также Ароматические аминокислоты

Пепсин, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных остатками ароматических аминокислот, расщепляет практически все природные белки. Исключение составляют некоторые кератины, протамины, гистоны и мукопротеины. При их гидролизе образуются различного размера пептиды и, возможно, небольшое число свободных аминокислот. В желудочном соке детей грудного возраста, а также в секрете четвертого желудочка телят и других молодых жвачных животных содержится отличный от пепсина весьма активный фермент реннин. Он катализирует свертывание молока (превращение растворимого казеиногена в нерастворимый казеин). У взрослых людей эту функцию выполняет пепсин. Механизм этого процесса, несмотря на кажущуюся простоту, в деталях пока не выяснен. Предполагают, что реннин превращает растворимый казеиноген молока в параказеин, кальциевая соль которого нерастворима, и он выпадает в осадок. Интересно отметить, что после удаления ионов Са из молока образования осадка не происходит. Наличие активного реннина в желудочном соке детей грудного возраста имеет, по-видимому, важное физиологическое значение, поскольку при свертывании молока, являюще- [c.424]

Если две различные молекулы расположены достаточно близко, они могут влиять на флуоресценцию друг друга. Одна из них, например, может поглощать излучение флуоресценции другой, свидетельствуя о довольно эффективной миграции энергии от одной молекулы к другой при облучении молекулярного комплекса. Такое взаимодействие может происходить между ароматическими аминокислотами, в ферментах и флуоресцирующих коферментах. Следовательно, можно определять и расстояние между этими молекулами. Кроме того, излучаемый отдельными молекулами данного вещества поток энергии определенным образом ориентирован по отношению к излучающей молекуле. Поэтому флуоресценция твердых тел сильно поляризована. В жидких невязких растворителях поляризация флуоресценции небольших молекул обычно мала, так как вследствие броуновского движения молекулы быстро меняют свое положение. Однако у больших молекул, таких, как белки, даже в жидких растворителях наблюдается менее интенсивное броуновское движение за время жизни возбужденного состояния они мало меняют свое положение, и поэтому их флуоресценция сильно поляризована. У флуоресцирующих групп, находящихся внутри белковой молекулы или соединенных с белком в виде комплексов фермент — кофермент или фермент — субстрат, также обнаруживается поляризация флуоресценции. Степень поляризации флуоресценции таких комплексов и влияние на нее различных факторов дают информацию о механизме действия фермента. Все это представляет ценность для анализа не только собственно ферментов, но и вообще всех белков. [c.178]

Из изложенного ясно также, почему фермент катализирует разрыв пептидной связи именно С-концевой аминокислоты и имеет преимущественное сродство к остаткам ароматических аминокислот. Действительно, именно взаимодействие заряда концевой карбоксильной группы и наличие гидрофобного ароматического остатка обеспечивает взаимодействие субстрата с контактным центром фермента, которое обеспечивает нужную ориентацию гидролизуемой связи относительно каталитического центра., [c.326]

Рентгеноструктурные исследования показали, что помимо серина-195 в активный центр входят также остатки гистидина (Н1з-57) и аспарагиновой кислоты (А5р-102). Другой остаток гистидина (Н1з-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот — хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспособный 5ег-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата (разд. 4.4.1), и наконец происходит гидролиз ацилфермента при атаке молекулой воды, так что ацилированный продукт обычно не накапливается. [c.220]

Из коринебактерий можно получать также ароматические аминокислоты, например триптофан. [c.23]

Развитию окраски мешают также ароматические аминокислоты, дающие окрашенный продукт в реакции с фенольным реактивом, и глицин. [c.358]

Химотрипсин преимущественно расщепляет те пептидные связи, карбоксильная функция которых относится к ароматическим аминокислотам. В длинных полипептидных цепях гидролизуются также связи, образованные лейцииом, валином, аспарагином и метионином. Пепсин обладает слабо выраженной специфичностью. Расщепляются связи, образованные триптофаном, фенилаланином, тирозином, метионином и лейцином. [c.365]

Ароматические аминокислоты, а также оксикислоты, или феноло-кислоты, называют подобно соответствующим кислотам жирного ряда с указанием положения амино- и оксигрупп [c.163]

Тирозин-гидроксилаза регулируется по принципу обратной связи катехоламинами, а также цДМФ. Образование дофамина находится под контролем декарбоксилазы ароматических аминокислот, обладающей широкой субстратной специфичностью. Синтез норадреналина катализируется медьсодержащим ферментом — дофамин-р-гидроксилазой. И наконец, образование адреналина, связанное с метилированием норадреналина, происходит под действием фенилэтаноламин-Л -метилтрансферазы в цитоплазме адреналин-продуцирующих клеток. Донором метильных групп является 5-аденозилметионин. Новосинтезированные катехоламины поступают в хромаффинные гранулы посредством активного транспорта, где связываются с АТФ. Под действием нервного импульса происходит перемещение гранул к цитоплазматической мембране и выброс катехоламинов в экстрацеллюлярное пространство методом экзоцитоза. [c.155]

Индольный алкалоид ячменя грамин (311) представляет собой один из наиболее простых продуктов модификации ароматической аминокислоты триптофана (307). Изучение биосинтеза грамина явилось поворотным пунктом в развитии исследования ио биосинтезу растительных алкалоидов эксперименты [243] по специфическому включению метки из [3- С]триптофана в метиленовую группу боковой цеии грамина были первыми из множества такого рода экспериментов (если не считать работ ио изучению метилирования). Впоследствии было однозначно доказано, что в грамин (311) включается вся индольная кольцевая система триптофана (307) и атом С-3 с двумя атомами водорода [244]. Оказалось также, что в боковую цепь грамина из триптофана переходит и атом азота [245], а метильные группы последовательно вводятся в соединение (310) [246]. Эти данные согласуются с возможным механизмом биосинтеза грамина, где промежуточным соединением является аддукт триптофана с пиридоксальфосфатом (схема 52) [247]. Согласно предлагаемому механизму, атом азота из аминогруппы триптофана попадает в конечный продукт в результате аминирования интермедиата (308) для этого, однако, в растениях должен иметь место специфический процесс, обеспечивающий перенос атома азота от соединения (309) к (308). [c.606]

Ароматические аминокислоты во многих организмах являются предшественниками различных физиологически активных метаболитов, поэтому в данном разделе рассматриваются соединения, образующиеся при окислении ароматических аминокислот в микроорганизмах и в высших организмах. На схемах (21) и (22) приведены продукты метаболизма -триптофана (12) и -фенилаланина (10), соответственно. В подходящих условиях эти кислоты могут также давать метаболиты, содержащие от двух до четырех атомов углерода, такие, как ацетат, фумарат, ацетоацетат и сукцинат. Многие пути окислительного метаболизма ароматических аминокислот и их ароматических субстратов [44] определяются [c.702]

Производные моносахаридов активно участвуют в метаболизме живой клетки. С их многообразными превращениями связаны фотосинтез, обес печение клетки энергией, детоксикация и вывод ядовитых веществ, проникающих извне или возникающих в ходе метаболизма, биосинтез ароматических аминокислот —тирозина и фенилаланина, а также ряда других ароматических соединений, образование сложных биополимеров (полисахаридов, гликопротеинов, гликолипидов, нуклеиновых кислот), которые играют главную роль в построении субклеточных структур, обеспечивающих правильное функционирование клетки. [c.15]

К образованию полиамидов приводит также конденсация аминокислот, получаемых обычно в виде лактамов. Полиамиды, синтезированные на основе ароматических аминокислот или ароматических аминов и кислот, отличаются высокой термостабильностью (до 500 °С) [c.382]

Префеновая кислота также обладает большим разнообразием биосинтетических превраш,ений. Она является предшественником ароматических аминокислот, фенилаланина и тирозина- при декарбоксилировании префе-новой кислоты совместно с дегидратацией формируется бензольный фрагмент (в дальнейшем — фрагмент фенилаланина), при ее декарбоксилировании совместно с дегидрированием формируется фенольный фрагмент (в дальнейшем — фрагмент тирозина). Полученные таким образом арилзамещенные пиро-виноградные кислоты далее аминируют-ся одним из доноров аминогруппы обычным образом, как это описано для алифатических а-кетокислот в биосинтезе аминокислот (схема 8.4.8). [c.218]

Тироцидины, открытые в 1952 г., также продуцируются Ba illus brevis. Тироцидины А—Е различаются, по существу, ароматическими аминокислотами и обладают пентапептидным участком, сходным с грамицидином S [c.307]

Другие. Бови и Тайере привели данные анализов ароматических аминокислот, серина и треонина и их глицилпептидов, а также серу содержащих аминокислот и их пептидов. При использовании частоты 60 МГц увеличивается чувствительность анализа и улучшается разрешение в спектрах соединений, что связано с более высокой напряженностью магнитного поля. [c.307]

Растения способны синтезировать очень широкую гамму фенольных соединений. С участием промежуточных продуктов шикиматного пути биосинтеза лигнина (см. 12.5.1) происходит образование фенолкарбоновых кислот, простых фенолов, фенольных альдегидов и спиртов, хинонов, нафтохинонов, антрахинонов, лигнанов, ку-маринов, ароматических аминокислот (рис. 14.5). Образуются также бензольные кольца терпеновых хинонов (убихинонов, пластохинонов, филлохинона) и хроманолов (токоферолов), участвующих в процессах фотосинтеза и дыхания. [c.520]

Недавно Ишикава и Оки [120] нашли, что при культивировании Ba illus ereus в питательной среде, содержавшей шикимовую и хинную кислоты, образовывались 5-дегидрошикимовая, протокатеховая и галловая кислоты, а также небольшое количество фенилаланина и тирозина. С шикимовой и пировиноградной кислотой выход протокатеховой и галловой кислот понижался, но выход ароматических аминокислот значительно возрастал. [c.769]

В УФ-части спектра зрительного пигмента обычно присутствуют также две полосы. 7-Полоса с Ятах при 280 нм обусловлена ароматическими аминокислотами (тирозином и триптофаном) белка, в то время как имеющая низкую интенсивность р-полоса при 330 нм обычно рассматривается как цис-полоса , обусловленная тем, что ретинальдегидные хромофоры имеют г( с-конфигурацию (ср. цис-ппш- каротиноидов разд. 2.3.3). Имеются доказательства, что фотохимическая активность связана с р-полосой поглощения. [c.309]

Фермент, участвующий на второй стадии, ВОРА-декарбокси-лаза, декарбоксилирует также предшественник серотонина 5-гид-рокситриптофан. Пока неясно, идентичен ли этот фермент широко распространенной декарбоксилазе ароматических аминокислот. Ферменту требуется пиридоксальфосфат (витамин Ве) в качестве кофермента. Он найден не только в нервных тканях, но также, например, в печени и почках. [c.218]

Смотреть страницы где упоминается термин также Ароматические аминокислоты: [c.31] [c.345] [c.262] [c.154] [c.12] [c.175] [c.713] [c.23] [c.253] [c.11] [c.307] [c.339] [c.233] [c.241] [c.175] [c.245] [c.405] [c.543] [c.569] [c.625] [c.711] [c.719] [c.110] [c.63] [c.185] [c.307] [c.61] [c.363]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология