Изоэлектрическая точка аминокислот белков

Однако для белков такое соотношение не обязательно выполняется, поскольку они могут связывать и другие, помимо протонов, ионы, которые вносят вклад в общий баланс зарядов (при условии нейтральности молекулы белка). Можно ожидать, что белки в изоэлектрической точке обладают меньшей растворимостью, чем при меньших или больших значениях pH, и это действительно имеет место. Поскольку в изоэлектрической точке молекула белка не обладает избыточным зарядом, в этих условиях белок легче агрегирует и осаждается. Далее, поскольку аминокислотный состав разных белков различен, для каждого белка существует характеристическое значение р/е. Это свойство является основой метода очистки белков путем изоэлектрического осаждения (осаждения в изоэлектрических условиях) pH смеси белков доводится до значения, равного значению р/ искомого белка, так что последний осаждается из смеси. Значение р/г аминокислот с нейтральной боковой цепью равно 5,6 0,5 для аминокислот, содержащих кислые группы, р/ ниже, а для аминокислот с основными группами в боковых цепях — выше. В то же время для белков р/ может меняться от О до И. Вывод формул для расчета р/ аминокислот имеется в большинстве учебников биохимии. [c.32]

Подобно протеолитическим ферментам поджелудочной железы, пепсин синтезируется в форме предшественника пепсиногена (обш,ее название всех подобных предшественников — зимоген). Пепсиноген — белок, полученный в кристаллическом виде,— содержится в слизистой желудка его молекулярный вес равен приблизительно 42 ООО, а изоэлектрическая точка лежит при pH 3,7. Превращение пепсиногена в пепсин катализируется ионами водорода поэтому можно полагать, что оно осуществляется после перехода пепсиногена в сильно кислый желудочный сок. Роль катализатора в этой реакции играет, по-видимому, сам пепсин. Реакция активации является, таким образом, аутокаталитической. Поскольку молекулярный вес пепсина равен 35 ООО, превращение пепсиноген-> пепсин связано со значительным укорочением полипептидной цепи. Оно происходит за счет отщепления N-концевого участка пепсиногена, в котором сосредоточены все основные аминокислоты. Среди продуктов отщепления обнаруживается ингибитор пепсина с молекулярным весом 3242 и пять более мелких фрагментов, в сумме отвечающих молекулярному весу около 4000. Связи, но которым атакует пепсин, показаны на фиг. 122. [c.424]

Изоэлектрическая точка является очень важным параметром белков, и каждый белок можно характеризовать собственной изоэлектрической точкой. Рис. 1-47 иллюстрирует разделение аминокислот, достигаемое регулированием pH. Используемый аппарат разделен на три камеры, причем значение pH центральной камеры подобрано, исходя из значения изоэлектрической точки (р1) определенного вещества, скажем белка А, который должен быть отделен от компонентов раствора. Боковые камеры имеют рН<р1 и рН>р1. При заполнении центральной камеры раствором белка, изоэлектрическая точка которого совпадает с р1 белка А, все остальные белки, имеющиеся в системе приобретут в зависимости от их изоэлектрических точек положительный или отрицательный заряд и будут диффундировать соответственно к катоду или аноду. Данная методика при регулировании значений pH позволяет достичь полного разделения различных белков. [c.376]

Как и для аминокислот, значение pH, при котором белок в неких экспериментальных условиях имеет суммарный нулевой заряд, называется изоэлектрической точкой. В этой точке белок не обладает подвижностью в электрическом поле. Чем выше в белке количественное соотношение [кислые аминокислоты] / [основные аминокислоты], тем ниже его изоэлектрическая точка. У кислых белков р/< 7, у нейтральных р/около 7, а у основных р/ 7. Значения изоэлектрических точек некоторых белков представлены в табл. 1.4. [c.73]

Регулирующее влияние кальция на многие стороны метаболизма зависит от его взаимодействия с кальциевым внутриклеточным рецептором — белком кальмодулином. Название белка отражает его функ. ию модулятора Са-зависимых процессов. Это кислый (изоэлектрическая точка при pH 3,0—4,3), термостабильный низкомолекулярный (М,. = 16,7 кД, 148 аминокислот) белок. Обладает высоким сродством к кальцию, связывая четыре иона Са + на 1 моль. Комплекс Са + — кальмодулин активирует многие ферментные системы, например протеинкиназы, фосфодиэстеразу, транспортную Са +-АТРазу, АТРазу динеина жгутиков, АТРазу актомиозина и др. С участием кальмодулина регулируется концентрация внутриклеточного кальция. Кальмодулин может связываться с различными мембранами в клетке и легко переходит в цитозоль, причем в присутствии Са + комплексы кальмодулина с другими белками более прочны, чем без Са +. Комплекс Са " — кальмодулин в клетках активирует деятельность сократительных белков, тормозит разборку микротрубочек, участвует в секреторных и многих других процессах. [c.248]

Гормоны аденогипофиза. Соматотропин, или гормон роста, — белок (глобулин), состоит из 396 остатков аминокислот, его молекулярный вес 44 ООО—47 ООО, изоэлектрическая точка 6,85. [c.64]

Так как а-амино- и -карбоксильные группы всех аминокислот, входящих в состав белка, кроме концевых, участвуют в образовании пептидных связей, то на поведение молекулы белка в растворе наибольшее влияние оказывает способность к диссоциации функциональных групп в боковых цепях аминокислот (см. стр. 28). Если pH среды, в которой находятся молекулы белка, имеет такую величину, что число положительно заря-7кенных групп в молекуле равно числу групп, заряженных отрицательно, то говорят, что белок находится в изоэлектрической точке (см. стр. 36). Если молекулы белка в этих условиях поместить в поле постоянного тока, то они не будут двигаться ни к катоду, ни к аноду. В изоэлектрической точке белок имеет, как правило, наименьшую растворимость и склонен к ассоциации. Так, ацетилхолинэстераза — фермент, гидролизующий ацетилхолин, имеет изоэлектрическую точку при pH 5,1, причем растворимость фермента в этих условиях уменьшается в несколько раз рис. 8). [c.23]

Ионы и молекулы амфолитов. К ним относят аминокислотные и белковые буферные системы. Если аминокислоты или белки находятся в изоэлектрическом состоянии (суммарный заряд молекулы равен нулю), то растворы этих соединений не являются буферными. Они начинают проявлять буферное действие, когда к ним добавляют некоторое количество кислоты или щелочи. Тогда часть белка (аминокислоты) переходит из изоэлектрического состояния в форму белок-кислота или соответственно в форму белок-основание . При этом образуется смесь двух форм белка а) слабая белок-кислота соль этой слабой кислоты б) слабое белок-основание соль этого слабого основания [c.109]

Протамины и гистоны. Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так, сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученный белок—клу-пеин, выделенный из молок сельди из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура клу-пеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков. [c.73]

При определенной величине pH раствора в молекуле белка устанавливается равенство пололсительных и отрицательных зарядов. В зависимости от числа и природы основных и кислых групп в белке это равенство (изоэлектрическая точка) достигается у разных белков при разных концентрациях водородных ионов. Так, например, у клупеина (белок спермы рыбы), содержащего большое количество основных аминокислот, изоэлектрическая точка лежит в щелочной зоне. [c.699]

Изоэлектрическая точка. Как мы видели, изоэлектрическое состояние, т. е. состояние, при котором С-потенциал равен О, для гидрофобных золей наступает в тот момент, когда число зарядов ионов-коагуляторов, проникших за плоскость скольжения в, адсорбционный слой мицеллы, становится равным числу зарядов противоположного знака потенциалобразующих ионов, причем момент этот всецело зависит от концентрации электролита-коагулятора и лишь косвенным образом связан с значением pH среды. В растворах же белков изоэлектрическое состояние всецело и непосредственно зависит от pH среды, т. е. от концентрации ионов водорода, и лишь косвенно связано с концентрацией других ионов в растворе. При этом особенно интересно и важно то, что значение pH, отвечающее нейтральному—изоэлектри-ческому—состоянию белковой макромолекулы, отнюдь не является постоянным и равным 7, а зависит от природы аминокислот, образующих белок. Даже в случае одинакового числа групп ЫНа и СООН в аминокислотах и в сложных макромолекулах белков изоэлектрическая точка обычно находится в слабокислой зоне, т. е. при рН<7. [c.177]

На основании обстоятельного изучения действия электронов с энергией 2 Мэе на твердый бычий сывороточный альбумин в бескислородных условиях Александер и Гамильтон [376] пришли к выводу, что в этом белке имеют место два типа радиационных повреждений во-первых, рас-кручивание молекулы, связанное с разрывом водородных связей, и, во-вторых, химические изменения, определяемые по исчезновению боковых цепей аминокислот и появлению карбонильных групп и групп, из которых при мягком гидролизе отщепляется аммиак. Раскручивание молекулы альбумина под действием излучения можно изучать, измеряя число дисульфидных связей, способных вступать в реакции. Так, в молекуле природного белка в изоэлектрической точке все семнадцать дисульфидных связей находятся в нереакционноспособном состоянии [377]. Если же облучать этот белок, то при увеличении дозы облучения до 50% дисульфидных связей приобретают реакционноспособность. Однако Александер и Гамильтон нашли, что при этом не происходит исчерпывающего образования межмолекулярных поперечных связей — 3 — 3 — за счет окисления сульфгидрильных групп. [c.431]

В отличие от аминокислот у белков изоионная точка обычно не совпадает с изоэлектрической. По определению изоионная точка — это такая величина pH, при которой молекула белка содержит равное число положительно и отрицательно заряженных групп, образовавшихся в результате связывания основных групп слрото-нами и соответствующей диссоциации кислотных групп. Изоэлект-рическая точка — это pH, при котором белок электрофоретически неподвижен. При ее определении белок растворяют в буферном растворе. В этом растворе всегда содержатся низкомолекулярные анионы и катионы, способные связываться с многочисленными заряженными группами белка. В таких условиях наблюдаемое в изоэлектрической точке равновесие зарядов частично обусловлено их компенсацией связавшимися с молекулой белка анионами и катионами. [c.24]

При подкислении раствора белка степень ионизации анионных групп снижается, а катионных — повышается при подщелачивании происходят противоположные изменения. При определенном значении pH число пололсительно и отрицательно заряженных групп становится одинаковым такое состояние называется изоэлектрическим (суммарный заряд молекулы равен нулю). Значение pH, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называют изоэлектричес-кой точкой и обозначают р1. Изоэлектрическая точка большинства белков лежит в слабокислой зоне. Это связано с тем, что обычно в белках анионогенных аминокислот больше, чем катионогенных. Однако есть и щелочные белки, например гистоны, входящие в состав хроматина и содержащие много лизина и аргинина. [c.46]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология