Лизин распространение в белках

Пытаясь найти некоторые общие принципы, лежащие в основе аминокислотного состава белков, Бейли [101] построил ряд гистограмм, отражающих аминокислотный состав двух десятков белков. В целом Бейли не был удовлетворен результатами этой попытки, но ему все же удалось сделать некоторые заключения Нанример, он указал на щирокое распространение валина, лейцина и изолейцина и отметил, что белки обычно содержат меньще изолейцина, чем лейцина. В белках обычно присутствуют фенилаланин, пролин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота и цистин, тогда как триптофан, метионин, лизин, гистидин, аргинин, глицин и аланин встречаются реже. [c.25]

Во-вторых, лизин необходим для синтеза самого распространенного в организме белка - коллагена. Этот белок обладает высокой прочностью и эластичностью. Он входит в состав соединительной ткани, и поэтому его можно обнаружить в коже, в стенках сосудов, в мышцах, сухожилиях, хрящах, костях, во внутренних органах. В мышцах коллаген выполняет важную роль в процессе расслабления, которое, в свою очередь, определяет скоростные качества спортсмена. В процессе синтеза коллагена вначале образуется его предшественник - проколлаген, содержащий в большом количестве аминокислоты лизин и пролин. Затем эти аминокислоты, входящие в состав проколлагена, подвергаются окислению и превращаются соответственно в оксилизин и оксипролин, что приводит к переходу проколлагена в коллаген. Это окисление протекает с участием аскорбиновой кислоты - витамина С. [c.209]

По всей видимости, существует довольно сильная изменчивость аминокислотного состава, о чем сообщалось разными исследователями. В белках гороха и конских бобов в меньшей степени представлены валин, изолейцин, фенилаланин и серосодержащие аминокислоты, чем в белках сои (табл. 12.5). Наоборот, эти белки богаче лизином, особенно белки гороха, что предопределило современный масштаб распространения этой культуры в качестве кормового средства. Мосс и Бодэ [45] показали, что содержание основных аминокислот в конских бобах находится в линейной зависимости от содержания белков. Довольно большие сортовые различия по количеству серосодер- [c.582]

Аскорбиновая кислота (витамин С) является участником многих окислительно-восстановительных реакций. В частности, аскорбиновая кислота принимает участие в реакциях гидроксилирования. В организме путем гидроксилирования происходит включение атомов кислорода в синтезируемые вещества. Таким синтезом является образование коллагена - самого распространенного белка организма. Выще отмечалось, что в процессе синтеза коллагена вначале образуется его предшественник - проколлаген, содержащий в больщом количестве аминокислоты лизин и пролин. Затем эти аминокислоты, находящиеся в составе проколлагена, подвергаются гидроксилированию и превращаются соответственно в оксилизин и оксипролин, что приводит к переходу проколлагена в коллаген. Это окисление протекает с участием аскорбиновой кислоты - витамина С. Учитывая широкое распространение коллагена в организме, его присутствие в связках, сухожилиях, участие в процессе мышечной релаксации, можно полагать, что введение в организм дополнительного количества витамина С должно вызывать повышение мышечной работоспособности. Гидроксилирование с участием аскорбиновой кислоты еще встречается при синтезе гормонов надпочечников - адреналина и кортикостероидов, выделяющихся при выполнении физических нагрузок и вызывающих благоприятные для мышечной деятельности изменения в организме на биохимическом и физиологическом уровнях. [c.211]

Приготовление пробы. По мнению Дэвиса [281], включение исследуемой пробы в стартовый гель препятствует тепловой конвекции диффузии веществ, что приводит к более эффективному разделению. Однако некоторые белки повреждаются в результате полимеризации геля [1407] или под действием флуоресценции [975]. Кроме того, белки могут подавлять полимеризацию геля [570]. Если есть подозрение, что флуоресценция или персульфат (см. ниже) приводят к возникновению артефактов, вместо стартового геля желательно использовать суспензию сефадекса 0-200, гл1ицв рин, сахарозу или мочевину. В то же время эти материалы сам и способны при определенных условиях стать причиной артефактов. Так, сефадекс 0-200 может задерж1И1вать движение белков [173], а сахароза — взаимодействовать с 8-аминогруппой лизина [455] или боратом с образованием отрицательно заряженного комплекса. Поэтому присутствие сахарозы в боратном буфере может привести к эффекту усеченного конуса и боковому распространению белков в процессе электрофореза [759]. С другой стороны, мочевина вызывает диссоциацию белков на субъединицы, препятствует затвердению агарозы в агарозно-полиакриламидных гелях [574] и влияет на активность водородных ионов. [c.97]

Разумно предположить, что все читатели этой книги осведомлены об антискорбутной природе витамина С. Те, кто хоть немного изучал биологию, легко смогут понять, что эффективность витамина в заживлении ран и способность ускорять рост связаны с его участием в синтезе волокнистых соединительных тканей, особенно в ускорении посттрансляционного гидроксилирования остатков пролина и лизина коллагена — наиболее распространенного белка животного мира. Этот процесс, все еще далекий от того, чтобы быть полностью понятным, в ходе которого, как это ни парадоксально, восстановительные свойства аскорбиновой кислоты необходимы для окисления пролина и лизина, будет главной темой настоящей главы. Хотя, конечно, этим роль аскорбиновой кислоты отнюдь не ограничивается. Начиная с первых лет становления биохимии витамина С, ознаменовавшихся спорами вокруг его открытия, а также вокруг роли в метаболизме аминокислот, сфера влияния этого соединения все более расширялась, охватывая различные аспекты иммунологии, онкологии, процессов пищеварения и всасывания, эндокринологии, нейрологии, детоксикации и профилактики катаракты. [c.88]

Перенос метильных групп на двойные связи ненасыщ. жирных к-т микроорганизмов приводит к образованию к-т с разветвленной цепью или содержащих циклопропановые кольца. В результате метилирования нек-рых биологически активных соед. (напр., гистамина, никотинамида) образуются продукты, выводимые из организма. В белках метилированию могут подвергаться аминогруппы остатков лизина и аргинина. Метилирование пуриновых и пиримидиновых оснований, а также рибозных колец-самая распространенная модификация нуклеиновых к-т, особенно транспортных РНК. В полисахаридах А. может, напр., метилировать атом [c.32]

Гликоаминокислоты входят в состав широко распространенных в животном и растительном мире гликопептидов и гликопротеинов (протоглика-нов). Они являются связывающим звеном между углеводными компонентами и пептидными цепями. Связывание происходит с использованием гидроксильных групп серина или треонина (О-гликозидная связь), как, например, в иммуноглобулинах, аминогрупп лизина и аргинина или же амидной группы аспарагина (Ы-гликозидная связь), как, например, в белках плазмы и в лактальбумине, или посредством свободных карбоксильных групп аминодикарбоновых кислот (эфирная связь). [c.75]

К полиамфолитам относится большинство биополимеров, а также некоторые специально синтезированные вещества (например, сополимер акриловой кислоты и винилпирйдина). Одним из весьма распространенных полиамфолитов является желатин — продукт переработки фибриллярного белка коллагена. В молекуле желатина содержатся остатки различных аминокислот (глицина, пролина, аргинина, лизина, глутаминовой кислоты и др.). Эти остатки в водной среде могут давать следующие ионизированные группы [c.143]

Неполноценность пищи заключается преимущественно в нехватке белков, которые в желудочно-кишечном тракте гидролизуются до аминокислот Ь-ряда. Наибольшее значение имеют некоторые незаменимые пищевые кислоты Ь-лнзин, Ь-триптофан, Ь-метионин и Ь-глутаминовая кислота. Белковое голодание, определяемое сейчас в 3 млн. т белка, соответствующих 15 млн. т мяса крупного рогатого скота, преодолевается увеличением ресурсов сельского хозяйства (животноводство и земледелие), получением из углеводородов нефти микробиологического белка (кормового и пищевого) без вкуса и запаха, не уступающего по питательности пищевым белкам, богатого лизином, но лишенного метионина, и, наконец, добавлением к кормам животных и пище человека незаменимых аминокислот для повышения их питательной ценности. Так, например, добавление лизина к кормам в количестве 0,1 — 0,25% снижает расход кормов па 15—20% и увеличивает привес сельскохозяйственных животных на 20%, а введение в корм метионина повышает яйценоскость кур на 20%. Глутаминовая кислота — самая распространенная в мире приправа (после соли), добавляется для улучшения вкуса почти всех пищевых концентратов и консервов, она также помогает бороться с некоторыми нервно-психическими заболеваниями (стр. 273). [c.262]

ЛИЗИН. Аминокислота. НгКСНгСНгСНгСНКНгСООП. Одна из важнейших кислот, не синтезируемая в организме животных. Растворима в воде. Организм животных очень чувствителен к недостатку Л. Уменьшение его количества в рационе вызывает ослабление и даже приостановку роста, похудение и снижение продуктивности. Л. широко распространен в животных белках. В белках растений его меньше, а например, в белке зерна кукурузы его очень мало. Сено из з.иаковых и бобовых трав, убранных при цветении, содержит значительное количество Л. В зерновых концентратах его очень мало. Поскольку основным потребителем зерновых кормов являются свиньи и птица, именно они часто недополучают в рационе необходимое количество Л. Введение Л. в рацион с.-х. животных повышает на 10—20% и более эффективность использования кормов рациона. [c.162]

В особых случаях при очистке белков могут быть полезны такие энергичные осадители, как метафосфорная кислота, соли некоторых тяжелых металлов, трихлоруксусная кислота и ряд других. Очевидно, что использование осадителей такого типа, известных как денатурирующие агенты, возможно лишь при очистке белков, особо устойчивых к денатурации, или требует отработки весьма строгих условий, позволяющих защитить белки от денатурации. В то же время возможности использования относительно малых концентраций таких реагентов и большая полнота осаждения привлекают к ним внимание при разработке промышленных схем получения некоторых белков. Так, весьма эффективным и практичным оказался метод первичной очистки бактериальных анатоксинов осаждением мета-фосфорной кислотой в малых концентрациях. Один из вариантов метода выделения богатых лизином гистонов предусматривает их осаждение трихлоруксусной кислотой, причем в этом случае заведомо денатурируется ряд сопутствующих белков. Чрезвычайно высокая устойчивость к денатурации таких энзимов, как, например, аргиназа и гиалуронидаза, позволяет использовать для избирательного осаждения их сульфаты марганца и меди. Наконец, в условиях строгого контроля температуры, pH, а также при быстром и полном удалении осадителя специальными реагентами возможно использование солей свинца, кадмия, меди и ртути даже для фракционирования белков сыворотки. Естественно, однако, что методы этого типа не получили сколько-нибудь широкого распространения применительно к очистке сывороточных белков в силу существования более щадящих и лучше воспроизводимых методов. [c.20]

Биохимический состав хромосом. Для изучения химического состава хромосом пользуются различными способами. Наиболее распространенными из них являются окраска специфическими красителями, исследование спектров поглощения в ультрафиолетовых лучах, авторадиография (включение меченых изотопов в состав хромосом), а также биохимические анализы ядер, и выделенных из них компонентов. Согласно биохимическим исследованиям Хромосомы состоят преимущественно из ДНК (около 40%) и гистонов (40%)—белков основного характера с высоким содержанием аргинина и лизина. Второй компонент, часто называемый нуклеогистоном является наиболее постоянной частью химического состава хромосом. Кроме того, в их состав входят РНК и негистоновые (остаточные) белки (20%). Негистоновые хромосомные белки — это главным образом кислые белки. Существует больше ста, вероятно несколько сотен, таких белков. К ним относятся белки ответственные за движение хромосом (актин, миозин, тубулин), ферменты синтеза РНК и ДНК (полимеразы), а также, вероятно, белки, регулирующие активность отдельных генов. Комплексы РНК и негистоновых белков лабильны, тогда как содержание ДНК в хромосомах в пределах вида— относительно постоянная величина. [c.83]

Одним из серьезнейших опровержений гипотезы об определяющем природу человека групповом отборе на альтруизм, наряду с явлениями рецидивирующей преступности и политического гангстерства, по-видимому, является распространение каннибализма среди диких народов. Но каннибализм характеризуется одной географической особенностью, раскрывающей его особое происхождение каннибализм вне чрезвычайного голода, по-видимому, был распространен-преимущественно в тропической зоне — там, где почти отсутствует скотоводство и недостаточно освоена рыбная ловля, т. е. там, где дикари вынуждены питаться растительной пищей. А растительные белки бедны лизином, незаменимой аминокислотой, которую человеческий организм не может синтезировать. Эта нехватка животных белков, по-видимому, способствовала конвергентному независимому друг от друга появлению в десятке районов тропических лесов карликовых племен, вероятно, обязанных своим происхождением наследственной ареактивности ткани к гормону роста гипофиза. Гены ареактивности характерным образом распространились отбором именно в зоне тропических лесов и ливней, где не было скотоводства, где не было и молочной пищи, хоть частично восполняющей нехватку лизина. Острейшая нехватка животных белков, по-видимому, породила каннибализм, почти отсутствовавший у диких народов там где эти белки можно добыть в достаточном количестве охотой. И почти у всех народов, не испытывавших лизиновой недостаточности, кан,-нибализм вызывает острейшее отвращение и презрение. [c.236]

Фибриллярный белок коллаген — самый распространенный белок в мире животных в организме человека с массой тела 70 кг содержится от 12 до 15 кг белков, и половина этого количества приходится на коллаген. Молекула коллагена (тропоколлагена) построена из трех пептидных цепей, каждая из которых содержит около 1000 аминокислотных остатков. Необычен аминокислотный состав коллагена каждая третья аминокислота — это глицин, 20 % составляют остатки пролина и гидроксипролина, 10 % — аланина, остальные 40 % представлены всеми другими аминокислотами. Коллаген — единственный белок, в котором содержится гидроксипролин. Эта аминокислота получается путем гидроксилирования части остатков пролина уже после образования пептидных цепей. Гидроксилиру-ется также некоторая часть остатков лизина с превращением в гидроксилизин. [c.47]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология