулоди (1959) 01бнаружила при раосмотрбн и двухмерной проекции Фурье единичной ячейки миоглобина тюленя, что, несмотря на совершенно различный аминокислотный состав, миоглобины тюленя и кашалота им еюг чрезвычайную сходную третичную структуру. Перутц (1960) на основании трехмерного анализа гемоглобина пришел к заключению, что каждая из четырех субъединиц этой молекулы структурно сходна с миоглобином. При анализе миоглобина с разрешением в 2 А (этого еще недостаточно для атомного разрешения) группа Кендрью (1961) получила возможность сделать некоторые выводы о последовательности части аминокислот в миоглобине. [c.711]

Даже у человека существует несколько типов гемоглобина. Кроме миоглобина и гемоглобина А ( 2 2) у взрослых, известен также минор-,ный гемоглобин kiiaibi). В крови человеческого плода содержится другой тип гемоглобина — гемоглобин F ( 2 2). В присутствии 2,3-ди-фосфоглицерата он обладает более высоким сродством к кислороду, чем гемоглобин А, что способствует выполнению его функции — снабжению плода кислородом. Через несколько месяцев после рождения гемоглобин F исчезает и заменяется гемоглобином А. Гемоглобины человека различаются по аминокислотному составу и последовательности. У других видов аминокислотный состав гемоглобинов различается еще сильнее. Взаимодействия между субъединицами также варьируют, а у одного из типов гемоглобинов, эритрокруоринов, обнаруживаемых у некоторых беспозвоночных, имеется 192 субъединицы [79]. [c.314]

Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы и клетки живых существ. Миоглобин сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула белка-протеина связана с одной или несколькими молекулами гема(У), представляющего собой комплекс Ре(П) с протопорфирином. В настоящее время известен аминокислотный состав и последовательность аминокислот в протеине гемоглобина, место присоединения частиц гема, пространственная структура гемоглобина. Гем, РеПП, локализован в расщелине между спиралями белковой молекулы. По соседству с гемом находится так называемый проксимальный (соседний) фрагмент имидазола (Im) гистидино-вого (His) остатка, а на известном удалении с противоположной стороны от атома железа гема находится так называемый гисталь-ный (удаленный) имидазол другой гистидиновой молекулы. В отсутствие О2 атом Ре(П) в гемоглобине прочно связан с порфирином четырьмя донорно-акцепторными связями Fe-N и намного менее прочной [c.286]

Таким образом, в результате эволюции возникает, например, р-цепь, аминокислотный состав и последовательность аминокислот которой значительно отличаются от а-цепи, но именно это обстоятельство делает 5-цепь комплементарной, т. е. дает возможность соединяться с а-цепью. Лолучающееся при этом соединение — НЬ А (ojP ) —значительно более эффективно переносит кислород, чем гемопротеид с одной полипептидной цепью, например миоглобин. у- и б-Цепи также комплементарны по отношению к а-цепи, а образуемые ими соединения НЬ F и НЬ Аг— более эффективные переносчики кислорода, чем НЬ А. [c.146]

Приведенные в табл. 6.1 данные показывают, что аминокислотный состав представленных белков существенно различается. Например, в гормоне инсулине отсутствуют триптофан и метионин, а В миоглобине — цистеин н цистин. В табл. 6.1 содержание различных аминокислот выражено в граммах на 100 г исходного белка при суммировании получим, что на 100 г белка приходится 118 г аминокислот (с учетом одной молекулы воды на каждую гидролизуемую пептидную связь). Если же при расчете содержания аминокислот учитывать массу аминокислотных остатков, а ие свободных аминокислот, то суммарное содержание аминокислот в белке, не содержащем неаминокислотных компонентов, должно составлять 100%. Приведем пример такого расчета. При гидролизе инсулина образуется 8,6 г свободного фенилаланина на 100 г белка (табл. 6.1). В пересчете на массу аминокислотного остатка это составляет 8,6-147/165=7,7 г на 100 г белка, поскольку молекулярная масса фенилаланина 165, а масса остатка фенилаланина в белках 147. [c.168]

Миоглобин (Mb) является сложным белком, входящим в состав мышц большинства животных организмов. Его молекула состоит из одной полипептидной цепи, связанной с одной группой протогема. Атом двухвалентного железа, входящий в состав гема, способен соединяться с кислородом. Однако в отличие от.гемоглобина миоглобин дезоксиге-нируется при значительно более низких парциальных давлениях кислорода, что позволяет ему выполнять функцию резервного источника кислорода в мышцах. Единственная полипептидная цепь миоглобина состоит из 153 аминокислотных остатков. Такая относительная несложность молекулы миоглобина, доступность его из разнообразных источников, а также способность образовывать кристаллы позволили в короткий срок определить аминокислотную последовательность и полную структуру молекулы этого белка. Строение миоглобина стало известно благодаря работам Эдмундсона и Хирса, изучавших аминокислотную последовательность белка, и Кендрью с сотрудниками, которые провели рентгеноструктурный анализ миоглобина кашалота, используя метод изоморфного замещения, впервые примененный Перутцем с сотрудниками в изучении гемоглобина. [c.139]

Доступность синтетических полипептидов сыграла большую роль в уточнении условий, определяющих устойчивость вторичной структуры, однако установление третичной структуры значительно сложнее. Это было наглядно показано путем определения конформаций миоглобина [32] и гемоглобина [34] методом рентгеновского кристаллографического анализа. Белок миоглобина состоит из единственной полипептидной цепи с восемью сегментами правой а-спирали. В спираль входит 7—24 аминокислотных остатка, а их общая длина составляет примерно 78% полипептидной цепи. Два остатка образуют острые углы, а другие спиральные сегменты отделяются за счет изменения длины цепи при переходе к нерегулярной конформации. Кендрью [376] обсудил некоторые особенности структуры белков, которая чрезвычайно компактна и имеет внутри не более пяти изолированных молекул воды. За очень редким исключением, все полярные группы располагаются снаружи молекулы, и, следовательно, боковые цени, находящиеся в контакте друг с другом внутри молекулярной структуры, как правило, имеют гидрофобный характер. Таким образом, создается впечатление, что гидрофобное взаимодействие должно быть основным фактором, стабилизующим конформацию. Однако остается спорным вопрос о том, что же определяет точки, в которых происходит нарушение конформации. Известно, что остаток пролина может и не размещаться в а-спирали однако это ограничение не может служить объяснением всех неспиральпых последовательностей в молекуле миоглобина. Состав неспиральных участков не имеет также никакого отношения к классификации синтетических полипептидов в соответствии с их тенденцией к существованию в спиральной форме [377]. Интересно, что конформации миоглобина и четырех субъединиц, составляющих молекулу гемоглобина, несмотря на различную последовательность Б них аминокислот, должны быть весьма сходны между собой [378, 379]. В таком случае третичная структура будет, по-видимому, определяться сложными соотношениями, которые детально не исследованы. [c.135]

За последнее десятилетие были достигнуты значительные успехи в дальнейшем установлении точного строения различных белков. Хотя гидролиз белков и последующий анализ гидролизата, который широко использовался раньше, давал возможность получать данные об относительном содержании и природе входящих в состав белка аминокислот, он не позволял сделать какие-либо выводы о распределении аминокислот в полипептидной цепи молекулы белка. Методы анализа и разделения аминокислот до сороковых годов были очень длительными и трудоемкими н требовали сравнительно больших количеств исходного продукта. Разработанные в 40-х годах новые методы анализа и разделения аминокислот и определения концевых групп в молекулах белков и не слишком высокомолекулярных полипептидов создали возможность наметить основные направления решения исключительно важной проблемы выяснения специфической последовательности аминокислот в молекулах некоторых сравнительно простых белков. Первым большим достижением в этой области химии была расшифровка Сангера с сотр. [4] последовательности аминокислот в молекуле инсулина. С момента опубликования этой важнейшей работы, достигшей цели, которая в течение длительного времени казалась неосуществимой, была полностью выяснена последовательность аминокислот у нескольких белков. Установление того факта, что молекулы специфического белка являются однородными по молекулярному весу и содержат строго определенную последовательность аминокислотных звеньев, неизменную для всех макромолекул, явилось одним из наиболее важных достижений химии белка. В число белков, для которых была выяснена последовательность аминокислот, входят инсулин [4], цитохром С [5—7 , белок вируса табачной мозаики [8—10], рибонуклеаза [11 — 13], а- и Р-цепи гемоглобина человека [14, 15], миоглобин кита [16—18], кортикотропин [19—21], глюкагон [22] кроме того, была установлена последовательность аминокислот в некоторых полипептидах более низкого молекулярного веса и частично выяснена последовательность аминокислот у нескольких высокомолекулярных белков [23]. [c.329]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология