Белки пептидные

В молекулах белков многократно повторяются группы атомов —СО—N14— их называют амидными, или в химии белков — пептидными группами, Соответственно белки относят к при- [c.498]

В молекулах белков многократно повторяются группы атомов СО-N11- их называют амидными, или в химии белков — пептидны- [c.586]

Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации. Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкивания или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например за счет пирроли-диновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориен- тируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно [c.373]

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин — белок мышечных тканей коллаген, являющийся основой седимента-ционных тканей и кожных покровов кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится фиброин натурального шелка, хотя по своей структуре он отличается от других фибриллярных белков. Пептидные цепи фиброина имеют не спиралевидную, а линейную форму они соединены друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка. [c.374]

Пептидная цепь имеет определенную пространственную форму, которая составляет вторичную структуру белка. В природных белках пептидная цепь имеет форму спирали, обычно ее называют а-спиралью. Спиралевидная форма молекулы сохраняется за счет возникновения водородных связей между атомами водорода и кислорода в пептидной группе, которые располагаются между витками спирали (рис. 29.1). [c.448]

Пептиды образуются при частичном гидролизе белков. Пептидная теория строения белка была развита Э. Фишером и в настоящее время окончательно подтверждена. [c.504]

Название пептиды производится от пептонов — фрагментов, образующихся при частичном гидролизе природных белков впоследствии оказалось, что они являются пептидами. Исследование пептидов имеет значение для установления структуры белков, ввиду того что аминокислоты связаны в белках пептидными связями СО—КН. Многие пептиды встречаются также в природе. [c.407]

При добавлении к щелочному раствору белка раствора сернокислой меди жидкость приобретает красно-фиолетовое или сине-фиолетовое окрашивание. Реакция обусловлена присутствием в белке пептидных связей, которые с ионами меди образуют окрашенные солеобразные комплексные соединения. Схематично реакция может быть представлена в следующем виде [c.9]

Биуретовая реакция — сине-фиолетовое или красно-фиолетовое окрашивание при прибавлении к водному раствору белка щелочи и медного купороса. Эта реакция зависит от наличия в белках пептидных связей СО—ЫН. [c.213]

Биуретовая реакция — появление фиолетовой окраски при обработке белков солями меди в щелочной среде. Эта реакция характеризует наличие в белках пептидных связей. [c.700]

Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации. [c.455]

Химические свойства белков связаны с наличием в молекуле белка пептидной связи, аминогрупп, карбоксильных групп и других функциональных групп, входящих в радикалы аминокислот. [c.228]

Обязательными компонентами белка являются аминокислоты, причем аминокислоты только L-, а не /)-ряда. Однако белки- нельзя определить просто как соединения аминокислот, ибо это не позволяет отличить их от полипептидов и некоторых других соединений, также содержащих аминокислоты. Характерным является основной вид связи между аминокислотами в белке — пептидная. Однако и эта особенность не позволяет отличить белки от пептидов. [c.8]

Биуретовая реакция связана с наличием в белках пептидных группировок —СО—МН—, которые и обусловливают появление окраски при взаимодействии с солями меди. [c.128]

Вспомним, что молекула белка построена из аминокислот, связанных друг с другом пептидной связью. Этим путем образуется пептидная цепь, которая может содержать несколько сотен аминокислотных остатков. Многие из этих остатков имеют в своих боковых цепях гидрофильные группы. В природной молекуле белка пептидная цепь свернута определенным еще неизвестным способом, давая в большинстве случаев молекулу с низкой степенью асимметрии. Это свертывание пептидной цепи происходит, однако, таким образом, что полярные группы цепи остаются открытыми. Вероятно, пептидные связи, по крайней мере частично, также открыты. Поэтому в молекуле белка имеются два типа гидрофильных центров 1) полярные боковые цепи, [c.273]

При перегонке происходят большие потери, вследствие чего этот способ не может служить количественным методом определения аминокислот. Следует, однако, указать, что при помощи именно этого метода удалось установить наличие в белках пептидных связей и определить аминокислотный состав белков. Трудности, связанные с перегонкой эфиров аминокислот, принудили искать другие, более простые методы разделения аминокислот. Ценные результаты были получены при помощи фракционного экстрагирования аминокислот из гидролизата бутанолом [32]. [c.28]

Аминокислоты соединены в белках пептидной связью. Кроме того, между водородом и кислородом различных пептидных цепей возникают водородные связи [они обозначены на схеме цифрами (1), (2) и (3)] [c.287]

Работы Э. Фишера и его учеников в течение двух первых десятилетий XX в. были основными исследованиями по химии белков. Пептидная теория ответила на вопрос о типе строения белков, этих сложнейших органических соединений. [c.91]

Примером необратимой модификации служит активация пищеварительных ферментов, действующих на пищевые белки. Так, в составе желудочного сока содержится белок пепсиноген, не обладающий каталитической активностью. В полости желудка под действием соляной кислоты от этого белка отщепляется небольшой полипептид и образуется очень активный фермент, расщепляющий в пищевых белках пептидные связи, - пепсин. (Белки, являющиеся предшественниками ферментов, называются проферментами.) [c.34]

Зелинский и Садиков еще в 1914 г. впервые предложили так называемую дикетопиперазиновую теорию строения белка. В настоящее время существуют две основные теории о строении белка пептидная— Фишера [c.467]

Олигомерные белки Пептидная связь Первичная структура Полипептид Преформация [c.32]

Рис. 3-23. Водородные связи (выделены цветом), которые могут образовываться между аминокислотами в белках Пептидные связи обозначены

Основная масса азота на Земле сосредоточена в атмосфере, состоящей из. молекул N2 на 75,6% (мае.) или 78,1% (об.), что составляет 4-10 т. Лишь 0,01% от массы земной коры приходится на долю этого элемента, образующего залежи нитратов — ЫаНОз (чилийская селитра) и КЫОз (индийская селитра). Азот входит в состав всех белков, образуя специфичную для макромолекул белков функциональную группу - СО—МН—, которая в химии полимеров называется амидной, а применительно к белкам — пептидной группой (поэтому их называют полипептидами). До 17% от массы углей и нефти приходится на долю азота. [c.252]

L-ИЗОЛЕЙЦИН (L-a-aминo- -мeтилвaлepиaнoвaя к-та) С2НзСН(СНэ)СН(МН2)СООН, крист. [а] 4-40,3° (конц. 4 г Б 100 мл 6 н. НС1) рК СООН и NHs соотв. 2,32 и 9,76 ограниченно раств. в воде и сп., не раств. в эф. Незаменимая аминокислота, входит в состав белков. Пептидные связи, образованные И., плохо гидролизуются нз-за пространств, затруднений. Биосинтез — из треонина. Остаток алло-И. содержится в молекулах нек-рых антибиотиков. [c.210]

ТРИПСЙН, фермент класса гидролаз, катализирующий гидролиз в белках пептидных связей, образованных остатками основных аминокислот-аргинина и лизина катализирует также гидролиз сложных эфиров и амидов аминокислот (в т. ч. гидрофобных) и нек-рых карбоновых к-т. [c.639]

Биуретовая реакция (см. опыт 118) обнаруживает наличие в молекуле белка пептидных группировок —СО—ЫН—. Продукты распада белка—полипептиды также дают биуретовую реакцию, причем цвет образующихся медных комплексов определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Ди-пептиды дают синюю окраску, трипептиды—фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды—красную. Фиолетовый цвет медного комплекса с белком в условиях проведения биуретовой реакции и другие данные указывают на преобладание в сложной белковой частице трипептидных группировок. [c.356]

Биуретовая реакция (см. опыт 118) обнаруживает наличие в молекуле белка пептидных групп —СО—N11—. Продукты распада бе.чка — полипептиды также дают биуретовую реакцию, причем цвет образующихся медных комплексвв определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипеитиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. [c.321]

Описанный здесь метод часто называют методом отпечатков пальцев . Термин этот введен Ингремом. При гидролизе данного белка специфическим ферментом (например, трипсином, разрывающим пептидные связи только около лизинового и аргининового остатков) получается вполне определенный набор пептидов, зависящий от структуры белка. Пептидная карта, полученная в результате комбинированного разделения набора пептидов после ферментативного гидролиза методами электрофореза и хроматографии, так же характерна для данного белка, как отпечаток пальца характерен для данного индивидуума. [c.235]

Белки могут давать цветные реакции а) биуретовая реакция. Появление фиолетового окрашивания при обработке белка концентрированным раствором щелочи и насыщенным раствором Си504. Реакция связана с наличием в молекуле белка пептидных связей б) ксантопротеиновая реакция — появление желтой окраски в результате действия на белок концентрированной азотной кислотой. При работе с концентрированной азотной кислотой на коже рук образуются желтые пятна. Реакция связана с наличием в белке ароматических колец. [c.313]

В этом отношении биуретовая реакция отличается от всех, цветных реакций, упомянутых выше. При этой реакции добавле- ние к сильно щелочному раствору белка разведенного раствора ч сернокислой меди вызывает пурпурно-фиолетовое окрашивание. Так как эту реакцию дают все полипептиды, то она, очевидно, обусловлена наличием в молекуле белка пептидных связей — ONH—. Предполагают, что в результате этой реакции образуется комплекс, в котором ион меди координирован с пептидной связью, образуя содержащее медь кольцо, по всей вероятности, следующей структуры Ч [c.17]

Такое по преимуществу химического характера исследование длилось в течение 100 лет, если началом следующего, по преимуществу физического, этапа считать 1920 г., когда впервые был применен для исследования белков рентгеноскопический анализ. С этого времени белковые вещества стали предметом особого интереса не только химиков и био-югов, но и физиков, и математиков, и работников других специальностей. В результате многочисленных исследований и экспериментального, и спекулятивного характера следует говорить о двух теориях строения белков пептидной и дикетопиперазиновой. Первая полагает, что в основе строения белков лежат полипептидные цепи, вторая же утверждает, что микроструктура белка состоит из циклических группировок. [c.319]

Определение химической структуры белка следует начинать с количественного анализа аминокислотного состава его полипептидных цепей. Для этого чистый и, если это возможно, кристаллический белок подпер-гают обычно кислотному гидролизу, чтобы гидролизовать все имеющиеся в белке пептидные связи, которые соединяют аминокислоты, входящие в состав этого белка. Затем определяют относительные количества высвобождающихся при таком гидролизе двадцати стандартных аминокислот. Определение количества аминокислот проводят с помощью метода хроматографии на ионообменных смолах, разработанного в начале 50-х годов У. Штейном и С. Муром (фиг. 39, 40). Результаты такого анализа аминокислотного состава двух ферментов Е. oli (Р-галактозидазы и триптофан-синтазы) приведены в табл. 2. (Триптофан-синтаза Е. соН, как скоро будет показано, состоит из двух различных полипептидных цепей, названных А-белком и В-белком. Данные, приведенные в табл. 2, касаются только А-белка.) [c.83]

Под влиянием действия пепсина начинается переваривание белков в желудке. При продолжительном действии пепсина расш,епляется до 30% всех имеющихся в белках пептидных связей. В результате действия на белки пепсина образуются различные по своей сложности полипептиды и небольшое количество аминокислот. [c.181]