Пластеин

Концентрация субстрата в реакционной среде имеет первостепенное значение. В растворе или суспензии концентрации субстрата варьируют обычно в пределах от 1 до 10 % однако у пластеинов концентрация белкового субстрата может достигать 50 %. Степень денатурации субстрата будет одинаково влиять на скорость и степень гидролиза (см. 2.2.2). [c.598]

Одно из видоизменений белковых гидролизатов, наиболее полно отраженное в научной литературе, достигается в результате реакции пластеина после протеолиза. Растворимая часть гидролизата после гидролиза регенерируется посредством центрифугирования, диализа или ультрафильтрацией, что позволяет концентрировать до 50 % твердого вещества. В этом случае добавление эндопептидазы, такой, как папаин или химотрипсин, приводит к некоторой конденсации пептидов и образованию геля. Природа этого геля полностью пока не выяснена. [c.610]

Влияние концентрации субстрата на вязкость растворов пластеинов рапса [c.613]

Пластеины получали из соевого молока параметры геля были аналогичны тем, которые отмечены при воздействии сывороточной закваски на молоко [99]. На белках сон, гидролизованных до 80 %, было показано [112], что реологические свойства пластеинов сои меняются от пластичных до упругих с повышением концентрации используемого субстрата одновременно с этим прочность геля увеличивается от 0,6 до 8,78-10 дин/см при удвоении концентрации субстрата от 20 до 40 %, а водоудерживающая способность возрастает от 50 до 100 %. У белков рапса, гидролизованных до 53 %, авторы главы наблюдали (результаты не опубликованы), что вязкость пластеинов повышается с увеличением концентрации применяемого субстрата и может быть связана с выработкой пластеинов (табл. 13.7). Кстати, Цаи с соавторами [112] установили, что максимальная вязкость достигается при концентрации гидролизата соевых белков 35 %. [c.613]

Реакции пластеина использовали для изменения структуры растительных белков и повышения их питательной ценности. Возможно также введение в ту же структуру растительных белков важнейших аминокислот, которых в этих белках содержится недостаточно нли нет совсем. Реакции пластеина благоприятны для разрешения некоторых проблем съедобности продуктов, что связано, с одной стороны, с простой операцией добавления этих аминокислот и, с другой — с предотвращением денатурации этих аминокислот в ходе других процессов, таких, как тепловая кулинарная обработка [21]. [c.617]

Использование гидролизатов овальбумина и кератина в присутствии гидролизата сои позволяет таким же образом получить пластеины сои, обогащенные метионином и цистеином. Коэффициент эффективности белка (КЭБ) увеличивается с 1,20 для соевого белка до 3,38 для смеси одной части обогащенного пластеина сои и двух частей исходного соевого белка. Для сравнения укажем, что КЭБ для казеина равен 2,40. Без введения аминокислот биологическая ценность белка и пластеина сои остается неизменной (67%). [c.618]

Пластеины — новые формы продуктов питания — также получают с помощью ферментов. Для этого какой-либо исходный белок вначале гидролизуют специфичной пептидазой, затем осуществляют сшивку пептидных связей соответствующей лигазой, но в иной аминокислотной последовательности или даже с включением новой, ранее не содержавшейся в исходном белке аминокислоты [23]. [c.215]

Фиг. 28. Разделение продуктов поликонденсации пентапептида ( пластеина ) на сефадексе 0-25 [43].

А. Я. Данилевский в 1886 г. показал, что продукты гидролиза белков, полученные под действием фермента желудочного сока (пепсина), при изменении реакции среды могут вновь соединяться, образуя белковоподобные вещества, которые были названы пластеина ми. [c.326]

Пластеины представляют собой вещества, близкие к белкам. Однако они отличаются от нативных белков по своим физико-химическим свойствам и прежде всего полной нерастворимостью в воде. Работы А. Я- Данилевского о синтезе пластеинов ферментами нашли подтверждение в многочисленных исследованиях В. В. Завьялова, Д. М. Лаврова, Д. И. Кураева, С. С. Салазкина, А. В. Благовещенского и др., показавших, что под влиянием пепсина, трипсина, папаина и других протеолитических ферментов из продуктов пептического или триптического переваривания белка образуются новые, более сложные соединения белкового характера. [c.327]

Пластеины представляют собой вещества, близкие к белкам. Однако они отличаются от нативных белков по своим физико-химическим свойствам и прежде всего полной нерастворимостью в воде. Работы А. Я. Данилевского о синтезе пластеинов ферментами нашли подтверждение в многочисленных исследованиях других авторов. Однако истинный механизм биосинтеза белка в тканях оказался совершенно иным (стр. 344). [c.343]

Описан ряд аналогичных реакций [473—477]. К ним относится, например, образование пластеинов [478—482] — нерастворимых высокомолекулярных пептидов с молекулярным весом 2000—400 ООО. Пластеины образуются в известных условиях при действии некоторых гидролитических ферментов (например, пепсина, папаина, химотрипсина) на частично гидролизованные белки. Природа пластеинов и их роль требуют дальнейшего из -чения. По-видимому, при синтезе пластеинов возникают новые [c.262]

Однако катализаторы, способные проводить ресинтез белков из 2-аминокислот или дикетопиперазинов вне организма, до сих пор не открыты. В этом направлении проводились работы, из которых интерес представляют исследования А. Я. Данилевского [59]. Он действием протеолитических ферментов вне клеток получил своеобразные продукты ресинтеза—не растворимые в воде пластеины, которые не дают, однако, ни одной из характерных реакций на белки и природа которых до сих пор не установлена. Интерес в этом отношении представляют работы С. Е. Бреслера [60] с сотрудниками, которые осуществили обратный синтез белков, применив высокие давления порядка 5000—6000 ат. Эту стадию процесса С. Е. Бреслер назвал ресинтезом белков. Ему впервые удалось установить, что схематическая реакция [c.507]

Еще до первого химического образования пептидной связи делалась попытка получить белок с помощью ферментов. В 1886 г.Данилевски показал, что при инкубации продуктов расщепления белка с неочищенной смесью ферментов желудочного сока выпадает белковоподобный осадок. Завьялов и сотр. в 1901 г. назвали продукт такого синтеза пластеином. Впоследствии многие исследователи занимались синтезами высокомолекулярных пластеинов при воздействии протеолитических ферментов на концентрированные растворы подходящих олигопептидов (ср. разд. 2.2.9.2.) [c.166]

Образование регулярных полипептидов имеет место также при пластеиновой реакции (521, 522], при которой под каталитическим воздействием различных протеаз (трипсин, хнмотрипсии, пепсин, катепсин и т. д.) из так называемых пластеинак-тивных пептидных мономеров получаются продукты конденсации — пластеины. В качестве субстратов годятся продукты частичного ферментативного гидролиза белков (пептоны, альбумозы и др.). Первый пластеиноактивный синтетический пептид имел последовательность Туг-Пе-01у-01и-РЬе. [c.211]

В случае синтетических субстратов получались пластеины с более низкими молекулярными массами, чем при работе с продуктами, полученными при ферментативном распаде белков. Хотя механизм пластеиновой реакции выяснен еще не полностью, формально речь здесь идет об обращении катализируемого протеазами расщепления пептидной связи (разд. 2.2.5.8). [c.211]

Однако ферментативные гидролизаты призваны вытеснить кислотные и щелочные гидролизаты. По-видимому, такой выбор оправдывается несколькими причинами. Могут возникнуть специфические функциональные свойства. Например, образовавшиеся таким образом гидролизаты служат пенообразователями [87] или гелеобразователями (пластеины). Эти гидролизаты могут быть использованы для питания человека в качестве ингредиентов при производстве мясопродуктов [88] и напитков либо для изготовления пищевых продуктов для населения развивающихся стран [58]. Ввиду того что гидролизаты растворимы в условиях среды, близких к изоэлектрической точке исходного белка, гидролизаты растительных белков используются также для производства кислых газированных и других напитков. Благодаря теплостойкости эти гидролизаты пригодны также для приготовления бульонов, супов и горячих напитков [72]. [c.602]

По данным группы исследователей, возглавляемой Фуйимаки и Ямашитой, реакции, катализируемые протеазами, обратимы, как и другие ферментативные реакции [19]. На основе серии анализов хроматографией в геле [20, 113, 123], инфракрасной спектрометрией [132], турбидиметрией [123], мечением изотопами [129], электрофорезом в геле [132] и измерением изоэлектрической точки [132] они предложили для пластеинов, образованных при участии а-химотрипсина, механизм, в первую очередь включающий образование пептидно-химотрипсинового комплекса в положении серина 195 молекулы фермента, после чего следует нуклеофильная [c.610]

Однако некоторые авторы оспаривали эти утверждения [38, 44], Хофстен и Лаласидис [54] и Эриксен и Фагерсон [38] не наблюдали существенного повышения молекулярной массы в ходе реакции пластеина и поэтому пришли к выводу, что реакции транспептидации играют более важную роль, чем конденсация, Азо с соавторами [23] продемонстрировали отсутствие или почти полное отсутствие образования S — S-связей в ходе этой реакции, Ввиду этого трудно определить механизм, который мог бы точно объяснить видоизменения, происходящие с различными остаточными продуктами гидролиза белков во время данного технологического процесса, причем в тем большей степени, чем сильнее варьируют условия проведения экспериментов. В самом деле, среди факторов, влияющих на образование пластеина, — природа используемых протеиназ [126], характер и концентрация субстрата [112], pH [126], ионная сила и концентрация соли [111] и достигнутая степень гидролиза. [c.611]

Реакции пластеина ранее уже были описаны другими авторами, среди которых Горовиц Ж, и Горовиц Ф. [55], а Фуйимаки и его сотрудники первыми предложили использовать реакции пластеина для ослабления или даже устранения горького вкуса гидролизатов растительных белков [42], Результаты их исследований пепсинового гидролизата соевых белков приведены в таблице 13,6 [43], Констатировалось, что горечь уменьшается с увеличением выхода пластеина, а применяемые ферменты не все одинаково эффективны, [c.611]

Ферменты Прои >.0од-ство пластеинов. % г орький вкус [c.612]

Эль-Маргани и Мангино [37] также предложили технологию, позволяющую приготавливать белковый изолят без горечи из смеси соевых белков и молочнокислой сыворотки с применением реакции пластеинов. К сожалению, вышеупомянутые ферменты могут высвобождать аминокислоты, что не улучшает качества пищи 38]. [c.612]

Пластеины вырабатывались также из других источников белка, включая клейковину пшеницы [43], зеин [82] и люцерну [83, 98]. Были испытаны также разные ферменты, в том числе микробиального происхождения [44], и были предложены технологические процессы, основанные на действии иммобилизованных ферментов [98, 114]. Для осуществления гидролиза соевых белков разработаны другой процесс и реакция пластеина в один этап [134]. Согласно этой технологии первостепенную роль как нуклеофильный агент, который связывается преимущественно концами пептидов, играет эфир аминокислоты, например этиловый эфир метионина. Более подробно это изложено ниже (см. 3.3). Этот процесс позволяет не только обогащать белки, в которых недостает некоторых аминокислот, но и включать другие гидрофильные аминокислоты, такие, как глутаминовая кислота, в гидрофобные молекулы и тем самым делать их водорастворимыми 131, 132]. Развивая эту идею, Фуйимаки с соавторами [46] запатентовали способ технологии (патент США № 4145455), который дает возможность [c.612]

Работы, которые проводили Ямашита с соавторами [128], свидетельствуют о том, что связывание метионина в пластеине сои происходит у С-конца пептидов и один такой пластеин может образоваться за один этап. Они обнаружили также, что [c.617]

Ямашита с соавторами [133] предложили применять ферментативный гидролиз и приготовление пластеинов для производства азотсодержащих продуктов питания, предназначаемых лицам, которые страдают фенилкетонурией. Гидролиз исходных белков сои или других культур с помощью ферментов, таких, как пепсин и проназа, приводит к высвобождению ароматических аминокислот. Вслед за ультрафильтрацией, которая удаляет эти аминокислоты, проводится реакция образования пластеина на гидролизате в присутствии этиловых эфиров тирозина и триптофана. Образующийся таким путем пластеин содержит лишь очень малую долю фенилаланина. Патенты на производство таких диетических продуктов выданы группе Фуйимаки [46] и фирме Fuji Oil o. Ltd. [15]. [c.618]

На слое декстран — гель, полученном из сефадекса G25 (стр. 30), проведено фракционирование аминокислот [60], пептидов и протеинов, основанное на различии их молекулярных весов. Разделение тирозина, тирозил-леицил-г лииил-глутамил-фенилаланина, продуктов их конденсации (пластеина) н альбумина сыворотки крови рогатого скота проведено в 0,05 М растворе аммиака. [c.100]

Попытки синтеза белков энзиматическими методами относятся еще к 80-м годам прошлого столетия. А. Я. Данилевский нашел, что пепсин способен не только гидролизовать белки, но при определенных условиях синтезировать из гидролизатной смеси белковоподобные вещества с молекулярным весом от 2000 до 6000. Такие вещества были названы пластеинами. По физическим свойствам пла-стеины значительно отличаются от природных белков (в частности они нерастворимы в -воде). [c.713]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология