Пептиды пептидной связи

Производные углеводородов. Радикалы и функциональные группы. Реакции замещения. Спирты, простые эфиры, альдегиды, кетоны, карбоновые кислоты, сложные эфиры, амины, аминокислоты. Пептидные связи, пептиды и белки. [c.263]

Конечно, после образования пептидной связи необходимо удалить защитные группы в условиях, при которых продукт реакции не разрушается. Следовательно, защитные группы должны легко присоединяться к реагирующим соединениям и удаляться из конечного продукта в мягких условиях и достаточно полно. С учетом этих требований легко себе представить, что химия защитных групп — важный раздел органической химии. Это замечание справедливо не только для синтеза пептидов, но вообще для синтеза любых сложных органических молекул, например синтеза полинуклеотидов (разд. 3.6), строение которых предполагает возможность протекания побочных реакций по нескольким реакционноспособным центрам. [c.68]

Существует большое число методов образования пептидной связи между замещенными аминокислотами или пептидами. Обычно их разделяют на методы, при которых активируется карбоксильная группа, и методы, связанные с активированием аминогруппы. [c.386]

ПЕПТИДЫ (полипептиды) — сложные органические вещества, состоящие из двух или более остатков аминокислот, соединенных амидными (пептидными) связями —СО—N1 — (см. Пептидная связь). П.— промежуточные продукты разлом. ения белка животных и растительных организмов. Под действием ферментов (пептидаз) пептидная связь в пептидах разрывается и образуются свободные аминокислоты. [c.188]

ЗИ невозможно, и атомы, расположенные непосредственно у пептидной связи, лежат в одной плоскости. Это обстоятельство имеет огромное значение, поскольку принципиально определяет пространственную структуру молекул пептидов и белков. [c.191]

Пептидную связь можно гидролизовать в кислой, щелочной среде и под действием ферментов, получив снова. аминокислоты. С помощью подходящей комбинации экспериментальных методов можно определить последовательность расположения аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков. Эта последовательность называется первичной структурой пептида или белка. [c.191]

Во всех пептидах между остатками а-аминокислот содержатся одинаковые характерные для них группировки, называемые пептидными связями, [c.285]

Все пептиды под влиянием минеральных кислот н щелочей расщепляются водой (гидролизуются) по месту пептидных связей с образованием аминокислот. Например [c.285]

Имеется большое сходство между рассмотренной реакцией (а) и многочисленными реакциями гидролиза пептидов. При гидролизе пептидной связи наблюдается реакция разрыва одной из связей в пептидной группе, однако механизм реакции полностью не изучен. [c.571]

Для синтеза природных полипептидных цепей со строго заданной последовательностью аминокислотных остатков необходим многоступенчатый синтез, в котором число стадий конденсации равно степени полимеризации получаемого полипептида Р. Так как для направленного синтеза необходимо, чтобы вводимая аминокислота прореагировала только с другой заданной аминокислотой или пептидом, то она должна быть монофункциональна и соответственно одна из групп — амино- ли карбоксильная группа — должна быть защищена определенной группировкой, которая перед проведением следующей ступени синтеза может быть достаточно легко снята без разрыва пептидной связи. В упрощенном виде пептидный синтез может быть представлен следующей схемой [c.380]

Групповой специфичностью обладают, например, а-аминоацилпеп-тид—гидролазы (карбоксипептидазы), которые расщепляют в белках и пептидах пептидные связи, находящиеся рядом со свободной карбоксильной группой, и, следовательно, действуют на С-концевые группировки пептидной цепи. В общем виде действие карбоксипептидазы может быть выражено следующим уравнением [c.222]

Основываясь на своих собственных исследованиях модельных соединений, Бреслоу предложил второй механизм гидролиза пептидов карбоксипептидазой А, не включающий образования ацил-ферментного промежуточного соединения [221, 222]. По существу, в гидролизе пептидной связи участвуют ион цинка, карбоксильный ион и гидроксильная группа тирозина. 2п(П) ио-прежнему играет роль кислоты Льюиса, координируя карбонильный кислород, а карбоксильная группа действует скорее как общее основание. Это мож но утверждать, поскольку в присутствии СН3ОН (вместо воды) метанолиз пептидного субстрата не наблюдался из-за неблагоприятной константы равновесия. Таким образом, фермент не может включать метанол в переходное состояние (в реакции, катализируемой в обоих направлениях) ни в случае эфирных, ни в случае пептидных субстратов. Это означает, что для протекания гидролиза необходимо удаление в переходном состоянии обоих протонов молекулы воды. [c.348]

BqDнeм я к аминокислотам, а точнее - к одному важнейшему из их взаимодействий дрзт с другом - реакции конденсации, когда две молекулы аминокислоты связывают ся за счет аминогруппы одной кислоты и карбоксила другой с образованием пептидной связи и молекулы пептида [c.267]

Например, феиилуксусмая и фенилпропионовая кислоты содержат карбоксильную группу и ароматическое кольцо на расстоянии, близком к расстоянию этих же групп в остатках ароматических аминокислот, поэтому они могут взаимодействовать со связывающим (контактным) участком фермента карбоксипептидазы (см. стр. 262). Они не цодвергаются каталитическому превращению, так как не содержат пептидных связей, ио конкури1)уют с пептидами за контактный участок фермента и тормозят каталитическую реакцию отщепления С-концевого аминокислотного остатка. Такие соединения получили название ингибиторов ферментов. [c.268]

С другой стороны, эти ферменты сильно различаются по специфичности их действия. Так, сериновые протеазы а-химотрипсин и эластаза осуществляют гидролиз пептидной связи, образованной аминокислотой, содержащей в положении гидрофобную боковую группу R при этом специфичность а-химотрипсина определяется объемным гидрофобным радикалом в молекуле субстрата (типа боковой группы фенилаланина, триптофана), а для эластазы — метильной группой аланина. Механизм наблюдаемой специфичности обусловлен весьма незначительными различиями в строении активных центров этих двух ферментов. По данным рентгеноструктурного анализа, в активном центре а-химотрипсина имеется довольно вместительный гидрофобный карман , где связывается ароматическая боковая группа гидролизуемого пептида (рис. И, а ср. с рис. 9). В активном центре эластазы размеры сорбционной области, где происходит связывание метильной группы субстрата (рис. 11, б), намного меньше, чем в случае а-химотрипсина. Это вызвано тем, что вместо Gly-216 и Ser-217 см. рис. 9) в соответствующих положениях эластазной пептидной цепи расположены более объемные остатки треонина и валина [3]. [c.35]

Интересный пример участия имидазольной группы в гидролизе пептидной связи описан Коуном с сотр. [47]. Был исследован гидролиз следующих пептидов [c.93]

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ — связь между углеродом карбонильной группы и азотом имидной группы аминокислотных остатков в белках и пептидах. С помощью П. с. об-разуется основная (пер-вичная) полипептидная структура белков. П. с. характеризуется сопряжением я-элек-тронов азота, углерода и кислорода, в результате чего она имеет характер частично двойной связи, что проявляется в уменьшении ее длины по сравнению с длиной ординарной связи С—N. В ре- [c.187]

Продукты распада белка — полипептиды — также дают биурето-вую реакцию. Цвет образующихся медных комплексов определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипептиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. Фиолетовый цвет медного комплекса с белком в условиях проведения биуретовой реакции указывает на преобладание в сложной белковой частице трипептидных группировок (это подтверждается и другими данными). [c.120]

Полипептиды, Понятие о пептидной связи. Проблема синтеза пептидной связи. Защита аминогруппы, методы удаления защитных групп. Определение концевых групп. Активирование карбоксильной группы для образования пептидной связи. Синтез пептидов на твердых носителях (Меррифильд). Аминокислотные анализаторы. [c.248]

Белки разрушаются при действии на них некоторых ферментов, причем различные группы ферментов расщепляют полипептидную цепь по разным участкам. Э к) о пептидам являются гидролазами, расщепля-Ю1ЦИМИ пептидную связь внутри полипептидной цепи, жзопептидаш расщепляют ее на конце белковой молекулы, аминопептидазы атакуют аминоконец полипептидной цепи белка, а карбоксипептидазы - карбоксильный конец. [c.273]

В результате такой конденсации образуется дипептид, состоящий из двух аминокислотных остатков. Реакцию можно продолжить дальще при этом образуются высщ е пептиды и, наконец, белки. Образующаяся амидная, или пептидная, связь (—СО—ЫН—) характерна для соединения аминокислотных остатков в короткие или длинные цепи и является одним из главных факторов, определяющих физические и химические свойства пептидов и белков. [c.190]

Получающиеся соединения называются пептидами, а группа СО—ЫН, соединяющая две молекулы аминоуксусной кислоты, пептидной связью. Подобные вещества являются простейшей моделью белковых веществ. [c.330]

Напишите структурные формулы ди- и трипептидов, которые могут образоваться при поликонденсации аминоуксусной кислоты. Назовите эти пептиды. Дайте определение пептидной связи. Объясните, почему ее длина (0,132 нм) меньше длины связи С—N в аминах (0,147 нм). [c.214]

Белки - это сложные высокомолекулярные прирюдные соединения, построенные из о аминокислот. По (овременным представлениям, в белках ( -аминокислоты соединены между собой пептидными (амидными) связями (-N11-СО-) в пептидные цепи. Образование пептидных связей происходит в результате взаимодействия кар(5оксила одной аминокислоты с аминогруппой другой При этом из двух а-аминокислот образуются пептиды с выделением одной молекулы воды [c.417]

Образующееся соединенне называется пептидом (—СО—МН— — пептидная связь). [c.245]

Например, фенилуксусная и фе-нилпропионовая кислоты содержат карбоксильную группу и ароматическое кольцо на расстоянии, близком к расстоянию этих же групп в остатках ароматических аминокислот, поэтому они могут взаимодействовать со связывающим (контактным) участком фермента карбок-си пептидазы (см. с. 325). Они не подвергаются каталитическому превращению, так как не содержат пептидных связей, но конкурируют с пептидами за контактный участок фермента и тормозят [c.330]

Пентаналь 558 Пентаиовая кислота 576 Пентанол 527 Пентен 466 Пентил 450 Пентозы 607 Пептидная связь 643 Пептиды 643 Перекристаллизация 163 Периодическая система элементов 53 сл. [c.707]

Что такое пептидная связь Какие аминокислоты образуются прри гидролизе пептидных связей в пептиде, который изображен ниже [c.736]

Структурную основу белков образуют пептиды — соединения, состоящие из остатков а-аминокислот, связанных амидной (в этих случаях ее называют пептидной) связью —СОЫН—. [c.309]

Старые методы. — Лучший нз двух методов, разработанных Э. Фишером (1901 —1903), заключался в конденсации хлорангидридов а-галэидорганических кислот с этиловыми эфирами аминокислот или низших пептидов. Эфирную группу можно омылить в мягких условиях, не затрагивая пептидных связей, после чего остаток а-галоидкислоты аминируют (в этих условиях сложноэфирная группа также реагирует) [c.674]

Карбобензоксипроизводные. — Следующей проблемой был синтез оптически активных пептидов путем образования связи между карбоксильной группой природной L-кислоты А и аминогруппой -кислоты Б. Задача заключается в умении защитить аминогруппу кислоты А при получении хлорангидридов для конденсации аминокислоты А с кислотой Б. Однако обычные ацильные группы непригодны в качестве защиты, так как при гидролитическом удалении защиты расщепляется и пептидная связь. [c.675]

Содержащие металл ферменты, такие как лейцинаминопептидаза, катализируют гидролиз Ы-концевой пептидной связи за счет образования хелатного соединения между ферментом, субстратом и ионом металла. Колмен (1963) сообщил о селективном Ы-концевом гидролизе простых пептидов ионами с-оксиа каотриэтилентетрамминкобаль-тиата. [c.692]

На этой схеме указаны связи, расщепляемые протеиназой. Две дополнительные амидные группы находятся у карбоксильных групп двухосновных кислот, не участвующих в образовании пептидной связи. Два цистеиновых звена в окисленном пептиде образовались при расщеплении образующей цикл дисульфидной группы цистина. [c.695]