Простетические группы (например, ФАД, гем)

Многие белки содержат группы, связанные с полипептидной (полиамидной) цепью - это, так называемые, простетические группы, например, ионы металлов, фосфорная кислота, гемин в гемоглобине. [c.271]

Означает ли, что она является единственным центром каталитической активности белка Конечно, нет Каким образом, куда в молекулу белка садятся окислительно- восстановительные простетические группы (например, витамины), создающие мощную окислительно-восстановительную ферментную систему Каким образом нуклеиновая кислота или ее производные связывают при образовании ферментные системы (с высшей степени специфическими функциями) и создаются условия синтеза пептидной или иной формы строения белка Все эти вопросы требуют экспериментального разрешения. [c.447]

Ко второй группе относятся ферменты протеиды со слабо (солеобразно) связанными простетическими группами, например пиридин-фермент, фла-вин-фермент, карбоксилаза. [c.340]

Простетические группы (например, ФАД, гем) [c.165]

Небелковые простетические группы (например, гем в гемоглобине) оказывают влияние на спектры. [c.469]

Функции кофакторов в катализе и их химическая природа чрезвычайно разнообразны.Простетическую группу образуют, например, производные витамина Вв, в частности пиридоксальфосфат [c.15]

Оба кофермента являются простетическими группами дегидрогеназ и участвуют в окислительно-восстановительных процессах. В реакциях дегидрирования активная часть НАД" (его пиридиновый фрагмент) принимает от субстрата (например, спирта) гидрид-ион и восстанавливается до слабо связанной с ферментом формы НАД-Н, в которой уже присутствует 1,4-дигидропиридиновый фрагмент. От субстрата затем отщепляется и переходит в раствор протон, и из спирта, таким образом, возникает альдегид или кетон. [c.117]

Ферментами называются простые или сложные, состоящие из нескольких субъединиц белки, которые, будучи высокоспецифичными биокатализаторами, ускоряют наступление, равновесия химической реакции вне или внутри клетки, снижая энергию активации соответствующей реакции. Многие ферменты для осуществления каталитического действия помимо белкового компонента нуждаются в кофакторе, например ионе металла (Mg " ",, Mn " ", Со " "), и/или коферменте (простетическая группа). Коферменты действуют как переносчики электронов и функциональных групп атомов водорода, ацетильных, метильных и аминогрупп. Они часто идентичны с витаминами — необходимой составной частью пищи высших организмов. [c.398]

Для всех белков, содержаш,их функционально важные лиганды, пока еще не разрешены два существенных вопроса на какой стацни процесса свертывания начинает принимать участие лиганд и каким образом полипептидная цепь в условиях in vivo отбирает свою специфическую простетическую группу, например данный металл при наличии многих альтернатив. [c.191]

Многие инвариантные аминокислотные остатки гомологичньгх белков, т. е. остатки, присутствующие всегда в определенных положениях полипептидных цепей независимо от вида организма, из которого получен белок, по всей вероятности, занимают наиболее важные в структурном отношении места в полипептидной цепи. Одни из инвариантных остатков встречаются вблизи изгибов цепи или в самих изгибах, тогда как другие, например остатки цистина, находятся в тех местах цепи, где между близко расположенными петлями третичной структуры возникают поперечные связи. Ряд инвариантных аминокислотных остатков занимает строго определенное положение в каталитических центрах ферментов или в местах связывания простетических групп, например гемогруппы в цитохроме с. [c.196]

Белки, в которых реакционная способность металла, входящего в состав простетической группы, определяется в основном взаимодействием белковой цепи с органическим каркасом простетической группы, например гемопротеины. [c.16]

Прочность связи между простетической группой и белком в сложных ферментах может быть весьма различной. При потере простетических групп, например в результате диализа, ферменты теряют свою активность. [c.212]

Сложные белки при метаболических процессах расщепляются под действием ферментов, содержащихся в кишечном тракте. Разрывается связь, соединяющая белковую часть молекулы с простетической группой. Например [c.348]

В истинных металлоэнзимах ион металла прочно связан в строго определенных стехиометрических соотношениях с теми или иными химическими группировками апофермента (или с простетической группой, например порфнриновой). При диализе раствора металлоэнзима (или при обработке его ионообменными смолами) обычно не происходит отделения металла от белка и не обнаруживается снижения удельной активности фермента. [c.135]

Классификация белков по их растворимости используется до настоящего времени, хотя часто новые аналитические методы делают затруднительным точное отнесение белка к той или иной группе. Другой широко принятой классификацией белков является их разделение на простые (протеины) и сложные (протеиды), содержащие помимо белковой части небелковый компонент (простетическую группу), например уг лерод, липид, металлопорфирин. В зависимости от химической природы простетической группы различают липопротеиды, гликопротеиды, хромопротеиды и нуклеопротеиды. [c.40]

Определение по простетичес-кой группе. Для некоторых ферментов меткой активного центра является простетическая группа. Например, для ферментов, образующих прочный комплекс с гемом, определение концентрации активных центров сводится к определению в растворе гемина или его производных. [c.96]

Боковые цепи некоторых аминокислот могут быть специфичесюг модифицированы. Папример, некоторые остатки пролина и лизина в коллагене гидроксилы-руются. Гликопротеины образуются путем присоединения сахаров к боковым цепям аспарагина, серина и треонина. Некоторые белки фосфорилируются. К ферментам ковалентно присоединяются простетические группы, например липоевая кислота. [c.105]

Обычно в состав простетических групп в растительных и животных системах входят порфириновые ядра, представляющие собой хелатные структуры с включением ионов металлов (Ре , Со ", и т. д.). Так, гемоглобин животных содержит такую группу с Ре " , присоединенную к белковой половине (глобин). Эта группа аналогична по структуре простетической группе, содержащей в хлорофилле растений и одноклеточных животных. Молекулярный вес белков обычно лежит в пределах от 30 ООО до 80 ООО. Однако молекулярный вес может быть и меньше и значительно больше этих величин. Ферменты являются очень специфичными катализаторами. Зачастую их активность может проявляться только в какой-либо одной реакции. Так, например, фумараза катализирует только обратимую реакцию превращения малеиновой кислоты в фумаровую [98] [c.561]

Липопротеиды — простетической группой здесь являются соединения, родственные жирам, — фосфатиды, сфингомиелины, а также полиеновые пигменты типа каротина. К белкам этого типа относится, например, зрительный пурпур сетчатки глаза. [c.347]

Простетическими группами могут быть остатки фосфорной кислоты — фосфопротеиды, как, например, казеин молока, оваль-бумин, вителлин и фосвитин яичного желтка и др. углеводы — глико-или мукопротеилы (кутикулярный глпкопротеид, муцин и др.) жироподобные вещества — липопротеиды (а-н 3-липопро- [c.206]

Двухкомпонентные ферменты (сложные белки, протеиды) наряду с белком содержат небелковую часть, ответственную за каталитическую активность и называемую агоном, простетичес-кой группой или коферментом. Простетическая группа прочно связана с белком, кофермент, наоборот, легко отделяется, например, при нагревании, диализе и способен к самостоятельному существованию. Белковая часть служит носителем (фероном, апоферментом) активной группы и одновременно резко повышает ее каталитическую активность. В свою очередь кофермент и простетическая группа стабилизируют белковую часть и делают ее менее уязвимой к денатурирующим агентам. [c.116]

Эти простетические группы также, как и их способы соединения с белками, могут быть очень различными. Так, в фосфопротеидах собственно белок соединен с фосфорной ли пирофосфорной кислотами эфирообразно через гидроксильные группы оксиаминокислот. В хромопротеидах простетической группой является красящее вещество гем, представляющее собою соединение порфиринового ряда, содержащее металл. В гемоглобине (красящем веществе крови), который является переносчиком кислорода у позвоночных, гем содержит железо в гемоцианине, содержащемся в крови и гемолимфе некоторых беспозвоночных животных, гем содержит медь. Железо содержат и ряд других представителей этой обширной и важной группы белков, например, цитохром С — катализатор клеточного дыхания, каталаза и пероксидаза — окислительные ферменты и т. д. Различен также и характер связи простетической группы с белком в хромопротеидах. Согласно современным представлениям, белок (глобин) в гемоглобине связан с гемом водородными связями, возникающими между атомом железа гема и имидазольным кольцом гистидиновых остатков в белке. В цитохроме связующим звеном, по-видимому, является тиоэфирная группа (см. рис. 10). [c.533]

Наиболее интересной и важной группой из числа сложных белков являются нуклеопротеиды, в них белок соединен с нуклеиновой кислотой. В отличие от других сложных белков нуклеопротеиды состоят из сравнительно простого и низкомолекулярного белка основного характера — протамина или гистона, и высокомолекулярной простетической группы — нуклеиновой кислоты. Нуклеопротеиды входят в состав всех клеток живого организма, являются важной частью хромозом и т. д. К этому классу соединений относятся и молекулы ]-иганты — вирусы, инициаторы многих инфекционных заболеваний, например, полиомиелита. [c.533]

Некоторые коферменты, такие, как NAD+ и NADP+, легко освобождаются из комплексов с белками и обеспечивают таким образом перенос атомов водорода от одного фермента к другому. В то же время многие коферменты, например FAD, связаны более прочно и если даже высвобождаются из комплекса с белком-катализатором, то очень редко. Группы гема нередко ковалентно связаны с белками, например с цитохромом с, и не могут отщепиться без разрушения фермента. Очень прочно связанные коферменты часто называют простетическими группами, однако резкой границы между простетическими группами и непрочно связанными коферментами не существует. [c.186]

В некоторых случаях конечной стадией биосинтеза функционального активного белка является ковалентное присоединение простетической группы, участвующей в формировании активного участка фермента. Например, биотин и липоевая кислота ферментативно присоединяются к нуждающимся в них ферментам. Рибофлавин ковалентно связывается с некоторыми белками, а группа гема — с цитохромом с. Нековалентно связанные коферменты присоединяются к пептидным цепям в строго определенные моменты — вероятно, еще до завершения синтеза всей полипептидной цепи. [c.497]

Исследование реакций комплексообразования природных металлопорфиринов с нейтральными электронодонорными (-акцепторными) молекулярными лигандами представляет несомненный интерес как в теоретическом, так и в практическом плане. Многообразие полезных функций металлопорфиринов в первую очередь связано с их координационными свойствами, под которыми понимают дополнительную координацию заряженных или нейтральных частиц на центральном атоме металла. Механизмы протекания данных процессов в значительной степени определяются особенностями формирования сольватного окружения металлопорфиринов в биологических структурах и модельных растворах. В биоструктурах молекулы металлопорфиринов окружены псевдосольватной оболочкой, сформированной за счет универсальных и специфических взаимодействий с гидрофобными и гидрофильными фрагментами аминокислотных остатков белковой части хромопротеинов. Так, Ре(П)протопорфирин, являющийся простетической группой хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, пероксидазы) живых организмов [1], за чет электростатических взаимодействий пропионовых остатков связан с полярными фрагментами белка. При этом центральный атом металла вступает в дополнительное координационное взаимодействие с имидазольным остатком проксимального гистидина [33]. В гемоглобине (рис. 6.5) щестое координационное место остается открытым для взаимодействия с молекулами газообразных веществ (О2, СО, N0) и ионов окислителей (N02, Оз). В цитохромах (рис. 6.5) как пятое, так и шестое координационные места заняты за счет донорно-акцепторного взаимодействия с аминокислотными электронодонорными радикалами (например, гистидина и метионина). В результате проявляется новое свойство металлопорфирина - способность участвовать в легкообратимом окислительновосстановительном процессе переноса электрона, сопровождающемся обратимым изменением степени окисления иона железа Ре " Ре . [c.312]

Весьма интересная в методическом отношении особенность антител иммунных сывороток заключается в их способности узнавать иммуноген, даже если изменились некоторые его физикохимические свойства. Например, противоферментные антитела зачастую распознаются в неактивной форме, а причинами неактивного состояния могут быть действие ингибитора, точковая мутация, удаление простетической группы или присутствие фермента в форме предшественника [1, 23]. Это свойство использовалось для изучения различных (физиологических, биохимических, генетических) аспектов при исследовании растительных ферментов [26]. Другой пример такого свойства продемонстрирован способностью специфических антител очищенных белков, выделенных из экстрактов растительных органов, реагировать с белками, синтезированными in vitro, особенно с теми из них, которые в избытке содержат сигнальный пептид однако примеры, которые дали исследования по молекулярной биологии растений, показали, что в данной области возможны отклонения от этого свойства [29], и поэтому в некоторых случаях для формирования конкретной антигенной структуры необходимы определенные посттрансляционные Модификации. [c.115]

Например, простетической группой гемоглобина является гемин. Как видно из его структуры, гемин содержит железо. [c.1055]

Многие ферменты содержат простетические группы. Кофермент I (фермент дегидрирования, встречающийся в дрожжах) содержит, например, в качестве простетической группы никотинамидадениндинуклеотид (НАД). Эта [c.1056]

В своих физиологических функциях белки очень высокоспецифичны. Например, фермент может расщеплять а-глюкозиды, но не р-глюкозиды или фермент будет отщеплять лишь С-концевые аминокислотные остатки в полипептиде. Биологическая активность белка зависит не только от характера его простетической группы (если она вообще имеется) и данной последовательности аминокислот, а также от формы его молекулы. Как сказал Э. Фишер в 1894 г. ... фермент и глюкозид должны подходить друг к другу, как ключ к замку... . [c.1061]

Для некоторых белков образование нативной конформации зависит от присутствия специфических лигандов, часто ионов металлов или других простетических групп [94, 413]. Наличие лиганда не обязательно приводит к существенно иной конформации свернутого белка, но способствует стабилизации его нативной формы. На основании опытов по водородному обмену [415], а также с помощью кривых денатурации мочевиной [461] апомиоглобина, глобулярного белка с ДОобщ 9 ккал/моль, установлено, что этот белок должен быть на 4 ккал/моль менее стабилен, чем миоглобин. Противоположным примером является цитохром с, присутствие в котором ковалентно связанной группы гема абсолютно необходимо для стабильности белковой структуры. При удалении этой группы белок перестает быть глобулярным [462. Если удалить только ион железа, белок остается глобулярным, хотя и менее стабильным, например, к термической денатурации [463]. [c.190]

Остатки на поверхности белка заменяются чаще, чем внутренние. Как показывает рис. 7.1, б, частота замен аминокислотных остатков в данном белке сильно зависит от положения в полипеп-тндной цепи и от расположения в трехмерной структуре. Как правило, остатки на поверхности заменяются чаще, чем внутренние. Поскольку наружные остатки имеют менее существенное значение для стабильности белка, чем внутренние, это правило отражает важность сохранения стабильности для функции белка. Исключение составляют остатки на поверхности, непосредственно участвукщие в функционировании белка, как, например, остатки, образукшие каталитически активные центры ферментов, остатки в местах связывания субстратов, кофакторов, простетических групп, аллостерических эффекторов, или центры связывания макромолекул. Так, у цитохрома с, который взаимодействует с другими макромолекулами и присоединяет простетическую группу, на поверхности практически отсутствуют неактивные участки. Это объясняет низкую частоту фиксированной мутации в молекуле цитохрома с (табл. 9.1). [c.201]

Апомиоглобин имеет богатую спиралями глобулярную структуру, подобную структуре миоглобина. В отличие от неустойчивой напоминающей кокон оболочки гема в цитохроме с в гемоглобине полость гема образована из жестких стабильных а-спиралей. Группа гема здесь не является основным элементом, определяющим укладку цепи апомиоглобин, например, образует третичную структуру и в отсутствие простетических групп (гл. 8), однако группа гема увеличивает ее стабильность [415, 461, 645, 646]. Более мягкие структурные требования к взаимодействию гема и белка в гемоглобинах отражает также тот факт, что для членов семейства глобинов [277, 634] инвариантна только общая картина неполярных контактов гема. Структурно эквивалентные положения у них заняты различными аминокислотными остатками. [c.251]

Четвертичные структуры белка образуются тогда, когда молекула белка включает в свою структуру химически связанные комплексы хлорофилла, протопорфирина железа (II), или гема, группировки из ионов металлов (Ре, Си, 2п, Со, Мо и др.), углеводы, фосфорную кислоту, жиры и т. д. В этом случае белки являются не простыми, а сложными и называются протеидами. К числу протеидов (сложных белков) относятся хромопротеиды (белок связан с молекулой — хромофором), гликопротеиды (белок связан с углеводами), липопротеиды (белок связан с липидом), фосфопротеиды (белок этерифицирован фосфорной кислотой, как, например, в казеине молока), нуклео-протеиды (белок связан с нуклеиновой кислотой). Небелковая часть молекулы протеида называется простетической группой. [c.722]

В литературе до сих пор употребляются и другие наименования компонентов сложных ферментов, в частности фермент-протеид , белковый компонент (апофермент), кофермент (коэнзим) и простетическая группа . Под коферментом часто подразумевают дополнительную группу, легко отделяемую от апофермента при диссоциации. Предполагают, что простетическая группа может быть связана с белком ковалентными и нековалентными связями. Так, в молекуле ацетилкоэнзим-А-карбоксилазы кофактор биотин ковалентно связан с апоферментом посредством амидной связи (см. главу 7). С другой стороны, химические связи между кофакторами и пептидными цепями могут быть относительно слабыми (например, водородные связи, электростатические взаимодействия и др.). В таких случаях при выделении ферментов наблюдается полная диссоциация обеих частей, и изолированый белковый компонент оказывается лищенным фер- [c.120]

Молекулярный механизм действия металлов в энзиматическом катализе, или роль металлов в активировании ферментами. В ряде случаев ионы металлов (Со , Mg , Zn , Fe ) выполняют функции простетических групп ферментов, или служат акцепторами и донаторами электронов, или выступают в качестве электрофилов либо нуклеофилов, сохраняя реактивные группы в необходимой ориентации. В других случаях они способствуют присоединению субстрата к активному центру и образованию фермент-субстратного комплекса. Например, ионы Mg через отрицательно заряженную фосфатную группу обеспечивают присоединение монофосфатных эфиров органических веществ к активному центру фосфатаз, катализирующих гидролиз этих соединений. Иногда металл соединяется с субстратом, образуя истинный субстрат, на который действует фермент. В частности, ионы Mg активируют креатинфосфокиназу благодаря образованию истинного субстрата—магниевой соли АТФ. Наконец, имеются экспериментальные доказательства прямого участия металлов (например, ионов Са [c.146]

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков —флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы Ь- и О-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к и ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [c.224]

Следует подчеркнуть, однако, что значительно больший удельный вес имеет посттрансляционная химическая модификация белков, затрагивающая радикалы отдельных аминокислот. Одной из таких существенных модификаций является ковалентное присоединение простетической группы к молекуле белка. Например, только после присоединения пиридоксальфосфата к -аминогруппе остатка лизина белковой части—апо-ферменту—образуется биологически активная трехмерная конфигурация аминотрансфераз, катализирующих реакции трансаминирования аминокислот. Некоторые белки подвергаются гликозилированию, присоединяя олигосахаридные остатки (образование гликопротеинов), и обеспечивают тем самым доставку белков к клеткам-мишеням. Широко представлены химические модификации белков в результате реакции гидроксилирования остатков пролина, лизина (при формировании молекул коллагена), реакции метилирования (остатки лизина, глутамата), ацети-лирования ряда N-концевых аминокислот, реакции карбоксилирования остатков глутамата и аспартата ряда белков (добавление экстра-карбоксильной группы). В частности, протромбин (белок свертывающей [c.532]

Тиамин в виде фосфорного эфира (кокарбокснлазы) входит как простетическая группа в состав тиаминовых ферментов, которые принимают участие в углеводном обмене, в осуществлении реакции декарбоксилирования пировиноградной кислоты и других а-кетокислот, например а-кетоглу- [c.413]

Помимо цитохромов гемовая простетическая группа необходима также некоторым другим ферментам для их каталитического действия. В число таких гемопротеинов входят пе-роксидазы и каталазы из различных растительных и животных источников. У этих ферментов порфирин обычно представлен протогемом. Например, пероксидаза хрена с мол. массой 44 000 содержит одну гемовую группу, которая катализирует окисление фенольных соединений с помощью Н2О2. Каталаза (из печени быка) имеет мол. массу 248 000 и содержит четыре гемогруппы. Этот фермент катализирует расщепление Н2О2 до воды с чрезвычайно высокой скоростью. [c.181]