Глицин молекулярный вес

Гистон Н1 существенно отличается от других гистонов. Он не входит в состав минимальных нуклеосом (см. раздел 4 этой главы) и участвует в организации 30-нм фибриллы хроматина. Его молекулярная масса превышает 20 ООО. Положительно заряженные аминокислотные остатки Н1, главным образом лизины, находятся в основном в С-конце молекулы и в меньшей степени в Ы-концевой части. Центральная область N-кoнцeвoй половины молекулы богата гидрофобными остатками и образует глобулу. Н1 обладает выраженной доменной структурой, мягкое расщепление трипсином легко делит его на глобулу и хвост . Помимо лизинов хвост богат остатками пролина и глицина и имеет неупорядоченную конформацию. [c.235]

Эфиры а-аминокислот несколько легче вступают в реакцию автоконденсации, чем свободные кислоты. Действительно, этиловый эфир глицина в концентрированном водном растворе самопроизвольно образует ангидрид с выделением спирта [257]. Высшие гомологи требуют более жестких условий, и в общем методе, который широко используется, эфиры нагревают в запаянной трубке при 160—180° [258]. Выходы в общем хорошие, за исключением того случая, когда аминокислота содержит две алкильные группы у а-углеродного атома [259—261]. Скорость образования ангидрида наибольшая в случае метилового эфира и уменьшается по мере возрастания молекулярного веса эфирной группы [261, 262]. [c.354]

Больше всего известно об аминокислотной последовательности субъединиц с высокой молекулярной массой, изолированных Филдом и др. [79] (молекулярная масса, определенная с помощью ДДС-Ыа-ПААГ, — 144 ООО, ультрацентрифугированием — 69 600 Да). Действительно, установлена последовательность из 16 аминокислот N-концевой половины цепи она была определена при секвенировании изолированного белка [79]. Кроме того, благодаря клонированию ДНК, кодирующей эту субъединицу, и определению ее нуклеотидной последовательности стало возможным установить последовательность из 101 аминокислоты у СООН-концевой половины цепи [81] (см. табл. 6Б.15). Анализ последовательности N-концевой половины цепи подтверждает предыдущие результаты она не соответствует ни одной из тех последовательностей, которые были предварительно идентифицированы для а-, Р-, 7- и й)-глиадинов или агрегированных глиадинов. Эта аминокислотная последовательность N-концевой половины цепи по составу очень отличается от аминокислотного состава полного белка меньше неполярных аминокислот, глицина, а также глутаминовой кислоты и глутамина. Отмечается также отсутствие серина, тогда как все основные аминокислоты присутствуют. Поэтому такая последовательность не является представительной для первичной структуры всей полипептидной цепи, которая должна содержать зоны, более богатые глицином и бедные глутамином. Наконец, примечательно наличие 2 цистеинов из 5 или 6, которые входят в состав целой молекулы, так как оно с большой вероятностью предопределяет конформацию молекулы, как и возможности образования внутрицепочных дисульфидных мостиков. Опыты с разрывом полипептидной цепи на уровне цистеинов подтвердили, что большинство из них должно располагаться у концов цепи [79]. В самом деле, обнаруживается третий цистеин в положении 13 у С-конца [81]. Эта С-кон- [c.210]

Вторичные и третичные структуры субъединиц, слабо изучены, но представляется, что степень их спирализации в растворе невелика, а их конформация менее компактна, чем у глиадинов. Кроме того, субъединицы с высокой молекулярной массой могут быть достаточно гибкими вследствие высокого содержания в них глицина. Они состоят из последовательности складчатых слабо-оформившихся структур и коротких спиральных последовательностей [52]. [c.213]

В белке содержится 0,35% глицина. Чему равна наименьшая молекулярная масса белка [c.401]

Рнс. 4.16. Молекулярная упаковка структуры комплексов 18-краун-6-ди-глицин-вода [c.229]

Совершенно иное дело — получение полипептидов, даже с высоким молекулярным весом, из остатков одной кислоты. Для этой цели выработан следующий метод (Лейхс), рассмотренный на примере глицина (К —Н)з [c.506]

Полученные в ходе проекта результаты являются новыми. Впервые изучена анизотропия деформации двух полиморфных модификаций [Со(ЫНз)5Ы02]12 и предложена модель, объясняющая различия в их поведении. Новыми являются данные об изменениях молекулярной и кристаллической структуры парацетамола под действием гидростатического давления, а также сравнительное исследование деформации различных полиморфных модификаций парацетамола под действием давления. На высоком экспериментальном уровне проведены исследования фазовых превращений глицина. [c.43]

Также как синтетические полипептиды, а-белки могут быть переведены в р-форму. Это достигается растяжением, иногда в специальных условиях. Рентгенограммы р-белков показывают, что их молекулярные цепи принимают при растяжении вытянутую конфигурацию. Водородные связи -в р-белках также, как в синтетических/полипептидах, направлены перпендикулярно оси волокна. р-Форма белков нестабильна и после удаления растягивающего усилия, как правило, вновь восстанавливается а-спиральная конфигурация цепей. Только один белок,— фиброин шелка в естественном состоянии существует в виде р-формы. Образование Р- Конфигурации цепей в фиброине шелка происходит в тот момент, когда шелковичный червь прядет шелковую нить. Образующиеся при этом большие силы давления развертывают молекулярные цепи белка. Стабильность образовавшейся р-конфигурации в нити фиброина шелка объясняется тем, что на отдельных фрагментах молекул этого белка скапливаются остатки с короткими боиовыми цепями — глицин, аланин, серин. Отталкивание боковых групп этих остатков во много раз меньше отталкивания больших боковых цепей других аминокислот. Поэтому Р-структуры, возникающие на отдельных фрагментах цепей фиброина шелка (в местах скоплений остатков с короткими боковым и дшями), оказываются относительно стабильными. Это подтверждается изучением р-структур синтетических полипептидов с короткими боковыми цепями, таких, как поли-(глицил- аланин). [c.543]

Гидролиз. В присутствии щелочи дикетопиперазины легко гидролизуются до дипептидов. И действительно, это превращение часто применяется для синтеза дипептидов. Хотя ангидрид глицина расщепляется 1 н. раствором едкого натра при комнатной температуре в течение 15—20 мин., высшие гомологи более устойчивы, и легкость гидролиза уменьшается с возрастанием молекулярного веса [291]. Влияние заместителей на скорость гидролиза иллюстрируется относительными количествами двух возможных дипептидов, получае- [c.358]

Санжер установил полную последователшость аминокислот в инсулине при помощи частичного гидролиза химотрипсином (1949—1950) и показал, что рассчитанный теоретически молекулярный вес (5734) близок к экспериментальным данным. Он нашел, что в молекуле белка одна полипептидная цепь (цепь А) имеет N-концевой глицин эта цепь связана дисульфидными связями со второй цепью (цепью В), имеющей N-концевой остаток фенилаланин. Окисление надмуравьиной кислотой расщепляет связь S—S, и образуются два цистеинилпептида. [c.698]

Разделение гемоглобина и глицина на колонке с сефадексом <3-25 происходит вследствие различия их молекулярных масс.. Гемоглобин представляет из себя белок, окрашенный в красно-коричневый цвет, с молекулярной массой около 63 500, а глицин— аминокислоту МНгСНгСООН с молекулярной массой 75. Вначале во внешнем объеме вымывается из колонки гемоглобин, а затем глицин. [c.243]

Если фрагменты молекулярного комплекса с B. . имеют высокие кислотность и основность, возможен переход протона от донора к акцептору и образование ионной пары с В.с А . ..НВ . Этот процесс в значит, степени определяется взаимод. с окружением. Так, в газовой фазе F3 OOH, НС1, gHjOH образуют с N( H3)3 только молекулярные комплексы без перехода протона. Аминокислоты, напр, глицин и его производные, в газовой фазе и в инертных р-рителях существуют в форме молекулярных комплексов, однако по мере усиления взаимод. с р-рителем [c.404]

По второму из указанных направлений в качестве объекта были выбраны парацетамол, глицин и пироксикам. Исследованы условия кристаллизации различных полиморфных модификаций, их взаимных твердофазных превращений, уточнены кристаллические структуры, исследовано влияние гидростатического давления на структуры, а также изучена механическая активация, как чистых образцов, так и молекулярных кристаллов в смеси с различными органическими и неорганическими подложками. [c.39]

Белки коллагеновой группы характеризуются относительно высоким содержанием остатков пролина и оксипролина. Как показали последние исследования, эти остатки вместе с остатками глицина скапливаются на отдельных участках молекулярных цепей. На этих учасшах возникают конфигурации, имеющие много общего с конфигурацией цепи поли-Ь-пролина. [c.543]

Хар актеризуя в целом особенности вторичной структуры фибриллярных белков, следует подчеркнуть, что для больш инства этих белков характерна а-1Конфигурация полипептидных цепей. Отступление от этой структуры наблюдается у тех белков, у которых обнаруживаются резкие отклонения от закона статистичности в расположении аминокислотных остатков —скопление некоторых видов остатков на отдельных фрагментах молекулярных цепей. В фиброине щелка — скопления остатков глицина, аланина и серина, в коллагене — скопления остатков пролина, оксипролина и глицина. [c.543]

Белки. 1. Инсул ин. Молекулярный вес 6000. Строение установлено в 1952 г. Зангером и Таппи. Состоит из двух цепей А и В, соединенных двумя дисульфидными мостиками. Цепь А состоит из 21 аминокислотного остатка, с Ы-концевой и С-концевой аминокислотами—-глицином и аспарагином. Цепь В содержит 30 аминокислотных остатков с фенилаланином на Ы-конце и аланином на С-конце цепи. Это первый белок, строение которого расшифровано полностью. В процессе этого исследования Зангером был разработан (комплекс методов, который послужил основой для всех последующих исследований строения белков. [c.527]

Анализы высокоочищенных субъединиц [79, 111] подтверждают, что субъединицы с высокими молекулярными массами (90 000, 132 000, 144 000 Да) имеют повышенное содержание глицина, но количество его у разных белков может варьировать. Кроме того, содержание лизина у них выше, чем у других глютенинов или глиадинов, но общее содержание основных аминокислот изменчиво. Имеются также многочисленные мелкие различия между этими тремя субъединицами. Кроме этого, их состав не-идентичен тому, который установили Данно и др. [57] для субъединиц эквивалентной молекулярной массы. Но эти авторы разделяли фракции по их молекулярной массе таким образом, была выявлена гетерогенность этих фракций [57, 98, 111], особенно субъединиц с высокой молекулярной массой [92]. [c.206]

Отношение к источникам азота. При испытании источников азота в основной минеральной среде аммоний фосфорнокислый заменяют двузамещенным фосфорнокислым калием (К2НРО4) и к среде добавляют глюкозу или другой доступный углевод в 1%-ной концентрации. В качестве источника азота обычно используют альбумин, пелтон, аспарагин, глицин и другие аминокислоты, мочевину, аммиачные, азотисто- и азотнокислые соли в количестве 0,1—0,2% объема питательной жидкости и молекулярный азот. [c.83]

Видимые в оптическом микроскопе коллагеновые волокна состоят из различимых в электронном микроскопе фибрилл—вытянутых в длину белковых молекул, названных тропоколлагеном. Тропоколлаген —основная структурная единица коллагена (рис. 21.2). Необходимо четко разграничивать понятия коллагеновые волокна и коллаген . Первое понятие по существу является морфологическим и не может быть сведено к биохимическим представлениям о коллагене как о белке. Коллагеновое волокно представляет собой гетерогенное образование и содержит, кроме белка коллагена, другие химические компоненты. Молекула тропоколла-гена—это белок коллаген. Одной из отличительных черт данного белка является то, что /з всех его аминокислотных остатков составляет глицин, 7з —пролин и 4-гидроксипролин, около 1%—гидроксилизин некоторые молекулярные формы коллагена содержат также 3-гидроксипролин, хотя и в весьма ограниченном количестве [c.662]

Проведен анализ некоторых субъединиц (табл. 6Б.14). Результаты, полученные Данно и др. [76], подтверждают различие субъединиц глютеинов по составу. По содержанию глицина, пролина, тирозина, фенилаланина и основных аминокислот субъединицы с молекулярной массой свыше 90 000 Да можно отличить от других. Среди субъединиц с более высокой молекулярной массой субъединица 95 000 Да превосходит другие по содержанию основных аминокислот. [c.206]

Вскоре после этого определение молекулярного веса ангидрида глицина [250] подтвердило его пиперазиновую структуру. Восстановление ангидрида лейцина до 2,5-диизобутилпиперазина [251] и гидролиз ангидрида глицина до дипептида [252] впоследствии подтвердили это. [c.353]

Титрование хлорной кислотой показывает, что молекулярный вес полученного вещества равен 75,2 (вычислено 75,1). Бонд [12] получал глицин-1-С с выходом 62,5% из 2,68 г циани-стого-С - калия по этому же методу, т. пл. 236—237° (разл.). Хейнс [13] сообщает о выходе 66,5%. Этот же метод был использован в работе Шемина [14] для получения глицина- [c.168]

Глобулины растений также гетерогенны и состоят из двух фракций с константами седиментации 11S и 7S. Одним из представителей llS-глобулиновявляется глицинии. Этот белок, выделенный из сои, имеет молекулярную массу порядка 300—400 kDa и характеризуется повышенным содержанием аргинина, аспарагина и глютамина. Он состоит из 12 субъединиц, каждая из которых содержит 6 различных полипептидных цепей. [c.48]

Смотреть страницы где упоминается термин Глицин молекулярный вес: [c.65] [c.514] [c.243] [c.370] [c.115] [c.648] [c.669] [c.71] [c.175] [c.90] [c.214] [c.233] [c.157] [c.204] [c.206] [c.212] [c.11] [c.517] [c.579] [c.583] [c.358] [c.358] [c.253]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология