Основные аминокислоты в пепсине

Связь а) разрывается химотрипсином, так как ее СО-группа принадлежит ароматической аминокислоте — тирозину. Связь б) расщепляется трипсином, который действует на пептидные связи, образованные карбоксильной группой основных аминокислот. Пепсин и карбоксипептидаза не могут расщеплять связей (а) и (б), однако они могут разорвать связь (б). Действие пепсина обусловлено тем, что группа МН у (в) принадлежит ароматической аминокислоте. Расщепление связи карбоксипептидазой зависит от смежной со связью конечной карбоксильной группы [14]. [c.364]

Подобно протеолитическим ферментам поджелудочной железы, пепсин синтезируется в форме предшественника пепсиногена (обш,ее название всех подобных предшественников — зимоген). Пепсиноген — белок, полученный в кристаллическом виде,— содержится в слизистой желудка его молекулярный вес равен приблизительно 42 ООО, а изоэлектрическая точка лежит при pH 3,7. Превращение пепсиногена в пепсин катализируется ионами водорода поэтому можно полагать, что оно осуществляется после перехода пепсиногена в сильно кислый желудочный сок. Роль катализатора в этой реакции играет, по-видимому, сам пепсин. Реакция активации является, таким образом, аутокаталитической. Поскольку молекулярный вес пепсина равен 35 ООО, превращение пепсиноген-> пепсин связано со значительным укорочением полипептидной цепи. Оно происходит за счет отщепления N-концевого участка пепсиногена, в котором сосредоточены все основные аминокислоты. Среди продуктов отщепления обнаруживается ингибитор пепсина с молекулярным весом 3242 и пять более мелких фрагментов, в сумме отвечающих молекулярному весу около 4000. Связи, но которым атакует пепсин, показаны на фиг. 122. [c.424]

При рассмотрении вопроса о природе ферментов и их компонентов нужно всегда помнить, что наличие ферментов обнаруживается только по их действию на соответствующий субстрат. Чтобы определить специфичность фермента, необходимо исследовать его действие на различные субстраты, отличающиеся друг от друга лишь некоторыми особенностями строения молекулы. Этот метод исследования специфичности ферментов был в особенности развит Бергманом и его сотрудниками, работы которых имели исключительное значение для выяснения специфичности действия протеолитических ферментов. До появления этих работ не было известно, какие именно пептидные связи расщепляются пепсином, трипсином и другими протеолитическими ферментами. Бергман и его сотрудники [21] по разработанному ими методу синтезировали большое число различных пептидов и использовали эти пептиды в качестве субстратов для протеолитических ферментов. В результате этих исследований было установлено, что трипсин расщепляет преимущественно пептиды, содержащие основные аминокислоты — аргинин или лизин, тогда как пепсин действует главным образом на пептиды, содержащие ароматическую аминокислоту тирозин [22]. Эти данные позволили заключить, что щелочные боковые цепи аргинина или лизина специфически реагируют с молекулярными группами, расположенными на поверхности трипсина, тогда как структура ароматического кольца тирозина соответствует строению поверхности пепсина. [c.278]

Белковые вещества входят в состав протоплазмы и часто составляют больше половины ее массы. Общее содержание белков в растениях зависит от их принадлежности к тому или иному виду (см. табл. 4). В деревьях оно меньше и колеблется от 1 до 10%. Значительно больше белковых веществ в простых водорослях (20—30%), а в некоторых бактериях их содержание достигает 80%. Молекулярная масса различных белков колеблется в широких пределах от (17500 до 6800000). Изучение белков затруднено тем, что они представляют собой сложные смеси, выделение которых из растений в неизмененном виде почти невозможно. Основной способ выяснения их строения состоит в изучении продуктов их гидролитического распада, осуществленного с помощью минеральных кислот или оснований. Белковые вещества легко гидролизуются не только в присутствии кислот и оснований, но и под действием различных ферментов (протеаз, пепсина, трипсина и др.). При их распаде образуется смесь до 30 различных аминокислот. Большинство из них относится к группе аминокарбоновых кислот, а некоторые имеют ароматический и гидроароматический характер [10, с. 90]. [c.25]

Образование трипсина из трипсиногена, которое в физиологических условиях происходит в основном в результате действия энтерокиназы, по крайней мере в начальной фазе активации, и последующего включения аутокаталитического механизма, обусловленного появлением трипсина (поскольку трипсин также превращает трипсиноген в трипсин), не сопровождается значительным изменением молекулярного веса. Молекулярный вес трипсиногена 23 040—23 800, а трипсина — 22 680 — 23 800. N-концевая аминокислота в трипсиногене — валин, в то время как в трипсине — изолейцин. Поскольку ни в трипсиногене, ни в трипсине других N-концевых аминокислот не обнаружено, можно считать, что молекула как трипсиногена, так и трипсина, по-видимому, построена из одной полипептидной цепи, а не из нескольких (аналогичные выводы, даже более экспериментально обоснованные, сделаны в отношении пепсиногена и пепсина). [c.332]

Б. Пепсин. Основная пищеварительная функция желудка заключается в том, что в нем начинается переваривание белка. Пепсин продуцируется главными клетками в виде неактивного зимогена, пепсиногена. Пепсиноген активируется в пепсин ионами Н+, которые отщепляют защитный полипептид, раскрывая активный пепсин, а также самим пепсином, вызывающим быструю активацию дополнительных молекул пепсиногена (аутокатализ). Пепсин преобразует денатурированный белок в протеозы и затем в пептоны—большие полипептидные производные. Он представляет собой эндопептидазу, поскольку осуществляет гидролиз пептидных связей в составе главной полипептидной структуры, а не N- или С-концевых последовательностей, что характерно для экзопептидаз. При этом фермент специфически атакует пептидные связи, образуемые с участием ароматических аминокислот (например, тирозина) или дикарбоновых аминокислот (например, глутамата). [c.287]

Пепсин. В соответствии с тем, что пепсин ар тнвен в сильно кислой среде, он содержит мало основных аминокислот. Данные таблицы еще раз подтверждают, что состав анализируемого белка может немного меняться в процессе его получения. Препараты пепсина, полученные путем денатурации, нагреванием и путем коагуляции, отличаются от нативного пепсина. [c.83]

Каждый из этих ферментов атакует вполне определенные пептидные связи. Трипсин катализирует гидролиз пептидных связей, карбонильная группа которых принадлежит одной из основных аминокислот, обычно аргинину или лизину. Пепсин и химотрипсин предпочтительно катализируют гидролиз тех пептидных связей, в образовании которых участвуют ароматические аминокислоты, в частности триптофан, тирозин и фенилаланин. Среди протеолитических ферментов наиболее высокой специфичностью обладает трипсин поэтому именно он наиболее подходит для такого рода анализа. Ясно, однако, что при помощи только одного, пусть даже абсолютно специфичного, фермента невозможно определить полную последовательность аминокислот в полипептиде. Если, например, триптическое расщепление полипептида дало пять фрагментов (пептидов), в сумме соответствующих всей цепи, и если даже для каждого из них удалось установить аминокислотную последовательность, то это еще не все требуется узнать, в каком порядке эти пептиды располагались в нативном полипептиде. Чтобы узнать это, необходимо получить другие пептиды, которые перекрывались бы с первыми. Главное преимущество ферментативного гидролиза — специфичность реакции расщепления в отношении природы расщепляемых пептидных связей накладывает в то же время строгое ограничение на применимость этого метода. В идеале желательно было бы, например, иметь возможность расщеплять иногда те пептидные связи, которые в норме трипсином не атакуются, или, наоборот, предохранять от расщепления связи заведомо чувствительные. Недавно были предложены некоторые модификации методики, которые позволяют в какой-то мере решить эту задачу. Так, например, реакция е-аминогруппы лизина с этилтрифтортиоацетатом в слабо щелочном растворе дает блокированный по аминогруппе остаток, пептидная связь которого не атакуется трипсином [c.90]

Предшественники (зимогены) — пепсиноген, трипсиноген и химо-трипсиноген получены в чистом виде. Активация заключается в удалении небольшого пептидного фрагмента и катализируется либо активной формой самого фермента, либо энтерокиназой, другим ферментом, имеющимся в пищеварительном тракте. При превращении трипсиноге-на в трипсин с N-конца белка отщепляются гексапептид вал— (асп)4 — лиз и N-концевой аминокислотой становится изолейцин (Нейрат , 1955). Активация других зимогенов более сложна. Ранние работы Бергмаина (1937) на простейших модельных пептидах показали, что ферменты избирательно расщепляют определенно пептидные связи. Пепсин, трипсин и химотрипсин известны как эндопептидазы, так как они расщепляют пептидные связи, расположенные внутри молекулы. Пепсин расщепляет амидные связи, образованные аминогруппами фенилаланина или тирозина химотрипсин расщепляет связи, образованные карбоксильными группами этих ароматических аминокислот. Трипсин расщепляет амидные связи, образованные карбоксильными группами основных аминокислот (лиз, арг). Эти протеолитические ферменты расщепляют также эфиры аналогичной структуры. Во всех случаях затрагиваются только пептиды, образованные -аминокислотами. Предположение Михаэлиса (1913), что реакции, катализируемые ферментами, проходят через стадию образования промежуточного фермент-субстратного комплекса, были подтверждены всеми последующими работами. С большой очевидностью показано, что каталитическая активность определяется небольшим участком фермента, так называемым его активным центром. [c.697]

Длина пептидной цепочки в белках никем пе была определена, а выделенные из белка полипептиды состояли максимум из пяти остатков аминокислот. Синтетическим путем удалось довести д.чину полипептидной цепочки только до 19 остатков аминокислот, а молекулярный вес естественных белков, исчисляемый в то время десятками тысяч, требовал синтеза полипептида из сотен остатков аминокислот, что совершенпо выходило за пределы возможности эксперимента. С другой стороны, если бы белковая люлекула Илмела линейное строение из сотен остатков аминокислот, то эти цепочки должны были бы легко разрываться, на что не было экспериментальных указаний. После смерти Фишера факты, противоречащие его теории, накоплялись все в большем количестве. Было, например, установлено, что синтетические полипептиды ок га- и нонадекапептид более устойчивы к действию ряда химических реагентов, чем природные белки. Пепсин, легко разрушающий белок, на эти полипептиды не действовал. В продуктах гидролиза белков стали выявляться, кроме аминокислот и полипептидов, еще циклические образования не вторичного происхождения. Все это ставило под сомнение основную идею Фишера о длинном цепочечном строении белков и привело к необходимости пересмотра полипептидной теории во втором десятилетии XX в. [280]. [c.267]

Смотреть страницы где упоминается термин Основные аминокислоты в пепсине: [c.713] [c.104] [c.113] [c.446] [c.60] [c.126] [c.291] [c.171] [c.541] [c.62] [c.49] [c.59] [c.95] [c.410] [c.318] [c.403] [c.245] [c.272] [c.62] [c.272]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология