Дыхание флавиновое

Дегидрирование субстрата непосредственно флавиновыми коферментами без участия НАД(Ф) с передачей водорода (протона через среду, электронов по системе цитохромов цепи дыхания) на молекулярный кислород. [c.559]

Далее восстановленный флавиновый кофермент сукцинатдегидрогеназы передает водород (протон и электрон) на систему цитохромов по ферментной цепи дыхания [c.562]

В настоящее время нет сомнения в том, что флавиновые ферменты принимают весьма важное участие в процессах тканевого дыхания. Однако роль отдельных представителей флавиновых ферментов изучена еще недо-. статочно. [c.230]

В действительности удалось экспериментально показать, что дегидрогеназы н кодегидрогеназы играют важную роль не только при процессах тканевого дыхания, но и при различных видах анаэробных брожений (спиртовом, молочнокислом и др.). Восстановленная форма кодегидрогеназы может отдавать водород не только флавиновым ферментам и через них кислороду, но и ряду других акцепторов водорода. Роль таких акцепторов водорода могут играть, например, пировиноградная кислота (СНзСОСООН), ацетальдегид (СНзСОН) и другие соединения, возникающие в процессе [c.235]

Биологическое действие. Витамин 83 (рибофлавин) участвует в процессах аэробного энергообразования (тканевого дыхания), так как входит в состав флавиновых коферментов ФАД и ФМН, которые выполняют функцию переносчиков водорода. Кроме того, он регулирует превращение аминокислот и биосинтез белка и таким образом стимулирует процессы роста. [c.116]

Тканевое дыхание представляет собой сложный ферментативный процесс. Все ферменты тканевого дыхания делятся на три фуппы никотинамидные дегидрогеназы, флавиновые дегидрогеназы и цитохромы. [c.38]

Имеются основания считать, что адаптация дыхания к изменяющимся в ходе развития плодов условиям температуры достигается через смену окислительных ферментов. Так, работами Института биохимии АН СССР установлено, что у плодов цитрусовых в период созревания заключительный этап дыхания осуществляется при участии в основном флавиновых оксидаз, тогда как в предшествующие этапы развития плодов — главным образом, цитохромоксидазой. [c.291]

Отсюда видно, что резкая активация флавиновых оксидаз, отмечаемая в фазу созревания цитрусовых плодов, должна играть большую роль в приспособлении дыхания последних к понижающейся в это время температуре воздуха. [c.291]

В особенности расширились наши представления о роли микроэлементов после обнаружения особой группы флавиновых ферментов, содержащих, в отличие от обычных, атомы железа, меди, молибдена или марганца. Как указывалось в главе Дыхание , [c.428]

Наоборот, проявлению действия ауксинов способствует усиление восстановительных процессов. По-видимому, при высокой интенсивности процессов аэробного дыхания в тканях активируются процессы окислительного распада гетероауксина. Процесс катализируется специфической оксидазой флавиновой природы, действие которой ингибируется светом. [c.566]

Брожение не исчерпывает всех возможностей получения энергии этой группой прокариот. Хотя гликолитическое расщепление глюкозы с образованием в качестве обязательного промежуточного соединения при брожении пировиноградной кислоты является основным путем разложения глюкозы, кроме этого пути в группе пропионовых бактерий обнаружен окислительный пентозофосфатный путь, реакции цикла трикарбоновых кислот (ЦТК), активное флавиновое дыхание и окислительное фосфорилирование, сопряженное с электронтранспортной системой. Вклад каждого из этих путей в общий энергетический метаболизм зависит как от вида бактерий, так и от конкретных внешних условий. Эволюция пропионовых бактерий определенно шла по пути приспособления к аэробным условиям. У некоторых видов обнаружен эффект Пастера в присутствии кислорода воздуха переключение с брожения на дыхание. Пропионовые бактерии могут синтезировать гемсодержащие белки. В их клетках обнаружены цитохромы. [c.199]

Важную роль в аэробном метаболизме пропионовых бактерий играет флавиновое дыхание , которому приписывают основную связь этих бактерий с молекулярным -кислородом. В процессе флавинового дыхания происходит перенос двух электронов с флавопротеидов на молекулярный кислород, сопровождающийся образованием перекиси водорода, которая разлагается бактериальной каталазой и пероксида-зой. Однако флавиновое дыхание не связано с получением клеткой энергии. Транспорт электронов в дыхательной цепи некоторых пропионовых бактерий сопровождается образованием АТФ, что может указывать на подключение к этому процессу цитохромов, однако эффективность окислительного фосфорилирования низка. Последнее, вероятно, объясняется несовершенством механизмов сопряжения. В то время как в аэробных условиях конечным акцептором электронов с НАД-Нз является молекулярный кислород, в анаэробных условиях им может быть нитрат, фумарат. [c.200]

Рибофлавин (В2) Флавиновые коферменты (ФАД, ФМН) участвуют в клеточном дыхании, катализируют перенос электронов с НАДН [c.278]

Оказалось, что в тканях человека и животных существуют другие флавиновые ферменты, принимающие активное участие в качестве переносчиков водорода (электронов и протонов) в тканевом дыхании. Флавиновые ферменты животных тканей оказались, как и желтый фермент дрожжей, сложными белками. Однако они в большинстве случаев содержат несколько иную простетическую группу. Простетическая группа флавиновых ферментов животных представляет собой обычно не мононуклеотид, как у желтого фермента , а динуклеотид. Один из этих нуклеотидов является адениловой кислотой, а в состав второго входит изоаллоксазин (как и в желтом ферменте дрожжей). Оба нуклеотида соединены друг с другом через остатки фосфорной кислоты. Строение флавинового фермента, содержащего динукле-отидную группу, можно изобразить следующим образом [c.243]

При окислении янтарной кислоты сукцинатдегидрогеназой восстановленный флавиновый кофермент передает электроны первоначально на ци тохром Ь, а затем на цитохром i и другие звенья цепи дыхания. Цитохром Ь содержит две винильные группы и является железопротопорфирином IX. [c.560]

Оз из среды, но не имеют отношения к получению клеткой энергии. Восстановление О3, при котором в роли оксидаз, т.е. ферментов, непосредственно осуществляющих перенос электронов на молекулярный кислород, выступают флавопротеины, получило название флавинового дыхания . В основном при флавиновом дыхании осуществляется двухэлектронный перенос на О3. Так, у молочнокислых бактерий рода Strepto o us 90 % поглощенного Оз восстанавливается до Н3О3. [c.351]

Каков же энергетический баланс аэробной стадии окисления пировиноградной кислоты через цикл ди- и трикарбоновых кислот Мы видели, что при окислительном декарбоксилировании пировиноградной кислоты, а также в реакциях (4), (8) и (12) этого цикла образуется всего четыре молекулы, восстановленных НАД или НАДФ. Кроме того, при окислении янтарной кислоты в реакции (10) образуется одна молекула восстановленного флавинового фермента (ФАД-Нг). При окислении каждого восстановленного пиридиннуклеотида может синтезироваться по три молекулы АТФ в результате возникают 3X4=12 молекул АТФ. За счет энергии окисления восстановленного ФАД Нг образуется две молекулы АТФ, так как при окислении этого соединения имеются только два фосфорилирования (между цитохромами O и с и цитохромами а и Оз). Следовательно, всего при полном окислении одной грамм-молекулы пировиноградной кислоты может синтезироваться 12+2=14 молекул АТФ. Но каждая молекула глюкозы дает две молекулы пировиноградной кислоты, поэтому на аэробной стадии окисления глюкозы всего образуется 14X2 = 28 АТФ, т. е. организм может использовать 12x28 = 336 ккал энергии на каждый моль глюкозы. Эффективность использования энергии при аэробном дыхании составляет 168-100 336-100 л [c.177]

Дыхание — это процесс, в котором аэробные организмы восстанавливают молекулярный кислород до воды, используя НАДН и восстановленный флавиновый кофермент (ФАДНз-Ь 19 [c.291]

Рибофлавин (витамин Вг) входит в состав флавинмононук-леотида (ФМН) и флавинадениндинуклеотида (ФАД). Последний представляет собой эфир рибофлавина и АДФ (рис. 14.3). Эти флавиновые коферменты обычно являются простетически-ми группами белков. Они участвуют в окислительно-восстано-вительных реакциях, в которых два атома водорода обратимо присоединяются к рибофлавиновой части молекулы (рис. 14.4). Эти реакции происходят, например, в цепи дыхания (разд. 13.3). [c.296]

Итак, между флавнновыми ферментами и кислородом в цепи аэробного дыхания тканей включеньЕ цитохромы. По современным данным, в окислении восстановленных флавиновых ферментов (цитохромредуктазы и др.) принимают участие различггые цитохромы. [c.233]

Фиг. 110. Связь дыхательной цепи и фосфорилирования в митохондриях, i, г и а — точки фосфорилирования. А, В, С, D ш Е — точки приложения действия ингибиторов дыхания (ом. табл. 48). БОВ — Б- 3-оксибутират БОА—L-p-оксиацил ФПр — дегидрогеназа жирных кислот ФПЭ — флавиновый переносчик электронов ТМФД— тетраметил-и-фенилендиамин ТХГХ — тетрахлоргидрохинон С I и т. п.— промежуточные продукты процесса окислительного

Число точек фосфорилирования и их локализация в цепи переноса электронов были установлены с помощью целого ряда прямых и косвенных методов. Прямые измерения обычно проводят с помощью полярографического метода, определяя поглощение кислорода, или же используют изотопную метку (Р ), или, наконец, определяют образование АТФ или убыль АДФ с помощью ферментативных методов. Сравнение полученных при этом значений для отношения Р/0 показало, что для истинного фосфорилирования, обусловленного реакциями в дыхательной цепи, отношение Р/0 равняется 3 (окисление восстановленного НАД и субстратов НАД-дегидрогеназы) и 2 (для субстратов флавиновых ферментов, например для сукцината). Поскольку стадии, следующие за реакциями, которые протекают с участием флавопротеидов, для всех субстратов одинаковы, одна из точек фосфорилирования должна быть локализована в пределах комплекса I. Оставшиеся две точки, таким образом, должны быть расположены на коротком отрезке цепи между коферментом Q (цитохром Ъ) и Ог- Одна из них (точка 2), вероятно, локализована между коферментом Q и цитохромом (или с), т. е. в пределах комплекса III. Такое заключение подтверждается тем, что в системе, в которой цитохромоксидаза блокирована с помощью H N, для окисления восстановленного НАД или В- 3-оксибутирата при добавлении цитохрома с величина Р/2о (то же, что и Р/0) оказывается равной 2. О локализации третьей точки фосфорилирования в области цитохромоксидазы можно судить по результатам только что описанных экспериментов, а также исходя из того факта, что окисление аскорбиновой кислоты — переносчика, способного отдавать электроны только цитохрому с,— в присутствии тетраметил-га-фениленди-амина (ТМФД) характеризуется отношением Р/0, равным единице. Ни скорость, ни стехиометрия этой реакции не изменяются в присутствии антимицина А. В основном к тем же выводам пришли Чанс и Уильямс, исходя из своих экспериментов с использованием ингибиторов (см. стр. 392). Когда к интактным митохондриям добавляют субстрат и Фн, наблюдается явление, получившее название дыхательного контроля] при этом в отсутствие АДФ скорость дыхания становится очень низкой (так называемое состояние 4). После добавления АДФ система возвращается в состояние 3. [c.394]

Механизм токсического действия гербицидов этой группы на растения обусловлен главным образом нарушением процессов окислительного фосфорилирования в результате изменения активности ферментных систем. Известно, в частности, что производные фенолов угнетают флавиновые ферменты и повышают активность железосодержащих оксидаз. При нарушении окислительного фосфорилирования они разобщают цепь реакций и предотвращают образование фосфатов, богатых энергией (аде-нозиндифосфорной и аденозинтрифосфорной кислот), в результате чего тормозятся процессы, требующие энергии. Установлено, что в невысоких дозах производные фенолов стимулируют, а в повышенных — угнетают дыхание растений. [c.255]

Среди многих флавопротеидных ферментов в первую очередь интересны те, которые принимают участие в клеточном дыхании. Их положение в этом процессе вытекает из их оки-слительно-восстановительных потенциалов. Как видно из таблицы, в состав ряда флавиновых ферментов входят металлы. Благодаря образованию внутрикомплексных соединений меж- [c.262]

Важное биологическое значение витамина В2 выявилось после того, как была установлена (1932—1934 гг.) его взаимосвязь с желтым окислительным ферментом [(XXIX, стр. 411], а позднее и с другими ферментными системами, регулирующими окислительные процессы в клетках. Витамин В2 в виде фосфорного эфира (кофермента) входит в состав простетической группы ряда так называемых флавиновых ферментов , участвующих в механизме клеточного дыхания и играющих, таким образом, жизненно важную роль в организме81> 82. [c.399]

Акцепторами водорода, передаваемого восстановленной дегидрогеназой, могут служить разнообразные соединения. Установлено, однако, что анаэробные дегидрогеназы не способны передавать полученный ими водород субстрата непосредственно кислороду. Данный заключительный этап дыхания катализируется специальной группой ферментов, активирующих кислород (оксидазы, пероксидазы). Наряду с этим больщую роль выполняют также катализаторы промежуточного типа, осуществляющие передачу водорода, мобилизуемого анаэробными дегидрогеназами, активированному оксидазами кислороду, либо некоторым другим системам, расположенным между анаэробными дегидрогеназами и кислородом. Первыми звеньями цепи промежуточных переносчиков мобилизуемого анаэробными дегидрогеназами электрона по направлению к кислороду являются аэробные дегидрогеназы, называемые еще флавиновыми оксидазами. Пиридиновые дегидрогеназы весьма широко распространены как в животных, так и в растительных клетках и являются в буквальном смысле универсальными окислительными системами. Несмотря на структурную близость обоих коферментов, они, как правило, друг друга не замещают. В соответствии с этим действие ряда дегидрогеназ в живой клетке сопряжено с НАД. тогда как другие дегидрогеназы связаны с НАДФ. Из ферментов, обнаруженных в тканях растений, к первой груп- [c.223]

Источником электронов, мобилизуемых в акте дыхания, служат молекулы восстановленных органических веществ. На рис. 72 они представлены различными соединениями, образующимися в качестве промежуточных продуктов на начальных этапах превращений дыхательного материала. Из схемы видно, что первый этап окисления больщинства промежуточных продуктов распада дыхательного субстрата осуществляется с участием пиридиновых дегидрогеназ. Последние передают мобилизованные ими электроны флавиновым дегидрогеназам, откуда они переносятся на негеминовое железо, затем на коэнзим Р и далее через систему цитохромов на кислород. Несколько отличен путь электронов при дегидрировании янтарной кислоты, которое осуществляется непосредственно флавопротеидом, без участия пиридн-новых дегидрогеназ. [c.242]

Гексозомонофосфатный путь окисления является основным источником образования в клетке пентоз, которые необходимы при синтезе нуклеиновых кислот, а также при синтезе флавиновых ферментов, компонентов адениловой системы и т. д. Гексозомонофосфатное дыхание используется так же, как источник рибулезы, которая в форме рибулезодифосфата служит, как мы знаем, акцептором СОг у фотосинтезирующих организмов. [c.269]

Следует особо подчеркнуть, что возникающие в ходе дыхания продукты превращения гексоз могут быть использованы не только для удовлетворения пластических потребностей клетки, но они вместе с тем служат материальным источником, необходимым для построения ферментов и других биологически активных соединений. Мы уже отмечали, что через образование активных пентоз дыхание, оказывается, тесно связано с синтезом пиридиновых коферментов, флавиновых дегидрогеназ, с соединениями, входящими в систему. АТФ, и т. д. Одна из циклических аминокислот — триптофан, являющийся предшественником гетероауксина, генетически связан с шикимовой кислотой, образующейся в анотомическом цикле. [c.270]

Витамин Вг является коферментом ряда флавиновых ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные процессы при тканевом дыхании (дыхательные ферменты, флавинаденин-мононуклеотид (ФМН), флавинадениндинуклеотид (ФАД). Сюда же относятся оксидазы аминокислот, принимающие участие в окислительном дезаминировании аминокислот. Из приведенной формулы л<елтого дыхательного фермента видно, что он состоит из белка и фосфорного эфира — рибофлавина. Эти ферменты называются также флавопротеинами. [c.173]

Следует учитывать, что реакция АК + —О —ДгАК + НгО может идти с участием и других ферментов, катализирующих окисление АК, т. е. помимо АО, еще и ЦХО, флавиновых оксидаз и др. Авторы считают путь через АО одним из возможных в нормальном механизме дыхания и предполагают его широкое распространение в растениях. [c.168]

У аэротолерантных анаэробов, таких как молочнокислые бактерии и некоторые клострндии, флавопротеиды выполняют роль основного связующего звена между субстратом и молекулярным кислородом. Подобные системы могут быть полезными, например, для создания анаэробных условий в результате поглощения Ог из среды, но не имеют отношения к получению клеткой энергии. Восстановление Ог, при котором в роли оксидаз, т. е. ферментов, непосредственно осуществляющих перенос электронов на молекулярный кислород, выступают флавопротеиды, получило название флавинового дыхания . В основном при флавиновом дыхании осуществляется двухэлектронный перенос на Ог- Так, у молочнокислых бактерий рода 81гвр1осос-сиз 90% поглощенного Ог восстанавливается до НгОг. [c.314]

Дегидрогеназы действуют на протя>кении всего процесса дыхания и по характеру действия делятся на аэробные и анаэробные. Первые переносят водород непосредственно на молекулярный кислород, а вторые — на какой-либо акцептор водорода по схеме АНг + дегидрогеиаза-Ь В (акцептор)ВНг (акцептором водорода может.быть и другая дегидрогеназа). Дегидрогеназы относятся к двухкомпонентным ферментам — протеидам с-пиридиновыми или флавиновыми (аллоксазнновыми) коферментами. [c.240]