Пептиды гормоны МСГ

Биологические объекты способны реагировать на присутствие пептидов, гормонов и ядов в концентрациях ниже 10" М. Чувствительные к запаху клетки реагируют на отдельные молекулы пахучих веществ. Зрительные рецепторы реагируют на отдельные кванты света. [c.116]

Полученные данные дают хорошее совпадение с установленной структурой синтетических модельных пептидов, гормонов, антибиотиков. [c.408]

Специфическую группу ингибиторов ферментов, которой уделяют огромное внимание в последние годы, составляют ингибиторы белковой природы. Они блокируют действие фермента за счет белок-белковых взаимодействий, в результате чего закрывается активный центр фермента. Особенно энергично белковые ингибиторы регулируют деятельность протеиназ клетки, что сильно сказывается на регуляции обмена веществ в целом, поскольку под воздействием ингибиторов протеиназ тормозится переход проферментов в ферменты, отщепление сигнальных пептидов и других пептидных фрагментов при созревании белков, блокируются реакции протеолиза, ведущие к образованию биологически активных пептидов (гормоны пептидной природы, рилизинг-факторы и т. п.—см. гл. XII). Так, например, ингибитор белковой природы— а1-антитрипсин (гликопротеин с М = 52000, получаемый методом генетической инженерии из пекарских дрожжей), нашел применение для лечения эмфиземы (частичного распада) легких, так как он блокирует действие эластазы, вьщеляемой в норме нейтрофилами легочной ткани (рис. 52). От 2 до 4 граммов а1-антитрипсина достаточно для заместительной терапии при эмфиземе легких, развивающейся в результате курения. [c.113]

Правилами ШРАС/ШВ [12] приняты английские трехбуквенные сокращения тривиальных названий аминокислот, начинающиеся с прописной буквы Gly, Ala, Туг и т. д. (применяемые либо для всей молекулы аминокислоты, либо для ее радикала) особенно часто такие сокращения применяются для описания аминокислотной последовательности в пептидах и белках. Разрешена также [13] и однобуквенная система сокращений, но она применяется гораздо реже. Имеются также правила номенклатуры, касающиеся часто применяемых сокращений для синтетических пептидов [14], для синтетических модификаций природных пептидов [15], пептидных гормонов [16] и белков, содержащих железо и серу [17]. [c.187]

Первые синтезы оказались удачными. К. Гофман с группой сотрудников в 1959 г. синтезировал пептид, соответствующий первым 13 остаткам гормона, и показал, что этот пептид по биологической активности (потемнение кожи) идентичен р-меланоцитстимулирующему гормону. [c.702]

В целом гормоны местного действия оказывают различное действие на близлежащие клетки, в частности усиливают или тормозят рост, влияют на миграцию, а также на дифференцировку клеток. Во многих случаях гормоны местного действия —это специфические пептиды или белки, но в этом качестве могут выступать также более простые соединения небольшие пептиды, гистамин, серотонин и даже бикарбонат-ион [163]. Эти вещества, передвигаясь от одной клетки к другой, должны проникать через клеточные мембраны. Обычно они переносятся жидкостью, окружающей клетки, но иногда и более прямым путем — через щелевые соединения (гл. 1, разд. Д, 3, а). В этих соединениях имеются специальные каналы, по которым происходит транспорт между цито- [c.358]

Многие пептидные гормоны образуются из больших по величине пептидов в ходе протеолиза, протекающего иногда в два и более этапа. В чем могут заключаться преимущества такого пути образования гормонов для организма [c.369]

Первый вариант безошибочный синтез — не реален. Действительно, в органической химии нет ни одной реакции, обеспечивающей на практике количественные выходы целевых продуктов в любом случае (за исключением, кажется, только полного сжигания органических веществ в кислороде при высокой температуре до СО2 и Н2О, количественный выход при котором лежит в основе элементного микроанализа на углерод и водород). 100%-ная очистка продуктов пептидного синтеза также яв.гястся трудноразрешимой проблемой. Действительно, первьш полный синтез пептида, гормона оксито-цина (1953), содержащего всего 8 аминокислотных остатков, рассматривался как вьщающееся достижение, принесшее его автору, В. дю Виньо, Нобелевскую премию 1955 г. [5Ь]. Однако уже п следующие двадцать лет синтезы полипептидов подобной сложности превратились в рутину, так что в настоящее время синтез полипептидов, состоящих из 100 и более аминокислотных остатков, уже не рассматривается как непреодолимо трудная задача. Что вызвало столь драматические изменения в области синтеза полипетидов [c.300]

В ряду изученных аралкильных производных обнаружили весьма перспективную группу — 2-(тг-дифенил)-изопропилоксикарбонильную (условное обозначение ВРОС), которая была затем успешно использована при синтезе природного пептида — гормона плазмы крови тирокальци- [c.96]

Синтез и исследование аналогов природных аминокислот были начаты в середине 40-х годов XX столетия в связи с развитием концепции об антиметаболитах и изучением структур природных пептидных антибиотиков. Установление структур многих биологически активных пептидов (гормонов, кининов, токсинов, нейро- и иммунопептидов), их практическое применение как в научных исследованиях в качестве биохимических реактивов, так и в медицине и ветеринарии в качестве лекарственных препаратов и биостимуляторов послужили дальнейшим мощным стимулом для синтеза неприродных вариантов аминокислот и аналогов биологически активных пептидов на их основе. Такие аналоги во многих случаях выгодно отличаются от природных пептидов измененным метаболизмом и спектром биологического действия, более высокой активностью, более пролонгированным периодом действия в живых организмах. Некоторые неприродные аминокислоты нашли применение в медицине как лекарственные препараты, ингибиторы ферментов, компоненты различных лекарственных форм препаратов. Синтез и изучение свойств неприродных вариантов аминокислот — в настоящее время важное направление исследований в области биоорганической химии. [c.5]

ВАЗОПРЕССИН — гормон, выделенный из задней доли гипофиза животных представляет собой циклический пептид, содержащий по 8 остатков -аминокислот. Синтезом установлено строение В. крупного рогатого скота С4вН85М1501а32 и свиней 46HJ5NlзOl2S2. В.— гигроскопические кристаллы хорошо растворим в воде. Вызывает повышение кровяного давления, снижение мочеотделения, сокращение матки, выделение молока молочной железой в период лактации животных. Применяют В. при лечении несахарного диабета и заболеваний, связанных с недостаточностью В. в организме. [c.51]

Многие пептиды являются гормонами. Так, например, присутствующие в гипофизе гормоны окситоцин и вазопрессин состоят из девяти аминокислотных остатков, т. е. относятся к нанопептидам. Первый влияет на протекание родов у женщин и образование молока, второй контролирует водный обмен в организме. Инсулин, вырабатываемый поджелудочной железой, контролирует метаболизм сахаридов, и его недостаток приводит к диабету. Инсулин состоит из двух цепей, одна из которых содержит 21, а другая — 30 аминокислотных остатков. Цепи соединены серными мостиками —5—5—, которые образуются при окислении групп 5Н двух цистеиновых остатков (при этом получается остаток аминокислоты цистина). Структура инсулина точно известна, и он был синтезирован. Другой пептидный гормон, адренокортикотропный гормон (АКТГ), регулирует синтез стероидных гормонов в коре надпочечников, а соматотропин контролирует рост. Оба этих гормона вырабатываются передней долей гипофиза. К гормонам, образующимся в пищеварительном тракте, относятся, например, секретин и гастрин. Среди пептидов имеются и антибиотики, например бацитрацин (составная часть фрамикоина). [c.191]

Блестящие результаты достигнуты в области синтеза биополимеров. В 1955 г. был синтезирован циклический декапептид — антибиотик грамицидин, выделенный ранее из Ba illus brevis. В 1961 г. синтезирован пептид, воспроизводящий и по свойствам, и по строению фрагмент белкового гормона. В последние годы осуществлен полный синтез фер- [c.53]

Структура гормона окситоцина была подтверждена синтезом (Дю Виньо, 1954), включающим конденсацию Ы-карбобензокси-З-бензилди-пепгида I с триамидом гептапептида II с помощью тетраэтилиирофое-фита. После удаления карбобензокси- и бензильных групп, защищавших амино- и сульфгидрильные группы соответственно в обоих пептидах, (образовавшийся нонапептид окисляли воздухом, в результате чего был получен окситоцин [c.697]

После определения последовательности в каждой цепи нужно было еще установить, какие полуцистиновые остатки связаны между собой. Санжер решил эту проблему (1955) частичным гидролизом инсулина в таких условиях, в которых связь S—S остается незатронутой. Образовавшиеся цистинпептиды, без отделения от других компонентов, фракционировали и окисляли до цистеиновых пептидов. Цистеино-вые пептиды каждой фракции отделяли электрофорезом и идентифицировали. Таким образом была выяснена полная структура этого белкового гормона (см. Схему ва стр. 699). [c.698]

Особый интерес представляет адренокортикотропный гормон (АКТГ), который переносится кровью от мозга к коре надпочечников, где стимулирует образование кортизона. АКТГ применялся в медицине, пока синтетический кортизон не стал доступен в нужных количествах. АКТГ широко использовался для лечения кетозов скота. Белл с сотр. выделил из АКТГ свииьи пептид (р-кортикотропин), содержащий 39 аминокислотных остатков, и определил их последовательность [c.701]

Его адреностимулирующая активность оказалась очень низкой, примерно одна тысячная активности АКТГ. Удлинение цепи до 16 единиц (1960) не привело к повышению активности. Однако группа Ли нашла (1960), что пептид, содержащий 19 аминокислотных остатков, имеет активность, равную 30% активности АКТГ. Наконец, группе Гофмана удалось в 1961 г. синтезировать весь р-кортикотропин (23 остатка мол. вес 3200), активность которого не отличалась от активности природного гормона. В дальнейшем (1962) Гофман предположил, что структурные элементы, необходимые для полной адренокортикотроп-ной активности, находятся в юй части молекулы АКТГ, которая охватывает первые 20 остатков аминокислот с N-конца молекулы. [c.702]

За последние 25 лет выделены и охарактеризованы многообразные эндогенные пептиды человеческого организма пептиды сна, нейропептиды и пептидные гормоны.Так, сон вызывается нонапептидом Тф-Ala-Gly-Gly-Asp-Ala-Ser-Gly-Glu. Подобные пептиды оказались очень лабильны и пока их трудно использовать в качестве снотворных лекарственных веществ. Энкефали-ны и эндорфины являются природными опиоидными пептидами, обладающими -мощным агонистическим действием на опиатные рецепторы (нейропептиды) [c.39]

Некоторые пептиды обладают гормональным действием. Эти гормоны синтезируются в разных органах - гипоталамусе, гипофизе, поджелудочной железе, плазме кропи. Пептидные гормоны, как и все гормоны, выполняют роль регуляторов активности органов и клеток, служа в основном для изменения скорости синтеза ферментов, биокатализа и проницаемости биомембран. Их синтез железами внутренней секреции и выброс в кровь находится под контролем нервной системы. Инсулин представляет собой димер, в котором унэйкозапептид связан с трикозапепти-дом двумя дисульфидными мостиками. Он вырабатывается у человека поджелудочной железой и служит регулятором уровня [c.39]

Гипофиз состоит из нескольких частей. Как уже упоминалось, передняя доля гипофиза (аденогипофиз) выделяет гормоны в ответ на действие по крайней мере девяти нейрогормонов, называемых либеринами-(факторами высвобождения, релизинг-факторами) [6, 7]. Либерииьг секретируются гипоталамусом в ничтожно малых количествах. Химическая структура нескольких либеринов была установлена лишь недавно. Как было показано на рис. 12-2, часть из них представляет собой модифицированные простые пептиды. Меланоцитстимулирующий гормон (меланотропин) средней доли гипофиза тоже высвобождается под действием определенного гипоталамического фактора — меланолибе-рина. [c.319]

По длине пептидных цепей гормоны гипофиза значительно различаются между собой. Некоторые из них относятся к белкам среднего молекулярного веса. Например, гормон роста человека имеет мол. вес. 21 500 и характеризуется высокой специфичностью гормоны роста из других источников не могут его заменять. Гормон, стимулирующий функцию щитовидной железы (тиреотропии, ТТГ), представляет собой гликопротеид с мол. весом 28 000. С другой стороны, гормоны нейрогипофиза (задней доли гипофиза) вазопрессии и окситоцин являются простыми пептидами, построенными всего лишь из 9 аминокислотных остатков (собственно, из восьми, если считать цистин одной аминокислотой рис. 2-2). Как указывает уже само название, нейрогипофиз состоит из нервной ткани, секреторная функция которой находится под непосредственным контролем центральной нервной системы. Вазопрессии является основным фактором, регулирующим объем циркулирующей крови и артериальное давление на уровень секреции этого гормона оказывает влияние стресс. Окситоцин действует на гладкие мышцы матки при родах, а также служит триггером лактации. Выделение молока из молочных желез в определенной мере зависит от сосательных движений младенца, под влиянием которых происходит рефлекторное высвобождение окситоцина в кровоток. [c.321]

Было высказано предположение, что превращение ряда прогормонов в активные гормоны происходит путем аминолиза, а не гидролиза пептидной цепи. Расщепление посредством замещения на NH3 приводит к появлению на С-конце пептида амидной группы, которая весьма часто обнаруживается в пептидных гормонах небольшого молекулярного веса. Вазопрессии, окситоцин, а-меланотропин, либерины и некоторые другие гормоны образуются, по-видимому, таким путем. [c.322]

Значительный интерес вызвали полученные относительно недавно данные о влиянии пептидных гормонов гипофиза, таких, как АКТГ, меланоцитстимулирующий гормон и вазопрессии, а также нейрогормонов гипоталамуса на способность к обучению и на поведение [82, 83]. Высказывалось предположение, что некоторые из указанных пептидов выполняют роль медиаторов. Любопытны также морфиноподобные пептиды (разд. Б, 6 данной главы), функционирование которых в качестве медиаторов вполне вероятно. [c.342]

Ранее уже упоминалась роль хемотаксиса в функционировании защитной системы человеческого организма (дополнение 5-Ж). Этому несколько противоречит постулат, что каждая клетка продуцирует тканеспецифичный гормон местного действия, называемый келоном, который ингибирует митотическую активность других клеток той же ткани. Полагают, что эти гормоны играют важную роль в регуляции деления клеток и предотвращении злокачественного роста. Выделено несколько келонов, оказавшихся белками или пептидами различного молекулярного веса [161, 162]. [c.358]

В 20-40-е гг. получили развитие физ.-хим. методы анализа Б. Седиментациоиными и диффузионными методами были определены мол. массы многих Б., получены данные о сферич. форме молекул глобулярных Б. (Т. Сведберг, 1926), выполнены первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и пептидов (Дж. Д. Бернал, 1931), разработаны хроматографич. методы анализа (А. Мартин, Р. Синг, 1944). Существенно расширились представления о функциональной роли Б. был выделен первый белковый гормон-инсулин (Ф. Бантинг, Ч. Г. Бест, i922 антитела были идентифицированы как фракция у-глобулинов (1939) и тем самым обнаружена новая ф-ция Б.-защитная. Важным этапом явилось открытие ферментативной ф-ции мышечного миозина (В.А. Энгельгардт, М. Н. Любимова, 1939) и получение первьк кристаллич. ферментов (уреазы-Дж. Б. Самнер, 1926 пепсина-Дж.X. Нортроп, 1929 лизоцима-Э. П. Абрахам, Р. Робинсон, 1937). [c.248]

Хим. синтез широко применяют для получения пептидов, в т. ч. биологически активных гормонов и их разнообразных аналогов, используемых для изучения взаимосвязи структуры и биол. функции, а также пептидов, несущих антигенные детерминанты разл. Б. и применяемьк для приготовления соответствующих вакцин. Первые хим. синтезы Б. в 60-е гг. (инсулина овцы и рибонуклеазы 5), осуществленные в р-ре с помощью тех же методов, к-рые используют при синтезе пептидов, были связаны с чрезвычайно большими сложностями. В каждом случае требовалось провести сотни хим. р-ций и окончательный выход Б. был очень низок (менее 0,1%), в результате чего полученные препараты не удалось очистить. Позже были синтезированы нек-рые химически чистые Б., в частности инсулин человека (П. Зибер и др.) и нейротоксин II из ядра среднеазиатской кобры (В. Т. Иванов). Однако до снх пор хим. синтез Б. представляет весьма сложную проблему и имеет скорее теоретич., чем практич. значение. Более перспективны методы генетической инженерии, к-рые позволяют наладить пром. получение практически важных Б, и пептидов. [c.253]

Установлена важная роль первых трех аминокислотных остатков в молекуле Г. для проявления им биол. активности и боковых цепей аминокислотных остатков в положениях 2, 3 и 6 для связывания с рецептором. Модификация последних позволила получить высокоактивные и длительно действующие аналоги Г. Так, пептид, образующийся при замене в Г. первого аминокислотного остатка на остаток N-ацетилаланина, второго-на остаток D-N-(и-xлopфe-нил)аланина, третьего и четвертого-на остаток D-триптофана, представляет собой мощный блокатор овуляции. При замене в Г. аминокислотного остатка в положении 6 на остаток D-триптофана, а также при ряде др. модификаций Г, образуются пептиды, к-рые при непродолжит. действии индуцируют пролонгированное освобождение гонадотропинов и овуляцию, а при длительном-угнетают секрецию этих гормонов и ф-ции гонад. [c.594]

ГОРМОНЫ ТИМУСА, пептиды, вырабатываемые вилоч-ковой железой (тимусом) и стимулирующие созревание тимусозависимых лимфоцитов (Т-лимфоцитов). Последние осуществляют главные ф-ции иммунной системы по противовирусной и противораковой защите организма, а также участвуют в отторжении чужеродных тканей при пересадке органов. [c.599]

Применеиие. Ж х важнейший физ -хим метод исследования в химии, биологии, биохимии, медицине, биотехнологии Ее используют для анализа, разделения, очистки и выделения аминокислот, пептидов белков ферментов, вирусов, нуклеотидов, нуклеиновых к-т, углеводов, липидов, гормонов и т д, изучения процессов метаболизма в живых организмах лек препаратов, диагностики в медицине, анализа продуктов хим и нефтехим синтеза попупродуктов, красителей, топлив, смазок, нефтей, сточных вод, изучения изотерм сорбции из р-ра, кинетики и селективности хим [c.153]

У человека и крысы установлено строение гена К. Наряду с К. и катакальцином он кодирует третий регуляторный пептид-нейропептид, содержащий 31 аминокислотный остаток. Из 4 экзонов (участков ДНК, кодирующих пептиды), имеющихся в гене, два первых - общие для этих гормонов, третий кодирует К и катакальцин, четвертый - нейропептид. [c.295]

Смотреть страницы где упоминается термин Пептиды гормоны МСГ : [c.170] [c.181] [c.398] [c.177] [c.389] [c.22] [c.297] [c.181] [c.135] [c.320] [c.203] [c.299] [c.319] [c.322] [c.322] [c.384] [c.604] [c.104] [c.110] [c.204] [c.205]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология