Лизин молока

Для птиц незаменимой аминокислотой является глицин. У жвачных животных биосинтез всех НАК производится микроорганизмами кишечного тракта, при зтом необходимы в достаточном количестве соединения азота (аммонийные соли, мочевина). Для человека обеспечение организма НАК — важнейшая задача питания. Высокую биологическую ценность имеют лишь немногие животные белки, такие, как белок куриного яйца или белок материнского молока. Они содержат НАК не только в достаточном количестве, но и в необходимом для человека соотношении. Низкая ценность многочисленных растительных белков связана с небольшим содержанием в них отдельных незаменимых аминокислот (главным образом лизина и метионина). Важными компонентами смешанного корма являются рыбная и соевая мука. В белке соевой муки и в белке кормовых дрожжей мало метионина, в кукурузе — лизина и триптофана. Дефицит может компенсироваться добавлением недостающей аминокислоты илн подходящей комбинацией других белков. [c.19]

Для оценки биологической ценности пищевого белка важное значение имеет знание его аминокислотного состава. Так, скармливание крысам казеина (белок молока) и выделенного из кукурузы белка зеина, который не содержит лизина и практически триптофана, показало, что при получении с пищей казеина рост животных не нарушался. Замена казеина зеином приводила к постепенному отставанию в росте и снижению массы тела животных. Добавление к зеину только триптофана предотвращало снижение массы тела, но не увеличивало рост при добавлении к рациону еще и лизина масса тела прогрессивно нарастала. [c.415]

Хлеб. Применение молока и дрожжей при приготовлении хлеба значительно повышает содержание в нем лизина, а вместе с тем и его питательную ценность по сравнению с мукой. [c.81]

Лактальбумин и белки сыворотки молока (коровы) содержат больше лизина и, повидимому, меньше гистидина, чем каЗеин. Наиболее гомогенный из всех белков, выделенных до настоящего времени из молока, -лактоглобулин, был недавно очень тщательно проанализирован на содержание основных аминокислот. Он содержит значительно больше лизина, но меньше гистидина, чем казеин. [c.91]

Из этих же подсчетов можно вывести, что если в хлеб с 6% сухого молока добавлять еще 2 г лизина на 100 г белка в хлебе или при содержании в хлебе 3% сухого молока вводить в него 2,4 г лизина на 100 г белка, то дневная потребность в незаменимых аминокислотах будет покрываться при 108 г белка, илч приблизительно 3600 кал, за счет хлеба (3 куска). [c.376]

На протяжении долгого времени белки, вводимые с пищей, рассматривались лишь как источник азота и аминокислот. Исходя из этого представления исследователи пытались определить белковый минимум, необходимый для сохранения нормального состояния организма. Вскоре, однако, выяснилось, что установление такого общего минимума невозможно, так как белки обладают различной биологической ценностью. Белки, например, молока, мяса и яиц обладают гораздо большей биологической ценностью, чем коллаген или белки растительного происхождения [37]. Причина этих различий наглядно демонстрируется табл. 1, которая показывает, что высокая биологическая ценность казеина, миозина или яичного альбумина зависит от высокого содержания в них незаменимых аминокислот. В некоторых растительных белках нехватает лизина, а в коллагене недостаточно аминокислот, содержащих серу, в связи с чем эти белки не могут обеспечить организм всеми необходимыми ему незаменимыми аминокислотами. Поэтому гораздо целесообразнее опре- [c.368]

Так как аминокислотный состав различных белков варьирует (см. табл. 1) в широких пределах, то можно было ожидать значительных отличий в содержании аминокислот при различных рационах. Однако анализ важнейших продуктов питания показывает, что общее содержание аминокислот в смеси белков хорошо сбалансировано и колеблется в небольших пределах. Белки молока, сыворотки, яиц, мяса, рыбы, мозга, проростков зерна, соевых бобов и фибрина содержат 1—2% цистина и цистеина, 5—7% аргинина, 2—3% гистидина, 5—8 о/о лизина, 3—5% тирозина, 1—2% триптофана, 4—6% треонина, 4—6% валина, 10—20% лейцина и 3—5% изолейцина [45]. Очевидно, белки всех этих пищевых продуктов могут заменять друг друга в [c.369]

Белки довольно резко различаются по аминокислотному составу, в том числе и по содержанию незаменимых аминокислот. Некоторые белки содержат все незаменимые аминокислоты в количестве, достаточном для организма человека и животных. Такие белки называются биологически полноценными. К ним относятся белки куриного яйца, молока, ряда органов животных. Однако многие белки, чаще всего растительного происхождения, не содержат или содержат в недостаточном количестве одну или несколько незаменимых аминокислот. Например, в белках зерновых злаков содержится недостаточное количество лизина и триптофана, в белках семян бобовых культур недостаточно метионина, в белках клубней картофеля мало валина и т. д. Эти белки называют неполноценными. Нетрудно рассчитать, что если в каком-либо белке одна из незаменимых аминокислот содержится в количестве в 2 раза меньшем, чем необходимо для удовлетворения потребностей [c.392]

В табл. 3 приведен аминокислотный состав белка женского молока и других белков. Коровье молоко по составу хотя и близко к этому эталону, но все же отличается от него. Животные белки (яйца, мясо) довольно удовлетворительны, растительные же белки содержат меньше незаменимых аминокислот, а в некоторых случаях наблюдается острый дефицит одной или нескольких из них. Например, пшеничная мука содержит всего треть оптимального количества лизина, в дрожжах мало метионина и лейцина, в горохе мало триптофана и метионина, а в сое — лейцина. [c.496]

Лизин — а,е-диаминокапроновая кислота — впервые выделен в 1889 г. из гидролизата казеина. Лизин входит в состав многих белков. Особенно много содержится его в белках молок рыб, но вместе с этим известны белки, которые практически не включают лизина [c.24]

А. Качество белка. Качество (пищевая ценность) белка определяется соотношением доли незаменимых аминокислот в пище с величиной этого показателя при адекватном питании. Чем ближе обе величины, тем выше качество белка. Белки яйца и молока обладают высокой ценностью, они эффективно используются организмом и применяются в качестве стандарта при оценке других белков. Высококачественный белок содержится в мясе, а многие растительные белки, используемые как основные источники питания, характеризуются относительным дефицитом некоторых незаменимых аминокислот, например триптофана и лизина (кукуруза, зерно), лизина [c.276]

Углеводы в семенах сои, представленные в основном сахарозой, почти полностью растворяются в воде. Она содержит большое количество витаминов А, О, Е, С, а витамина В1 в ней в 3 раза больше, чем в сухом коровьем молоке, Вг — в 6 раз больше, чем в зерне пшеницы. Много в семенах сои неорганических веществ (калия, кальция, фосфора), а также фитина. В 1 кг семян сои содержится 320—450 г протеина, 21,9 г лизина, 4,6 г метионина, 5,3 г цистина, 4,3 г триптофана, 25,6 г аргинина, 7,6 г гистидина, 26,2 г лейцина, 17,6 г изолейцина, 17 г фенилаланина, 12,7 г треонина и 18 г валина. [c.97]

Всем известно, что наиболее ценны молочные и яичные белки, несколько менее — белки мяса и еще меньше — растительный белок. В последнем меньше незаменимых аминокислот. Сравнивая, например, белки говядины, муки и картофеля с белком молока, следует отметить, что в муке мало лизина, в картофеле — лейцина. Как правило, суммарный белок растений не сбалансирован по ряду незаменимых аминокислот. Так, белки злаков дефицитны почти по всем незаменимым аминокислотам, лимитирующая аминокислота — лизин. Белки бобовых дефицитны по лейцину, метионину, валину, триптофану и другим, лимитирующая аминокислота — лейцин или метионин. [c.79]

Медицинская значимость материала этой главы обусловлена серьезными последствиями дефицита незаменимых аминокислот, возникающего из-за их отсутствия в составе пищи или присутствия в недостаточных количествах. Некоторые злаки относительно бедны триптофаном и лизином, и в тех районах, где основным источником пищевого белка служат именно эти растения, а другие источники белка (молоко, рыба или мясо) в пище отсутствуют, у населения часто наблюдаются случаи тяжелой недостаточности аминокислот. В ряде районов Западной Африки широко распространены детская дистрофия (квашиоркор) и кахексия. Квашиоркор развивается в тех случаях, когда ребенок после отнятия от груди переводится на обедненную белком крахмальную диету. Кахексия является следствием малокалорийной диеты, обедненной специфическими аминокислотами. [c.300]

Как было упомянуто выше, белки могут значительно различаться по аминокислотному составу. Биологическая питательная ценность белка оценивается по содержанию лимитирующей аминокислоты (см. табл, ЗЛ). Чаще всего такими аминокислотами являются лизин и триптофан. В табл. 3.3 приведена биологическая ценность белков различных продуктов питания. Биологическая ценность белка молока принята за 100 %. [c.44]

ТЫ — аминокислоты, которые не синтезируются в организме. Содержание их в пищевых продуктах необходимо для роста, развития и поддержания нормального физиологического состояния человека, животных и некоторых микроорганизмов. Аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме, называются заменимыми аминокислотами. Основным источником аминокислот являются белки, которые расщепляются в н елу-дочно-кишечном тракте до аминокислот. Белки, в состав которых входят все Н. а., называются полноценными белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот, являются неполноценными. Н. а. богаты животные белки — молоко, мясо. Н. а. для человека и всех животных являются восемь аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валии, изолейцин. Для роста молодых крыс, кроме того, необходим еще аргинин для роста цыплят необходимо до 15 аминокислот. Г1ри отсутствии в организме (пище) отдельных Н. а. могут развиваться некоторые заболевания, например, при отсутствии триптофана развивается катаракта. [c.171]

Здесь мы не будем рассматривать преднамеренную модификацию аминокислотных остатков в белках, которая, разумеется, щи-роко используется для изучения их структуры. Артефакты, образующиеся в результате нагревания белков или при обработке химическими препаратами для других целей, также не столь редки. Например, термическая обработка протеинов молока в результате взаимодействия глюкозы с е-аминогруппой лизина приводит к образованию кислотоустойчивых соединений пиридозина (1) и фу-ранозина (2) [7]. Использование глутарового альдегида для сщи-вания цепей белка также вовлекает в реакцию лизин, при этом образуется [8] пиридиниевое производное (3). [c.229]

Белки важнейшая составная часть пищи человека и корма животных. Человеку необходимо и день в среднем 70 г белка. Главным источником пищевого белка являются сельскохозяйственные продукты — мясо, молоко, пшеница, рожь, кукуруза, рис, соя, горох, фасоль, различные овощи и фрукты значительные количества белка содержат рыба и продукты моря. Основными характеристиками пищевого или кормового белка принято считать его переваривае-мость и сбалансированность по аминокислотному составу это устанавливается путем сравнения данного белка со стандартным препв-ратом, например казеином или лактальбумином, в наилучшей степени отвечающим физиологическим потребностям человека и животных. В то же время известно, что многие белки содержат недостаточное количество некоторых незаменимых аминокислот — лизина, триптофана, метионина, вследствие чего их питательная ценность резко снижается примером может служить белок кукурузы, обнаруживающий дефицит по лизину. В этом случае целесообразно для компенсации добавлять к рациону рассчитанные количества недостающего компонента — в виде свободной аминокислоты либо в виде другого белка, специфически богатого данным компонентом. Таким путем, в частности, готовят искусственные питательные смеси, применяемые для лечебного питания во многих странах. [c.23]

Хотя растительные белки в целом по питательной ценности уступают животным белкам, тем не менее при определенной комбинации растительных белков организм обеспечивается полной и сбалансированной смесью аминокислот. Так, например, белки кукурузы содержат мало лизина, но достаточное количество триптофана, тогда как белки бобов богаты лизином, но содержат мало триптофана. В отдельности ни один из этих белков нельзя считать хорошим . Однако смесь бобов и кукурузь содержит необходимое человеку количество незаменимых аминокислот. Такая смесь, известная под названием суккоташ (блюдо из кукурузы и бобов), была интуитивно открыта индейцами Нового Света. Раздельное использование только бобов на завтрак и только кукурузы на обед неизбежно нарушит полезную комбинацию этих растительных белков. Жители Востока также научились комбинировать определенные растительные продукты для получения полной с точки зрения питательной ценности смеси аминокислот примером такой комбинации может служить сочетание риса с соевыми бобами. В Центральной и Южной Америке, где недостаток белков в пище был обычным явлением, международный комитет по проблемам питания включил в рацион полноценную питательную смесь, известную под названием Тпсарагша , содержащую сравнительно дешевые растительные белки, главным образом кукурузы, сорго и хлопковых растений. Каждый из компонентов этой смеси сам по себе обладает низкой питательной ценностью, однако в совокупности они образуют белковую смесь, эквивалентную по питательной ценности белкам молока. [c.825]

Недавно из лаборатории Дю-Виньо вышла работа, в которой описан синтез вазопрессина свиньи [580]. Заслуживает внимания тот факт, что концевым остатком в молекулах упомянутых выше гормонов является глицинамид. В связи с этим возникает важный вопрос не существуют ли подобные связи и в белках В молекуле вазопрессина свиньи остаток аргинина замещен лизином. Несмотря на это видовое различие, оба вазопрес- ина обладают почти одинаковой физиологической активностью. Окситоцин является одним из главных гормонов задней доли. нпофиза он вызывает сокращение мускулатуры матки и выделение молока. Вазопрессин повышает артериальное давление, что связано с его сосудосуживающим действием кроме того, он проявляет антидиуретическое действие. Подобие строения молекул вазопрессина и окситоцина позволяет объяснить наличие слабой окситоцической активности у препаратов вазопрессина и, возможно, также наличие слабой прессорной активности у препаратов окситоцина. [c.74]

В исследованиях Тейбора [182] был убедительно обоснован указанный выше механизм осуществляемых диаминоксидазой реакций (стр. 192). Этот автор получил фермент из почек свиньи в очищенном виде и показал, что продуктами окисления гистамина являются имидазолацетальдегид, аммиак и перекись водорода. Было установлено, что альдегид окисляется дальше в имидазолуксусную кислоту альдегидоксидазой в присутствии дифосфопиридиннуклеотида или ксантиноксидазой молока и кислородом. Путресцин, кадаверин и, по-видимому, другие диамины превращаются в соответствующие аминоальдегиды. При циклизации альдегида, полученного из кадаверина, образуется А -пи-перидин из этого можно заключить, что лизин может служить предшественником пиперидина [183, 184] [c.194]

Протамины. Сравнительно сильные основания, образующие кристаллические соли с кислотами. Не содержат серы. Отличаются простотой аминокислотного состава. Около 80% всех аминокислот составляют основные аминокиатоты аргинин, гистидин и лизин. Протамины имеют низкий молекулярный вес. Они входят в состав зрелой спермы и икры рыб, например клупеин из молок сельдей, сальмин из молок лосося. [c.711]

Важнейшие представители используемых животных протеиназ— пепсин, трипсин, а-химотрипсии и сычужный фермент, иногда называемый реннином или химозином. Пепсин образуется из пепсиногена слизистой оболочки желудка, рН-оптимум его действия на белки — 1,7—2,2 он расщепляет их, как и пептиды, по связям, которые образованы с участием аминной группы тирозина или фенил-аланина. Трипсин образуется из трипсиногена поджелудочной железы, его действие наиболее интенсивно при pH 7,6—9,0 специфичность четко выражена он гидролизует связи, сформированные с участием СООН-группы положительно заряженных аминокислот, аргинина и лизина. Химотрипсин близок по ряду свойств трипсину, а специфичность его подобна пепсину с тем отличием, что он разрывает связи, в которые ароматические аминокислоты входят не аминными, а карбоксильными группами. Реннин образуется из прореннина в сычуге молодых жвачных животных. Это — протеолитический фермент, специально настроенный на створаживание молока. Оптимум его действия при pH 6,0—6,5. [c.239]

Не все аминокислоты белков одинаково реакционноспособны при тепловой обработке. Наиболее легко вступает в реакцию меланоидинообразования лизин — важная незаменимая аминокислота, которая в результате тепловой обработки не усваивается организмом. Относительно неустойчивы к тепловым воздействиям метионин и цистин. Эти аминокислоты весьма чувствительны ко многим видам технологической обработки. Так, если белок натурального молока практически содержит все незаменимые аминокислоты, то в белке сухого молока содержание метионина и цистина составляет 93% оптимального содержания, а доступного лизина на 25% меньше [21]. Кроме того, следует учесть, что в результате некоторых видов тепловой обработки не только лизин, но и серусодер-жащие аминокислоты становятся частично недоступными для переваривания пищеварительными ферментами [8, 23]. [c.11]

При всестороннем исследовании микробной биомассы была выявлена ее чрезвычайно высокая технологическая и экономическая эффективность для мясного и молочного животноводства, птицеводства и целого ряда других направлений народного хозяйства. Кормовые дрожжи содержат в 5 раз больше белка (в том числе лизина в 10, метиона в 5 и триптофана в 3 раза больше), чем ячмень или овес. Кроме того, в сухих дрожжах имеются практически все витамины группы В и целый ряд ростовых факторов. В результате этого 1 т кормовых дрожжей, добавленных в корма сельскохозяйственных животных, обеспечивает экономию до 7 т зерна и дополнительное производство 0,8 т свинины, 5 т мяса птицы или до 15 тыс. шт. яиц. Включение 1 т дрожжей в рацион телят и поросят высвобождает для питания населения 6 т цельного или 1,5 т сухого обезжиренного молока. [c.8]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология