Протеогликаны структура

Многие простые гетерополисахариды в действительности являются протеогликанами, в которых концевое звено полисахарида ковалентно присоединено через 0-гликозидную связь к сериновому остатку в белке [39—43]. Так, полная структура хондроитинсульфата имеет следующий вид [c.117]

В принципе строение протеогликанов допускает почти неограниченное разнообразие. Они могут существенно различаться по содержанию белка, по величине молекул и по числу и типу гликозаминогликановых цепей в молекуле. Кроме того, хотя для них всегда характерны повторяющиеся последовательности дисахаридов, длина и состав цепей гликозаминогликанов могут сильно варьировать, так же как и пространственное расположение гидроксильных, сульфатных и карбоксильных групп вдоль цепи. Поэтому задача идентификации и классификации протеогликанов по содержащимся в них сахарам чрезвычайно сложна. К настоящему времени многие сердцевинные белки секвенированы с помощью метода рекомбинантной ДГЖ, и в будущем классификация протеогликанов, вероятно, станет более осмысленной, когда будет основана на структуре их сердцевинных белков, а не гликозаминогликанов [c.491]

В принципе строение протеогликанов допускает почти неограниченное разнообразие. Молекулы могут различаться по величине, содержанию белка, числу и типу гликозаминогликановых цепей. Кроме того, хотя для структуры гликозаминогликанов всегда характерно повторение дисахаридного звена, длина и состав цепей могут быть весьма различными это относится и к про- [c.232]

В ряде случаев расположение протеогликанов в ткани можно выявить с помощью электронного микроскопа, так как цепи гликозаминогликанов избирательно связывают некоторые электроноплотные тяжелые металлы. Напримф, протеогликаны в сухожилии из хвоста крысы выглядят при этом как нитевидные структуры, расположенные между коллагеновыми фибриллами или перпендикулярно им. Любопытно, что они пересекают коллагеновые фибриллы с интервалами в 67 нм, что соответствует структурной периодичности самих фибрилл (рис. 12-61). Такого рода упорядоченное расположение протеогликанов, вероятно, нередко встречается во внеклеточном матриксе. Разнообразие молекул коллагенов и протеогликанов позволяет в принципе образовать множество различных трехмерных структур. [c.235]

Ввиду разнообразия структуры и функций внеклеточного матрикса кажется вполне вероятным, что конформации молекул протеогликанов могут быть столь же многообразны, как их химическое строение. Если это так, то мы в лучшем случае еще только начинаем понимать структуру протеогликанов. [c.235]

Коллаген состоит из трехцепочечных спиральных молекул, из которых во внеклеточном пространстве строятся длинные, похожие на канаты фибриллы или же слои, которые в свою очередь могут образовывать множество высокоупорядоченных структур. Молекулы эластина образуют обширную сеть, состоящую из ковалентно сшитых волокон и слоев способность этой сети растягиваться и сжиматься придает матриксу упругие свойства. Молекулы фибронектина образуют волокна, способствующие клеточной адгезии. Гликозаминогликаны представляют собой гетерогенную группу длинных отрицательно заряженных полисахаридных цепей, которые (за исключением гиалуроновой кислоты) ковалентно соединены с белком в гигантские молекулы протеогликанов. Как полагают, все эти белки и полисахариды матрикса могут взаимодействовать, образуя множество различных пространственных структур, причем тип структуры отчасти определяют секретирующие матрикс клетки. Поскольку ориентация элементов матрикса в свою очередь влияет на ориентацию заключенных в нем клеток, вполне вероятно, что упорядоченность может передаваться через матрикс от клетки к клетке. [c.241]

Рис. 44. Структура протеогликанов, образующих полужидкий гель тканевого матрикса. А — формирование протеогликана из полисахаридных и белковых субъединиц Б — повторяющийся дисахарид в гиалуроновой кислоте В — повтор ряющийся дисахарид в хондроитинсульфатах

Больше всего протеогликанов содержится в межклеточном веществе хрящей, межпозвоночных дисков, сухожилий, связок, менисков, кожи, т.е. в тех анатомических структурах, которые подвергаются выраженной механической нафузке и деформации. В хрящах суставных поверхностей протеогликаны выполняют роль рессор, так как смягчают и гасят резкие перемены нафузки. [c.170]

Фибробласты являются основной и наиболее распространенной клеточной формой соединительной ткани. В функции этих клеток входит продукция углеводно-белковых комплексов основного вещества (протеогликанов и гликопротеинов), образование коллагеновых, ретикулиновых и эластических волокон, регуляция метаболизма и структурной стабильности этих элементов, в том числе их катаболизма, регуляция своего микроокружения и эпителиально-мезенхимального взаимодействия. В (Комплексе с волокнистыми компонентами фибробласты определяют также пространственную структуру (архитектонику) соединительной ткани. [c.11]

ГЕПАРИН (от греч. Ьёраг-печень), протеогликан соединительной ткани, обладающий антикоагулянтным и гиполи-пидемич. действием. В молекуле нативного Г. протяженные полисахаридные цепи присоединены к белковой цепи, структура к-рой полностью не выяснена. В узле углевод-белковой связи содержится фрагмент галактоза-галактоза-ксилоза, в к-ром ксилоза присоединена О-гликозидной связью к группе ОН остатка L-серииа или L-треонина. Полисахаридные цепи молекулы Г. (см. ф-лу) построены из чередующихся остатков a-D-глюкозамина и уроновой к-ты с [c.523]

Биол. роль К. определяется его способностью образовывать упорядоченные надмолекулярные агрегаты фибриллы (волокна), к-рые вьшолняют главные опорно-мех. ф-ции в разл. типах соединит, ткани. Фибриллы состоят из повторяющихся тропоколлагеновых структур, уложенных вдоль волокна в виде параллельных пучков по типу голова к хвосту . В параллельных рядах молекулы тропоколлагена сдвинуты относительно друг друга ступенчатым образом на одно и то же расстояние (64 нм). Этим объясняются характерные для фибрилл поперечные сшивки, к-рые повторяются с таким же периодом. Являясь одним из осн. компонентов межклеточного матрикса (в-во, заполняющее пространство между клетками) и образуя комплексы с его компонентами (протеогликанами и др.), К. участвует в межклеточном взаимод., оказывает влияние на подвижность клеток, морфогенез (формообразование) органов и тканей в процессе развития и роста организма. По мере старения организма поперечных сшивок в волокнах становится все больше, что приводит к увеличению хрупкости хрящей и сухожилий, делает более ломкими кости, понижает прозрачность хрусталика глаз. [c.433]

В протеогликанах гликозаминогликаны связаны с белком Посредством гликопептидной связи, в которую в большинстве случаев вовлечены моносахаридные остатки, отличные от входящих в основную полисахаридную цепь. Эти связывающие Моносахариды соединены друг с другом гликозидными связями, причем их терминальная восстанавливающая группа связана с боковой цепью остатка аминокислоты [185]. Одной из первых Ыла изучена область связывания хондроитин-4-сульфата в про- еогликане, ей была приписана структура (47). Гликопептидная язь осуществляется между восстанавливающей группой остатка и боковой цепью остатка L-серина из трех моносахарид- звеньев области связывания одним является остаток D-глюк- [c.261]

Гетерогенность гликозаминогликановых цепей одного и того же протеогликана может быть объяснена особенностями метаболических процессов в ходе образования этих соединений [177], однако зависимость структуры протеогликанов от источника выделения (нормального или патологического, как, например, в случае гипергликозаминогликанурии) изучена мало. Строение белкового Фрагмента протеогликанов исследовано не до конца, не определены аминокислотные последовательности. [c.263]

Протеогликаны образуют агрегаты — структуры типа бутылочной щетки. Они состоят из гиалуроновой кислоты, протеогликано-вых субъединиц и низкомолекулярных связывающих белков. Стержнем агрегата является длинная нитевидная молекула гиалуроновой кислоты. К ней с помощью связывающих белков нековалентными связями присоединены субъединицы протеогликанов — это цепи ке-ратан- и хондроитинсульфатов, присоединенные ковалентными связями к полипептидной цепи, называемой сердцевидным или соге-белком. [c.466]

Чтобы понять, как внеклеточный матрикс взаимодействует с клетками, нужно изучить молекулы клеточной иоверхности, связывающиеся с компопептами матрикса, а также молекулы самого матрикса. Как уже отмечалось, некоторые протеогликаны являются интегральными компонентами плазматической мембраны их сердцевинный белок либо пронизывает липидный бислой, либо ковалентне нрисоединен к нему. Связываясь с большинством компонентов внеклеточного матрикса, эти протеогликаны способствуют прикреплепию клеток к матриксу. Однако компоненты матрикса тоже прикрепляются к клеточной поверхности с помощью специфических рецепторных протеогликанов. Ввиду таких сложных взаимодействий между макромолекулами матрикса во внеклеточном пространстве вопрос о том, где кончаются компоненты плазматической мембраны и где начинается внеклеточный матрикс. - в значительной степени семантический. Например, гликокаликс клетки часто состоит из компонентов обеих этих структур (см. разд. 6.3.1). [c.509]

Внеклеточный матрикс, состоящий из гликопротеинов, протеогликанов и глюкозаминогликанов, связывается с мембранными структурами с помощью специальных белков-рецепторов, объединяющих через амфитропные белки цитоскелет, мембрану и внеклеточный матрикс в динамическую, подвижную структуру (рис. 24). Биологический смысл такого объединения заключается, видимо, в том, чтобы облегчать передачу механического сигнала как вдоль по мембране, так и в поперечном направлении. Наличие такого насыщенного углеводными компонентами внеклеточного слоя (его называют также гликокаликсом) играет важную роль в проявлении адгезивных свойств клетки, ее иммунных реакций и т. д. [c.58]

Важную роль в организации межклеточного матрикса ифает фибронектин. Благодаря особенностям своей структуры он может связываться с коллагеном, гиалуроновой кислотой, протеогликанами и рецепторами плазматических мембран клеток. Биологическое значение этих и других минорных компонентов хрящевого матрикса заключается в сборке и организации высокомолекулярных компонентов межклеточного вещества, а также регуляции функции хондроцитов. [c.173]

Функциональное значение протеогликанов определяется свойствами входящих в их состав ГАГ, структурой молекулы и более сложных протеин-полисахаридных комплексов СТ, взаимоотношением их с волокнистыми компонентами. В обеспечении трофической функции соединительной ткани важную роль играет ионообменная активность ГАГ (особенно сульфатированных), как полианионов. Благодаря этим свойствам они обеспечивают транспорт воды, солей, аминокислот и липидов, особенно в бес-сосудистых брадитрофных тканях стенке сосудов,. клапанах сердца, хрящах, роговице и др. Особое значение при этом имеет пространственное строение крупных протеин-полисахаридных агрегатов, которые, создавая так называемые феномен переплетения и эффект исключенного объема, образуют свое- [c.77]

Важнейшую роль играет состав и пространственная структура протеин-полисахаридных комплексов, а также способ их взаимосвязи с волокнами в механических свойствах соединительной ткани, так как от этого зависит прочность, упругость и занимаемый в тканях объем. Каждая из тканей (хрящ, кость, клапаны, сосуды, кожа и др.) имеет свои особенности подобной архитектоники [Mil h R. A., 1966]. С возрастом количество протеогликанов уменьшается, а качественный их состав, способность к образованию агрегатов и взаимодействию с коллагеном Меняются, что отражается на трофике и механических свойствах тканей [Никитин В. Н. и др., 1977 Brandt, 1976]. Важнунр роль ГАГ и их протеогликаны играют в осуществлении репаративной функции соединительной ткани, в регулировании процессов роста и дифференцировки клеток. Их значение в фибриллогенезе подробно описано ниже (см. раздел 2.2.4). [c.78]

Рис. 33. Рутеииевоположительиые протеогликаиовые структуры чехлы вокруг КФ, пояса в виде гранул (Гр) в области границ больших периодов КФ, тонкие микрофиламенты (стрелки) между КФ и гранулами протеогликанов. ЭГ, Х70 000.

Фибробласты, например, путем взаимных клеточных контактов и контактов с коллагеном, а также секреции факторов роста и ингибиторов (кейлонов) осуществляют ауторегуляцию роста собственной популяции. Они контролируют также состав и структуру основных компонентов межклеточного матрикса (коллагена, эластина, протеогликанов и структурных гликопротеинов), так как в их функцию входит не только продукция этих веществ, но и катаболизм их путем прямого фагоцитоза фибрилл или секреции коллагеназы, нейтральной протеиназы, ка-тепсинов, гиалуронидаз. Кроме того, фибробласты секретируют факторы, регулирующие продукцию гранулоцитов и макрофагов, а также численность, миграцию и функции макрофагов, дифференцировку лимфоцитов. Медиаторы фибробластов по аналогии с лимфокинами и монокинами можно обозначить как фиброкины. [c.165]

Соединительная ткань богата также протео-гликанами, которые состоят из полисахаридных (около 95%) и белковых (около 5%) единиц. Эти полианионы, имеющие очень большие размеры, связывают воду и катионы, образуя основное вещество соединительной ткани. Протеогликаны определяют вязкоэластические свойства суставов и дру= гих анатомических структур, подвергающихся механической деформации. Полисахаридные цепи протеогликанов, назы- [c.193]

В протеогликанах хряща (рис. 9.27) кератансульфат и хондроитинсульфат присоединены ковалентными связями к полипептидной цепи, называемой в данном случае сердцевинным белком (или соге-белком). Примерно 140 образованных таким путем субъединиц в свою очередь присоединены с интервалом 300 А нековалентными связями к длинной нити гиалуроновой кислоты, В формировании этого комплекса участвует небольшой связывающий белок. Масса полного комплекса составляет примерно 10 кДа и длршу в несколько микрон. Протеогликаны других тканей могут иметь иную структуру. Это наводит на мысль, что рас- [c.194]

Смотреть страницы где упоминается термин Протеогликаны структура: [c.112] [c.540] [c.553] [c.322] [c.322] [c.245] [c.138] [c.312] [c.312] [c.314] [c.312] [c.312] [c.314] [c.26] [c.149] [c.6] [c.10] [c.73] [c.75] [c.83] [c.288] [c.266] [c.138]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология