Расщепление белков

Огромная эффективность, с которой энергия высвобождается, запасается и снова выделяется, - тоже результат деятельности ферментов. Энергию организм может получать не только из глюкозы, но и при расщеплении белков, а также жирных кислот, содержащихся в жирах. Для окисления этих веществ клетки используют те же ферменты, что и для окисления глюкозы. [c.446]

Какой тетраэдрический промежуточный продукт образуется при расщеплении белков при помощи трипсина или химотрипсина Сколько раз за один полный каталитический цикл образуются тетраэдрические промежуточные продукты [c.343]

Каким образом фермент способствует стабилизации тетраэдрического промежуточного продукта в процессе расщепления белка трипсином [c.343]

Какую роль играют гистидин и аспарагиновая кислота в активном центре фермента при расщеплении белка трипсином [c.343]

Для изучения состава п строения белковых молекул пользуются гидролизом, который можно осуществить двояко а) ферментативный гидролиз, или расщепление белков, и б) химический 1 ид-ролиз. [c.541]

Большие исследования в области гидролитического расщепления белков и белковых веществ провели Н. Д. Зелинский и [c.542]

Как было уже указано, для расщепления белков применяют большей частью кислотный гидролиз (концентрированной соляной и серной кислотами), реже щелочной гидролиз, причем в обоих случаях образуются аминокислоты. Очень действенным является ферментативное расщепление белков. Ферменты животного организма, способные гидролизовать белки, подразделяются на три группы [c.398]

В качестве конечного продукта азотистого обмена веществ мочевая кислота имеет особенно большое значение в организме пресмыкающихся и птиц, где она образуется в результате расщепления белка. В экскрементах этих животных она является главным азотсодержащим соединением и поэтому в большом количестве содержится в гуано, из которого и добывается технически. Змеи и другие пресмыкающиеся частично освобождаются от нее при линьке, так как она всегда откладывается в коже. [c.1038]

Большинство химических реакций, протекающих в пищеварительной системе, в крови и в клетках человека и животных, является каталитическими реакциями. Они ускоряются ферментами. Все ферменты — белковые вещества. Так, слюна содержит фермент птиалин, который катализирует превращение крахмала в сахар. Расщепление белков в желудке катализируется ферментом пепсином. Ферменты — исключительно активные катализаторы их действие отличается высокой избирательностью. [c.142]

Названием пептид подчеркивается родство этих соединений с пептонами — продуктами частичного расщепления белков. [c.359]

Определение азота аминокислот медным способом. ()писано ниже, в работе Гидролитическое расщепление белка ферментами поджелудочной железы (см. с. 146). [c.143]

В прошлом на Руси были весьма популярны суточные (томленые) ш,и. Они вкусны и весьма полезны. Основными компонентами суточных щей являются мясо с костями и квашеная капуста. Горшок со сваренными щами помещали в хорошо прогретую русскую печь, которая удерживала тепло целые сутки. Молочная и другие органические кислоты квашеной капусты способствовали расщеплению белков и растворению минеральной части костей. Для этого требовалось время и повышенная температура. Немногие оставшиеся свидетели вспоминают, что косточки в суточных щах были настолько мягкими, что могли быть пережеваны. По существу. [c.123]

Четким симптомом диабета служит высокая концентрация глюкозы в крови, содержание которой может достигать 8— 60 мМ . Очевидно, что прекращение процесса использования глюкозы вызвано выходом глюкозы из-под контроля, осуществляемого по принципу обратной связи. В результате процесс глюконеогенеза становится более интенсивным, что в свою очередь приводит к усиленному расщеплению белков и аминокислот. Запасы гликогена в печени истощаются, и в моче обнаруживается избыток азота, образующегося в результате распада белков. Накопление продуктов расщепления жирных кислот приводит к избыточному образованию кетоновых тел (стр. 515), а увеличение объема мочи сопровождается обезвоживанием тканей. [c.505]

Имеются, однако, свидетельства о канцерогенной опасности нитритов. В желудке нитриты превращаются в азотистую кислоту, которая при определенных условиях может взаимодействать с некоторыми продуктами расщепления белков с образованием очень опасных канцерогенов. [c.284]

Триптофан входит в состав многих белков, но обычно лишь в незначительных количествах. Определение его облегчается применением различных цветных реакций, характерных для этой аминокислоты. При кислом гидролизе протеинов он разлагается, но при ферментативном расщеплении белка может быть выделен в лсвовращающей форме. [c.990]

Янтарная кислота [(СН2С00Н)а] присутствует в свободном виде как в растениях, так и в животных. Она содержится также в окаменевшей смоле — янтаре. Ее соли участвуют в важном метаболическом цикле лимонной кислоты (цикле Кребса)— наиболее известном биохимическом цикле, заверш аю-щем окислительное расщепление белков, липидов и сахаридов с помощью ацетилкофермента А на диоксид углерода. В этом цикле участвуют также следующие кислоты [c.183]

Термин пептизация (пептинизация) возник по аналогии с процессом расщепления белка ферментом пепсином на пептоны. [c.115]

НИЗКИМ выходом. Ферментативное разложение осуществляется при гниении мяса, когда расщепление белка и декарбоксилирование аминокислот (орнитина и лизина) приводят к образованию дурно пахнущих 1,4-диаминобутана и 1,5-диаминопентана, называемых путресцином и кадаверином соответственно. [c.295]

Факт развертывания макромолекулы в пленке имеет фундаментальное значение. Неполярные части молекулы открываются и становятся объектами для ферментной атаки скорость расщепления белков увеличивается на несколько порядков. Продукты этой реакции, обладающие меньшими величинами Mug, вытесняются из пленки, уступая место новым молекулам белка. Так в поверхностных пленках происходит процесс обмена белков. Далее, ориентация молекул в пленках создает благоприятные условия для синтеза белков. Этот процесс, идущий с уменьшением объема, требует высоких давлений. Существование больших л (в пересчете на трехмерную модель) позволяет считать, что впри-роде синтез белков идет именно в пленках, на границах раздела фаз. Наконец, соприкосновение открытых неполярных групп с неполярной фазой создает благоприятные условия для растворения белков в липидах. Это явление, характерное для биологических объектов, не наблюдается in vitro в объемной фазе, но может быть моделировано при помощи поверхностных пленок. [c.110]

Протеазы (пептидгидролазы) катализируют гидролитическое расщепление белков и полипептидов, т. е. разрыв связи —СО—NH—. Обычно протеазы разделяют на протеиназы и пептидазы, из которых первые катализируют расщепление белков, вторые—расщепление полипептидов и дипептидов. Однако такие протеиназы, как папаин и некоторые другие, гидролизуют пептидные связи не только в белках, но и в различных пептидах. [c.120]

Протеолитическая активность (ПА) — способность "Р° тализировать расщепление белка. 1 м.е. ПА соответствует количеству фер. ента, катализирующему гидролиз 1 г казеина в принятых стандартных условиях с определением гидролизованного белка по образовавшемуся тирозину. [c.122]

Действие трипсина можно изучить на примере расщепления белка мышц миозина, приводящего к образованию тяжелого меромиози-на (с. 394). [c.140]

Расщепление белков под действием карбоксипептидаз, а также изотиоцианатом аммония используют и с целью определения С-конце-вой последовательности белков и пептидов. Обычно перед использованием препараты карбоксипептидаз тщательно освобождают от примесей свободных аминокислот, а также производят специальную обработку с целью ингибирования эндопептидаз. [c.154]

Биосинтез Л г осуществпяется из а- и -субъединиц, к рые образуются раздельно из соответствующих высокомол белков-предшественников, аминокислотная последовательность к-рых кодируется разл генами Образование зрелых полипептидных цепей происходит в результате специфич протеолитич расщепления белков-предшественников У женских особей Л г стимулирует овуляцию, разрыв фолликула с освобождением яйцеклетки и формирование желтого тела а также секрецию прогестерона В мужском организме Л г стимулирует ф-цию интерстициальных клеток семенников, в т ч секрецию ими мужского полового гормона тестостерона Снижение секреции Л г приводит к нарушению детородной ф-ции и бесплодию Л г выделяют из гипофизов животных и человека [c.619]

Обмен азотсодержащих соединений. Первичный источншс азота в О.в.-атмосфера. Непосредственно использовать своб. азот могут мн. виды бактерий. Однако большая часгь микроорганизмов и все животные и растения усваивают лишь связанный азот в виде солей аммония, нитритов, нитратов или продуггов расщепления белков. Основу внутр. азотистого обмена составляют биосинтез и расщепление белков, нуклеиновых к-т и порфиринов. Аминокислоты в организме образуются в р-цнях восстановит, аминирования или переаминирования а-оксокислот. Белки включают лишь [c.315]

Полипептиды—пептиды, состоящие из большого числа (от 6 до 90) остатков аминокислот. В организме П. образуются при ферментивном расщеплении белков и при их биосинтезе из аминокислот. [c.105]

Как MALDI, так и ионизацию электрораспылением можно легко сочетать с ферментативным расщеплением белков для последующего определения их параметров. После расщепления белка полученная смесь целиком помещается в MALDI-спектрометр и анализируется. В наиболее благоприятных случаях можно определить массу более чем 90% пептидных фрагментов. Этот подход можно использовать для определения изменений в белке, например при определении параметров рекомбинантных белков или для идентификации ковалентно-связанных модификаторов белка. Масс-спектрометрия с ионизацией электрораспылением, вследствие того, что она легко сочетается как с ЖХ-МС, так и тандемной масс-спектрометрией, может быть источником еще и дополнительной информации о последовательности аминокислот в белке. При химической ионизации пептид фрагментируется на два комплементарных ряда ионов, которые имеют последовательности аминокислот, начиная с С- и N-терминальных атомов пептида. Тандемная масс-спектрометрия с ионизацией электрораспылением оказывается более экспрессной и находит более разнообразное применение, чем традиционные биохимические методы, такие, как последовательное отщепление аминокислот по методу Эдмана. [c.308]

Аналогичный процесс гнилостного расщепления белка происходит под действием микроорганизмов, в огромном количестве населяющих кишеч- [c.469]

Были проведены также многочисленные работы, ставившие целью найти такие условия расщепления белка, при которых пептидные связи распадались бы избирательно. В этом отношении самым многообещающим является ферментативный гидролиз. В распоряжении исследователей нмеется большой набор шротеолитичеоких ферментов, гидролизующих пептидные связи избирательно. [c.516]

Полное ферментативное расщепление белков проводят с помощью смеси ферментов, которую составляют протеазы, синтезируемые грибами (проназы). Однако ферменты смеси расщепляют еще и друг друга, так что в общем случае для количественного расщепления белка на составляющие его аминокислоты ферментативный гидролиз не годится. Один из новых методов основан на применении гидролитических ферментов, иммобилизованных на колонках с агаровым гелем. Гидролизуемый белок пропускают через гель, после чего на дне колонки скапливаются составляющие его аминокислоты [132]. [c.168]

К числу гидролаз относятся ацетилхолинэстераза нервных клеток (дополнение 7-Б) и большое число пищеварительных фермеитов. Среди последних наиболее изучены протеиназы и пептидазы. Пепсин, трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза являются высокоэффективными катализаторами расщепления белков. Все оии секретируются в виде неактивных проферментов (гл. 6, разд. Ж,2), или иначе, зимогенов [26]. После синтеза на рибосомах эндоплазматического ретикулума особых секреторных клеток проферменты упаковываются в виде зимогеновых гранул, которые затем мигрируют к поверхности клетки и секретируются в окружающую среду. Пепсиноген является компонентом желудочного сока, в то время как химотрипсиноген, трипсиноген и другие панкреатические проферменты через проток поджелудочной железы попадают в тонкую кишку. Достигнув места своего действия, зимогены превращаются в активные ферменты под действием молекулы другого фермента, отсекающей от предшественника фрагмент (иногда довольно большой) полипептидной цепи [25]. [c.104]

Свободные аминокислоты нужны в живом организме и для выполнения специфических задач. Так, глутаминовая кислота выполняет особую функцию переноса при переаминировании, метионин — при переметилировании. Главными продуктами разложения аминокислот являются аммиак, мочевина и мочевая кислота. Восполнение потерь аминокислот происходит в основном в результате расщепления белков, а также переаминирования а-кетокислот и взаимных превращений аминокислот. [c.10]