Михаэлиса максимальную скорост

В таком виде это кинетическое уравнение известно как уравнение Михаэлиса, Максимальная скорость [c.312]

После того как уравнение записано в терминах кинетических констант Ка, Кр, Kq, Keq, Kip и Др.), последние можно вычислить на основе экспериментальных данных. Константы Михаэлиса, максимальные скорости и константы ингибирования можно рассчитать измеряя начальные скорости реакций. В некоторых случаях для определения констант ингибирования необходимо исследование ингибирования продуктом. Анализ начальных скоростей обычно подразумевает варьирование одного из субстратов при фиксированных концентрациях других субстратов и вычисление наклонов и пересечений с осями на графиках обратных величин или других способах представления данных, например на графиках v/S от v или S/v от [c.27]

Рис. 36. Определение максимальной скорости и кажущейся константы Михаэлиса для гидролиза метилового эфира М-ацетил-Ь-ва-лина, катализируемого а-химотрипсином, в координатах Лайнуивера-Берка

Кинетические параметры У т — максимальная скорость и Кт(кят)— кажущаяся константа Михаэлиса ферментативной реакции— функции констант скоростей индивидуальных стадий (см. соотношения 5.10, 7.2, 7.3). Для раздельного определения этих параметров в общем случае нельзя использовать интегральные методы обычной неферментативной кинетики вследствие смешанного порядка ферментативных процессов. Например, метод Гуггенгейма (см. гл. 2) пригоден для обработки кинетики ферментативных реакций только в случае. т(каж)> [8]о или [Е]о>[8]о, т. е. только при наличии кинетики первого порядка по субстрату или продукту. [c.166]

Из выражения (8.27) видно, что эффективные отрицательные значения максимальной скорости и константы Михаэлиса ферментативной реакции соответствуют случаю /(рС/Ст(каж), когда продукт реакции имеет большее сродство к ферменту по сравнению с исходным субстратом. [c.179]

Полученные значения констант Михаэлиса и максимальных скоростей реакций для исходного и промежуточных олигомеров ввели в математическую модель действия глюкоамилазы и с помощью ЭВМ получили кинетические кривые накопления глюкозы прн гидролизе мальтодекстринов (рис. 2). Теоретические кривые близки по характеру к экспериментальным. Отличие заключается в том, что в них не отражается ингибирование продуктами реакции (поскольку ингибирование не вводилось в математическую модель). Тем не менее обработка теоретических кривых в рамках интегральной формы уравнения скорости (рис. 3), которая обычно проводится при анализе кинетических кривых простых ферментативных реакций [21], свидетельствует о наличии сильного ингибирования продуктами реакции в данной системе. На это указывают положительные угловые коэффициенты соответствующих прямых в известных координатах [Р]/ 1//1п ([5]о/[8]а — [Р]) для различных начальных концентраций исходного субстрата (рис. 3) >. [c.32]

Сопоставление экспериментальных и соответствующих расчетных величин констант Михаэлиса и максимальных скоростей реакции приведено в табл. 21, [c.71]

Итак, теоретические расчеты авторов работы [14] приводят к выводу о зависимости среднего числа мономерных остатков субстрата, прошедших через активный центр, и среднего числа расщепленных при этом связей не только от строения активного центра, но и от степени полимеризации субстрата. Поскольку эти значения (средние числа) определяют численные величины констант Михаэлиса и максимальной скорости реакции, то Кт и Ут достигают своих предельных величин при степенях полимеризации субстрата существенно больших, чем число сайтов в активном центре фермента. Таким образом, по мнению авторов работы [14], характер зависимости величин Кт или Ут (или их отношения) от степени полимеризации субстрата не может быть использован для определения числа сайтов в активном центре фермента. Здесь следует отметить, что именно на последнем подходе в значительной степени базируется концепция картирования активных центров, разработанная Хироми и сотр. С другой стороны, формальный подход, используемый для расчета степени множественной атаки, приводит к тому, что с его помощью нельзя объяснить специфичность действия эндоглюканаз по отношению к длинным субстратам по сравнению с короткими (см. [14]). Видимо, в основе подобного несоответствия подхода определенным экспериментальным данным опять лежит (как в подходе Хироми) предположение о некой характеристической константе скорости расщепления связей субстрата в активном центре, независимо от числа занимаемых центров и степени полимеризации субстрата. Это общий недостаток многих теоретических концепций о расщеплении полимерных субстратов разрабатываемых в последнее время. [c.101]

По-видимому, целесообразнее было бы получить кинетические выражения, максимально приближенные к экспериментальным возможностям задачи (например, математические выражения для эффективных констант Михаэлиса и максимальных скоростей ферментативной реакции), и сопоставить их с экспериментальными данными. [c.186]

Это уравнение и получило название уравнения Михаэлиса — Мен-тена, из которого видно, что при большой концентрации субстрата [5] скорость реакции будет равна максимальной скорости, т. е. У=У, а в случае малой концентрации субстрата скорость реак- [c.131]

При pH 7 измеренная константа Михаэлиса и максимальная скорость для ферментативного превращения фумарата в L-малат [c.328]

Для простого случая, описываемого схемой (6-86), рН-зависимости максимальной скорости и константы Михаэлиса описываются соответственно следующими выражениями [c.58]

Индексы 5 и Р относятся к максимальным скоростям и константам Михаэлиса для субстрата и продукта соответственно [c.469]

Из приведенного ранее материала вытекает важное заключение одним из наиболее существенных факторов, определяющих скорость ферментативной реакции, является концентрация субстрата (или субстратов) и продукта (продуктов). При постоянной концентрации фермента скорость реакции постепенно увеличивается, достигая определенного максимума (см. рис. 4.12, 4.13), когда дальнейшее увеличение количества субстрата практически не оказывает влияния на скорость ферментативной реакции. В таких случаях принято считать, что субстрат находится в избытке, а фермент полностью насыщен, т.е. все молекулы фермента связаны с субстратом. Ограничивающим скорость реакции фактором в последнем случае становится концентрация фермента. Именно при этих условиях определяют величину максимальной скорости (У ) и значения константы Михаэлиса (К (см. рис. 4.13 4.14). [c.144]

Изменив константу Михаэлиса (А ), которая характеризует прочность связывания субстрата с ферментом, и максимальную скорость превращения субстрата в продукт при определенных условиях, можно повысить общую каталитическую эффективность (реакции тзх Р вна полному количеству фермента умноженную на каталическую константу [c.158]

Величину К = [Е] 1] / [ЕТ], которая представляет собой константу диссоциации комплекса фермента с ингибитором, называют константой ингибирования. Таким образом, при конкурентном ингибировании увеличивается константа Михаэлиса, а максимальная скорость ферментативной реакции остается неизменной. [c.226]

При неконкурентном ингибировании максимальная скорость реакции уменьшается, а константа Михаэлиса остается неизменной. [c.226]

Далее, взяв в качестве исходной минимизацию 3 (см. табл. 19), проводили оптимизацию по сродству сайтов (табл. 20). Дальнейшую минимизацию в этом случае проводили по различным экспериментальным параметрам — относительным частотам расщепления связей, константе Михаэлиса, максимальной скорости ферментативной реакции, константе ассоциации К олигосахаридов высокой степени полимеризации с активным центром (при полном занятии всех сайтов), а также суммарно. При этом величина гидролитического коэффициента скорости полагалась равной или постоянной величине (ЛСа = 0) или последова-тел11Н0 1зозрастающей по мере заполнения сайтов (ДОа = сопз1). [c.71]

Уравнения (6-35а) и (6-356) содержат следующие кинетические параметры Vt—максимальную скорость прямой реакции, две константы Михаэлиса Ккв и Кка константу равновесия Еедд, которая представляет собой константу обратимой диссоциации комплекса ЕА и равна отношению kl/kl. В общем случае кинетические константы ki—Лю и параметры уравнения (6-35а), определяемые экспериментально (константы Михаэлиса, максимальные скорости и константы равновесия для двойных комплексов), не связаны явным образом. Однако отдельные кинетические константы удается найти из экспериментально измеряемых параметров. [c.19]

Произведение alElo, имеющее размерность скорости реакции, обычно называют максимальной скоростью ферментативной реакции и обозначают V (при избытке субстрата по сравнению с константой Михаэлиса начальная скорость ферментативной реакции максимальна, г/= = V). [c.217]

Из рассмотрения выражения (6.144) видно, что в том случае, когда продукт реакции имеет большее сродство к ферменту по сравнению с исходным субстратом Кр Кпцк ж)), эс )фективные кинетические параметры — максимальная скорость и константа Михаэлиса ферментативной реакции — имеют отрицательные значения [c.252]

ЭТО так называемое уравнение Михаэлиса — Ментен. Оно иллюстрирует гиперболическую зависимость скорости ферментативной реакции от начальной концентрации субстрата и линейную зависимость — от концентрации фермента. Произведение /Зкат [Е]о, имеющее размерность скорости реакции, обычно называют максимальной скоростью реакции и обозначают Ут (из уравнения (5.7) видно, что при [5]о>/(т(каж) ВЫПОЛНЯеТСЯ равенство и=Ут). [c.78]

Согласно уравнению Михаэлиса — Ментен (5.7), при увеличении концентрации субстрата начальная скорость ферментативной реакции гиперболически возрастает, стремясь к своему предельному значению, называемому максимальной скоростью реакции. Однако в ряде случаев при увеличении концентрации субстрата начальная скорость ферментативной реакции проходит через максимум и затем уменьшается. Обычно подобный тип зависимости V от [S]o можно количественно описать, исходя из предположения об образовании тройного комплекса ES2, не обладающего ферментативной активностью [c.111]

Значения констант Михаэлиса и максимальных скоростей гидролиза мальтодекстринов под действием глюкоамилазы бЕлли оп- [c.31]

Отсюда видно, что скорость ферментативной деструкции полимера при малой концентрации субстрата зависит от обоих показателей множественной атаки — эффективности гидролиза, г/ , или доли расщепленных связей за продвижение субстата на одну мономерную единицу, и среднего числа единичных продвижений за время жизни фермент-субстратного комплекса, т1 . В то же время максимальная скорость ферментативной деструкции (при насыщающей концентрации субстрата) определяется только эффективностью гидролиза, так как величина ta., предполагается постоянной. Левая часть выражения (77) в соответствии с уравнением Михаэлиса — Ментен (при [5]о<С/(т) равна йкат [5]о//Ст, а выражения (78) — кат) СЛСДОВЗТбЛЬНО [c.100]

Рис. 29. График Лайнуивера— Бэрка. Определение величины константы Михаэлиса и максимальной скорости реакции [Кт и V)

Для многих ферментативных реакций положение равновесия сильно-сдвинуто в какую-либо сторону, однако имеются реакции, которые легко протекают в обоих направлениях. Поскольку катализатор ускоряет протекание как прямой, так и обратной реакций, необходимо учитывать действие фермента и на обратную реакцию. Обозначим максимальную-скорость прямой реакции через Vt, а обратной — через Vr- Соответственно константу Михаэлиса для прямой реакции обозначим через /Смз . а для обратной — через Ктлр- [c.18]

Если константа скорости Ьа, в схеме (6-47) не равна нулю, может-иметь место либо ингибирование, либо активация. При = модифи катор либо увеличивает кажущуюся константу Михаэлиса (ингибирование), либо уменьшает ее (активация). Максимальная скорость остаетс неизменной. Моно и др. [35] называют ферментные системы с подобными кинетическими свойствами /С-системами. Если же K = Ki, а то мы имеем истинную К-систему. В общем случае в присутствии модификатора происходит изменение как кажущейся константы Михаэлиса,. так и кажущейся максимальной скорости. [c.31]

Рис. 16.1. Типы анаморфоз, используемые для определения параметров уравнений Михаэлиса [К - константа Михаэлиса Ущах - максимальная скорость 1-3 соответствуют системам, различающимся параметрами (а), К (б) нли концентрацией субстрата (д))

Смотреть страницы где упоминается термин Михаэлиса максимальную скорост: [c.236] [c.148] [c.218] [c.72] [c.72] [c.105] [c.115] [c.115] [c.126] [c.206] [c.216] [c.328] [c.18] [c.179] [c.33] [c.138] [c.151] [c.204] [c.453] [c.659] [c.252] [c.225]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология