Кислород ферменты

Конечный продукт окисления ао всех указанных реакциях не вода, а перекись водорода, которая является токсическим продуктом для клетки и быстро расщепляется на воду и кислород ферментом каталазой. [c.119]

Ферменты и коферменты реакций биологического окисления, их участие в метаболизме клеток. Окислительно-восстановительные реакции в организме катализируются специфическими ферментами из класса оксидоредуктаз. Реакции окисления, связанные с отщеплением водорода от окисляемого субстрата (дегидрогенизация), катализируются ферментами дегидрогеназами, а реакции присоединения водорода к кислороду — ферментами оксидазами. Дегидрогеназы содержат в своем активном центре небелковую часть (кофермент), которая осуществляет функцию пере- [c.47]

Во время разрушения клеток ультразвуком довольно трудно поддерживать низкую температуру образца. При этом может происходить вспенивание, вызывающее денатурацию белка, а кроме того, из-за кавитации может ускоряться окисление чувствительных к кислороду ферментов и ненасыщенных липидов. Трудности, связанные с образованием пены и поддержанием нужной температуры, сводятся к минимуму, если пробу подвергать не одной продолжительной, а нескольким кратковременным обработкам и охлаждать в перерывах между обработками. С проблемой окисления можно справиться, если проводить обработку пробы в атмосфере аргона. Нельзя сказать, что рассматриваемый метод отличается хорошей воспроизводимостью, так как эффективность обработки ультразвуком зависит от вязкости пробы, а также от размера, формы и химического состава сосуда, в котором находится проба (например, в стеклянном стакане разрушение клеток проходит гораздо более эффективно, чем в пластмассовом, который поглощает часть энергии ультразвука). Предупреждение работающие с ультразвуком должны надевать на уши защитные приспособления, если только обработку не проводят в звукопоглощающем боксе. [c.143]

Механизмы этой деструкции следующие [148] токсичные метаболиты кислорода ферменты гранул [c.79]

Метаболизм парафинов чаще всего начинается с введения в молекулу углеводорода одного атома кислорода. Донором атома кислорода служит молекулярный кислород. Ферменты, катализирующие такую реакцию, называются монооксигеназами. В реакции, кроме кислорода, участвует NADH, который отдает восстановительные эквмаленты второму атому молекулы кислорода, при этом образуется вода. [c.102]

Чтобы образовались продукты гидролиза O2+2NH3, молекула воды должна сблизиться с молекулой мочевины, при этом атом кислорода воды должен приблизиться к атому углерода мочевины почти с противоположной стороны по отношению к атому кислорода мочевины, в то же время оба атома водорода должны примкнуть к атому азота. Промежуточный комплекс, вероятно, включает деформированную молекулу мочевины, в которой атом углерода выведен из плоскости NNO, а четыре атома водорода оттянуты от этой плоскости. Такая деформация облегчается, если в процессе участвуют NH- или ОН-группы фермента, которые способствуют образованию водородных связей между атомом кислорода мочевины, атомами кислорода фермента и двумя атомами азота мочевины в то же время группа фермента, не образующая водородной связи, например группа СНг, отталкивает атом углерода мочевины. Молекула воды также может удерживаться ферментом в положении, удобном для деформированной молекулы мочевины. При температуре тела человека уменьшение энергии активации на 5,93 кДж-моль приводит к десятикратному увеличению скорости реакции (разд. 10.4), Энергия водородной связи О—Н- - О или N—Н- - О равняется примерно 20 кДж-моль- . Отсюда следует вывод о необходимости считаться с тем, что энергия деформации, обусловленная рядом водородных связей, может быть равной 25—30 кДж-моль , а это значит, что скорость реакции может увеличиться в 10 000—100 000 раз, что и наблюдается в некоторых реакциях, катализируемых ферментами. [c.396]

Сейчас известно, что биогенетическим предшественником этилена в растительной клетке служит аминокислота метионин, а в качестве промежуточного вещества образуется 1-аминоциклопропанкарбоновая кислота 1.1. В присутствии кислорода фермент АЦПК-оксидаза в одну стадию превращает аминокислоту 1.1 в этилен по суммарной реакции [c.15]

Нами было показано, что комплекс, образующийся нри оксигениро-вании солей одновалентной меди в растворе пиридина, во многих отношениях аналогичен ферменту тирозиназе [25]. И в ферменте, и в модельном катализаторе в анаэробных условиях медь находится в одновалентном состоянии в аэробных условиях происходит оксигенирование, причем на два атома меди поглощается один моль О 2- Стадия образования оксигенированного комплекса предшествует стадии окисления. В аэробных условиях часть меди сохраняется в одновалентном состоянии. Из двух атомов молекулы кислорода фермент и его модель переносят к субстрату только один. Субстрат восстанавливает часть меди до Си . Перекись водорода не участвует в процессе. Образуется промежуточный радикал, стабилизированный на ферменте или модели. Для фермента были предположены координационные связи Си—N и показано отсутствие геми-новоп структуры, для модели методом ЭПР найдена связь u N фта-лоцианин меди не является катализатором реакций, проводимых моделью. [c.210]

Количество кислорода, потребляемое в этой реакции, превышает то количество, которое необходимо для нее стехиометрически. По-видимому, во время реакции валентность меди изменяется — двухвалентная медь переходит в одновалентную поэтому для повторного окисления фермента требуется донолнительное количество кислорода. Фермент часто инактивируется, если субстратом служат двухатомные о-фенолы. Гидроксилазная активность поли-фенолазы рассматривается на стр. 444—445. [c.236]

Как указывалось ранее, электроны и протоны от специфических органических кислот переносятся к кислороду. Теперь следует остановиться на характеристике отдельных переносчиков и систем переносчиков. В 20-х гг. нашего века существовали две противоположные точки зрения на природу клеточного окисления. Ви-ланд [94, 95] предположил, что первичное окисление в клетке осуществляется благодаря предварительной активации водорода. Открытие Тенбергом [88, 89] дегидрогеназ значительно укрепило эту гипотезу. В противовес этому Варбург полагал, что клеточное окисление происходит при прямом участии кислорода, который доставляется переносящим кислород ферментом (Atmuпgsferment). Варбург [90, 91] изучал каталитическое действие тяжелых металлов на окисление различных органических молекул. Он обнаружил, что на некоторые окислительные процессы чрезвычайно сильный эффект оказывает, в частности, железо. Этот факт наряду с другими наблюдениями привел Варбурга к мысли, что таким переносящим кислород ферментом мог бы быть гемопротеид. В своем классическом исследовании спектра действия при фотоактивации дыхания дрожжей, подавленного окисью углерода, Варбург показал, что спектр действия действительно соответствует спектру поглощения комплекса окиси углерода с гемсодержащим веществом. После этого было сделано заключение, что клеточная оксидаза является гемопротеидом [92]. [c.62]

К группе окислительных ферментов примыкает чрезвычайно распространенный в растительном и животном организме фермент, который, подобно двуокиси марганца, двуокиси свинца и т. д., разлагает перекись водорода с выделением молекулярного, инертного кислорода. Фермент этот известен под названием каталазы. В то время как пероксидаза ускоряет действие перекиси водорода, каталаза лишает последнюю ее окислительной способности. Для оценки действия нероксидазы необходимо также ознакомиться и с каталазой. [c.72]

Мышечные белки. Различают две группы саркоплазматические и миофибриллярные. Саркоплазматические белки экстрагаруются из мышц солевыми растворами с малой ионной силой. К ним относятся миоглобин, способный связывать кислород, ферменты гликолиза и митохондрий, белки, участвующие в обмене кальция, — кальсеквестрин и белок с высоким сродством к кальцию . Миофибриллярные белки экстрагируются из мышц солевыми растворами с высокой ионной силой. Эти белки составляют основу молекулярной структуры миофибрилл. [c.458]

Считают, что все биорегуляторы небелковой природы способны под действием кислорода, ферментов и других факторов превращаться в живых клетках в свободные радикалы или в антиоксиданты. Например, биорегуляторы роста, содержащие перекисные группы Н2О2, образуют свободные радикалы Н0 + +Н0 Ь—>-1+1 вещества, имеющие концевые ненасыщенные группы —СН=СНг, С=СН, С = МН, —С = М, также дают [c.451]

Интенсивность аэробных процессов может быть оценена по активности пероксидазы, которая совместно с СОД и каталазой входит в единую систему, антиоксидантной защиты живых организмов, предотвращающих разрушительное действие активных форм кислорода. Фермент способен катализировать реакции окисления различных биологически активных соединений (НАДН, ИУК, аскорбиновая кислота, флавоноиды и др.), среди которых следует вьщелить антиоксиданты, соединения способные подавлять образование сюбодных радикалов, ингибировать ПОЛ (рис. 64). Таким образом межцу пероксидазой и антиоксидантами должна наблюдаться взаимная зависимость, которая, к сожалению, недостаточно изучена. [c.154]

Амперометрические ферментные электроды уже сейчас вполне пригодны для использования в лабораторных условиях, хотя их разработка еще только выходит из начальной стадии и на практике могут возникать различные трудности. Они связаны прежде всего с необходимостью контроля химических и физических условий, влияющих на каталитические реакции в сенсоре. Мешающее влияние кислорода можно уменьшить, используя несамоокисляющиеся медиаторы. Еще более радикально эта проблема решается с помощью независимых от кислорода ферментов, например хинопро- [c.234]

Эпоксидирование двойной связи предполагает перенос на олефин от эпоксидирующей частицы одного атома кислорода.. Ферменты, катализирующие внедрение одного атома кислорода из молекулы Ог в молекулу субстрата, получили в биологии название монооксигеназ. Монооксигеназы играют важную роль в живых организмах, осуществляя в клетках гидроксилирование насыщенных и ароматических углеводородов и эпоксидирование олефинов молекулярным кислородом [7, 114, 170]. [c.48]