Развитие представлений о белковых веществах

Хроматография производных аминокислот получила интенсивное развитие в связи с разработкой методов определения первичной структуры белков. Вероятно, трудно найти в органической химии и биохимии более удачный пример столь тесной взаимосвязи развития представлений о структуре и функциях большого класса веществ, каким являются белки, с хроматографическими методами анализа. Основное внимание было направлено на разработку методов определения N-концевых остатков аминокислот в белках, причем в идентификации соответствующих производных большое значение имели тонкослойная (ТСХ) и бумажная хроматография (БХ) (см. обзоры [1, 2]). Газожидкостная и жидкостная колоночная хроматографии находят в этой области ограниченное применение, однако интерес к последнему методу постепенно растет. Интерес к жидкостной хроматографий вызван вполне определенными причинами. Во-первых, постоянно появляются новые методы избирательной модификации остатков аминокислот в белках, а идентификация производных аминокислот требует развития хроматографических методов. Во-вторых, исследованию подвергают все более труднодоступные белки, что в свою очередь вызывает необходимость создания надежных методов количественного анализа. Интерес к колоночной хроматографии возрастает также в связи с выделением и получением необычных аминокислот, а также в связи с необходимостью предотвращения ошибок при определении аминокислотной последовательности. Понятия современный и классический метод используют здесь условно, поскольку новые методики обычно создают на базе стандартной аппаратуры примером может служить автоматический анализ ДНФ- и ДНС-аминокис-лот [3, 4]. Насколько известно, до сих пор не пытались использовать скоростную хроматографию высокого разрешения для разделения производных аминокислот, хотя некоторые соединения, например ДНС-аминокислоты, являются для этого метода довольно удобным объектом. Производные аминокислот использовали в структурном анализе белков крайне неравномерно. По-видимому, всеобщее увлечение ДНФ-аминокислотами проходит окончательно, уступая место повышенному интересу [c.360]

Будет, однако, неоправданным считать, что механизм ферментативных реакций—это прямое развитие представлений обычного катализа, так как все ферменты являются белками, т. е. веществами высокомолекулярной природы, и их действие обычно строго специфично. Представляется возможным, что эти две особенности ферментов взаимосвязаны и что более глубокое исследование кинетики ферментативных реакций обнаружит такие особенности механизма, которые смогут объяснить как необходимость больших размеров молекул, так и высокую специфичность их действия. Данный раздел в основном будет посвящен описанию одной ферментативной реакции, когда изучение влияния pH на ход процесса привело по крайней мере к частичному разрешению поставленной проблемы. [c.721]

Гипотеза М. Бергмана имела большее значение для дальнейшего развития химии белков, чем это могло следовать из основных ее положений. Дело обстояло в том, что верность этих представлений в значительной степени зависела от точности определения аминокислотного состава белковых веществ. Создатели метода хроматографии на бумаге А. Мартин и Р. Синг, сделавшие решающий вклад в развитие современной аналитической химии белков, высказались следующим образом Многие усовершенствования за последнее время, несомненно, были вызваны желанием подтвердить или опровергнуть гипотезу строения белка Бергмана — Нимана, в той части, в какой она касалась полного аминокислотного состава [30]. [c.128]

В области химии белка этот переход был связан, в первую очередь, с двумя направлениями с разработкой первых структурных формул белковых веществ методами органической химии и с развитием представлений о пространственной конфигурации белковых молекул. [c.39]

П. П. Веймарн и В. Оствальд предложили рассматривать свойства дисперсных систем только с позиции их степени дисперсности, не учитывая гетерогенности. Более общие представления о свойствах коллоидных растворов были развиты Н. П. Песковым, который подразделял коллоиды на два класса к первым он отнес коллоиды, которые самопроизвольно диспергируют в растворителе, образуя коллоидные растворы. Если вызвать коагуляцию такой системы, то в коагуляте окажется много растворителя. После удаления электролита (коагулята) коагулянт, как правило, сохраняет способность вновь диспергировать в растворителе. Второй класс коллоидов, по Н. П. Пескову, — это системы, у которых коагуляция необратима, коагулят (осадок), как правило, не содержит дисперсной среды. При этом только вторая группа коллоидных растворов представляет собой типичные коллоиды, инертные по отношению к дисперсионной среде. Как это ни парадоксально, но вещества, получившие впервые в истории науки название коллоиды (гуммиарабик, белки, крахмал), оказались не настоящими коллоидами. Водные растворы этих веществ в отличие от типичных коллоидов представляют собой гомогенные термодинамически равновесные системы, устойчивые и обратимые, т. е. представляют собой истинные растворы макромолекул высокомолекулярных соединений (ВМС). Различие двух типов коллоидов связано в значительной мере с гибкостью и асимметричным строением макромолекул. Последние взаимодействуют с растворителем (дисперсионной средой) подобно низкомолеку- [c.382]

Синтез инсулина — замечательное достижение науки. Чтобы осуществить его, потребовалось последовательно провести 223 реакции. Удалось соединить в точно определенном порядке все остатки а-аминокислот, образующих молекулу инсулина (а их 51 ). Работа продолжалась три года. Таким образом, подтвердилась правильность материалистических представлений о принципиальной возможности синтеза белков вне организма. И несомненно, что с развитием науки будут осуществлены синтезы еще более сложных белковых веществ. [c.294]

Последняя часть (гл. 15 и 16) посвящена проблемам биохимической генетики и гормональной регуляции обмена веществ и развития организмов, а также деятельности мозга. Гл. 15 охватывает не только вопросы биосинтеза нуклеиновых кислот и белков, но и дает представление о методах, используемых в биохимической генетике. Указанные сведения помещены в конце книги, но преподаватели могут их использовать (частично или целиком) в начале чтения курса. Последняя глава представляет собой краткое введение в проблемы межклеточных коммуникаций, нейрохимии, диффереицировки клеток, а также экологии. [c.9]

БеЛки и пептиды занимают особое место среди биологически важных веществ. Они не имеют себе равных по многообразию и спектру выполняемых ими биологических функций и участвуют, по существу, во всех процессах жизнедеятельности. Среди них мы встречаем ферменты, гормоны, антибиотики, токсины, белки-рецепторы и белки-регуляторы белки образуют строительный материал тканей и органов, лежат в основе защитных систем живого организма (антитела, интерфероны и т. п.), являются ключевыми элементами всех биологических транспортных и энергетических систем. Несмотря на то что многие белки уже хорошо изучены, перед исследователем предстают новые неизведанные просторы мира белков, и в этом отношении надо говорить лишь о нашем вступлении в этот удивительный и загадочный мир. Если вы стремитесь найти новый белок, прослеживая его роль по определенной биологической функции, то сейчас все чаще и чаще вам приходится встречаться с белками новых типов, меняющими наши традиционные представления о свойствах белка и принципах проявления его активности. Это и мембранные белки, существующие и действующие в неполярных средах, и белки рецепторных систем, способные к скачкообразному изменению своей пространственной структуры и, наконец, огромные по размеру белки-ансамбли, с молекулярным весом, достигающим многих сотен тысяч. Все это ставит перед исследователем сложнейшие проблемы, заставляет его постоянно обновлять свой методический арсенал, а колоссальные темпы развития современной науки и стремительный прогресс в изучении живой материи обязывают его находить и идентифицировать эти белки точно и в кратчайшие сроки, отводя не так уж много времени для полного распознания всех уровней структурной организации белка. Это естественно, поскольку настоящее изучение белка, подступ к пониманию его функционирования, начинается лишь тогда, когда структура белка уже расшифрована. [c.3]

Постепенно накоплялись и другие факты, показавшие, что представления о полипептидном строении белков, оказавшие большое влияние на развитие этого важнейшего раздела органической химии, только односторонне отражают химическую природу белковых веществ. [c.390]

Выдерживание атак, в свою очередь, может означать или повышенную прочность, или способность действовать на атакующие молекулы как катализатор. Повышенная прочность не составляет атрибута жизненно важных веществ, участвующих в процессах обмена и обновления. Наоборот, каталитические функции присущи огромному большинству (если не всем) белков. Вероятно, развитие белковых цепей шло таким путем, что каждое новое усложнение структуры соответствовало появлению новой каталитической функции, дающей возникшему веществу химические преимущества в борьбе с влияниями среды. Механизм работы ферментов основан на взаимодействии групп молекул субстрата и активных групп макромолекул фермента. Первоначальное представление о жесткой структуре активного центра биокатализатора сменилось воззрениями, основанными на работах Кошланда [10] для этих воззрений характерно допущение известной гибкости фрагментов активного центра. Фиксируясь на ферментном белке, субстрат изменяет строение белка и притом так, что активные группы, смещаясь на величину порядка ангстрема или более, располагаются относительно молекулы субстрата наиболее выгодным образом затем происходит собственно каталитический акт, завершающийся образованием продуктов реакции и восстановлением прежней геометрической структуры активного центра. Фермент, следовательно, действует не как шаблон, а скорее как маленькая машина. [c.173]

Таким образом, подтвердилась правильность материалистических представлений о принципиальной возможности синтеза белков вне организма. И несомненно, что с развитием науки будут осуществлены синтезы еще более сложных белковых веществ. [c.335]

Из одних этих представлений нельзя предсказать ориентацию молекул, но они позволяют отбросить наименее вероятные структуры и критически оценить более вероятные. Можно не сомневаться в том, что в будущем структуры белков, не согласующиеся с данным критерием, будут встречаться с серьезным скептицизмом. Можно надеяться, что в скором времени появятся дополнительные данные о положении атомов и распределении молекул в кристаллах аминокислот пептидов и сходных с ними веществ и что эти данные послужат еще более специфическим критерием для оценки развития нащих знаний о структуре белков. [c.323]

Мукопротеины ), или гликопротеины, состоят из углеводов и белков— двух важных классов компонентов живой материи. Естественно поэтому, что история этого раздела биохимии отражает многие достижения химии углеводов и белков за последние 130 лет. Как и в других областях биохимии, таких, как исследование гормонов, витаминов и путей метаболизма веществ, развитию наших знаний о гликопротеинах способствовали химики, биохимики, специалисты по физической биохимии, физиологи и клиницисты. Экспериментальные работы по этому классу соединений на физиологическом и клиническом уровне, особенно в конце прошлого столетия, сильно стимулировались господствовавшим тогда представлением о превращении белков в сахара. [c.9]

При отборе материала для четвертого издания учебника учитывалось, как и ранее, значение определенных разделов биохимии для формирования отчетливых представлений по общей биохимии, а также то, что развитие самой биохимии в отдельных ее частях идет неравномерно за последнее время произошли огромные сдвиги в изучении строения и обмена некоторых групп органических соединений. Поэтому в книге уделено много внимания строению белков, нуклеиновых кислот и ферментов, рассмотрены особенности белковых тел как носителей жизни, обращено внимание на принцип комплементарности в строении нуклеиновых кислот и его значение в матричном биосинтезе природных полимеров, изложены современные представления о биологическом окислений, регуляции обмена веществ и взаимосвязи обмена соединений различных классов. Там, где это уместно, освещены вопросы использования достижений биохимии в развитии новых направлений в биологических науках (химическая систематика, молекулярные основы наследственности, изменчивости и эволюции и др.), медицине (наследственные болезни, биохимическая диагностика, стратегия химиотерапии, взаимодействие вирусов и клеток и т. п.), сельском хозяйстве (биохимическая паспортизация генетического фонда, экологическая биохимия, клеточная инженерия и др.) и промышленном производстве (инженерная энзимология, техническая биохимия, фармацевтическая химия, микробиологический синтез и т. п.). [c.3]

История развития отечественной биохимии. Российские ученые внесли большой вклад в развитие биохимии. Основоположником отечественной биохимии по праву считают А. Я. Данилевского (1839—1923), который возглавил в Казанском университете первую в России кафедру биохимии и создал первую русскую школу биохимиков. А. Я. Данилевский сделал ряд крупных открытий. Им разработан оригинальный метод очистки ферментов путем их адсорбции с последующей элюцией. Он впервые высказал идею об обратимости действия биологических катализаторов—ферментов и, исходя из этого, осуществил синтез белковоподобных веществ—пластеинов. Занимаясь изучением белков, А. Я. Данилевский предположил, что составляющие их структурные единицы соединены друг с другом —СО—NH-связями, которые были названы впоследствии пептидными. По современным представлениям, белковая молекула построена из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями. [c.10]

В настоящее время для большого числа лекарств известны белки, с которыми они соединяются в организме (многие примеры приведены в последующих главах). В этом нашла развитие концепция о механизме действия лекарств, предложенная П. Эрлихом еще в начале XX в. Суть концепции состоит в том, что лекарство имеет точный адрес в организме, мишень, хеморецептор (термин П. Эрлиха), роль которого выполняет определенное вещество. Эта концепция объясняет, в частности, специфичность действия лекарств, проявляющуюся в том, что разные болезни излечиваются разными лекарствами. Отсюда нетрудно сделать вывод о невозможности панацеи. Сейчас представления о лекарствах как веществах, способных взаимодействовать с центрами связывания белков, служат фундаментальной основой химиотерапии и поисков новых лекарственных веществ. Однако есть и такие лекарства, которые первично взаимодействуют не с белками, а с другими веществами организма. [c.53]

Краткое изложение работы Беккари дает представление о методах исследования, которые использовались на заре развития химии белка. В сущности, каких-либо специальных методов изучения белковых веществ тогда еще не было. Пользовались теми же приемами, которые предназначались для исследования веществ растительного и животного происхождения, и которыми пользовались иатрохимики. Белковые вещества подвергали сухой перегонке, наблюдали их изменения под действием нагревания, под действием кислот или щелочей. В арсенале методов исследования важное место занимало определение растворимости этих веществ в воде, спирте, растворах солей, кислот или щелочей. При этом отмечались особенности процесса растворения (с выделением газов или без него и т. д.), а также свойства полученных растворов. [c.12]

Но исследования этих лет, начиная с работ Г. Мульдера, сыграли также и положительную роль в развитии белковой химии и вообще биологической химии. Теория протеина была одной из первых химических теорий, положенных в основу представлений об общих процессах обмена веществ в организме питании, переносе питательных веществ кровью, дыхании и т. д. Широким распространением этих представлений и укреплением нового направления физиолого-химических исследований мы обязаны Ю. Либиху, выдвинувшему ряд биохимических проблем, связанных с физиологией человека и животных [см. 42, стр. 31]. Развитие представлений о белковом обмене было основано на фактах присутствия ь очевины в моче животных (работы Г. Ф. Руэля) и аспарагина в соке растений (работы Л. Н. Воклена и И. П. Робике). Но необходимо отметить, что первой попыткой дать общую схему обмена веществ, в центре которой лежал обмен белков, была попытка приложить к решению этих вопросов теории протеина Мульдером. Это явилось одной из причин того успеха, который имела теория Мульдера, и наравне с развитием [c.42]

Пептидная теория дала ответ на вопрос о типе химического строения белковых веществ. Дальнейщее развитие химии белков было невозможно без рещения новой, не менее трудной задачи — установления деталей строения индивидуальных белков. Точное представление о порядке соединения аминокислот в полипептид-ные цепи, о расположении сульфгидрильных мостиков между такими цепями было необходимо не только как непременное условие подхода к самой заманчивой цели органической химии — синтезу белковых веществ. Развитие биологической химии, в особенности энзимологии и иммунохимии, вызвало возникновение новых проблем, проблем взаимосвязи строения белковых веществ с теми биологическими функциями, которые они выполняют Б организме. Разрешение биохимических проблем не менее настоятельно требовало точного знания деталей строения индивидуальных активных белков. [c.130]

Иногочисленные авторы, непонявшие сущность синтеза Велера, исходят из представления о том, что мочевина является типичным органическим веществом, а цианат аммония — типичным минеральным соединением. Нанример, Вальден, посвятивший специальную речь столетию открытия Велера ( Значение открытого Велером синтеза мочевины ), хпшет Велеру принадлежит открытие первого органического синтеза , или игра случая дала в руки Фр. Велера открытие искусственного получения типичного органического вещества (мочевины) [11] . Основной причиной отнесения мочевины к органическим соединениям послужило то обстоятельство, что она впервые была обнаружена в выделениях животных и оказалась главным продуктом распада белков в организме млекопитающих. Этот аргумент по происхождению архаичен и относится к периоду развития естествознания, когда вещества разделялись на минеральные, растительные и животные. К тому же животные в результате обмена веществ выделяют некоторые, несомненно, минеральные соли. [c.18]

Приведенная модель в целом является значительным вкладом в развитие представлений о концентрационной поляризации и предельном потоке при ультрафильтрации, но она не лишена недостатков. Так, из опубликованных в литературе данных известно, что концентрация геля Сд не постоянна по всему гелю .зависит от концентрации раствора и скорости поперечного течения [4]. Кроме того, концентрация гелеобразования Сд для одного и того же компонента, по данным разных авторов, варьирует в широких пределах [5]. Модель предполагает постоянство константы к, тогда как известно, что коэффициенты диффузии макромолекул часто оказываются концентрационно зависимыми. И, наконец, заметим, что способность к гелеобразованию сильно зависит от природы высокомолекулярного компонента, например, белки относятся к веществам, легко образующим слой геля на поверхности мембраны, тогда как декстраны не образуют его даже при очень высоких концентрациях. [c.404]

В это же время М. Фарадей разработал методы получения золей металлов (например, Аи, Ag) и показал, что коллоидные частицы в них состоят из чистых металлов. Таким образом, ко второй половине XIX в. сложился ряд представлений о жидких коллоидных растворах и других дисперсных системах. Обобщение в 60-х годах XIX в. этих взглядов, формулировка основных коллоидно-химических идей и введение термина и понятия коллоиды принадлежат Грэму. Изучая физико-химические свойства растворов, в частности диффузию, он обнаружил, что вещества, не кристаллизующиеся из раствора, а образующие студневидные аморфные осадки (АЬОз, белки, гуммиарабик, клей) обладают весьма малой скоростью диффузии, по сравнению с кристаллизующимися веществами (Na I, сахароза и др.), и не проходят через тонкие поры, например пергаментные мембраны, т. е. не диализируют, по терминологии Грэма. Основываясь на этом свойстве, Грэм разработал метод очистки коллоидов от растворенных молекулярных веществ, названный им диализом (см. главу II). После того, как был найден способ получения чистых объектов исследования, началось бурное развитие коллоидной химии. [c.18]

Однако в начале XX столетия В. И. Палладиным было выдвинуто новое воззрение, в котором главную роль играло не окисление углерода, а окисление водорода, отщепляемого от различных молекул и превращаемого в воду выделение СОг при дыхании оказалось результатом того, что молекулы пищевых веществ, лишенные своего водорода, рождали в остатке от своих карбоксильных групп именно двуокись углерода, кислород, который приходил не из вдыхаемого воздуха, а предсуществовал в молекулах пищи (в сахарах, жирах, белках и т. п.). Теория активации не кислорода, а водорода удержалась в науке до сих пор и была развита в свете представлений об участии в биопроцессах именно аденозинтрифосфата. [c.333]

К настоящему времени более изучено воздействие физически активных сред. Физически активные среды могут как адсорбироваться на поверхности, так и сорбироваться объёмом полимерного материала. Адсорбция компонентов коррозионной среды приводит к изменению поверхностной энергии на фанице раздела фаз полимер - среда. К поверхностно - активным веществам (ПАВ) относят большинство органических растворимых в воде соединений кислоты, их соли, спирты, эфиры, амины, белки, большинство водных растворов сильных электролитов. Основные представления о механизме действия ПАВ на прочность твёрдых тел были даны Ребиндером. ПАВ, уменьшая свободную поверхностную энергию на фанице раздела фаз полимер - среда, облегчают зарождение и развитие поверхностных дефектов. Молекулы ПАВ проникают в устья микротрещин и действуют расклиниваюгце. Адсорбционный эффект может быть выявлен в чистом виде для полимеров, которые практически не набухают в физически активных средах (например, полистирол в водных растворах спиртов). [c.111]

Эти, как в дальнейшем выяснилось неверные, представления носили название теории малых блоков . Предполагалось, что такие известные в то время природные вещества, как целлюлоза, крахмал, каучук, белки, а также некоторые синтетические вещества, сходные но свойствам (полиизопрены, полиоксиметилены, нолнстиролы), состоят из малых молекул, обладающих необычайной способностью ассоциировать в растворе в комплексы коллоидной природы благодаря нековалентным связям. Тем самым отдавалась дань весьма распространенным в то время взглядам коллоидной химии. Растворы полимеров в различных жидкостях считались лиофильными коллоидами, т. е. предполагалось, что они состоят из мелких частичек (мицелл) с большой развитой поверхностью раздела, взвешенных в жидкости. [c.13]

Установление химического состава растений, открытие ферментов и выяснение их роли в обмене веществ, открытие витаминов и гормонов, развитие химии аминокислот и белков, жиров и углеводов создали возможность формирования динамической биохимии, с развитием которой стали создаваться единые представления об общих закономерностях процессов обмена зе> щестз и превращений энергии в живых организмах. [c.6]

Ранее, на основе представления о стабилизации холестерина, как процессе коллоидно-химической защиты, нами был установлен ряд закономерностей взаимоотношений между холестерином и белками в условиях нормы ж развития атеросклероза, а также было изучено влияние некоторых веществ на указанные отношения [1—6]. Оке138 лось что вещества, заведомо влияющие на изменение [c.377]

До того как был выяснен в общих чертах механизм синтеза белков — основных структурных элементов жизни,— можно было, пожалуй, спорить о целесообразности очень сложных расчетов скоростей образования веществ в клетках с помощью статистических представлений и учета всевозможных осложнений. Но в настоящее время бесспорные данные о том, как образуются белки и нуклеиновые кислоты, не оставляют сомнений в относительно малой ценности упрощенных трактовок, построенных на аналогиях с хаотизированными коллективами. Развитие реальных динамических структур шло по пути постепенного вытеснения признаков хаоса и превращения самой структуры в некоторое подобие механизма, отличающегося необыкновенной точностью. -Поэтому обычные кинетические приемы годны только по отношению к небольшим участкам клетки и то при условии, что множество факторов стабилизировано во время измерений. [c.120]

В более поздних представлениях, развитых И. В. Тюриным [8—9], С. С. Драгуновым [3], Т. М. Кононовой [4] и др., органический азот почвы представлен не белками как таковыми, а специфическими веществами — продуктами конденсации аминокислот, образующимися при автолизе белка плазмы отмерших мик,ро0 рганиэм 0в с углеводами, уроновыми ислотам н, гумино-лы ми кислотами. [c.264]

Многие из известных водорастворимых и диспергирующихся в воде полимеров применялись в качестве эмульгаторов и моющих средств задолго до того, как были подробно развиты современные представления в области поверхностной активности. Среди таких продуктов особенно следует отметить естественные смолы, пектины, альгннаты и белки. По мере развития технологии как полимеров, так и поверхностноактивных веществ, было получено множество синтетических полимерных соединений, обладающих интересными поверхностноактивными свойствами. Многие из них стали выпускаться в продажу. По химической структуре они относятся к многочисленным группам анионактивных, катионактивных, неионогенных и амфолитных соединений и представляют собой полимеры и сополимеры конденсационного и полимеризационного типа. [c.113]

Энгельс подчеркнул, что с белками связаны такие проявления жизни, как пищеварение, раздражимость, сократимость, способность к росту и размножению, движение. Современгюе развитие биохимии блестяще подтвердило представление Энгельса о биологической роли белков. При изучении различных клеток и органов мы неминуемо приходим к белкам различного состава и строения, биохимическая активность которых лежит в основе их биологических (физиологических) функций. Так, например, при изучении процессов пищеварения мы сталкиваемся с белками — ферментами, ускоряющими расщепление молекул сложных органических веществ, входящих в состав пин1и при изучении сокращения мынщ мы встречаемся с актомиозином, белковым комплексом, обладающим сокра- [c.15]

Изучение свойств ферментов, разработка методов определения активности ферментов и, наконец, получение ферментов в чистом виде окончательно опровергли виталистические представления о ферментах, что создало широкие перспективы для развития ферментологии. Вместе с этим удалось выявить специфические особенности ферментов как биологических катализаторов, отличающие их от обычных катализаторов, являющихся чаще всего неор1 аническими веществами и иногда несложными по своей структуре органическими соединениями. Специфические особенности ферментов определяются их белковой природой. Коллоидальное состояние, большая чувствительность к изменениям температуры и разрушение при 80° и выше, строгая зависимость активности ферментов от концентрации водородных ионов отличают ферменты от обычных катализаторов, не относящихся к белкам. Однако самыми замечательными свойствами, характерными для биологических катализаторов — ферментов, является специфичность их действия и чрезвычайно высокая активность. Эти свойства позволяют считать ферменты идеальными катализаторами, играющими важную роль в процессах обмена веществ, лежащих в основе жизнедеятельности организмов. [c.176]

Гипотезы о специфических зонах проводимости в биоструктурах. Идея о существовании специфических цепей передачи энергии в биоструктурах, о которых упоминалось в работе [75], не нова. По-видимому, одними из первых высказали мысль о миграции электронов в комплексах хлорофилла и генах по специфическим зонам Мёглих и Шён [95]. Эта идея была поддержана Р. Иорданом [69], однако, наиболее четкое выражение она получила у А. Сцент-Дьердьи [127]. В то время только ставился вопрос о рассмотрении биологических структур в качестве твердых тел и о применимости к ним подходов, развитых в физике твердого тела, в частности, зонной теории полупроводников. Согласно Сцент-Дьердьи, многие явления, известные в биологии, можно объяснить с позиции зон проводимости. В частности, предположение об общих энергетических уровнях дает простой ответ на вопрос, как энергия распада АТР может быть сообщена большому числу молекул, участвующих в мышечном сокращении. Другой вопрос, как белки окисления взаимодействуют друг с другом, станет понятным, если мы предположим, что один фермент связан с другим различными энергетическими уровнями, и электрон двигается не прямо от одного вещества к другому, а внутри соответствующей энергетической зоны и может переходить на более низкий энергетический уровень и отдавать энергию только там, где она требуется, чтобы совершить работу . Эта выдержка из статьи [127] показывает привлекательность представлений о зонах проводимости для объяснения биологических явлений. [c.49]

Биохимические исследования последних лет показали, что роль элементов минерального питания растений, и особенно микро- и ультрамикроэлемеитов, определяется тем, что они входят в состав органических соединений, играюи. их важную роль в обмене веществ — хелатов. Это — органические внутрикомп-лексиые соединения циклического строения, содержащие в своей молекуле ион какого-либо металла, который непосредственно участвует в образовании кольца. Развитие учения о хелатах значительно расширяет наши представления о физиологической (ЮЛИ элементов минерального питания, и в частности металлов. Образование хелатов обеспечивает передвижение металлов по сосудам растений, перенос электронов между каталитически активными белками и т. д. [c.297]

Историю биохимии (и органической химии) принято отсчитывать с конца XVIII в., когда впервые были выделены из организмов в чистом виде некоторые соединения — мочевина, лимонная кислота, яблочная кислота и др. В то время еще не было представлений о строении этих веществ. Длительный период развития биохимии, вплоть до середины XX в., заполнен открытием все новых веществ в живой природе, исследованием их структуры и химических превращений в организмах. Важнейшими достижениями этого периода явилось установление общего плана строения главных биополимеров — белков и нуклеиновых кислот, и раскрытие основных путей химических превращений веществ в организмах (метаболизм). В этот же период произошла дальнейшая дифференциация биохимии в ней стали выделять статическую биохимию, изучающую химический состав организмов динамическую биохимию, изучающую метаболизм функциональную биохимию, изучающую связь химических процессов с физиологическими (биологическими) функциями. [c.12]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология