Тирозин см кератинах

По аминокислотному составу фиброин довольно значительно отличается от кератина. Основными аминокислотами, входящими в состав фиброина, являются глицин, аланин, серии и тирозин. [c.19]

Количество тирозина в фиброине шелка, в зависимости от сорта последнего, составляет 9,2—12,8%, а в кератине шерсти и казеине 6,0% и, по-видимому, в значительной степени определяет относительно высокую светочувствительность этих материалов. [c.244]

К группе структурных белков относится и очень простой по составу белок фиброин шелка (он состоит всего из четырех видов аминокислот глицина, аланина, тирозина и серина). Почти 60% шелка-сырца представляет собой фиброин. Строение этого белка сходно со строением кератина, хотя в некоторых деталях структуры этих белков отличаются друг от друга. [c.61]

Существенной разницей между протеином шелка и шерсти, сказывающейся на их свойствах, является отсутствие серы в фиброине и более однородный и менее сложный, чем в кератине, характер боковых цепей. Полипептидные цепи в шелке полностью вытянуты, в противоположность изогнутым цепям а-кератина. По вязкости фиброина в растворе тиоцианата лития найдено, что молекулярный вес его равен 10 ООО—20 ООО его можно сравнить с весом синтетических полиамидов, но он много меньше, чем вес кератина. Основными аминокислотами, составляющими фиброин, являются глицин, аланин, тирозин и серин, которые находятся в следующих соотношениях около 43,8 26,4 13,2 и 13,6%. Рентгеноструктурные [c.306]

Фиброином называют нерастворимый белок шелка, составляющий примерно /з шелковой нити. Остальную часть шелковой нити составляет так называемый серицин — белок, характеризующийся растворимостью в горячей воде [25]. Аминокислотный состав фиброина очень прост [26] и резко отличен от аминокислотного состава кератина (см. табл. 1). Основная масса фиброина образована четырьмя аминокислотами глицином, аланином, се-рином и тирозином. Содержание тирозина в фиброине настолько высоко, что фиброин используется в качестве исходного материала для выделения этой аминокислоты. При частичном гидролизе фиброина концентрированной соляной кислотой при 37° получается главным образом аланилглицин, но не глицилглицин [27]. [c.209]

При низкой температуре (77" К) такое свечение в белковых системах встречается значительно чаще. Альбумин бычьей сыворотки, яичный альбумин, у -глобулин, желатина, кератин, цеин, фибриноген и шелковый фиброин обладают характерной голубой фосфоресценцией. Дебай и Эдвардс [58] установили, что из 18 исследованных ими аминокислот заметное послесвечение, которое авторы связывают с триплетно-синглетными переходами, наблюдается только у кислот, молекулы которых содержат ароматическое кольцо (тирозин, триптофан и фенилаланин). [c.133]

Уменьшение количеств отдельных аминокислот в облученном коллагене изменяется в зависимости от условий облучения, однако, обобщая все имеющиеся данные, можно сделать вывод, что наибольшему разрушению подвергаются фенилаланин, тирозин и гистидин лейцин, изолейцин, валин, серин и треонин почти совершенно не разрушаются под действием излучения. Эти результаты, полученные при облучении коллагена, отличаются от эффектов, наблюдаемых при облучении кератинов и других белков, богатых цистином. В фенилаланиновых, тирозиновых и гистидиновых остатках могут образовываться положительно заряженные центры или участки, обладающие недостатком электронов, которые могут создаваться при непосредственном взаимодействии с частицами высоких энергий или в результате реакций с электрофильными частицами, образующимися в среде под действием излучения. Как указывалось ранее, пептидный карбонил может внутримолекулярно взаимодействовать с этими положительно заряженными центрами, расположенными в боковых цепях, образуя неустойчивые циклические промежуточные продукты, которые затем распадаются, образуя продукты деструкции. Этим предположением может быть объяснено разрушение под действием излучения аминокислотных остатков фенилаланина, тирозина и гистидина. Но лейцин, изолейцин и валин имеют такое строение, которое пространственно затрудняет атаку образованных ими пептидных связей, и этим, в частности, может быть объяснена их устойчивость к действию реакционноспособных осколков, образующихся в среде под действием излучения. [c.436]

Оксиаминокислоты, в которых гидроксильные группы находятся не в р-ноложении, относительно устойчивы в условиях кислотного гидролиза. Содержание тирозина в гидролизатах карбоксипептидазы [35], желатина [37] и кератина [38] не уменьшается при продолжительном гидролизе. Однако для инсулина наблюдается уменьшение на 1,8% при нагревании в интервале между 24 и 48 час и дальнейшее уменьшение на 8,2% между 48 и 96 час [34]. Пиц и сотр. [46] обнаружили значительные потери тирозина при гидролизе коллагена. Некоторое разложение тирозина в горячем раство- [c.128]

Среди структурных белков особое место занимают кератины, поскольку они были первыми белками, изученными Астбюри метолом диффракции рентгеновских лучей. Их нерастворимость и биохимическая инертность не способствовали, однако, достаточному уровню активности исследований. Кератины образуют защищающие от внешней среды барьеры типа рогов, копыт, когтей, волос, шерсти и перьев. В перьях содержатся р-структуры, в то время как для волос и шерсти характерны а-спиральные структуры. Последние состоят из белков с низким содержанием серы эти микрофибриллы окружены матрицей двух других типов, одной с высоким содержанием глицина и тирозина, а другой—с высоким йроцентом серы. Во время синтеза прокератина в эпителиальных клетках в богатых серой белках имеются большие количества тиольных групп, образующих впоследствии дисульфидные связи, делающие кератин более жестким. Потерю волосами механической прочности при их обработке отбеливающими или восстанавливающими агентами (завивка-перманент) можно частично объяснить за счет расщепления дисульфидных связей. Восстановление и карбо-ксиметилирование дисульфидных связей (см. разд. 23.3.3) сделали возможным солюбилизацию и фракционирование некоторых компонентов кератина для последующего секвенирования [29]. В одном [c.572]

Э. Абдерхальден) глицил-L-аланин, глицил-Ъ-тирозин и L-аланил-глицин из фиброина шелка глицил-L-лейцин и Ь-аланил-Ь-лейцин из эластина, а также Ь-пролил-Ъ-фенилаланин из глиадина. Из последнего белка был выделен также тетрапептид, дающий при гидролизе гликоколь, L-аланин и L-тирозин. Из кератина гусиных перьев был выделен тетрапептид, состояпщй из гликоколя, пролина и оксипролина. [c.411]

Губки. Спонгин, который большинство учебников по зоо.тог . еше относит к одному классу с фиброином шелка (на оснсец-нии химического состава), является единственным белком среди кератинов, который отл чается низким содержанием тирозина и отсутствием триптофана. [c.162]

Разработан те.хнологический процесс получения L-ami-нокислот (тирозина, гпстидина, лизина, аргинина, цистина, цистеина, глутаминовой кислоты и остальных аминокислот гидролизата казеина в виде их суммы) из природного сырья казеин, кератины и др.). [c.387]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

В большинстве работ по фотоврсстановлению красителей применялись относительно простые восстановители. Например, первичные и вторичные спирты, кетоны и карбоновые кислоты, кото рые содержат рядом с карбонильным остатком метильную, метиленовую или метиновую группы простые и сложные эфиры, амины, неорганические ионы и т. д. Все эти соединения доноры электронов или водородных атомов. Исходя из аналогии в структуре следует ожидать, что тем же путем могут реагировать целлюлоза и кератин шерсти. Чаще всего отщепление водородных атомов происходит от реакционноспособных метильных, метиленовых и метиновых групп восстановителя. Такие же группы могут присутствовать и в волокнистых материалах. Данные флеш-фотолиза водных растворов Эозина, содержащих тирозин или триптофан, свидетельствуют об образовании семихинона Эозина с одной стороны и ти-розильных и индолильных радикалов с другой [240]. Это согласуется с механизмом переноса атома водорода. [c.401]

Сочетание шерсти и шелка. Диазосоединения сочетаются с протеинами благодаря наличию в них фенольной группы в остатке тирозина и индольного ядра в остатке триптофана. Кератин шерсти и фиброин шелка содержат тирозин в фиброине содержится около 13% тирозина от суммы аминокислот. При обработке шелка диазосоединениями в присутствии ацетата натрия получаются выкраски желтого, оранжевого, коричневого и каштанового цвета. Эти цвета близки к обычным цветам азокрасителей, получающихся при сочетании с фенолами, однако размер протеиновой молекулы сильно увеличивает их прочность к свету и мытью. В щелочном растворе тирозин (I) сочетается в одно или оба о-положения к фенольному гидроксилу. Краситель, получающийся на шелковом волокне, имеет комплексный характер. Волокно адсорбирует некоторое количество диазониевой соли, особенно если она взята с избытком против двух молей на один остаток тирозина [c.488]

Пепсином гидролизуется большинство высокомолекулярных белков, за исключением фиброина шелка, кератинов, спонгина, конхиолина, муцина и овомукоида. Не действует он на протамины и продукты белкового гидролиза с низким молекулярным весом, хотя им расщепляются некоторые полипептиды, например карбобензокси-/-глютамил-/-тирозин (при pH = 4,0) [c.346]

Было изучено нитрование кератина шерсти кролика 1—5 М азотной кислотой при 20—40° [112, ИЗ]. В этих условиях тирозин подвергался монозамещению, триптофан полностью разрушался, а цистин совершенно не изменялся. Продукты реакции в этом случае анализировали на содержание цистина, тирозина, триптофана и 3-нитротирозина. Кислотный гидролизат нитрованного белка, как показал хроматографический анализ, не содержал триптофана, тирозина и 3,5-динитротирозина, но в нем был обнаружен 3-нитротирозин в количестве, эквивалентном содержанию тирозина в исходном кератине. [c.354]

Некоторые из белковых веществ имеют простое строение, так как они при расщеплении дают почти исключительно какую-нибудь одну аминокислоту. К таким белкам относится сальмин и клупеин, вещества, которые были получены Косселем из тестикул лосося и сельди, они дают 89 /о аргинина. Гистоны также содержат много аргинина, именно около 27 /о- Однако и преобладающем большинстве случаев белковые вещества при расщеплении превращаются в целый ряд аминокислот, причем относительные количества этих кислот различны для разных видов белка. Лейцин почти всегда количественно преобладает, напр., в гемоглобине, кератине и эластине только в фиброине и в клее его находится меньше в них встречается зато в большом количестве гликокол. Из двухосновных аминокислот большей частью в незначительных количествах встречается аспарагин в казеине довольно много глютамина. Тирозин представляет главный продукт распада фиброина наряду с аланином и гликоколом, Цистин важная составная часть кератина он может быть получен в количестве 8 /д из коровьей шерсти. Следующая таблица дает общий обзор продуктов распада белковых веществ цифры означают проценты [c.332]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология