Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Пептидная тройная

    Именно вторичная аминогруппа придает жесткость и определяет направление пептидной цепи, из которой построен белок. Так, например, направление спирали коллагена (молекула коллагена построена как тройная спираль из трех отдельных полипептидных цепей, переплетенных между собой) постоянно меняется, что обусловлено содержанием в нем пролина и оксипролина. Коллаген— единственный белок, в котором обнаружен оксипролин, [c.30]


    Каждая из трех пептидных цепей закручена в левовращающую спираль, а все вместе онп переплетаются, образуя правовращающую спираль. На каждый виток тройной спирали приходится десять витков отдельных цепей. [c.410]

    Анализ значений энтальпийных коэффициентов тройных взаимодействий (табл. 4.9) позволяет заключить, что взаимодействие пептид-18-краун-б состава 2 1 более благоприятно, чем 1 2. Присутствие метильных боковых групп и увеличение длины пептидных молекул приводит к уменьшению величин и h -yy, за исключением пары 18-краун-б-диглицин. [c.214]

    Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]


    В реакциях переноса группы, окислительно-восстановительных и гидролитических реакциях участвуют два субстрата, В некоторых случаях в ходе реакции второй субстрат также связывается с ферментом, что приводит к образованию тройного комплекса, В качестве примера можно привести реакции гидролиза пептидных и эфирных связей а-химотрипсином. Этот фермент особенно эффективен в отношении гидролиза пептидной связи, расположенной с карбоксильной стороны ароматических аминокислотных остатков, входящих в состав белков, В подобных реакциях вторым субстратом является вода, которая связывается с участком фермента, находящимся вблизи активного центра, связывающего субстрат, В других случаях, например в случае реакции, катализируемой каталазой, в ходе которой две молекулы перекиси водорода превращаются в воду и кислород, нет данных об образовании тройного комплекса. [c.385]

    Во многих случаях при этом наблюдается полная аналогия поведения таких линейно-кристаллических систем с истинными трехмерными кристаллами. Эта аналогия становится очевидной, если рассмотреть, как изменится Г при введении в растворитель (воду) денатурирующего агента типа мочевины, способного к специфическому взаимодействию с пептидными связями неупорядоченных участков цепи и с граничными звеньями. В уравнении для свободной энергии такой тройной системы появляется дополнительный член, определяемый свободной энергией взаимодействия денатуранта с СОЫН-группами и соответственно зависящий от термодинамической активности а денатуранта. Рассмотрение соответствующего видоизмененного уравнения показывает, что переход спираль — клубок может быть осуще- [c.80]

    Ксенобиотики могут деградироваться при участии широкого спектра реакций подготовительного метаболизма, среди которых дегалогенирование, дезаминирование, декарбоксилирование, окисление метильной группы, гидроксилирование, образование кетонов, Р-окисление, образование эпоксидов, окисление азота, серы, восстановление сульфоксидов, двойных и тройных углерод-углеродных связей, гидратация двойных углерод-углеродных связей, нитро-, оксим-, нитрил/амидный метаболизм. Реакции химического расщепления затрагивают такие химические связи как простые и сложные эфирные, углерод-азот, пептидная, карбаматная, углерод- [c.316]

    Тропоколлаген — основная структурная единица коллагена, имеет молекулярную массу 285 ООО и состоит из трех полипептидных цепей — двух а1 и одной а2. Эти цепи находятся в особой, присущей лишь коллагену конформации и образуют тройную спираль. Аминокислотный состав цепей необычен и характеризуется высоким содержанием остатков глицина и пролина, а также наличием остатков 4-гидроксипролииа и 5-гидроксилизииа. В аминокислотной последовательности цепей практичес сн на каждом третьем месте находится остаток глицина, и наиболее часто повторяющийся фрагмеит пептидной цепи имеет структуру [c.258]

    Очевидно, потенциальная функция последовательности (Гли-Про-Про) содержит четыре существенных переменных — углы вращения фь г зь и 1 )з. Эти углы должны быть одинаковыми во всех трех тяжах полипептида, и расчетные трудности заключались в преобразовании координат атомов одной спирали к координатам, связанным с осью тройной спирали, и размножении этих координат. Такая процедура была разработана Сугета и Миядзава [35] и независимо автором цитируемой работы (в несколько ином варианте). Минимизация потенциальной функции по четырем переменным привела к пяти структурам, указанным в табл. 6 (при этом вычислялась конформационная энергия, зависящая от относительных поворотов соседних пептидных звеньев). [c.146]

    Расщепление метиловых или этиловых эфиров после завершения пептидного синтеза осуществляют в большинстве случаев щелочным гидролизом. Этот вопрос был предметом многочисленных исследований, касающихся главным образом выбора наиболее подходящих для этой цели растворителей или их смесей. В частности, широкое применение нашли растворы едкого кали в метаноле, этаноле [2637] или в следующих смесях воды с органическими растворителями метанол — вода, этанол — вода [336], ацетон — вода [274, 683, 1606, 1932]. Сравнительно недавно было найдено, что с этой целью можно также применять диоксан или тройную смесь диоксан — ацетон — вода [296, 639а, 683, 1183, 1625, 2251], которые являются особенно хорошими растворителями для высших пептидов [1625]. Описано [c.91]

    Л. Полинг и Р. Кори рассмотрели все возможные конформации в минимумах торсионных потенциалов вращения вокруг связей С —N и С —С и пришли к выводу, что а-спираль и складчатый лист отвечают наиболее предпочтительным ориентациям смежных пептидных групп. Что же касается у-спирали, то она не оказалась в числе низкоэнергетических структур. При учете только торсионного потенциала эта спираль, по оценке Полинга и Кори, менее стабильна, чем а-спираль, на 2,3 ккал/моль. В отличие от компактной а-спирали, имеющей хорошие ван-дер-ваальсовы контакты, у-спираль представляет собой более рыхлую цилиндрическую структуру с отверстием около 2,5 А. Л. Полинг и Р. Кори не только сформулировали требования к геометрии полипептидной цепи и предложили удовлетворяющие им структуры, но и проанализировали имеющийся для белков и синтетических пептидов экспериментальный материал [67—71]. Они пришли к заключению, что а-спираль и -структура весьма распространены среди фибриллярных и глобулярных белков, а также гомополипептидов. В частности, было предложено, что а-кератин и другие белки этой группы имеют структуры, близкие а-спирали, а Р-кератин состоит из слоев складчатого листа, между которыми находятся двойные слои а-спиралей. К суперконтракционной форме кератина и миозина была отнесена у-спираль. Для коллагена Полинг и Кори предложили трехцепочечную, скрученную в жгут конформацию. В тройной спирали коллагена полипептидные цепи также имеют спиральную форму с меньшим шагом. Из-за большого содержания в коллагене пролина и оксипролина (30%) а- и у-спирали не могут реализоваться по стерическим причинам и из-за отсутствия многих водородных связей. Поэтому для единичных цепей коллагена предложена спираль с винтовой осью 9-го порядка. [c.23]


    Устойчивость нативного коллагена животных к действию протеолитических ферментов (трипсина, папаина, химотрипсина, проназы) обусловлена особым строением его трехспиральной молекулы, пептидные связи в которой недоступны действию протеаз. Однако при денатурации тройная спираль разрушается, и коллаген становится легко доступным. Прямое пеп-шдазное действие на нативный коллаген оказывают бактериальная и тканевая коллагеназа. Последняя способна расщеплять нативный коллаген непосредственно в организме. [c.406]

    Макромолекула коллагена имеет длину приблизительно 300 нм, диаметр 1,5 нм, молекулярную массу — в среднем 300000. Расшифрована также первичная структура отдельных пептидных цепей, составляющих трехстшральную молекулу коллагена — три цепи по 1050 аминокислотных остатков каждая. Три отдельные полипептидные цепи свернуты в левовинтовую спираль, перегшетаются и образуют одну правовинтовую суперспираль. Тройную спираль молекулы коллагена стабилизируют водородные связи, имеюпще межспи-ральный характер. Кроме того, она стабилизирована комплексом электростатических и гидрофобных связей. В соединительной ткани молекулы коллагена за счет межмолекулярных поперечных связей объединяются в фибриллы и волокна диаметром около 2 и 20 мкм соответственно, образуя сложную морфологическую структуру. [c.266]

    Третья особенность заключается в том, что биосинтез пептидных гормонов регулируется в ряде случаев нейрогормонами, продуцируемыми особым участком головного мозга—гипоталамусом. Они представлены олигопептидами, и их насчитывается около десяти. Структура 4 из них выяснена. Так как они либо усиливают синтез пептидных гормонов гипофиза, попадая в него по капиллярной системе прямо из гипоталамической области, либо ослабляют его, их называют либеринамн и статннамн соответственно (сохраняется и первоначальное название, а именно—рилизинг-факторы, т. е. облегчающие высвобождение тройных пептидных гормонов). Так, благодаря титанической работе, проведенной двумя группами ученых (Р. Гиллемин с сотр. и Э. Шелли с сотр. половина Нобелевской премии 1977 г. по физиологии и медицине), в конце 70-х годов была установлена структура тиролиберина—трипептида, резко повышающего выделение гипофизом тиреотропина  [c.459]


Смотреть страницы где упоминается термин Пептидная тройная: [c.93]    [c.90]    [c.90]    [c.192]    [c.425]    [c.78]    [c.81]    [c.184]    [c.356]    [c.78]    [c.81]    [c.95]    [c.53]    [c.434]    [c.150]    [c.150]    [c.184]   
Органическая химия Издание 6 (1972) -- [ c.37 , c.38 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте