Почки, аминокислоты

Ранние работы по аминокислотам, входящим в состав белков, подробно рассмотрены в трехтомном труде Гринштейн и Винница [c.225]

Емкость сульфосмол в Н-и Ка-формах по аминокислотам и белкам [c.92]

Иная картина была обнаружена при изучении емкости карбоксильных смол в Н-форме по аминокислотам. Несмотря на малые размеры [c.97]

Все Данные по аминокислотам, приведенные ниже, так же как и в предыдущих таблицах, рассчитаны на 16,0% содержание азота. В отличие от прежнего метод в этом случае обозначается буквами Ф и О. Первая означает, что аминокислота (почти всегда — серин) выделена после фракционированной разгонки эфиров по Фишеру. Символ О обозначает один из методов окисления — тетраацетатом свинца или перйодатом. [c.269]

Найден 1-й порядок реакции как по аминокислоте, так и по формальдегиду и определены константы скорости и константы равновесия этого бимолекулярного взаимодействия. [c.167]

Из табл. 3 видно, что катиониты КУ-2 и СДВ-2 обладают большой емкостью по аминокислоте и мало окрашивают растворы. [c.140]

Большой интерес представляет выделение аминокислот с помощью катионообменных смол. Показано, что наибольшей динамической емкостью по аминокислоте обладают катиониты СДВ-3 и КУ-2. [c.148]

Зелинский Н. Д., Собрание трудов, т. 1, Москва, 1954. (Классические труды по аминокислотам и белкам.) [c.220]

Правильно сбалансированные рационы кормов по аминокислотам позволяют снизить затраты протеина при откорме свиней и кормлении птицы на 25—30%. Добавление лизина к несбалансированным по содержанию аминокислот рационам (из расчета 0,8 г на килограмм корма) обеспечивает повышение привесов свиней на 22%, уменьшение расхода кормов на 18%. [c.179]

Распределительная хроматография. Принцип распределительной хроматографии впервые описан Мартином и Синджем в их работе по аминокислотам. В этом случае, вместо равновесия между твердой и жидкой фазами, устанавливающегося при работе по методу Цветта, равновесие устанавливается между двумя жидкими фазами, причем одна из жидкостей поддерживается в состоянии геля или находится на подходящем субстрате. Сначала был применен силикагель, способный адсорбировать до 70% воды и сохраняющий при этом вид сухого порошка. При пропускании раствора исследуемой смеси в несмешивающемся с водой растворителе (например, в хлороформе) через колонку из силикагеля происходит разделение компонент смеси, обусловленное различиями их коэффициентов распределения. Впоследствии в качестве стационарной фазы стали применять листы фильтровальной бумаги, насыщенной водой. Наиболее подходящими органическими растворителями оказались фенол, н-бутиловый спирт, коллидин и некоторые другие растворители, частично смешивающиеся с водой. Индивидуальные аминокислоты были идентифицированы по цветным реакциям и охарактеризованы величинами Rf, представляющими собой отношения скорости движения зоны адсорбции к скорости движения фронта растворителя. Можно также измерять и использовать для идентификации отношение расстояния, на которое переместилось данное вещество, к расстоянию, на которое перемещается эталонное вещество (например [c.1512]

Наибольшее народнохозяйственное значение и особенно в животноводстве, имеют аминокислоты. Сбалансированность кормов по аминокислотам является важным показателем полноты их использования животны- [c.359]

Хорошие результаты получены на СДВ-1 (емкость по аминокислоте е => 158 мг г) и СБС (8 = 97 -г-103 мг г) [299]. [c.612]

МУТАНТЫ С ОСЛАБЛЕННЫМ КОНТРОЛЕМ. Штаммы Е. соИ, неспособные к строгому ответу при голодании по аминокислотам (или другим питательным веществам). [c.523]

В заключение раздела по аминокислотам приведем пример лекарственного вещества, структуру которого составляет производное дитиокарбаминовой кислоты - тетраметилтиурамдисуль-фид (тетурам, антабус, 32). Его используют как антиалкогольное средство. Синтезируют антабус на основе конденсации диэтил-амина с сероуглеродом в присутствии гидроксида натрия. На первой стации получается натриевая соль N,N-диэтил-дитиокарбаминовой кислоты (31), которую затем димеризуют под действием кислорода, пероксида водорода или хлора [c.47]

Радиоавтографические исследования подтвердили двустороннюю направленность процесса репликации у Е. соИ в опытах с использованием особых штаммов ауксотрофов по аминокислотам, характеризующихся низким содержанием нуклеозидтрифосфатов. Добавление аминокислот после голодания вызывало инициацию репликации с лаг-периодом, равным всего 6 мин. Клетки метили Н-тимидином, а после того, как репликационные вилки продвигались на небольшое расстояние от места начала репликации, клетки К]ратковременно метили (импульсная метка) Н-тимидином с очень высокой удельной радиоактивностью. При этом на радиоавтографах можно было четко видеть двусторонне направленные репликационные вилки [190] (рис. 15-28). [c.273]

Литература, посвященная каждому из этих классов природных соединений, довольно обширна, однако редко можно встретить труды, в которых были бы рассмотрены эти соединения вместе, показана их взаимосвязь, даны их сравнительные характеристики. Основной трудностью такого совместного рассмотрения является обилие материала, накопленного за многие десятилетия развития экспериментальных работ по аминокислотам, пептидам и белкам. Ученые из ГДР Х.-Д. Якубке (Лейпцигский университет им. Карла Маркса) и X. Ешкайт (университет Галле им. Мартина Лютера) взялись за эту трудную задачу и успешно с ней справились. Книга Аминокислоты, пептиды, белки выдержала три издания в ГДР, была переведена и издана в США. [c.5]

Синтез рибосомных РНК строго скоординирован с синтезом рибосомных белков так, что в клетках в заметных количествах не обнаруживается ни свободных рибосомных РНК, ни свободных рибосомных белков. Скорость образования рибосом регулируется в быстро растущих на богатых питательных средах культурах эта скорость высокая, в медленно растущих на бедных средах — низкая. Механизмы координированной регуляции синтеза компонентов, рибосом отличаются большой сложностью и изучены еще недостаточно. Здесь будет рассмотрен только один элемент этой регуляции, основанной на взаимодействии с РНК-полимеразой низкомолекулярного эффектора гуанозинтетрафосфата. Этот нуклеотид синтезируется на рибосомах в условиях аминокислотного голодания клеток. Накопление гуанозинтетрафосфата в голодающих по аминокислотам клеткам приводит к значительному замедлению синтеза рибосомных РНК и мРНК рибосомных белков и может стимулировать транскрипцию оперонов биосинтеза аминокислот. [c.154]

Все данные, приведенные ниже в таблицах, рассчитаны на 16,07о азота. В тех случаях, когда авторы не приводят содержания азота, данные по аминокислотам пересчитаны на азог, указанный в скобках. Если исследователь выражает количество ахминокислоты в процентах от общего азота, то эти величины тоже пересчитаны на 16% общего азота, но в таблице содержание азота не указывается. Таким образом, при желании читатель может легко пересчитать все данные на азот аминокислоты в процентах общего азота. [c.64]

Все нижеприведенные в таблицах данные рассчитаны на 16,0% азота. В тех случаях, когда авторы не приводят содержания азота, данные по аминокислотам пересчитаны на азот, указанный в скобках. Если исследователь выралоет количество аминокислот в процентах от общего азота, то эти величины тоже пересчитаны на 16,0 . азота, но в таблице содержание азота не указывается. О значении Наиболее правильные данные и о расчете средних величин см. гл. I, раздел 7. Под заголовком Метод указывается основа метода, применявшегося для определения тирозина, триптофана и фенилаланина соответственно. Обозначение Миллон относится к одному из видоизменений Миллоновой реакции для тирозина Миллон-Лагг обозначает реакцию Миллона, модифицированную Лаггом для тирозина и триптофана. Фолин обозначает при.менение фосфорномолибденовой и фосфорновольфрамовой кислот для определения тирозина или триптофана (обычно — триптофана). Капеллер относится к методу определения фенилаланина по Капеллер-Адлер или к видоизменениям этого метода и т. д. [c.137]

Из мышечной ткани выделено несколько белковых фракций, отличных по химической природе и физико-химическим свойствам миоген, миоальбумин, миостромин, глобулин X, актин, миозин, нуклеопротеиды, коллаген. Все эти белковые вещества отличаются по молекулярному весу, изоэлектрической точке, растворимости, осаждаемости и по аминокислот- [c.247]

На рис. 1 представлена также кривая, отражающая зависимость емкости смолы КРС-8п в Ыа+-форме от pH равновесного раствора лейцина. При переводе смолы из Н - в N3"-форму ее емкость по аминокислоте резко падает от 2 ммоль1г при pH 1,4, когда смола переходит в водородную форму, до нуля при pH 7,5. Причина заключается в существовании того же электростатического отталкивания наряду с электростатическим притяжением цвиттер-иона и солевой формы сорбента В случае КРФ-5п в Ма+-форме емкость оказывается равной нулю во всей области pH от 1,5 до 9. [c.32]

Показано, что наибольшей емкостью (4—4,5 ммоль1г) обладают сульфосмолы (КРС-2п, КРС-8п, КРС-ЗТ40). Фосфорнокислые иониты (КРФ-2п, КРФ-5п, КРФ-Юп) имеют емкость примерно в два раза ниже. При переводе смолы из Н+- в Na -форму ее емкость по аминокислоте резко падает (от 2 ммоль г при pH 1,4 до нуля при pH 7,5). Для смолы в Н+-форме в области pH 3—5 емкость остается постоянной. [c.33]

Далее важно убедиться, что и в бактериальной клетке белковые цепи растут постепенно, начиная с одного конца, как это обнаружили Швит и Динцес для синтеза гемоглобина в ретикулоцитах. Здесь начало положено опытом Гольдштейна, который давал короткий импульс радиоактивного лейцина культуре ауксотрофа Е. соИ, лимитированного по аминокислоте. После импульса из клеток добывался валовый белок, и последний расщеплялся карбоксинептпдазой — ферментом, отщепляющим аминокислоты с карбоксильного конца (С-конца) полипептидной цепи. Расщепление карбоксипептидазой всегда идет с конца путем отщепления звена за звеном, но процесс останавливается, когда дело доходит до цистина, пролина или некоторых других аминокислот. Если измерить процент отщепившегося от белка радиоактивного лейцина как функцию времени импульса, то оказывается, что карбоксипептидаза легко и полно освобождает лейцин С из белков только, если время импульса достаточно [c.460]

В дальнейших исследованиях Сенгер разработал, а впоследствии довел до полного совершенства, метод, позволивший определять последовательность аминокислотных остатков в полипетидных цепях. При этом он исходил из следующих, сформулированных им на симпозиуме по аминокислотам и белкам в Колд Спринг Харборе в 1949 г. положений Методом динитрофенилирования можно определить природу концевых групп путем идентификации ДНФ-аминокислот (динитрофенил-амино-кислот.—Л. Ш.), полученных при гидролизе ДНФ-белка. Однако, если гидролизовать ДНФ-белок лишь частично, можно получить ДНФ-пептиды, исследование строения которых дает указания относительно природы аминокислот, расположенных в пептидных цепях вблизи концевых групп. ДНФ-пептиды довольно хорошо поддаются отделению от незамещенных пептидов и аминокислот путем экстракции органическим растворителем из подкисленного раствора и хроматографическим фракционированием на силикагеле. Смеси ДНФ-пептидов, полученные этим способом, гораздо менее сложны, чем продукты частичного гидролиза необработанного белка, так как отделяются только пептиды, содержащие М-концевые группы исходного белка. Для дальнейшего упрощения анализа последовательности аминокислот вместо инсулина были взяты очищенные фракции А и В, образующиеся при его окислении и содержащие только по одной концевой группе [37]. [c.133]

Емкость карбоксильных смол в Н-форме но аминокислотам сравнительно невелика. Однако общие ирин-цииы сорбции здесь те же, что и для явления сорбции диполярных ионов на любых ионитах в Н-форме. Емкость ионитов по аминокислотам зависит от концентрации аминокислот в растворе (см. рис. 12), что находится в ИОЛНОД соот-иетствии с уравнением ионного обмена (17). Карбоксильная смола в Н-форм [c.241]

В значительной степени, благодаря трудам В. М. Родионова и его школы (Е. Ф. Малевинская, А. М. Федорова, В. К. Зворыкина, Н. Г. Ярцева и др.), а также исследованиям В.С. Гулевича [237], в последующих работах по аминокислотам больше внимание уделяется р-соединениям. Впервые устанавливается, что в состав экстрактов белкового комплекса могут входить и производные р-аминокислот. Универсальный витамин пантотено-вая кислота [c.259]

В работах нашей лаборатории по -аминокислотам было неоднократно показано, что эти соединения очень легко могут давать -уреидопроизвод-ные и соответствующие дигидроурацилы или гексагидропиримидины [1]. [c.539]

Gillies [в] продолжил прежнюю работу [7] на мутантах, недостаточных по аминокислотам с мутантом Е. o- [c.214]

Определение азота является скорее проблемой элементарного анализа, чем проблемой анализа белков, а применение микрометода Кьельдаля почти универсально. Чибнел с сотрудниками [175] показали, однако, что в настоящее время желание ускорить анализ привело к заниженным и переменным результатам и необходимо большее время разложения, чем указывается в современных методах. Очевидно, что ошибка определения азота проявится в любых аналитических данных по аминокислотам. Однако, если проводить работу тщательно, определение азота более точно, чем любое определение аминокислот, [c.61]

Можно надеяться, что прг количествегшом определении амииокислот в белковых гидролизатах будет достигнут тот конечный стандарт точности, какой в настоящее время существует в элементарном анализе. В дальнейшем различные аналитические методы сгруппированы по применяемой технике, а не по аминокислотам, для которых они прпменяются. Мы старались ие приводить незначительных модификаций прежних методов. Последние сводки Блока и Боллинга [За, 177] содержат многие из этих данных. Викери и Чибнел [176, 178] дали обзор современного состояния аминокислотного анализа и тех выводов, которые могут быть сделаны из полученных результатов. [c.63]

В присутствии воздуха гем мгновенно окисляется в порфири-новый комплекс с трехвалентным железом, называемый гемином. Молекулярный вес гемоглобина, полученный методами ультрацентрифугирования и осмометрии, составляет 66 000—68 000. Этот вес несколько завышен, так как расчет по аминокислотиому составу показывает молекулярный вес 64 450. Молекула гемоглобина содержит четыре атома железа, связанных с четырьмя остатками протопорфирина. Если вычесть их эквивалентный вес, то получается молекулярный вес для белковой части, равный 61 990. [c.57]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология