Соединения гема и гематина

Соединения гема и гематина [c.188]

В медицинской практике часто проводят анализ кровяных пигментов, который основан на исследовании спектроскопических свойств гема гемоглобина, точнее продуктов его окисления (хлорида гемина и гематина, образующихся соответственно при обработке гемоглобина уксусной кислотой в присутствии хлорида натрия или разведенными растворами щелочей). При восстановлении гематина сульфитом аммония в присутствии глобина образуется производное гемоглобина—гемохромоген, в котором денатурированный глобин соединен с гемом. Полученный комплекс имеет характерный спектр поглощения. Этот метод широко применяется в судеб-но-медицинской практике при исследовании кровяных пятен. [c.84]

На основании некоторых явлений, не находящихся в непосредственной связи с катализом, известно, что в результате связывания с белком свойства вещества могут подвергаться глубокому изменению. Так, гем представляет собой нерастворимое в воде и нез стойчивое вещество, быстро превращающееся при соприкосновении с воздухом в гематин вследствие окисления Ре " в Ке " . Наоборот, гемоглобин, образующийся в результате связывания гема с белком — глобином, является растворимым в воде веществом, образующим обратимое соединение с молекулами кислорода — оксигемоглобин, в котором железо сохраняет двухвалентное состояние. Известны и другие протеиды, содержащие связанный гем, но с другими белками, чем с глобином, например пероксидаза, каталаза, цитохром и дыхательный фермент Варбурга. Ни один из этих протеидов не связывается обратимо с кислородом, но некоторые из них обратимо окисляются в формы с трехвалентным железом. Естественно, что эти различия в поведении обусловлены характером соответствующих белков, так как простетическая группа — гем — одна и та же во всех случаях. [c.799]

Наличие крови может быть установлено рядом реакций. Наиболее употребительны при исследовании кровяных пятен проба на кристаллы гемина, гваяковая и бензидиновая пробы, а также спектроскопическое исследование. При спектроскопическом исследовании наиболее чувствительной является проба на гемохромоген. Гемохромоген получают расщеплением кровяного пигмента щелочью или восстановлением его в щелочной среде. Гемохромоген содержит двухвалентное железо и представляет собой восстановленный гематин (т. е. гем), соединенный с денатурированным глобином. [c.240]

Комплексное соединение порфирина с двухвалентным железом называется гем, а с трехвалентным — гематин. Одной из функций такого комплексного соединения в животном организме является перенос молекулярного кислорода, который, по-видимому, происходит за счет окисления двухвалентного железа до трехвалентного, а затем обратное восстановление железа для повторения уже описанной функции. [c.54]

Отметим, что расположение двойных и простых связей в этой структурной формуле является чисто формальным. Даже в свободном фтало-цианине, в котором два из четырех пиррольных атомов азота связаны с атомами водорода, межатомные расстояния во внутреннем кольце из 16 атомов почти одинаковы и имеют значения 1,33А или 1,34А. При замещении этих двух пиррольных атомов водорода железом образуется порфирин железа. Таким образом, производное закисного железа, которое называется гемом, вовсе не имеет ионного заряда. Производное окисного железа имеет один положительный заряд в форме хлорида оно называется гемином, а в виде гидроксильного производного — гематином. Из дальнейшего будет видно, что суммарный заряд атома железа играет важную роль, так как определяет тип образующегося молекулярного соединения. Заряды атома железа не обязательно представляют заряд молекулы как целого, так как в случае свободной молекулы ионизация обоих остатков пропионовой кислоты в боковых цепях может, очевидно, привести к появлению на геме двух отрицательных зарядов, и соединение окисного железа больше уже не будет хлоридом, а превратится в амфион с одним дополнительным отрицательным зарядом. Имеется, однако, особенно в случае пероксидазы, убедительное доказательство того, что в гемопротеинах эти боковые цепи могут участвовать в связи прото-порфирина железа с молекулой протеина, и доля, вносимая прото-порфирином в общий заряд молекулы как целого, зависит от природы этой связи. [c.185]

При обработке гемоглобина разведенными минеральными кислотами или щелочами получается г е м а т и н, представляющий собой окисленную форму гема и содержащий Ре . При восстановлении гематина, например, сернистым аммонием в присутствии глобина получается гемохромоген — пигмент с очень характерным спектром поглощения, который представляет собой соединение денатурированного глобина с гемом. При судебномедицинских исследованиях кровяных пятен для доказательства на личия крови гемоглобин обычно переводят именно в форму гемохромогена так как последний может быть открыт спектроскопическим путем в самых минимальных концентрациях. В недавнее время было предложено терми ном гемохромогены называть самые различные соединения гема с азоти стыми веществами, в том числе с аминокислотами, пиридином, никотином гидразином и другими соединениями. С этой точки зрения гемоглобиь представляет собой лишь один из гемохромогенов. Соответствующие сое динения с гематином называются парагематинами. Соединение гематина с денатурированным глобином — прежний глобин-Парагематин — получило специальное название катгемоглобина. Соотношения между всеми упомянутыми дериватами гемоглобина могут быть представлены следующей схемой [c.64]

Механизм образования желчных пигментов из гемоглобина еще не полностью выяснен. В одной из начальных стадий гем гемоглобина окисляется в железный комплекс желчного пигмента — в ердогематина, причем окисляется одна из мети-новых групп, и в этом месте порфириновое кольцо разрывается. Соединение вердо-гематина с глобином носит название вердогемоглобин а. Предшественником вердогемоглобина является х о л е г л о б и п, в котором метиновая группа окислена (до кетона), но тетрапиррольное кольцо еще не разорвано. Обычно в эритроцитах около 1% железа приходится на долю холеглобина. [c.365]

Источниками железа для синтетических целей являются пищевые продукты, а также железо, освобождающееся при постоянном распаде эритроцитов в клетках печени и селезенки (около 25 мг в сутки). Простетические группы пищевых хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин), включая хло-рофиллпротеины, не используются для синтеза железопротеинов организма, поскольку после переваривания небелковый компонент гем подвергается окислению в гематин, который, как и хлорофилл, не всасывается в кишечнике. Обычно эти пигменты выделяются с содержимым толстой кишки в неизмененной форме или в виде продуктов распада под действием ферментов кишечных бактерий. Следовательно, гемсодержащие соединения пищи не используются в качестве источника порфиринового ядра, а синтез сложного пиррольного комплекса в организме протекает из низкомолекулярных предшественников de novo. [c.504]

При обработке гемоглобина уксусной кислотой и хлористым натрием при нагревании происходит не только отделение гема от глобина, а также окисление комплексно связанного железа в трехвалентное состояние. При этом получаются красивые красные устойчивые кристаллы гемина. Последний имеет эмпирическую формулу Сз4Нз2041Ч4РеС1 и содержит ионизированный хлор. Гематин, менее устойчивый, содержит трехвалентное железо, подобно гемину, причем С1 замещен НО. Соединение гематина с глобином называется метгемоглобином. [c.623]

В случае геминов (с различными анионами) и гематинов измерения приводят к магнитным моментам, лежащим в пределах 5,71—5,89 следовательно, в этих соединениях железо содержится в ионной форме в виде Ре . Гем имеет магнитный момент, соответствующий четырем неспаренным электронам, и, следовательно, содержит Ре . [c.627]

Измеренный магнитный момент ((д,= 5,46 магнетонов Бора) гемоглобина (НЬ) больше, чем теоретическое значение 4,90, соответствующее 4 неспаренным электронам. Разность приписывается взаимному влиянию четырех остатков гема, параллельно расположенных в макромолекуле (Полинг). Тем более удивительным кажется то, что магнитные моменты оксигемоглобина (НЬОа), карбоксигемоглобина, а также и соединений гемоглобина с циан-ионами равны нулю, и, таким образом, эти соединения содержат спаренные электроны. В оксигемоглобине, образующемся в результате сочетания двух парамагнитных молекул, несомненно, происходит глубокое превращение обоих компонентов. Квадратные орбиты д) встречаются, по-видимому, в некоторых производных гематина и могут быть в железистом фталоцианине е). [c.627]

При действии на оксигемоглобин окислителей образуется метгемоглобин (MPlb). При этом, нроисходит окисление гема двухвалентного железа в трехвалентное и метгемоглобин теряет способность участвовать в переносе кислорода. Образование мет-гемоглобина может наблюдаться и in vivo, например, при отравлении K IO3, нитросоединениями, пирогаллолом и другими соединениями. Компонентами метгемо-глобина являются белок глобин и пигмент гематин, отличающийся от гема тем, что содержит F+ . [c.183]

Гемоглобин представляет собой соединение белка глобина с красящим началом гемом. Вне организма гемоглобин, при действии воздуха, превращается в метгемоглобин, который отличается от оксиге.моглобина прочностью связи с кислородом. При обработке ледяной уксусной кислотой метгемоглобин расщеп-ляется с образованием глобина и гематина Сз4Нз204К4ре(0Н). Обработкой метгемоглобина тем же реактивом, но в присутствии Na l, получается хлористая соль гематина, называемая геми-ном, Сз4Нз204Н4реС1. [c.393]

В последующих нескольких главах будут использованы такие сокращения НЬ — гемоглобин, МЬ — миоглобин и АТФ — адено-зинтрифосфат. Сокращения, которые встречаются только в какой-нибудь одной главе, отмечены во введении к соответствующей главе. Мы не пользовались биохимическими названиями железопорфириновых комплексов (гем, гемин, гематин, гемохром, метгемоглобин и т. д.), поскольку они могут только ввести в заблуждение химиков, работающих с комплексными соединениями. Как правило, мы опускаем цифру IX в названии протопорфирина IX. [c.137]

В зависимости от валентности металла и групп, занимающих пятое и шестое места в координационной сфере, металлопорфирины отличаются по свойствам и, в частности, по величине каталитической активности. В настоящее время не имеется общей номенклатуры не только для металлопорфиринов вообще, но даже для комплексных соединений железа. Обычно называют порфириновый комплекс железа, содержащий двухвалентное железо, гемом, или феррогемом. Это вещество способно присоединять различные азотсодержащие основания, например пиридин, первичные амины, а также имидазол. Все эти соединения объединяются под названием гемохромогены. Образование соединений этого типа происходит при фиксации гема на белках. В частности, фиксация может осуществляться за счет имида-зольных остатков, которые имеются в молекулах белков. Если металлопорфириновое соединение железа содержит трехвалентное железо и свободная валентность использована для присоединения гидроксила, то получается вещество, называемое гематином если же свободная валентность занята атомом хлора, то образуется гемин. Соответствующее соединение с азотистыми основаниями в этом случае называют парагематинами. [c.66]

Следует напомнить, что орго-пара-водородное превращен катализируется парамагнитными веществами. Поэтому изучен порфириновых соединений на это превращение вероятно н минуемо. Эли [117] исследовал гетерогенное превращение пар водорода в температурном интервале от —80 до 120° С на гем глобине, гематине, гемине, а также на фталоцианине, не соде жащем металлов, и на фталоцианине меди. Как и следова. ожидать, превращение катализируется парамагнитными вещ ствами и не катализируется диамагнитными. [c.184]

Четыре из щести валентностей центрального атома железа расположены в плоскости порфиринового кольца, и, когда гем и гематин находятся в истинном растворе, предполагается, что по пятой и щестой связи присоединяются молекулы воды, завершая октаэдрический комплекс. Эти соединения, т. е. гем и гемин, могут быть представлены в виде Н2О Ре Н2О и Н О Ре+ Н2О. где Ре и Ре+ [c.188]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология