Пепсин, изоэлектрическая точка его

Изоэлектрическая точка пепсина. Пепсин желудочного сока (pH 1,5) имеет изоэлектрическую точку около 1, т.е. намного ниже, чем другие белки (см. табл. 6-5). Какие функциональные группы должны присутствовать в пепсине в относительно большом числе, чтобы этот фермент мог иметь [c.161]

Изоэлектрическая точка. В процессе титрования белка от предельно кислой до предельно основной формы должно существовать значение pH, при котором средний заряд белка равен нулю. Это значение pH носит название изоэлектрической точки. При значении pH, равном изоэлектрической точке, данный белок не перемещается в электрическом поле (см. ниже об электрофорезе). Изоэлектрическую точку можно приближенно определить, зная аминокислотный состав белка. Поскольку средний заряд белка зависит от концентрации соли (эта зависимость обусловлена способностью белков связывать ионы, а также изменением р а при изменении ионной силы), изоэлектрическая точка зависит от присутствия в растворе посторонних веществ, в частности от природы и концентрации буфера. В то же время она не зависит от концентрации белка. Изоэлектрические точки большинства белков близки к 7, что обусловлено приблизительно одинаковым содержанием в молекуле белка кислых и основных остатков. Однако существуют и такие белки, у которых изоэлектрические точки существенно отличны от 7. Так, например, пепсин — протеолитический фермент, функционирующий в сильно кислой среде желудка,— имеет изоэлектрическую точку, близкую к 1, а изоэлектрические точки протаминов близки к 12. [c.72]

Подобно протеолитическим ферментам поджелудочной железы, пепсин синтезируется в форме предшественника пепсиногена (обш,ее название всех подобных предшественников — зимоген). Пепсиноген — белок, полученный в кристаллическом виде,— содержится в слизистой желудка его молекулярный вес равен приблизительно 42 ООО, а изоэлектрическая точка лежит при pH 3,7. Превращение пепсиногена в пепсин катализируется ионами водорода поэтому можно полагать, что оно осуществляется после перехода пепсиногена в сильно кислый желудочный сок. Роль катализатора в этой реакции играет, по-видимому, сам пепсин. Реакция активации является, таким образом, аутокаталитической. Поскольку молекулярный вес пепсина равен 35 ООО, превращение пепсиноген-> пепсин связано со значительным укорочением полипептидной цепи. Оно происходит за счет отщепления N-концевого участка пепсиногена, в котором сосредоточены все основные аминокислоты. Среди продуктов отщепления обнаруживается ингибитор пепсина с молекулярным весом 3242 и пять более мелких фрагментов, в сумме отвечающих молекулярному весу около 4000. Связи, но которым атакует пепсин, показаны на фиг. 122. [c.424]

Резкое преобладание в молекуле пепсина карбоксильных групп над амин-ными требует высокой концентрации водородных ионов для перевода его в изоэлектрическое состояние, в то время как почти равное число тех или других в молекуле миоглобина сопровождается изоэлектрической точкой, близкой к pH нейтральной среды (см. табл. 3). [c.52]

Реннин. Фермент реннин выделен из сока четвертого отдела желудка телят в кристаллическом виде. Он есть также в желудочном соке детей грудного возраста. По механизму и специфичности действия реннин сильно отличается от пепсина, тогда как по структуре близок к нему так же состоит из одной полипептидной цепи с мол. массой 40000. Изоэлектрическая точка реннина равна 4,5. [c.420]

Реннин. Реннин, фермент из четвертого отдела сложного желудка жвачных, по своим свойствам близок к пепсину. Молекула реннина состоит из одной полипептидной цени с молекулярным весом около 40 ООО. Изоэлектрическая точка ренпипа лежит при pH 4,5. По специфичности этот фермент почти идентичен пепсину. Только после получения реннина в кристаллическом виде и определения его аминокислотного состава и других свойств было установлено, что это белок, отличный от пепсина. [c.425]

Изоэлектрическая точка пепсина при pH 1,0. Будет ли анилиновый краситель (ККН ) окрашивать пепсин в 1н. НС1 [c.38]

КОВ лежат в слабокислой области (рШ 4,6—5,3). Некоторые белки являются сильнокислыми (например, пепсин с рШ 2,8), а другие, богатые диаминокислотами, — основными (глобин с рНг 8,1 клупеин с рН 12,2). Следовательно, изоэлектрическая точка обусловлена соотношением числа кислых и основных групп молекулы. [c.434]

Пепсин расщ ляет в сильно кислой среде почти все белки, за исключением муцинов, кератинов, фиброина, гидролизует также синтетические пептиды. Действует ка пептидные связи концевых аминокислот белковой цепи и на пептидные связи внутри цепи, образованные а-карбоксильными группами д икарбо-новых аминокислот (аспарагиновая, глутаминая кислоты) и аминогруппами ароматических аминокислот. Оптимальное действие пепсина проявляется при pH = 1,2—2,0. 1 г кристаллического фермента за 2 ч расщепляет около 50 кг денатурированного яичного белка. Изоэлектрическая точка при pH ==1,0. Стабилен в сильно кислых растворах, при нагревании сухого препарата до 100 °С и его водных и глицериновых растворов до 70 0 активность фермента не снижается . [c.311]

Еще более интересным является активация пепсина. Этот фермент разрывает связи пептидного характера, которые находятся внутри полипептидных белковых цепей, и действует только в сильно кислой среде (его изоэлектрическая точка лежит около 1). [c.147]

Простые белки представляют собой бесцветные соединения, не имеющие ни вкуса, ни запаха. Протеозы, пептоны и пептиды могут иметь горький вкус. Хромопротеины окрашены. Растворимость белков была указана при их классификации. Белки при взбалтывании в воде образуют пену. Некоторые белки (пепсин, яичный альбумин) могут быть получены в кристаллическом виде, но большинство белков представляет собой аморфные вещества, не имеющие определенных температур плавления и кипения. В изоэлектрической точке белки обладают минимальной электропроводностью и вязкостью. [c.290]

В процессе титрования белка от предельно кислой до предельно основной формы должно существовать такое значение pH, при котором суммарный заряд белка равен нулю. Это значение pH носит название изоэлектрическая точка (р[). При значении pH, равном изоэлектрической точке, белок максимально инертен, не перемещается в электрическом поле и имеет наиболее тонкую гидратную оболочку. Большинство белков имеют изоэлектрическую точку при нейтральных или близких к ним значениях pH, однако есть ряд исключений, например, для фермента желудочного сока пепсина р/ = 1,4, а для фермента рибонуклеазы — 10,5. Если в белковом растворе нет никаких ионов, кроме ионизированных аминокислотных остатков, то такие растворы называются изоионньши. [c.52]

Исследование солюбилизации бензола в растворах яичного альбумина, пепсина и химотрипсина при разных значениях pH среды показало, что глобулярные белки обладают наибольшей солюбилизирующей способностью по отношению к бензолу вблизи изоэлектрической точки. Эта особенность, очевидно, является общим свойством глобулярных белков. Процесс денатурации, происходящий с глобулярными белками в растворах при pH, далеких от изоточки, приводит к уменьшению растворимости бензолав растворах белков. [c.25]

Пепсин — белковое вещество с молекулярным весом 34 500 и изоэлектрической точкой при pH 2,7. Железистьиш клетками слизистой желудка выделяется неактивный зимоген пепсина — пепсиноген, который при кислой реакции же.лудочного сока, создающейся в результате секреции соляной кислоты слизистой фундальной части желудка, превращается в активный пепсин (см. работу 29). [c.185]

Изоэлектрическая точка при pH = 7,8—8,0 оптимальные условия действия фермента pH = 7,7, температура 25—65 °С. Очень термостабильна н выдерживает трехминутное нагревание на водяной бане при 90 °С с ничтожной потерей активности (это свойство используется для освобождения фермента от следов других протеолитически активных ферментов, присутствующих в большинстве препаратов). Под действием пепсина рибонуклеаза разрушается, трипсин и хи-мотрипсин на нее ие действуют. [c.338]

Этот главный протеолитический фермент желудочного сока встречается, по-видимому, у всех позвоночных, хотя свойства ферментов из разны х источников могут несколько различаться. Наиболее детально изучен фермент свиньи. Поскольку pH желудочного сока, как правило, близок к 1 или 2, пепсин должен обладать необычно большой устойчивостью в сильно кислых растворах. Действительно, он характеризуется изоэлектрической то 1кой <1, проявляет максимальную каталитическую активность в умеренно кислых растворах и денатурируется при значениях pH > 5. В этом смысле пепсин, возможно, уникален или, во всяком случае, резко отличается от всех других известных ферментов. [c.424]

Ч, стр. 480 8, стр, 404), растекание которых наблюдалось и на более щелочных растворах, причём максимум на щелочных растворах имел место при ря>12. Цеин (j) и пепсин (v) дают одинаковые максимумы на кислых растворах и в изоэлектрической точке. Некоторые протеины (например, оксигемоглобин и инсулин) имеют максимум на кислых растворах и подъём в изоэлектрической точке, но не до максимума. Желатин, глиадин и пептон не растекаются из водных растворов (y), причём плёнок желатина не удаётс олучить также и другими методами, вероятно, благодаря его большой растворимости. Кератин не растекается с твёрдой поверхности, очевидно, благодаря его большой внутренней когезии, которая обусювливает его нерастворимость. Склеропротеины, к счастью, также не растворяются и не дают плёнок, иначе волосы, копыта и т. п. быстро исчезали бы при частом смачивании. [c.124]

Адренотропный гормон (адренокортикотропный гормон) передней доли гипофиза является самым устойчивым из всех гормонов передней доли. Он не расщепляется кипящей 0,25-процент-ной соляной кислотой. Выделение адренокортикотропного гормона производится следующим образом. Гормон экстрагируется из железы подкисленным ацетоном, затем осаждается более концентрированным ацетоном и вновь экстрагируется раствором фосфата натрия. Из этого последнего раствора гормон высаливается сернокислым аммонием [86, 87]. Молекулярный вес этого гормона равен 20 ООО, и его изоэлектрическая точка лежит при pH 4,7—4,8. Гормон содержит 2,3% серы [66]. Введение его в организм вызывает гиперфункцию коры надпочечника. Большой интерес представляет тот факт, что адренокортикотропный гормон сохраняет свою активность, будучи на 50% гидролизован пепсином [87]. Биологическая активность гормона исчезает при замещении его свободных аминных и карбоксильных групп или содержащегося в нем остатка тирозина [88]. [c.321]

Обычно следует также избегать крайних значений рН. Большинство белков устойчиво только в относительно узких пределах рН и быстро денатурируется при подкислении или подщелачива-нии растворов. Значение рН, при котором белок максимально устойчив, наиболее близко к значению рН нейтрального раствора и необязательно совпадает с изоэлектрической точкой белка. Установлено, например, что альбумин плазмы, изоэлектрическая точка которого лежит при рН около 4,6, наиболее стабилен к нагреванию при рН 6,8 [16]. Известны, однако, исключения пепсин, например, более стабилен при рН около 5 и разрушается при нейтральном рН [14]. [c.9]

В клетках слизистой оболочки желудка продуцируется пепсиноген — профермент пепсина, полипептидная цепь которого, содержащая 340 аминокислотных остатков и имеющая молекулярную массу около 40 ООО, обладает высокой устойчивостью в сильнокислой среде и характеризуется низким значением изоэлектрической точки (р/< 1). В желудочном соке от пепсиногена отщепляется Н-концевая часть молекулы, содержащая 42 аминокислотных остатка, в результате чего в остальной части молекулы вследствие конформационных перестроек формируется активный центр пепсина. Таким образом из профермента вырабатывается фермент — пепсин. Ахтивация пепсиногена в пепсин может происходить как под действием соляной кислоты желудочного сока, так и под действием самого пепсина, т. е. автокаталитически. Причем реакция с участием соляной кислоты протекает довольно медленно, в то время как автокаталитический процесс имеет высокую скорость. Поэтому небольшое количество пепсина, медленно образующееся в результате действия соляной кис- р с. П.З. Микрофотография кри-лоты на пепсиноген, в дальнейшем служит сталлов пепсина [c.375]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология