Температурные условия действия ферментов

Температура, при которой наблюдается наиболее интенсивное действие фермента, называется оптимальной. Сю в зоне оптимальных температур равен 1. Температурный оптимум большинства растительных ферментов 40—60°, а большинства животных ферментов 40—50°. При более высоких температурах активность ферментов резко понижается, и почти все они необратимо разрушаются при 70—80°. Тепловая инактивация ферментов происходит вследствие денатурации белка при высокой температуре. Это свойство ферментов также отличает их от неорганических катализаторов. Лишь очень немногие ферменты способны в определенных условиях выдерживать нагревание до 100° с сохранением активности. [c.45]

СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ Температурные условия действия ферментов [c.170]

Скорость ферментативной реакции повышается в 1,5—2,2 раза с повыщением температуры на 10° С. Поэтому такого понятия, как температурный оптимум активности , не существует. Вместе с тем в условиях эксперимента существует определенное значение температуры, при котором активность фермента максимальна дальнейшее увеличение температуры приводит к снижению скорости реакции. Следует иметь в виду, что это происходит в результате денатурации части фермента. Чем короче время инкубации, тем выше кажущийся температурный оптимум. На рис. 32 видно, что при времени реакции 1 активность максимальна при 70° С, а при времени /2 — при 50° С. Оптимальная температура действия фермента зависит от соотношения между влиянием температуры на скорость ферментативной реакции, с одной стороны, и на скорость денатурации фермента - с другой. [c.211]

При сравнительном определении степени активности тех или иных 4)ерментов пользуются строго определенной методикой, так как незначительные отклонения от нее сопровождаются большими расхождениями в результатах. Данные, определяющие степень активности фермента, выражают в относительных единицах. Они зависят от принятого времени инкубации, реакции среды, температурных условий, характера субстрата, на который действует фермент, и от ряда других факторов. [c.62]

В настоящее время общепринятым является представление, согласно которому в присутствии катализаторов (ферментов) создаются условия, при которых реакция начинает протекать как бы в обход энергетического барьера. Другими словами, сущность каталитического действия сводится с энергетической точки зрения к снижению энергии активации. В присутствии катализатора реакция становится возможной на новом, более низком энергетическом уровне, вследствие чего при данных температурных условиях способным к реакции оказывается больший процент молекул. Отсюда понятно, почему скорость реакции в присутствии катализатора резко возрастает. [c.113]

Для денатурации органическим растворителем необходимо очень тщательно подбирать pH и температурный режим, так как эти три фактора оказывают совместное действие на белки. Поскольку существует множество различных вариантов, практически невозможно добиться идеальных условий проведения процесса, т. е. таких, при которых максимальное сохранение активности нужного фермента сочеталось бы с максимальным разрушением других белков. С другой стороны, для подбора условий, близких к оптимальным, можно провести много пробных тестов за короткое время с малыми объемами образца. [c.90]

Существование температурных пределов, вне которых нормального созревания не происходит, вряд ли может вызывать удивление, если мы вспомним, что реакции, протекающие при созревании, катализируются ферментами. Ферменты, как известно, имеют температурный оптимум, который отражает равновесие между тепловой активацией, необходимой для химической реакции, и тепловой инактивацией фермента в результате денатурации. Температурные оптимумы, характерные для каждого фермента, изменяются в зависимости от времени, в течение которого фермент находится при данной температуре, а также от некоторых других условий, например от pH. В столь сложной системе, как плод, содержащей много ферментов, активность различных ферментов и скорости катализируемых ими реакций при изменении температуры должны изменяться по-раз-пому. Повренедение под действием высокой или низкой температуры может быть вызвано, например, накоплением вещества, обычно вовлекаемого в дальнейший обмен причиной же этого накопления может быть изменение активности фермента (или ферментов), катализирующего в нормальных условиях превращение данного [c.496]

Общеизвестно, что скорости химических реакций резко возрастает с температурой. Так же хорошо известно, что катализаторы направляют реакцию по пути, характеризующемуся меньшим значением свободной энергии активации. Это означает, что температура несколько меньше влияет на скорость каталитического процесса, чем на соответственные некаталитические реакции. Однако зависимость скорости ферментативных реакций от температуры представляется не столь простой, как в случае обычных каталитических реакций. Во-первых, необходимо учитывать повреждающее действие темйературы на сам катализатор. Помимо того, отдельные стадии ферментативного катализа могут характеризоваться (и, скорее всего, характеризуются) разной температурной зависимостью. Вряд ли приходится удивляться тому, что в прошлом многие энзимологи просто указывали температурные оптимумы для ферментов при определенных условиях, не отмечая (или не надеясь), что,эти данные можно было бы использовать в целях анализа механизма данной реакции. Однако успешное использование термодинамических и активационных параметров в исследованиях механизма органических реакций и возможность кинетического изучения индивидуальных стадий ферментативных реакций дают основание думать, что такой взгляд, пожалуй, слишком пессимистичен. [c.198]

Органические вещества, содержащиеся в растворенном виде в воде, окисляются до углекислоты и воды в результате деятельности бактерий, развивающихся в определенных температурных условиях при наличии кислорода и отсутствии ядовитых веществ. Питанием для бактерий служат продукты расщепления хлопьевидного шлама, образующегося под действием энзим и ферментов из коллоидных и шламообразных, не растворимых в воде компонентов. Этот процесс расщепления происходит главным образом внутри хлопьев шлама, на котором размножаются бактерии и образование которого, следовательно, является необходимым для очистки воды. Скорость разложения и окисления находится в прямой зависимости от содержания в воде растворенного кислорода. В этом отношении очень благоприятствует биологическим процессам перемешивание воды течением или ветром, поскольку это способствует доступу воздуха к воде. [c.145]

Хранение сливочного масла при температуре —12° сопровождается массовой гибелью бактерий. Однако процесс порчи масла продолжается, так как внутриклеточные ферменты, освобождающиеся после отмирания бактерий, продолжают действовать. Длительное хранение масла без изменений его качества возможно при температурах —20° и ниже. В этих температурных условиях не только прекращаются микробиальные процессы, но также значительно задерживаются ферментативные и физико-химические процессы. [c.36]

Установлено, что оптимальным pH для действия таназы является 5,5—6,0. Относительно температурного оптимума действия танин-ацилгидролазы нет единого мнения. По-видимому, условия культивирования, место локализации фермента и физиологические особенности образующего его микроорганизма до некоторой степени влияют на отнощение таназы к температуре. [c.198]

Известно, что семена крестоцветных (рапс, рыжик, горчица) содержат в своем составе тиоглюкозиды, которые под действием ферментов глюкозидаз в определенных температурных и влажностных условиях гидролизуются до образования эфирных горчичных масел. [c.234]

Температура, с одной стороны, ускоряет саму ферментную (каталитическую) реакцию, в частности, все три последовательные стадии ее образование промежуточного комплекса фермента с субстратом, превращение его в комплекс фермент — продукт и, наконец, дисоциацию продукта. С другой стороны, она ускоряет денатурацию, т. е. разрушение, инактивацию ферментного белка. Таким образом, с повышением температуры при ферментных реакциях, как и вообще при химических процессах, растет реакционная способность, растет истинная каталитическая активность, т. е. скорость превращения субстрата. Но ферменты представляют собой белки, которые могут необратимо денатурироваться, причем скорость денатурации увеличивается при нагревании во много раз быстрее, чем скорость любого другого химического превращения. Поэтому противоположный процесс (инактивация), связанный с уменьшением концентрации фермента, обусловливает при дальнейшем подъеме температуры замедление реакции. Для ферментного действия характерно, что нагревание вначале приводит к увеличению скорости реакции, а затем, пройдя через определенный уровень,— к ее быстрому снижению. Если это изобразить графически, то на графике можно наблюдать кажущийся (ложный) температурный оптимум иными словами, при некоторой температуре действие фермента является максимальным. Температурный оптимум может изменяться в зависимости от условий реакции, состава системы, происхождения фермента. Известно, что энзимы, как и все другие белки, обладают различной термостабильностью, т. е. проявляют очень различную чувствительность к нагреванию. [c.47]

Без сомнения, наибольший вклад н изучение структуры лизоцима и механн зма его действия внес рентгеноструктурный анализ фермента. Вопрос об идентичности структуры лизоцима и его активного центра в кристалле и в растворе до конца еще не ре-щеи, н иа этот счет имеется много довольно противоречивых данных. Помимо этого, обнаружение конформационного перехода лизоцима с участием его активного центра в температурном интервале 20—30° С, привело к вопросу, в какой стеиени рентгеноструктурные данные, полученные нри температурах ниже 20° С, соответствуют строению фермента п его активного центра при обычных экспериментальных и физиологических условиях (как правило, при температурах выше 30° С). Ясно, что ответ на этот вопрос может быть получен только после соответствующих рентгеноструктурных исследований высокотемпературной формы лизоцима, которые до иоследнего времени не проводились. [c.201]

При каталитическом действии ионов водорода энергия активации реакции составляет 21,2 ккал моль, энтропия активации — 17,4 энтр. ед. Реакция, катализируемая ОН"-ионами, характеризуется энергией активации 29 ккал моль и энтропией +395нтр. ед. Ферментативный гидролиз аденозинтрифосфата под действием миозина был изучен при различных условиях (pH, солевая среда и т. д.). При этом было установлено, что для суммарной реакции энергия активации составляет от 10 до 25 ккал моль (в зависимости от условий). Для значения Е 12,4 ккал моль, найденного в работе Лейдлера и соавторов [1], вычисленная величина А5 составляет—8 знтр.ед. Исследование температурной зависимости образования первичного комплекса фермента с аденозинтрифосфатом — процесса, определяющего каталитический эффект,— показало, что при этом энергия активации равна 21,2 ккал моль, а энтропия активации составляет - -44 энтр. ед. Таким образом, даже при наличии высокого энергетического барьера скорость реакции существенно возрастает за счет благоприятного энтропийного фактора. [c.28]

Ввиду указанных затруднений следует отметить наличие других эффективных механизмов ингибирования, основанных на зависимости от внешцих условий растворимости различных веществ, в том числе ферментов. Как указывалось в конце предыдущей главы, для некоторых типов веществ область существования их гомогенных растворов в воде ограничена определенными температурными п концентрационными пределами, вне которых вещество выпадает в осадок в твердом или жидком виде (реакция расслоения). Чрезвычайно существенно, что границы области гомогенных растворов часто весьма чувствительны к присутствию посторонних веществ, даже незначительные количества которых могут резко сместить фазовую границу раздела раствор — эмульсия вплоть до того, Ч.ТО растворенное вещество выпадет из раствора и И1 зоны реакции. Вызывающее подобную реакцию вещество очевидно, также является ингибитором, однако его действие основано не на индивидуальных [c.50]