Цистеиновая кислота образование

Как уже указывалось, перенос сульфгидрильной группы метионина на серин приводит к образованию цистеина. Цистин также легко превращается в организме в цистеин. Отсюда следует, что один, из путей окисления серы в серусодержащих аминокислотах (цистеине, цистине и метионине) состоит в отщеплении от цистеина сероводорода при помощи десульфуразы. Дальнейшее окисление сероводорода приводит к образованию преимущественно сульфатов, а частично — тио-сульфатов, политионовых кислот (НзЗлОв, где х=3—6) и элементарной серы. Этот путь окисления серы аминокислот, по-видимому, не является единственным, на что указывает, например, образование цистеиновой кислоты. Но все же его следует признать одним из основных. [c.349]

Фотодинамическое действие реализуется не через разрывы пептидных связей, а прежде всего через окисление остатков таких аминокислот, как гистидин, триптофан, тирозин, метионин, цистеин, причем наиболее легко окисляется гистидин и триптофан. Варьируя красители и характеристики среды, можно достичь более или менее избирательной деструкции определенных аминокислот. Например, гистидин разрушается при pH 6 (азот ими-дазола ионизирован), тирозин — при рН>10 (ионизирована гидроксильная группа фенольного кольца). Как правило, экспонированные иа поверхности белковой глобулы аминокислоты разрушаются более эффективно, чем расположенные в ее сердцевине. При измерении методом флеш-фотолиза переходных спектров поглощения тирозина и триптофана Гросвейнером было показано, что, как и УФ-облучение, видимый свет в присутствии эозина (фотодинамический эффект) приводит к образованию одних и тех же лабильных промежуточных продуктов — аланин-феноксильных и 3-индольных свободных радикалов соответственно. Конечными стабильными продуктами фотоокисления триптофана являются кинуренины и меланины, цистина — цистеиновая кислота гистидин и тирозин дают большой набор продуктов. [c.346]

Окисление надмуравьиной кислотой разрывает дисульфидную связь с образованием пептидов, содержащих остатки цистеиновой кислоты. [c.591]

Если в цепи имеется цистеиновая кислота, то, согласно нашим данным, возникают затруднения при ее образовании в цикле расщепления , [c.428]

Различные ткани животных, особенно ткани печени и почек содержат декарбоксилазы, которые способны декарбоксилировать ряд аминокислот. В противоположность бактериям, в тканях животных отсутствуют декарбоксилазы, отщепляющие углекислый газ от карбоксильных групп лизина и орнитина. Образование протеиногенных аминов в тканях организма животных происходит в ограниченном объеме. Исключением в этом отношении являются высокоактивные декарбоксилазы диоксифенилаланина и цистеиновой кислоты. Декарбоксилирование цистеиновой кислоты приводит к появлению таурина, входящего в состав таурохолевых кислот. [c.357]

Цистеиновая кислота содержится в наружных частях шерстного покрова овец [235]. Наличие этой аминокислоты в свободном состоянии в моче и тканях объясняется ее образованием в процессе окисления цистеина (стр. 380). [c.52]

Окисление. Окисление остатков цистина надмуравьиной или надуксусной кислотами или йодатом (КЮд) приводит к расщеплению молекулы и образованию двух остатков цистеиновой кислоты [c.77]

При действии на кератин I2 происходят предпочтительные реакции с Туг и ys. В присутствии воды все звенья ys превращаются в остатки цистеиновой кислоты. Возможно также образование лантиониновых поперечных связей, придающих текстильным материалам безусадочность. Хлорирование шерсти щироко применяется на практике. [c.366]

Цистин. Дисульфидная группа цистина легко восстанавливается до цистеина (особенно каталитически), а также окисляется. Характер окисления зависит от выбранных окис.яителей. Особое значение имеет действие брома или надмуравьиной кислоты, окисляющее S—S мостик до сульфогруппы с образованием цистеиновой кислоты. [c.472]

По другому методу цистиновые межцепочечные мостики окисляются бромом или бромной водой, что также приводит к образованию сульфогрупп. В случае цистина выход цистеи новой кислоты количественный. Однако при попытках окислить цистин инсулина й папаина бромом без предварительного частичного гидролиза продукты окисления были получены с невысокими выходами [316]. Для повышения степени заг вершенности окисления белки предварительно можно подвергать денатурации или восстановлению. Из окситоцина — одного Из низших полипептидов, при окислении бромной водой образуется цистеиновая кислота с хорошим выходом одновременно наблюдается специфическое расщепление тиро-зилизолейциновой связи (см. ниже раздел Бромная вода). [c.171]

Пролин и оксипролин полностью устойчивы к действию фермента.- Цистеин в продуктах расщепления не был обнаружен. Полуцистин, если он присутствует в продуктах расщепления, мог образоваться за счет разрыва пептидной связи при этом связь с полипептидной цепью дисульфидным мостиком сохраняется. Окисление остатков цистина в цистеиновую кислоту не должно давать способную отщепляться под действием карбоксипептидазы группу, так как она содержит заряженную боковую цепь, но восстановление и алкилирование до --S H2 ONH2-rpynn приводят к образованию нейтрального остатка. Такой остаток был недавно обнаружен [198] в гидроЛизатах, полученных при действии карбоксипептидазы на восстановленный и алкилированный пролактин, что свидетельствует о присутствия С-концевого полуцисти нового остатка. [c.233]

Сульфит затем быстро окисляется в тканях и выводится с мочой в виде нетоксичных сульфатов и эфиросерных кислот. Использование цистеина и продуктов его окисления-цистеинсульфиновой и цистеиновой кислот-в образовании таурина рассмотрено ранее. [c.454]

Шерсть может быть разделена химическими методами на три основных компонента, которые сами по себе неоднородны фибриллярный ориентированный белок (а-кератозу), эпителиальный белок (р-кератозу) и нефибриллярный матрикс (у-кератозу), в котором диспергирована а-кератоза. Из-за большого числа поперечных связей шерсть нерастворима во всех недеструктирующих растворителях. Поэтому одной из наиболее важных стадий ее разделения на компоненты является избирательное окисление цистиновых мостиков (например, надуксусной кислотой) с образованием боковых групп, содержащих остатки цистеиновой кислоты [c.288]

Некоторые L-аминокислоты, в том числе гистидин, цистеиновая кислота, цистеинсульфиновая кислота, 3,4-диоксифенилала-нин, глутаминовая кислота и 5-окситриптофан, декарбоксилируются ферментами, обнаруженными в тканях млекопитающих. Реакции декарбоксилирования в общем не играют в количественном отнощении существенной роли в превращении аминокислот в организме животных вместе с тем некоторые реакции декарбоксилирования, например те, которые ведут к образованию серотонина и гистамина, имеют большое биологическое значение. У млекопитающих первая аминокислотная декарбоксилаза была открыта в 1936 г. Верле, который обнаружил, что при инкубировании гистидина с ферментными препаратами из почек кролика образуется вещество, обладающее физиологическими свойствами гистамина [200]. Фермент, в дальнейшем полученный в очищенном виде, катализирует следующую реакцию [201, 202] [c.200]

В печени многих животных, в том числе морской свинки, крысы и собаки, происходит декарбоксилирование цистеиновой кислоты с образованием таурина [198, 212, 213]. В печени кролика и кошки декарбоксилаза цистеиновой кислоты, по-видимому, отсутствует. Как указано ниже (стр. 382), декарбоксилирование цистеиновой кислоты, вероятно, представляет лишь один из нескольких возможных механизмов образования таурина. Последний может образоваться, например, путем двустороннего декарбоксилирования цистиндисульфоксида или [c.201]

Далее нужно иметь в виду, что в точных анализах цистин следует определять после окисления белка надмуравьиной кислотой с образованием цистеиновой кислоты (метионин при этом переходит в метионинсульфон, а остальные кислоты частично [c.149]

Серусодержащие аминокислоты, особенно цистин и цистеин, обладают повышенной чувствительностью к внешним воздействиям. Цистин и цистеин быстро разрушаются при тепловой обработке. При щелочной обработке белка, особенно в комбинации с тепловой, в реакцию вовлекаются цистин и лизин и образуется ли-зиноаланин. При тепловой обработке белка образуется большое количество НгЗ и других летучих сернистых соединений или продуктов разрушения цистина. Окислительные процессы приводят к образованию цистеиновой кислоты, которая в пищевом отношении является недоступной. Почти все эти реакции приводят к деструкции исходной молекулярной структуры цистина. [c.8]

Окисление тиоловой группы цистеина приводит к образованию цистеин-сульфоновой и цистеиновой кислот — аминокислот, значительно быстрее включающихся в реакции переаминирования, чем цистеин. Переамиииро-вание приводит к образованию из цистеиновой кислоты Р-сульфопировино-. градной кислоты. С другой стороны, цистеиновая кислота подвергается декарбоксилированию с освобождением таурина [c.380]

Цистеиновая кислота — сильнокислое вещество, которое можно легко отделить хроматографией на смолах. Поскольку пик самого цистина часто широк, а положение пика сильно зависит от pH, некоторые исследователи считают, что эту группу аминокислот можно наиболее точно определить с помощью количественного окисления до цистеиновой кислоты (см. стр. 148). Метионин может частично окисляться при гидролизе с образованием метио-нинсульфоксида и небольшого количества сульфопа [c.128]

Гидролиз белков кислотой или щелочью приводит к потере некоторых аминокислот и их производных. В общепринятых условиях исчерпывающего гидролиза (6 М НС1, 18—24 ч, 110°С [266]) полностью разрушаются триптофан, аспарагин, глутамин, гликозиды, эфиры, образованные карбоксильными сульфо- и фосфорными группами, частично теряются серии, треонин и тирозин. Цистин и метионин частично разрушаются или окисляются до цистеиновой кислоты и метионинсульфона соответственно. Пептидные связи, включающие остатки валина, изолейцина и лейцина, гидролизуются трудно, и продолжительность гидролиза образцов, содержащих эти аминокислоты, увеличивают до 48, 72, 96 и даже 120 ч. Скорость высвобождения и деструкции индивидуальных аминокислот зависит в основном от природы белка и присутствия в нем солей и металлов (в металлопротеи-нах). Обычно кинетические кривые высвобождения серина, треонина и других лабильных остатков экстраполируют к нулевому времени гидролиза, а аминокислот с разветвленной боковой цепью —к бесконечному времени [372]. Однако может быть принято допущение, что за 24 ч теряется 10% серина и 5% трео- [c.249]

На этой схеме указаны связи, расщепляемые протеиназой. Две дополнительные амидные группы находятся у карбоксильных групп двухосновных кислот, не участвующих в образовании пептидной связи. Два цистеиновых звена в окисленном пептиде образовались при расщеплении образующей цикл дисульфидной группы цистина. [c.695]

Цистеиновые протеиназы [65] очень сходны с сериновыми. Объектом большинства работ служил папаин. В настоящее время известна трехмерная структура этого фермента [66]. Папаин состоит из одной полипептидной цепи почти того же размера (212 остатков), что и у химотрипсина, с характерной глубокой впадиной , содержащей участок связывания субстрата. Папаин инактивируется иодуксусной кислотой, которая, как известно, алкилирует тиоловые группы. Так как шесть из семи остатков цистеина фермента связаны в дисульфидные мостики, в реакции принимает участие единственная свободная HS-rpynna цистеина-25. Имеется убедительное доказательство образования ацилфермент-ного интермедиата как и в случае химотрипсина, можно приготовить циннамоилпапаин. Последующий его гидролиз проходит без осложнений, вносимых на стадии ацилирования [67]. Более того, УФ-спектр ацилфермента, полученный в реакции папаина с тиоэфиром (42), соответствует ожидаемому спектру дитиоэфира (43) [68]. [c.498]

Окисление надмуравьиной кислотой приводит к разрыву этих мостиков с образованием групп SOgH. При этом получаются две фракции А и Б, каждая из которых подвергалась систематическому расщеплению с образованием пептидов. Последние были разделены при помощи метода бумажной хроматографии и другими методами после установления их строения оказалось возможным определить последовательность аминокислот в канедой из двух цепей. Цепь А содержит 21, а цепь Б — 30 аминокислот. Гидролиз природного инсулина химотрипсином, экстрактом поджелудочной железы и кислотами, т.е. в условиях, в которых не разрушаются связи S—S, привел в дальнейшем к получению пептидов, в которых эти мостики сохраняются. Эти пептиды разделяли ионо-форезом на бумаге и определяли их строение. При этом пришли к заключению, что из шести цистеиновых остатков инсулина четыре находятся в цепи А и два — в цепи Б. Последние обеспечивают связь с цепью А при помощи двух цистеиновых остатков цепи А, тогда как два остальных цистеиновых остатка цепи А образуют меньший цикл. Кроме того, было установлено, что из шести амидных групп молекулы три принадлежат аспарагиновым, а три — глутаминовым остаткам. Таким путем пришли к следующему строению инсулина быка [c.432]

Смотреть страницы где упоминается термин Цистеиновая кислота образование: [c.170] [c.134] [c.442] [c.34] [c.75] [c.163] [c.400] [c.792] [c.411] [c.84] [c.442] [c.223] [c.382] [c.383] [c.170] [c.20] [c.427] [c.432] [c.92] [c.278] [c.101] [c.301] [c.480] [c.291] [c.382]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология